Белки этерификация

Именно этерификацией набора аминокислот, образующихся в результате гидролиза белка, разгонкой в вакууме полученных эфиров [c.167]

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны). [c.652]

Эфиры обычных аминокислот — жидкости, перегоняющиеся в вакууме. Именно этерификацией суммы аминокислот, получающихся в результате гидролиза белка, разгонкой в вакууме и последующим гидролизом Э. Фишер выделил индивидуальные аминокислоты и дал способ установления аминокислотного состава белков. [c.492]

Химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков. В курсе органической химии подробно рассмотрено множество химических реакций, характерных для а-амино- и а-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этерификация [c.40]

П) Обработка материала до этерификации,Усиленная варка, крепкие щелока, от белка и т д, сильно понижают вязкость нитратов. [c.107]

Как уже отмечалось, роль белков в биохимических процессах чрезвычайно разнообразна. Белковую природу имеют ферменты, катализирующие различные реакции в организме этерификация, гидратация двойной связи, окисление и восстановление, декарбоксилирование, конденсация Кляйзена и многие другие. Ряд белков выполняют транспортные и ионнообменные функции. Известны белки-гормоны как регуляторы биохимических процессов. Способность белка выполнять ту или иную функцию определяется его структурой. [c.524]

В состав белков входят различные функциональные группы, которые способны участвовать во многих органических процессах — реакциях окисления-восстановления, алкилирования, арилирования, ацилирования, этерификации, галогенирования, нитрования, диазотирования, азосочетания и др. Характерные цветные реакции, которые используют для обнаружения белков [c.547]

Наиболее старый способ Э. Фишера (1901 г.) состоит в этерификации аминокислот метанолом и дробной перегонке эфиров. Результаты далеко не количественны, так как в лучшем случае определенные таким образом аминокислоты дают лишь 60—70 % общего количества азота, содержащегося в белке. [c.419]

Правда, имеются и строго специфические реагенты на отдельные функциональные группы белков. Так, весьма селективными являются большинство реагентов на 5Н-группы избирательно реагирует с аминогруппами уксусный ангидрид и с карбоксильными группами — этерифицирующие агенты (метиловый и этиловый спирты) селективными по отношению к ОН-группам оксикислот являются серная кислота и фосфорный ангидрид. Однако для ряда белков условия этерификации или обработка серной кислотой и фосфорным ангидридом оказываются губительными и приводят к денатурации или распаду белка. Здесь мы сталкиваемся с третьей особенностью химических реакций белков проведение реакций в условиях, удовлетворительных для аминокислот, может привести к денатурации белка. Поэтому эти реакции приходится осуществлять возможно более мягким путем, не приводящим к необратимым структурным изменениям. [c.63]

Подавление ионизации увеличивает активность вследствие увеличения положительного заряда на атоме фосфора и исчезновения эффекта электростатического экранирования. Химически это достигается этерификацией или использованием кислых растворов. Биохимически аналогичный результат получается при связывании субстрата с белком. [c.349]

Примером гомогенных каталитических реакций являются этерификация и омыление сложных эфиров, катализируемые кислотами, разложение пероксида водорода под действием ионов в растворе, инверсия сахарозы и мутаротация глюкозы в присутствии кислот и оснований, полимеризация олефинов в жидкой фазе под действием серной кислоты, полимеризация олефинов в жидкой или паровой фазе под действием трифторида бора и фторида водорода, алкилирование парафинов или бензола олефинами в присутствии трифторида бора или фторида водорода и др. Очень широко распространены гомогенные каталитические реакции в природе. Синтез белков и обмен веществ в биологических объектах совершаются в присутствии биокатализаторов, получивших название ферментов, или энзимов. [c.374]

В табл. 31 приведены данные количественного определения остатков аспарагина и глутамина в различных белках, выраженные в виде числа остатков на 1 моль белка при этом сделана поправка на потери амидных групп в ходе этерификации. [c.197]

Этерификация белков и пептидов [32] [c.200]

Гомогенные каталитические реакции широко распространены в природе. Синтез белков и обмен веществ в биологических объектах совершается в присутствии биокатализаторов — ферментов. Примером промышленных гомогенных каталитических процессов могут служить реакции этерификации и омыления слож- [c.115]

Гомогенные каталитические реакции широко распространены в природе. Синтез белков и обмен веществ в биологических объектах совершается в присутствии биокатализаторов — ферментов. Примером промышленных гомогенных каталитических процессов могут служить реакции этерификации и омыления сложных эфиров, окисления метана до формальдегида с помощью оксидов азота, алкилирования парафинов или бензола олефинами в присутствии трифторида бора или фтороводорода, некоторые реакции гидратации, окисления и т. п. [c.135]

Белки способны к реакциям окисления, восстановления, алкилирования, арилирования, ацилирования, этерификации, дезаминирования, фосфорилирования, нитрования, диазотирования, диазосочетания, в которых участвуют функциональные группы. [c.435]

Несомненно, имеется много случаев использования закономерностей белковых реакций в биологических целях, однако здесь им не уделено большого внимания. В частности, в литературе, посвященной проблемам бактериологии, можно найти исследования по вопросам о влиянии этерификации карбоксильных групп белка на реакции окрашивания бактериальных клеток [16], о связи между химическим изменением поверхности бактерий и агглютинацией или электрофоретической подвижностью [17], об ингибировании ферментативного действия при помощи алкили-рующих веществ и о поисках мутагенных агентов. [c.271]

Установлено [56, 57, 216], что при этерификации белков 0,1 и. раствором НС1 в метаноле увеличивается содержание аминного азота, яо в щелочной среде вследствие обратной ацильной перегруппировки содержание аминного азота падает. В инсулине [56] наименее устойчивым остатком оказался остаток треонина. [c.223]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Само по себе соединение 3.341 мало токсично. Однако в печени животных и человека содержатся ферменты (питохром Р450 и другие), функция которых состоит в обезвреживании чужеродных для организма соединений. Детоксикация достигается гидроксилированием или эпоксидированием с последующей этерификацией спиртовых групп серной или глюкуроновой кислотами. В виде сульфатов и глюкуронид ов чужеродные соединения легко выводятся из организма. Однако в некоторых случаях деятельность гидро-ксилирующих ферментов печени, наоборот, способствует образованию токсичных и канцерогенных веществ. Афлатоксины — яркий образец этого. Сравнительно безвредный кумарин 3.341 окисляется в печени по двойной связи дигидрофуранового кольца до очень реакционного эпоксида. Последний энергично взаимодействует с белками и нуклеиновыми кислотами и повреждает их. А это, в свою очередь, ведет к гибели тех клеток, где эпоксид образовался. Другими словами, здесь мы имеем дело с новым примером летального синтеза (см. разд. 3.6.2.1). [c.362]

Жиры и жирные масла являются продуктами животного и растительногг пропсхождения. Жирные кислоты могут быть получены также окисление парафина, оксосинтезом из олефинов и поликонденсацией из ацетальдегида с последующей этерификацией глицерином в жиры. Жиры образуются в растс ниях в результате процессов ассимиляции и отлагаются, наряду с белками и углеводами, в семенах в качестве запасного питательного вещества. В орга низме человека и животных жир до некоторой степени тоже играет роль запас ного питательного вещества. [c.392]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Реакция не относится к собственно процессам фотосинтеза и является примером многочисленных фотопревращений в организмах. Затем осуществляется этерификация фитолом в хлорофилл а (комплекс с белком — хлорофилл-голохром). Хлорофилл Ь генерируется окислением метильной группы части реакционноспособных молекул хлорофилла а. Полный синтез хлорофилла а in vitro был описан Вудвордом в 1960 г. [12]. [c.11]

Выделение, очистка ацилферментов, полученных при низких значениях pH, последующий гидролиз белка и идентификация связи белок — ацильная группа показали, что при ацилирова-нии происходит этерификация гидроксильной группы серина-195 (см. обзорные работы Мосолов, 1971 Сип- [c.82]

Этерификация. Наиболее удобным агентом для этерификации карбоксильных групп является метиловый спирт. Условия избирательной и полной этерификации были разработаны Френ-Кель-Конратом и состоят в следующем. Белок суспендируют в 100-кратном количестве спирта и к суспензии порциями добавляют в качестве катализатора соляную кислоту до конечной концентрации 0,1 н. Реакция протекает в течение нескольких дней при температуре О—20°. Образующийся эфир диализируют и концентрируют лиофилизацией. Анализ получаемых продуктов показал, что количество метоксильных групп (ОСН3) в них равно количеству карбоксильных групп в исходном белке. [c.71]

В ходе инкубации в течение 24 час при 25° может произойти частичный алкоголиз амидных групп в случае инсулина за счет алкоголиза освобождалось примерно 6,6 о всего амидного азота. Далее остатки серина и треонина в ходе этерификации могут подвергаться N.0-ацильной миграции. Ацильной миграции, по-видимому, не происходит в тех случаях, когда сложные эфиры белка получают при помощи диазометана. Пептиды с высоким молекулярным весом следует обрабатывать подобно белкам. Метиловые эфиры простых пептидов удобно получать путем растворения свободных пептидов в метаноле, насыщенном хлористым водородом, с последующим концентрированием раствора в вакууме при комнатной [c.200]

Несмотря на то что препарат поступает в двудольные растения медленнее, чем в злаковые, последние, связывая гербицид со структурными элементами (клеточными белками), способны инактивировать его до 4-гидрокси-феноксиуксусной кислоты (безвредного для растений соединения) и образования комплексов с азотистыми и безазотистыми веществами. Под влиянием гербицида 2,4-Д у двудольных растений нарушается водный режим, усиливается интенсивность дыхания (расходуется много питательных веществ, необходимых для других физиологических процессов, организм истощается и гибнет), подавляется окислительное фосфорилирование (процесс консервации энергии, выделяемой при окислении продуктов световой реакции фотосинтеза кислородом воздуха) за счет ингибирования этерификации фосфата, что приводит к нарушению энергетического обмена растений. [c.115]

Тот факт, что нет необходимости учитывать взаимодействия с заряженными группами для объяснения влияния концентрированных растворов солей на денатурацию белков, становится наиболее очевидным при рассмотрении плавления /келатинового геля, которое представляет собой одну из форм денатурации. Влияние концентрированных растворов солей на температуру плавления желатины остается постоянным при изменении pH в пределах 2...11,7, хотя при предельных значениях pH все карбоксильные и амино-группы соответственно переходят в незаряженную форму. Болео того, устранение заряженных групп путем ацетилирования амино-групп, этерификации карбоксильных групп и нитрования большинства гуанидиновых групп не оказывает существенного влияния на вызываемое солью изменение температуры плавления [7]. Даже в случае спирали ДНК, обладающей высокой плотностью отрицательного заряда, денатурация, вызываемая концентрированными растворами солей, зависит от природы аниона больше, чем от природы катиона, и лучше могкет быть объяснена влиянием солей на незаряженные основания, чем на заряженные группы полимера [24, 51]. Очевидно, взаимодействие солей в концентрированном растворе с незаряженными участками полимеров способно вызывать изменения в его физическом состоянии. Неудивительно, что взаимодействия с заряженными группами играют незначительную роль в денатурации белков при нейтральных значениях pH, так как заряженные группы обычно находятся в контакте с растворителем на поверхности глобулы нативного белка, вследствие чего они могут взаимодействовать с солями одинаковым образом как в нативном, так и в денатурированном состояниях. Следовательно, равновесие [c.293]

Реакционная способность одной и той же функциональной группы в различных белках может быть неодинаковой в зависимости от природы последних и от описанного выше типа экранирования. Большинство исследований по модификации белка, представлявших интерес вследствие зависимости между структурой белка и его биологической активностью или функцией, проводилось на растворимых глобулярных белках. Однако было проведено также большое количество работ по окислению фибриллярных белков (например, кератина шерсти) и по введению групп, создающих поперечные связи в этих веществах. Исследование фибриллярных белков ограничено неприменимостью критериев идеальных реакций и отсутствием у этих белков биологической активности. Таким образом, для химика, исследующего белки, понятие о доступности функциональных групп связывается главным образом с исследованиями, которые проводятся на растворимых корпускулярных белках. Нерастворимые фибриллярные белки реагируют гораздо труднее. Александер и сотрудники [40] показали, что число карбоксильных групп в шерсти, доступных для этерификации с помощью спиртов, изменяется в зависимости от молекулярного веса последних. Не все карбоксильные группы шерсти доступны даже для таких небольших молекул, как молекулы метилового спирта, который, согласно ранее проведенным исследованиям Френкель-Конрата и [c.276]

Эти разнообразные алкилирующие агенты применялись главным образом для метилирования фибриллярных белков (шерсть, фиброин шелка и желатина) [75—77], при изучении структуры этих белков и при поисках их ценных производных. Серьезному исследованию был подвергнут также инсулин [78]. Чарльз и Скотт [79], обрабатывая инсулин йодистым метилом, добились почти полного инактивирования этого кристаллического гормона. Обработка разбавленной щелочью при 0° привела к восстановлению 30% его активности. Хотя сами ваторы и не считают, что инактивирование инсулина обусловлено этерификацией, другие исследователи впоследствии отмечали, что условия реакции были благоприятными для этерификации, и указывали на лабильность образовавшейся эфирной связи в щелочной среде [18, 19] (см. ниже). Иенсен и его сотрудники [80] сообщили об уменьшении содержания цистина в инсулине после обработки последнего диазометаном и йодистым метилом, а также об уменьшении содержания аминного азота при опытах с диазометаном. Оба эти реагента инактивируют инсулин обратимо. Возможно, что одновременно происходят как этерификация, так и метилирование. Помимо этих исследований, Гауровитцом [81] было произведено исчерпывающее метилирование гемоглобина и яичного альбумина диметилсульфатом, а Херриотт [18] сообщил, что при введении 15 метоксильных групп в молекулу пепсина последний инактивируется. [c.296]

Изложенный выше метод применим для изучения влияния этерификации на биологическую активность только тех белков, которые не денатурируются кислотой или спиртом. Недавно он был применен для исследования инсулина и лактогенного гормона передней доли гипофиза. В случае лактогенного гормона был сделан вывод [83], согласно которому карбоксильные группы являются существенно важными для проявления его биологической активности. При этом было, однако, установлено, что. этерифика-ция может привести к изменению физической природы молекулы вследствие разрыва водородных или ионных связей или к изменению суммарного заряда. Изучая метиловый эфир инсулина, Мом-мертс и Нейрат [84] нашли, что при измененных соответствующим образом условиях происходит полная этерификация одних только карбоксильных групп указанного гормона и тем самым подтвердили специфичность этой реакции. Уменьшение [c.297]

В качестве реагентов для этерификации карбоксильных групп белка в водном растворе при комнатной температуре были исследованы также окиси. Френкель-Конрат [42] нашел, что при контакте в течение нескольких дней окиси этилена, окиси пропилена и эпихлоргидрина с рядом белков получаются менее растворимые белковые производные с изоэлектрической точкой, смещенной в щелочную сторону на 3 единицы рН. Эти факты наряду с результатами электрофоретических измерений и данными, полученными при определении количества амфотерных групп методом связывания красителей, свидетельствуют о том, что большая часть карбоксильных групп подвергается этерификации, но что основность аминогрупп при этом не изменяется. Однако эта реакция оказалась неспецифичной. Фенольные и сульфгидрильные группы также взаимодействуют с окисями с образованием соответственно простых эфиров и тиоэфиров. Аминогруппы лучше всего алкилируются при рН 8, образуя вторичные амины с неизмененной основностью, которая таким образом характеризует физические свойства избирательно этерифици-рованных белков. Реакция проводилась в нейтральных, кислых и щелочных растворах и в растворах мочевины, причем доля различных вступающих в реакцию функциональных групп до некоторой степени зависела от условий проведения реакции. Можно предположить, что протекают следующие четыре реакции [c.299]