Гуанидиновые кислоты

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

Гуанидиновые группировки стрептомицина обусловливают положительную реакцию Сакагучи образование окрашенного соединения при добавлении к исследуемому раствору стрептомицина раствора а-нафтола, 8-оксихинолина или 1-нафтол-8-сульфоновой кислоты в щелочной среде в присутствии окислителя, ГФ X в качестве окислителя рекомендует гипобромид натрия, в этом случае наблюдается фиолетово-красное окрашивание. [c.427]

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, лизина и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как сс-ампновалериановую кислоту, к -углерод-ному атому которой присоединен гуанидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (р1 = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуани-диниевой группе [c.351]

Нерастворимый остаток от вторичного экстрагирования состоит главным образом из соли Морланда (гуанидиновая соль кислоты Рейнеке) и составляет 130—135г (33—34%теоретич, примечание 8). [c.433]

При реакции с амино-кислотами образуются гуанидиновые кислоты. Так с гликоколем (амидо-уксусная кислота) образуется гуанидино-ук-сусная кислота или гликоциамин [c.91]

Л/о-Нитроаргинин (60) легко получить из свободной аминокислоты действием смеси серной и азотной кислот, причем нитрогруппа приводит к понижению основности гуанидиновой функции [41]. Она может быть удалена в конце синтеза вместе с другими бен-зильными защитами с помощью каталитического гидрирования. Нуклеофильность гуанидиногруппы в соединении (60) подавлена не в полной мере, и образование лактама может стать важной побочной реакцией в том случае, если карбоксильная группа концевого нитроаргининового остатка в должной мере активирована схема (25) . [c.385]

РИС. 4-5. А. Часть полипептидной цепи кальций-связывающего белка мышцы карпа, содержаш,ей 108 аминокислотных остатков. Показаны две петли, связывающие ионы кальция, и водородная связь между ними. Б. Система водородных связей, связывающих два сегмента полипептидной цепи внутри молекулы. Обратите внимание на связь между гуанидиновой группой остатка аргинина (75) и карбоксилатом остатка глутаминовой кислоты (81), а также карбонильной группой пептидной связи 18-го остатка. Обратите внимание и на то, что карбоксилат взаимодействует также с двумя пептидными NH-группами [32, 32а]. [c.269]

Если в пептидном синтезе используют полифункциональные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, лизин, аргинин, серин, тирозин и т. д., то функциональная группа их боковой цепи должна быть селективно блокирована. Нужные для этого защитные группы не отличаются от тех, которые применяются для блокирования а-амино-или а-карбсйссильных групп. Собственно, проблему представляет собой селективное блокирование, в то время как выбор комбинаций защитных групп является вопросом тактики. Точно так же требуется блокировать тиольные и гуанидиновые группы. В других случаях можно предотвратить или свести к минимуму побочные реакции, обусловленные третьей функцией, поддерживая специфические условия при конденсации. Несмотря на эти возможности, на практике предпочитают варианты с максимальной защитой. [c.125]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Например, ставшие классическими синтезы окситоцина, вазопрессина и инсулина спланированы так, что временные защитные группы удалялись ацидолизом, постоянные — восстановлением после завершения синтеза. Защита а-аминогрупп осуществлялась бензилоксикарбонильной группой, которая деблокировалась при обработке бромоводородом в уксусной кислоте, в то время как е-аминогруппы остатков лизнна и гуанидиновые группы остатков аргинина были защищены тозильными группами, удаляемыми лишь восстановлением натрием в жидком аммиаке. Но, поскольку обработка натрием в жидком аммиаке ведет к различным повреждениям продукта, эту методику восстановительного отщепления применяют теперь редко. [c.222]

Молочную кислоту, выделенную в результате непрерывного экстрагирования эфиром [7], можно титровать щелочью или определять колориметрически [8]. Методика расщепления кислоты описана Вудом [9]. Была получена также гуанидиновая соль молочной кислоты с т. пл. 163,5—164.5° [10]. [c.141]

Как и в случае производных нитроаргинина, защиту можно удалить каталитическим гидрогенолизом. Использованный позднее Уа-бензилоксикарбонил-Л о), Л -бис (адамантилоксикарбонил) аргинин (62) [43] сохраняет при гидрогенолизе защитную группу в боковом радикале адамантилоксикарбонильные группы удаляются в кислых условиях. Побочной реакцией, наблюдаемой в этой серии превращений, является атака свободной а-аминогруппы на диаци-лированную гуанидиновую функцию схема (26) [43]. Этот процесс, вероятно, катализируется слабыми кислотами. [c.386]

Обнаружено, что существенная для связывания карбоксильная группа субстрата образует солевой мостик с гуанидиновой группой аргинина-145, тем самым, а также предпочтительными положениями связывания боковых радикалов, приводя подлежащую расщеплению амидную связь в контакт с атомом 2п. Теперь единственными другими функциональными группами, близкими к этой амидной связи, являются карбоксильная группа глутаминовой кислоты-270, которая (как и аргинин) сдвигается на 0,2 нм по сравнению со свободным ферментом, и фенольный гидроксил тирозина-248. Последняя группа не является одной из пяти групп, которые, как полагают, обычно участвуют в ферментативном катализе. Имеются также химические доказательства важности тирозина в карбоксипептидазе. Примечательно наблюдение, что эта группа не содержится вблизи цинка активного центра нативного фермента. Связывание глицил-тирозина, однако, вызывает весьма существенный конформационный сдвиг, в процессе которого фенольная группа тирозина-248 сдвигается не менее, чем на 1,2 нм с поверхности белка к новому положению вблизи пептидной связи субстрата. В результате этого движения происходит закрывание углубления, в котором находится активный центр, так что последний, по-видимому, не находится более в равновесии с растворителем. [c.502]

Ионные связи являются результатом электростатического взаимодействия и появляются в тех случаях, когда в боковой цепи имеются заряженные группы - катионы (протониро-ванные е-аминогруппы лизина, гуанидиновые группировки аргинина, основные атомы азота имидазольного кольца гистидина) и анионы (р- и у-карбоксилат-анионы аспарагиновой и глутаминовой кислот). Возможно и электростатическое взаимодействие Н- и С-концов полипептидной цепи. [c.69]

Нормальная жизнедеятельность организма может нарушаться при избытке в крови самых разнообразных продуктов обмена азотистых и других шлаков (креати-нин, мочевая кислота, гуанидиновые основания, полиамины, фенол, индол, меркаптаны и др.), нейромедиаторов (адреналин, норадреналин, серотонин, ацетил-холин), аминокислот, полипептидов средней молекулярной массы, включая полипептидные гормоны, триглицериды, насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, сахара и продукты их метаболизма, компоненты желчи и др. Сорбционное удаление избытка этих веществ из крови больных в большинстве случаев ведет к улучшению их состояния, а иногда и к полному выздоровлению. [c.564]

Он состоит, главным образом, из соли Морланда, т. е. гуанидиновой соли кислоты Рейнеке. [c.76]

Гидразин — пептиды из трипсиновых гидролизатов гуанидиновой группы удаление орнитина синтез 10, 270 Гидразин — пиридин — уксусная кислота дезацилирование [c.280]

Примечания, (а) — терминальные аминогруппы, аминогруппы остатков лизина, гуанидиновые группы остатков аргинина (б) — имидазольные группы остатков гистидина, индольные группы остатков триптофана (в) — терминальные карбоксильные группы, карбоксильные группы остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (г) — фенольные группы остатков тирозина, гидроксильные группы остатков серина (д) — меркаптогруппы остатков цистеина (е) — альде-1идные группы у1Леводов. [c.238]

Креатинин представляет собой обычную форму, в виде которой креатин удаляется из организма млекопитающих. Количество креатинина, выделяемое ежедневно взрослым человеком, постоянно, причем оно тем больше, чем более развита мускулатура. В некоторых патологических случаях атрофии мускулатуры выделяются повышенные количества креатинина. Следовательно, креатин синтезируется не в мышцах и выделяется тогда, когда мышцы не способны его потреблять. В результате применения аминокислот, меченных N , было установлено (с применением техники срезов), что синтез креатина происходит в почках из гликоколя и аргинина, дающего гуанидиновый остаток (Бурсук Шенхеймер). Метилирование происходит, однако, в печени, причем метильная группа поставляется метионином (переметили-рование), что было доказано обработкой гуапидиноуксусной кислоты метионином, меченным дейтерием в метильной группе, в присутствии срезов печени (дю Виньо). [c.393]

Реакция обусловлена присутствием в белке аминокислоты аргинина (гуанидиноаминовалериановой кислоты), имеющей в своем составе гуанидиновую группировку. В результате реакции образуется сложное соединение красного цвета, представляющее собой продукт конденсации окисленного аргинина с а-нафтолом. Гипобромит играет роль окислителя и участвует, по-видимому, в образовании промежуточного бромамидного соединения аргинина. [c.15]

Вторичный азот триптофана, пролина и оксипролина, вторичный и третичный азот гистидина, гуанидиновая группа аргинина и амидная группа аспарагина не реагирует с азотистой кислотой. Первичная аминогруппа большинства аминокислот количественно реагирует с азотистой кислотой. Однако глицин и цистин образуют более теоретического количества аминоазота (103—107%). Глицинпептиды образуют 120% от рассчитанного теоретически количества азота. Лизин реагирует с азотистой кислотой а- и е-аминогруппами, причем е-аминогруппа реагирует медленнее. [c.168]

Аминокислоты или их эфиры (хлоргидраты) ацетилировали одним уксусным ангидридом [ИЗ] или же в присутствии ацетата натрия [21, 22], уксусной кислоты [52] или пиридина [23]. Авторы обнаружили, что с пиридином ацетилирование а-амино-групп в хлоргидратах эфиров аминокислот происходит очень быстро при комнатной температуре. За 5 мин полностью аце-тилируются все дополнительные группы (за исключением гуанидиновой и имидазольной). [c.108]

Этерификация аргинина и гистидина смесью кислота — спирт приводит к дихлоргидратам, в образовании которых участвуют гуанидиновая и имидазольная группы. Если источником аминокислот служит кислотный гидролпзат, то эти соли присутствуют до этерификации. Использование диазометана не решает, следовательно, обсуждавшуюся выше проблему солеоб-разования, снижающего летучесть и в случае аргинина препятствующего полному ацилированию. Важное влияние солеобра-зования на ацилирование, летучесть и газохроматографическое поведение, по-видимому, недооценивалось, и в отношении аминокислот высказывалось много вводящих в заблуждение противоречивых утверждений. [c.109]

Смотреть страницы где упоминается термин Гуанидиновые кислоты: [c.126] [c.126] [c.387] [c.381] [c.261] [c.559] [c.325] [c.129] [c.273] [c.468] [c.298] [c.127] [c.572] [c.270] [c.515] [c.187] [c.342] [c.342] [c.187] [c.30] [c.159] [c.743] [c.67] [c.390] [c.288] [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология