Аминокислоты эндогенные

Эндогенное образование заменимых аминокислот [c.372]

Высокая скорость обновления белков, доказанная при помощи меченых атомов, сввдетельствует о том, что в организме происходит постоянное смешивание эндогенных белковых молекул и продуктов их гвдролиза — аминокислот с молекулами белков и их производных, синтезированных из аминокислот белков пищи. Эта смесь эндогенного и экзогенного материала, которая может в принципе служить источником анаболических и катаболических реакций азотистого обмена, существует в качестве резервного материала, называемого метаболическим пулом. С помощью изотопных методов установлено, что примерно /з общего пула аминокислот приходится на эндогенные источники и только /з имеет своим источником белки пищи. Эти данные указывают прежде всего на исключительную важность эндогенного источника аминокислот и, кроме того, сввдетельствуют о высокой скорости обновления белков тела. [c.411]

С этой точки зрения определенного интереса заслуживает вопрос о том, почему в организме человека и высших животных половина аминокислот создается самим организмом (эндогенно), а другая часть должна быть получена с пищей. Просмотр соответствующих реакций показывает, что для биосинтеза девяти эндогенных аминокислот требуется 14 ферментов, а для биосинтеза остальных 11 аминокислот (незаменимых) требуется уже 60 ферментов. Выходит, что незаменимые аминокислоты выгоднее получать с пищей, чем синтезировать, и это позволяет клетке избежать излишних затрат на постройку ферментных систем. [c.238]

Аминокислоты. В крови циркулируют те же аминокислоты, которые входят в состав белков пищи. Конечно, не все количество аминокислот крови экзогенного происхождения среди них имеется и значительное количество аминокислот, образовавшихся при распаде белков тканей. Но так как и те и другие аминокислоты ничем друг от друга не отличаются, то проводить какую-либо грань между аминокислотами пищи и аминокислотами эндогенного происхождения невозможно. Количество аминокислот, постоянно находящихся в крови, невелико, так как, поступая в кровь, они быстро извлекаются оттуда клетками тканей, использующими их для построения тканевых белков и других азотсодержащих веществ. [c.479]

Прежде всего об общих принципах эксперимента. Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени—для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Конечно, во время эксперимента организм должен продуцировать требуемое соединение из эндогенного субстрата (а не, например, из некоторого накапливаемого позднее промежуточного вещества). Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил-КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. Эта тема достаточно хорошо осЕ-г-щена в обзорах [1,96,97] описано и применение математического анализа кинетических данных, который имеет, по-видимому, ограниченное применение, но тем не менее важен как инструмент фундаментального исследования [98,99]. [c.467]

Как видно из схемы, всосавшиеся аминокислоты в первую очередь используются в качестве строительного материала для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Некоторое количество аминокислот подвергается распаду с образованием конечных продуктов белкового обмена (СО,, Н,0 и МНз) и освобождением энергии. Подсчитано, что в организме взрослого человека, находящегося на полноценной диете, образуется примерно 1200 кДж в сутки за счет окисления около 70 г аминокислот (помимо пищевых, также эндогенных аминокислот, образующихся при гидролизе тканевых белков). Это количество составляет около 10% от суточной потребности организма человека в энергии. Количество аминокислот, подвергающихся распаду, зависит как от характера питания, так и от физиологического состояния организма. Например, даже при полном голодании или частичном белковом голодании с мочой постоянно выделяется небольшое количество азотистых веществ, что свидетельствует о непрерывности процессов распада белков тела. Аминокислоты, как и белки, не накапливаются и не откладываются в тканях (наподобие жиров и гликогена), и у взрослого человека при нормальной обеспеченности пищевым белком поддерживается довольно постоянная концентрация аминокислот в крови (см. главу 16). [c.429]

Часть свободных аминокислот попадает в кровь в процессе пищеварения, другая — эндогенная — часть образуется в результате распада белков тканей. В сыворотке содержание свободных аминокислот составляет 2,7—4,6 ммоль/л. Аминокислотный спектр сыворотки соответствует аминокислотному спектру свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания аспартата и глутамата и повышенного содержания аспарагина и глутамина (25%). Изменение содержания общего аминного азота в сыворотке и моче может служить одним из показателей превалирования катаболических или анаболических процессов в организме, сопровождающих ряд патологических состояний. [c.409]

Таким образом, первая особенность фитогормонов — эндогенное происхождение. Большинство фитогормонов образуется из органических кислот, в частности — аминокислот. Изменения в интенсивности синтеза того или иного фитогормона, вызванные внутренними или внешними причинами, приводят и к ответной реакции растения — изменению показателей ростовых или формативных процессов. [c.332]

Даже если генетические возможности микроорганизма позволяют ему продуцировать определенный фермент, при этом еще не гарантируется его синтез (транскрипция и трансляция). Синтез многих ферментов и ферментных систем зависит от присутствия или отсутствия определенных регуляторных компонентов, или триггеров , образующихся эндогенно или вносимых в культуральную среду. Вещества, стимулирующие транскрипцию, называют индукторами, а сам процесс стимуляции называют индукцией. В тех случаях, когда индукторов нет, говорят о деиндукции. Другие вещества, называемые репрессорами, напротив, предотвращают транскрипцию, а сам процесс предотвращения транскрипции называют репрессией в отсутствие репрессора происходит дерепрессия. Описаны различные типы репрессии у бактерий простая репрессия по типу обратной связи, или репрессия конечным продуктом мультивалентная репрессия, присущая определенным ферментам, участвующим в синтезе аминокислот с разветвленной цепью координированная репрессия, когда все ферменты, участвующие в биосинтезе, согласованно репрессируются в присутствии высоких концентраций продукта реакции (например, триптофана или гистидина). Описанные ниже эксперименты иллюстрируют некоторые типы регуляции синтеза бактериальных ферментов путем индукции и репрессии. [c.414]

Суш,ественный вклад в энергетику мышечной деятельности, особенно длительной, вносят аминокислоты — продукты распада эндогенных белков. Их количество в тканях во время выполнения длительной физической работы может увеличиваться в 20—25 раз. Эти аминокислоты окисляются и восполняют АТФ либо вовлекаются в процесс новообразования глюкозы и способствуют поддержанию ее уровня в крови, а также уровня гликогена в печени и скелетных мышцах (см. рис. 98). [c.262]

Образующаяся в организме эндогенная серная кислота участвует в обезвреживании ядовитых соединений — фенола, крезола, индола, вырабатываемых в кишечнике из аминокислот микробами. Кроме того, серная кислота связывает многие чужеродные для организма соединения (ксенобиотики) — лекарственные препараты и их метаболиты. Со всеми этими соединениями серная кислота образует относительно безвредные вещества — конъюгаты, в виде которых они и выводятся из организма. Например, с мочой человека выделяется конъюгат — калиевая соль сернокислого эфира фенола [c.366]

Физиологические исследования позволили обнаружить аэробную природу реактивации. Этот процесс не наблюдался в анаэробных условиях. Эндогенное дыхание было необходимым, и в облученных клетках оно было на 50% выще. Вначале окисляются запасы углеводов, а затем липиды. Содержание АТФ в облученных клетках остается постоянным, но в контроле несколько возрастает. Фонд свободных аминокислот увеличивался и [c.206]

В быту К. в. поступают в организм человека с продуктами курения табака, к-рые вызывают рак мн. локализаций (в первую очередь рак легкого), с выхлопами двигателей внутр. сгорания, дымовыми выбросами отопит, систем и пром. предприятий, микотоксинами, загрязняющими продукты питания при неправильном их хранении, и т.д. Показана возможность синтеза в желудке человека канцерогенных нитрозаминов из вторичных аминов и нитритов. Эндогенные К. в. образуются в организме при нарушении обмена нек-рьгх аминокислот, в частности триптофана и тирозина, к-рые могут превращаться соотв. в канцерогенные [c.307]

Основные пути эндогенного превращения аминокислот, остававшиеся до сравнительно недавнего времени неясными, были изучены при помощи соединений, меченных изотопами азота и углерода. Главнейшие результаты этих исследований показаны в схеме 1. Из этой схемы видно, что основными предшественниками эндогенных аминокислот являются пировиноградная, щавелевоуксусная и л-кетоглутаровая кислоты. Эти три кетокис-лоты представляют собой продукты окисления, образующиеся в процессах межуточного обмена углеводов, жиров и белков. Уже сравнительно давно было установлено, что кетоглутаровая кислота окисляется в янтарную, которая затем легко превращается в щавелевоуксусную и пировиноградную. Позднее в опытах с применением меченой углекислоты было показано, что и обратные реакции могут иметь место пировиноградная кислота, присоединяя углекислоту, образует щавелевоуксусную кислоту [60], а янтарная кислота при этой же реакции переходит в л-кетоглу-таровую [61]. [c.372]

Ввиду того что трипсин богат цистеином, этот синтез вызывает большой расход серосодержащих аминокислот, возникающих в реакциях метаболизма. Кроме того, инъекции ПЗ или ХК-ПЗ приводят к увеличению размеров поджелудочной железы и секреции ферментов у крыс [74]. Эти явления сопровождаются потерями экзогенного азота за счет ослабления протеолиза в кишечнике [86] и эндогенного азота вследствие выделения комплексированного трипсина [63]. Между тем ингибиторы протеаз бобовых, как это отметил Безансон [6], не являются единственной причиной гипертрофии поджелудочной железы помимо этого, трипсин человека, видимо, менее чувствителен к ингибиторам, содержащимся в сое, чем трипсин крыс или крупного рогатого скота. [c.334]

Необходимо подчеркнуть, что белковый обмен тесно интегрирован также с обменом углеводов, липидов и нуклеиновых кислот через аминокислоты или а-кетокислоты (а-кетоглутарат, оксалоацетат и пируват). Так, аспарагиновая кислота или аланин путем трансаминирования обратимо превращаются соответственно в оксалоацетат и пируват, которые непосредственно включаются в углеводный обмен. Эти данные, как и результаты опытов с введением животным меченых аминокислот и а-кето-кислот, сввдетельствуют о том, что в организме млекопитающих не существует вопреки классической теории М. Рубнера и К. Фойта обособленного и независимого эндогенного и экзогенного обмена вообще и белкового обмена в частности. [c.411]

В последние годы внимание многих исследователей обращено к регуляторным пептидам в связи с открывшимися возможностями медицинского их применения в качестве лекарственных препаратов, имитирующих действие эндогенных регуляторов организма. Как уже было сказано, большой класс нейропептидов обладает анальгезирующим действием, причем изучены молекулярные механизмы действия многих регуляторных пептидов. Так, установлено, что анальгетическое действие р-эндорфина связано с освобождением метэнкефалина в мозге. Для решения основной проблемы применения регуляторных пептидов в качестве лекарственных средств, а именно быстрой их деградации в организме используют метаболически стабильные структурные аналоги, а также ингибиторы протеиназ, катализирующих распад полипептидов до аминокислот. Эти ингибиторы, блокирующие также распад эндогенных энкефалинов, представляют собой особый класс анальгетиков смешанного типа. [c.28]

Тканевые белки находятся в состоянии динамического равновесия и быстрого обновления за счет аминокислот пищевых белков. Отсюда совершенно ясно, что вытекающее из теории Рубнера и Фойта деление азотистого обмена на экзогенный (распад основной массы пищевого белка) и эндогенный (распад тканевого белка в процессе изнашивания ) лишено основания. [c.329]

Опыты на крысах показали, что повторные болевые раздражения седалищного ерва электрическим током приводят к увеличению содержания в моче общего азота, азота аминокислот и аммиака. В моче обнаруживаются также значительные количества кетокислот. Это означает, что раздражение периферических нервов вызывает неспецифическое усиление белкового обмена. Но если давать крысам массивные дозы витамина В1, то бол1 вые раздражения не вызывают указанных нарушений в обмене (А. Е. Браунштейн, М. Г. Крицман). В обоих указанных выше случаях нарушения в обмене обусловлены эндогенной недостаточностью витамина Вг, вызванной усиленным расходованием этого витамина при хроническом раздражении или повреждении нервных стволов. [c.410]

Ядовитые фенолы могут образовываться в организме в процессе нормального обмена веществ. Под влиянием бактерий кишечника происходит декарбоксилирование аминокислоты — тирозина, образующегося при гидролизе белка. Обезвреживание таких эндогенных фенолов, а также вводимых извне (в виде лекарственных препаратов), или экзогенных фенолов, происходит путем превращения последних в нетоксичные сложные эфиры серной кислоты, или эфиросерные кислоты, калийные соли которых выводятся с мочой. Образование эфиросерных кислот происходит по схеме [c.299]

Как правило, активирующие ферменты обнаруживаются в надосадочной жидкости гомогенатов растительных тканей после центрифугирования при 100 ООО g (так называемая растворимая фракция). В такой надосадочной жидкости присутствуют эндогенные свободные аминокислоты, поэтому аминокислоты, добавляемые извне, обычно мало влияют на наблюдаемый интенсивный обмен между пирофосфатом и АТФ. В результате очистки активирующих ферментов тем или иным способом эндогенные аминокислоты удаляются и тогда становится возможным продемонстрировать зависящий от аминокислот обмен мен ду нирофосфатом и АТФ. Кларк [13], работая с препаратами из шпината, продемонстрировал активацию четырнадцати различных аминокислот его результаты приведены в табл. 30. Данные Дэвиса и Новелли [17] относительно активации аминокислот препаратом из эпикотилей гороха также приведены в табл. 30. [c.196]

Аминокислоты служат исходным материалом для синтеза белка. Те из них, которые образуются в организме человека и высших животных из различных органических соединений, называются эндогенными нли заменимыми аминокислотами. К ним относятся глицин, аланин, серин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, пролин, оксипролин, аргиннн, цистин и [c.367]

Из приведенных данных ясно, что определенного оптимума белка вообще не существует Пища должна доставлять минимально необходимое количество каждой незаменимой аминокислоты и минимальное количество азота, необходимого для эндогенного синтеза заменимых аминокислот. Если используются белки, богатые незаменимыми аминокислотами, то ежедневного введения 35—50 г белка, безусловно, достаточно (этот минимум был установлен Читтенденом в начале этого столетия). Если же пища содержит белки, бедные или совершенно лишенные некоторых аминокислот, то их недостаток должен быть восполнен добавлением к пище других белков, содержащих эти аминокислоты. В таких случаях потребность в белке будет значительно выше. [c.369]

Нашей задачей являлось изучение влияния отравления насекомых в основном хлорорганическими, а также карбаматными и фос-форорганическими инсектицидами на изменение количественного состава свободных аминокислот и эндогенной пировнноградной кнс- [c.23]

Конец брожения связан с фазой автолиза дрожжей. Это характерно для любого спиртового брожения при подъеме температуры свыше 33 °С [ 1]. Автолиз характерен также для процессов, когда дрожжи на длительное время остаются в контакте со спиртными напитками при его созревании, как при изготовлении шампанского. В процессе автолиза некоторые соединения под воздействием эндогенных ферментов расщепляются с образованием пептидов, аминокислот, жирных кислот, нуклеотидов и нуклео-зидов, которые существенно влияют на свойства готового продукта [7]. С расширением объемов производства спиртных напитков и увеличением размеров бродильных чанов (ферментеров) все большее внимание уделяется повышению концентрации двуокиси углерода, которая может скапливаться у дна. В ходе экспериментов было показано, что двуокись углерода под давлением в 2-3 атм может оказывать на рост дрожжей ингибирующее действие и влиять на образование вкусо-ароматических соединений [18]. [c.55]

Пташке надеялся, что в этих условиях значительная часть остаточного синтеза белка будет приходиться на образование продукта гена с1 супер-инфицирующими бактериофагами, так как синтез белков клетки-хозяина был подавлен предварительной обработкой, а синтез большинства вегетативных белков фага не мог происходить из-за присутствия эндогенного иммунитетного репрессора. Действительно, после экстракции и хроматографического фракционирования радиоактивных белков из таких клеток оказалось, что одну из фракций можно идентифицировать как продукт гена с1. Эта фракция обнаруживалась, только если бактерии заражали бактериофагами Яс1+, содержащими нормальный ген репрессора, и отсутствовала при заражении атйег-мутантами по гену с1. Определение скорости седиментации этой белковой фракции в градиенте плотности сахарозы показало, что ее молекулярная масса соответствует длине полипептидной цепи примерно в 200 аминокислот, т. е. близка к молекулярной массе одной из четырех субъединиц, составляющих /ас-репрессор. [c.492]

Такая реакция на изменения в составе питательной среды наблюдается не только при необходимости использовать новые субстраты она используется также для выключения синтезов эндогенных соединений при их внезапном появлении в среде. Например, триптофан, одна из существенных аминокислот, синтезируется при участии фермента триптофан-синтазы. Однако если в среде, на которой выращиваются бактерии, присутствует триптофан, синтез фермента немедленно прекращается. Это явление получило название репрессия. Она позволяет бактериальной клетке избежать перевбда своих ресурсов на ненужную в данный момент синтетическую активность. [c.176]

Вскоре из гипофиза и других тканей удалось вьщелить более длинные пептиды, получившие название эндорфинов. Все эти так называемые эндогенные опиаты содержат общую последовательность из 4 аминокислот и связываются с теми же поверхностными рецепторами, что и морфин (и родственные наркотики) Однако в отличие от морфина они быстро разрушаются в организме и поэтому не накапливаются в количествах, [c.384]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология