Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Инсулин щелочной

    Инсулин денатурируется и инактивируется в щелочных растворах. Физиологическая активность в значительной степени теряется при полном ацетилировании и частично восстанавливается при деацетилировании. Однако если ацетилирование проводить только по аминогруппам (например, кетеном), то заметного уменьшения активности не наблюдается следовательно, важным фактором в гормональной активности является фенольный гидроксил. [c.683]


    Разъединенные полипептидные цепи могут быть разделены методом ионообменной хроматографии. Как уже говорилось выше, лучше использовать ионообменники на целлюлозной основе, которые обладают большой емкостью по отношению к полипептидам, отсутствием необратимой сорбции и т. д. С помощью этого приема были, например, расфракционированы и получены в чистом виде две цепи инсулина и две субъединицы гемоглобина. В последнем случае разделение велось на карбоксиметил-целлюлозе при градиентной элюции буфером пиридин — муравьиная кислота (pH 2,0). Получаемые субъединицы разде- ляли на отдельные цепи в щелочной среде. [c.79]

    Результаты электрометрического титрования для многих белков достаточно хорошо совпадают с результатами химического определения аминокислотного состава. Так, общее число анионных и катионных групп, определенное электрометрически в яичном альбумине, лактальбумине [19] и сывороточном альбумине [22], почти совпало с числом кислых и основных аминокислот, найденных при соответствующем химическом анализе. В других белках, однако, например в инсулине, был обнаружен значительный избыток групп, титруемых в щелочной области pH [22], что объясняется наличием в инсулине большого числа конечных сс-аминогрупп. [c.82]

    Нуклеиновые кислоты присутствуют в клетке в связанном состоянии, в соединении с белками. Очень мало известно о комбинациях РНК с белком, но белки, связанные с ДНК, были изучены Мишером и его последователями. Мишер обнаружил в ядрах сперматозоидов лосося необычный белок, связанный с фосфорной кислотой ДНК, более щелочной и более простой по своему строению, чем обычные белки. В нем отсутствуют многие аминокислоты, которые есть в большинстве белковых молекул. Название этого белка знакомо больным диабетом— это протамин, белок, который добавляют в инсулин, чтобы последний дольше задерживался в крови. Вот, кстати, прекрасный пример того, какое неожиданное применение часто может найти научное открытие. Кто мог бы предположить, что этот открытый Мишером в сперме лосося своеобразный белок будет со временем применяться вместе с гормоном поджелудочной железы для лечения такого опасного заболевания, как диабет. [c.117]

    Инсулин получил широкое применение в клинике при лечении сахарного диабета. Его применяют также при лечении некоторых других заболеваний. Инсулин вводят подкожно при введении через рот он разрушается протеолитическими ферментами. Инсулин легко соединяется с щелочными белками (протаминами) с образованием стойких комплексов. Эти комплексы обладают более продолжительным действием в организме, чем свободный инсулин (депо-препараты). [c.150]


    Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

    Установлено [56, 57, 216], что при этерификации белков 0,1 и. раствором НС1 в метаноле увеличивается содержание аминного азота, яо в щелочной среде вследствие обратной ацильной перегруппировки содержание аминного азота падает. В инсулине [56] наименее устойчивым остатком оказался остаток треонина. [c.223]

    При получении инъекционных препаратов стероидных гормонов замедление всасывания достигается образованием эфиров с жирными кислотами. Комплекс инсулина со щелочным протамипом или нейтральным глобулином дает возможность продлить действие чистого инсулина с 4 до 24 ч. [c.376]

    При определении первичной структуры инсулина Сэнджер с сотр. столкнулись со значительными трудностями из-за склонности дисульфидов претерпевать обменные реакции как в кислой, так и в щелочной среде. В сильнокислой среде, используемой для частичного гидролиза, могут протекать реакции по схемам (31), (32). [c.279]

    На рис. 210, например, приводятся данные по обмену для инсулина . В изоэлектрической точке его макромолекулы должны иметь по 85 атомов В в макромолекуле, из которых 48 атомов связаны с СОЫН-группами в двух полипептидных цепях, шесть атомов связаны с NHз-гpyппaми на концах цепей и остальные 31 атом с группами боковых цепей. Если белок до своей изоэлектрической точки имеет кислотный характер, то предполагаемое число обменивающихся атомов В увеличивается (до максимальной величины—91 атом при рН=2) вследствие более сильного связывания ионов Н или В" при низких значениях pH. Если белок до своей изоэлектрической точки имеет щелочной характер, то тео- [c.749]

    Лантионин выделен Хорном и сотр. [1065, 1067] из продуктов кислотного гидролиза кератинов шерсти, волос человека, перьев цыпленка и т. д. Кислотному гидролизу кератинов предшествовала щелочная обработка. Лантионин выделен также из продуктов щелочной деградации лактальбумина, яичной скорлупы и инсулина [629, 1066]. Лантионин, очевидно, не является составной частью этих белков, а образуется из содержащихся в них остатков цистина. Лантионин найден в гидролизатах антибиотиков пептидной природы субтилина [1391], низина [211, 1609] и [c.314]

    Ч, стр. 480 8, стр, 404), растекание которых наблюдалось и на более щелочных растворах, причём максимум на щелочных растворах имел место при ря>12. Цеин (j) и пепсин (v) дают одинаковые максимумы на кислых растворах и в изоэлектрической точке. Некоторые протеины (например, оксигемоглобин и инсулин) имеют максимум на кислых растворах и подъём в изоэлектрической точке, но не до максимума. Желатин, глиадин и пептон не растекаются из водных растворов (y), причём плёнок желатина не удаётс олучить также и другими методами, вероятно, благодаря его большой растворимости. Кератин не растекается с твёрдой поверхности, очевидно, благодаря его большой внутренней когезии, которая обусювливает его нерастворимость. Склеропротеины, к счастью, также не растворяются и не дают плёнок, иначе волосы, копыта и т. п. быстро исчезали бы при частом смачивании. [c.124]

    Следующим этапом исследований Сенгера было определение структуры небольших (в основном ди-, три- и тетра-) пептидов, выделенных из кислотного и щелочного гидролизатов фракций А и В инсулина. Строение пептидов определяли при помощи методов динитрофенилирования и карбоксипептидазного [384]. Кроме того, из гидролизата были выделены крупные пептиды, которые снова подвергались гидролизу и строение которых устанавливалось особо [385]. [c.134]

    Эти разнообразные алкилирующие агенты применялись главным образом для метилирования фибриллярных белков (шерсть, фиброин шелка и желатина) [75—77], при изучении структуры этих белков и при поисках их ценных производных. Серьезному исследованию был подвергнут также инсулин [78]. Чарльз и Скотт [79], обрабатывая инсулин йодистым метилом, добились почти полного инактивирования этого кристаллического гормона. Обработка разбавленной щелочью при 0° привела к восстановлению 30% его активности. Хотя сами ваторы и не считают, что инактивирование инсулина обусловлено этерификацией, другие исследователи впоследствии отмечали, что условия реакции были благоприятными для этерификации, и указывали на лабильность образовавшейся эфирной связи в щелочной среде [18, 19] (см. ниже). Иенсен и его сотрудники [80] сообщили об уменьшении содержания цистина в инсулине после обработки последнего диазометаном и йодистым метилом, а также об уменьшении содержания аминного азота при опытах с диазометаном. Оба эти реагента инактивируют инсулин обратимо. Возможно, что одновременно происходят как этерификация, так и метилирование. Помимо этих исследований, Гауровитцом [81] было произведено исчерпывающее метилирование гемоглобина и яичного альбумина диметилсульфатом, а Херриотт [18] сообщил, что при введении 15 метоксильных групп в молекулу пепсина последний инактивируется. [c.296]


    Одним из затруднений является нерастворимость некоторых производных белка. Это приводит к необходимости титрования в гетерогенной среде, что дает неясные результаты. О влиянии формальдегида на те участки кривых титрования белков, которые расположены в щелочной области, было уже упомянуто выше вопрос этот рассмотрен также в статье IV т. II. При дезаминировании белков <=.-аминогруппа лизина превращается в алифатическую гидроксильную группу, которая не реагирует с кислотами и основаниями. При дезаминировании желатины конечная кривая титрования обнаруживает почти полную потерю групп, титрующихся в интервале рН 8,5—12, и смещение изоэлектрической точки в кислую сторону однако та часть кривой, которая соответствует карбоксильным группам, повидимому, не изменяется [155, 156]. Эти результаты давно уже привели к выводам, имеющим важное значение для интерпретации кривых титрования белков [157]. Поведение карбоксильных групп также можно было бы изучить, блокируя их путем обработки кислым раствором метилового спирта, что обеспечивает полную и специфическую этерификацию. Указанный метод был применен к инсулину, однако неизмененный гормон, к сожалению, осаждается как раз в области рК карбоксильных групп. Тем не менее Моммертс и Нейрат [84] нашли, что подавление буферного действия до нуля, указывающее на полное отсутствие титруемых карбоксильных групп, достигалось только в том случае, когда содержание метоксильных групп соответствовало исходному количеству карбоксильных групп. Таким образом, кривые титрования измененных белков можно использовать для оценки природы и числа ионизирующихся групп в исходном белке или для расчета количества введенного группоспецифического реагента. [c.346]

    В нейтральной или щелочной среде тирозиновые группы ряда белков реагируют с иодом легко и специфично, образуя 3,5-дииодтирозиновые группы. Тот факт, что замещение в этих случаях протекает селективно, был доказан тщательным анализом продуктов реакции сывороточного альбумина [93], зеина [94], пепсина [95], лактогенного гормона [96], инсулина [97] и шерсти [98]. Специфичности не наблюдалось в реакциях с гемоглобином [99] и рядом других белков [100], в которых происходило замещение или окисление имидазольных групп даже в нейтральной и кислой среде. [c.351]

    ДЛЯ расщепления связи пролина в белках. В ходе реакции аминокислота, предшествующая остатку пролина, превращается в соответствующий альдегид (84) или снирт (85) с одновременным отщеплением второго фрагмента с N-концевым пролипом (86) [181, 207]. Однако метод не свободен от недостатков, главным из которых является неспецифическое расщепление и деградация аминокислот, неустойчивых в щелочной среде. Вследствие этого предприняты попытки несколько модифицировать исходную методику. Гидразид натрия в среде гидразин— эфир при 0°С в течение 45—60 мин расщепляет модельные пептиды и В-цепь инсулина с выходом 70—100% [ЮЗ]. Для расщепления модельных пептидов (с остатком пролина), грамицидина и тироцидина С использовали алюмогидрид лития в безводном тетрагидрофуране [154, 155]. [c.123]


Смотреть страницы где упоминается термин Инсулин щелочной: [c.173]    [c.159]    [c.353]    [c.200]    [c.200]    [c.163]    [c.173]    [c.278]    [c.298]    [c.149]    [c.53]    [c.443]   
Белки Том 1 (1956) -- [ c.173 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Инсулин

Инсулинома



© 2025 chem21.info Реклама на сайте