Свертывание молока

Старение студней, как и гелей, проявляется в синерезисе — процессе постепенного сжатия сетки (матрицы) наглядным примером может служить отделение сыворотки (свертывание молока, слезы в сыре и т. д.). В этом процессе вначале отжимается свободная вода, а затем, частично, и связанная. [c.315]

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. При стоянии молока молочный сахар, который входит в его состав, под действием молочнокислых бактерий превращается в молочную кислоту. Получившаяся кислота и осаждает казеин из его кальциевой соли в виде студенистой массы. Нагреванием этой массы до 35— 40 °С получают творог. [c.392]

Известно несколько различных семейств протеиназ, причем не все они обязательно содержат в активном центре серин. В одно из семейств входит пепсин желудка и родственные ферменты, например реннин из четвертого желудка (сычуга) теленка. Реннин вызывает быстрое свертывание молока и широко применяется в сыроварении. К этому же семейству относятся некоторые внутриклеточные катепсины и протеиназы различных грибов. Необычным свойством пепсинового семейства протеиназ является то, что они наиболее активны в интервале pH от 1 до 5. Это свойство делает понятным, почему серин и гистидин не входят в состав активного центра этих ферментов. Считают, что у кислых протеиназ в механизме двойного замещения роль нуклеофила выполняет карбоксилат-ион, а донором протона по отношению к уходящей группе служит вторая карбоксильная группа. Таким образом, механизм действия пепсина подобен механизму действия лизоцима. [c.113]

При сычужно-кислотном способе свертывания молока сгусток формируется комбинированным воздействием сычужного фермента и молочной кислоты. Под действием сычужного фермента казеин на первой стадии переходит в параказеин, на второй — из параказеина образуется сгусток. Казеин при переходе в параказеин смещает изоэлектрическую точку с pH 4,6 до 5,2. Поэтому образование сгустка под действием сычужного фермента происходит быстрее, при более низкой кислотности, чем при осаждении белков молочной кислотой, полученный сгусток имеет меньшую кислотность, на 2... 4 ч ускоряется технологический процесс. При сычужно-кислотной коагуляции кальциевые мостики, образующиеся между крупными частицами, обеспечивают высокую прочность сгустка. Такие сгустки лучше отделяют сыворотку, чем кислотные, так как в них быстрее происходит уплотнение пространственной структуры белка. Поэтому подогрев сгустка для интенсификации отделения сыворотки не требуется. [c.195]

По технологическим признакам натуральные сыры делят на сычужные и кисломолочные. Сычужные сыры производят свертыванием молока сычужным ферментом, а кисло-молочные вырабатывают путем сквашивания молока заквасками. [c.200]

После созревания молоко заквашивают закваской, доза и состав которой зависят от вида вырабатываемого сыра. Свертывание молока сычужным ферментом является специальной операцией в производстве сыра. [c.200]

Оборудование для посола рыбы 1127—1129 Оборудование для свертывания молока и обработки сгустка 1091—1100 Оборудование для созревания мяса 1131—1139 [c.701]

Оборудование для свертывания молока и обработки сгустка.....1091 [c.713]

Классификация аппаратов для созревания молока, сливок и сыров представлена с учетом биотехнологического признака, который включает процессы сбраживания молочного сахара, гидролиз белков и расщепление молочного жира (рис. 22.1). Первую группу составляет оборудование для свертывания молока и обработки полученного сгустка. Сюда входят сыродельные ванны, отделители сыворотки, а также аппараты для прессования. [c.1086]

ОБОРУДОВАНИЕ ДЛЯ СВЕРТЫВАНИЯ МОЛОКА И ОБРАБОТКИ СГУСТКА [c.1091]

Многие коллоидные системы были известны в глубокой древности — в Египте, Греции и Риме. У Аристотеля имеются указания на явления свертывания молока и крови, дубления кож и крашения тканей. Алхимикам (П-IV вв.) были известны коллоидные растворы золота н се- [c.10]

Вызывает свертывание молока [c.419]

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

Свертывание молока, особенно первых порций пропущенных через колонку, резко уменьшалось, а в некоторых случаях свертывания вообще не происходило. Значительно легче происходило отстаивание жира. В ряде случаев наблюдалось расслоение молока. В нижней части сосуда накапливалась мутная, подобная сыворотке, жидкость желтоватого или голубоватого оттенка (в зависимости от типа сорбента), в верхней части — слой жира. Примененные в опытах катиониты оказывали различное по интенсивности действие на молоко. На смоле КБ-4 ионный обмен происходил в большей степени, чем на смоле КУ-2, однако вкусовые качества молока при этом резко ухудшались, тогда как для молока, обработанного на катионите КУ-2, они были вполне удовлетворительными. [c.213]

Препарат сычужного фермента получается путем экстракции высушенных желудков молодых телят. В желудке взрослых животных, а также человека сычужный фермент (химозин) отсутствует и свертывание молока осуществляется пепсином (см. стр. 310). [c.54]

Следует убедиться в том, что в пробирке № 2, помещенной в ледяную воду, имело место не разрушение фермента, а лишь замедление его действия под влиянием низкой температуры. Для этого пробирку вынимают из ледяной воды и наблюдают отсутствие свертывания молока. Затем ставят ее в водяную баню при 38- 0° и наблюдают свертывание молока. [c.56]

Пепсин, раствор для свертывания молока. К 100 мл 0,1% водного раствора сухого препарата пепсина добавляют 20 — 30 капель 2% соляной кислоты до рН=4,8 — 5,0. Раствору дают постоять 3 — 4 часа. [c.327]

Считали, что превращение казеиногена в казеин происходит в присутствии так называемого сычужного фермента, или химозина, действующего, подобно пепсину, в кислой среде. И. П. Павлов на основании полученных им экспериментальных данных утверждал, что свертывание молока обусловливается действием пепсина и нет никаких оснований для признания суш,ествования особого фермента (химозина), единственной функцией которого является створаживание молока. Спор этот длился долгое время. В настоящее время он решен в том смысле, что свертывание молока в желудке взрослых вызывается пепсином. Особого фермента (химозина) в желудочном соке у большинства животных нет. По имеющимся данным, однако, в секрете четвертого желудка телят имеется фермент, створаживающий молоко, отличный от пепсина (сычужный фермент). Считают даже, что в желудке молодых животных пепсин не продуцируется и вместо него образуется химозин. [c.314]

Простокваша через некоторое время сжимается, выдавливая так называемую кислую сыворотку. При свертывании молока под влиянием фермента остается сладкая> сыворотка — жидкость с большим содержанием молочного сахара. В кислой сыворотке содержание лактозы меньше, так как часть ее сбраживается содержание же молочной кислоты в кислой сыворотке выше, чем в сладкой . [c.451]

Но остается еще вопрос о качественном составе. Имеются указания на то, что казеиногены женского и коровьего молока отличаются между собой по некоторым свойствам. Так, например, казеин женского молока, получающийся из казеиногена под влиянием желудочного сока грудных детей, вьшадает в виде небольших хлопьев, а казеин коровьего молока — в виде более объемистых хлопьев. Многие авторы объясняют это тем, что строение казеиногена женского и коровьего молока неодинаково. Возможно, однако, что причиной этого является неодинаковый состав солей, играющих большую роль при свертывании молока. [c.454]

Другой механизм свертывания молока имеет место при действии желудочного сока, который превращает казеиноген в казеин (параказеин). Казеин отличается от казеиногена прежде всего тем, что его кальциевая соль нерастворима в воде. Именно поэтому молоко в желудке быстро свертывается с образованием объемистых хлопьев казеината кальция. [c.486]

Реннин Фермент, вызывающий свертывание молока присутствует в соке четвертого отдела сложного желудка жвачных [c.430]

Токсическое действие высоких концентраций кислорода на организм животного при повышенном барометрическом давлении было обнаружено еше П. Бером в 1878 г. Он показал, что повышенное содержание кислорода понижает обмен веществ и замедляет процессы гниения. Опытами было установлено, что при высоком парциальном давлении кислорода резко замедляются такие процессы, как свертывание молока, брожение дрожжей и т. д. [c.59]

В стакан наливают 20 мл молока, добавляют столько же воды и несколько капель уксусной кислоты. Наблюдают свертывание молока. Выделившийся казеиц отфильтровывают. Отбирают в чистую пробирку 8-10 мл фильтрата и выполняют реакцию серебряного зеркала. [c.91]

X. ингибируется пепстатином (прир. пентапептвд, синтезируемый бактериями стрептомицетами). Фермент используют в произ-ве сыров (обусловливает свертывание молока в результате гвдролиза пептвдных связей казеина). [c.263]

Пастеризованное и нормализованное молоко с кислотностью не более 20 °Т направляют в аппараты для выработки сырного зерна И, куда из пульта управления 12 вносят раствор хлорида кальция и бактериальную закваску мезофильных молочнокислых бактерий в количестве 0,5... 1,0 %. Для ускорения свертывания допускается вносить биопрепарат (гидролизат) в количестве 0,05...0,5 %. Свертывание молока проводят при температуре 30... 34 °С в течение 25... 35 мин. Г отовый сгусток разрезают в течение 15...25 мин до размеров зерен 7...9 мм, во время постановки 30...40 % сыворотки удаляют, далее зерно вымешивают, после чего доливают еще 15...20 % сыворотки. [c.202]

Для свертывания молока в сьфоделии применяют молокосвертывающие ферменты животного происхождения сычужный фермент и пепсин, а также ферментные препараты на их основе. Сычужный фермент получают из желудков (сычугов) молодых телят, ягнят и козлят. Он представляет собой смесь ферментов химозина (ренни-на) и пепсина. Молокосвертывающий препарат вносят в молоко в виде раствора, приготовленного за 25...30 мин до использования. Потребное количество ферментного препарата растворяют в пастеризованной при температуре 85 °С и охлажденной до 35 °С воде. [c.1091]

Свертывание молока и обработку сгустка проводят в специальных сыродельных ваннах различной вместимости, которые снабжены неснимаемым универсальным инструментом, позволяющим как разрезку сьфного сгустка и постановку зерна, так и вымешивание. Через боковой отборник из них откачивают сыворотку. Для лучшего стока остатков сырной массы предусмотрен наклон сыродельной ванны. [c.1091]

Характерными признаками возбудителя сапа являются потребность в присутствии глицерина для роста, отсутствие подвижности, способности расти при 42 °С и разжижать желатину, для возбудителя мелиоидоза — биполярность при окраске методом Грама и другими антилиновыми красителями, гемолиз кроличьих эритроцитов на 2%-м кровяном агаре, свертывание молока, окисление лактозы, мальтозы, ксилозы и других сахаров. [c.133]

Среды, уплотненные агар-агаром, при культивировании бактерий ие изменяют своей консистенции лишь очень немногие бактерии заметно разрушают агар-агар. Среды с желатином разжижаются очень многими бактериями с резко выраженными протеолитическими свойствами. Этот признак всегда используется для характеристики и определения вида бактерий. Определяется гидролиз крахмала. По характеру роста на жидких питательных средах также судят о некоторых свойствах изучаемой культуры. Образование пленки или кольца на стенках пробирки, равномерное помутнение или выпадение хлопьевидных или пылевидных осадков составляют дополнительную характеристику вида. Учитываются максимально физиологические и биохимические признаки окислительно-восстановительные функции, в частности редукция метиленовой сини и нитратов, образование индола, сероводорода, ам.миака, свертывание молока, иептонизация казеинового сгустка, сбраживание сахаров с образованием кислот и газов либо с образованием только кислот. Чем подробнее будет дана характеристика культуры, тем надежнее результаты ее идентификации. [c.53]

В клетках слизистой оболочки желудка образуется неактивная форма химозина (реннина) —прохимозин (прореннин). Прохимозин при кислотности большей чем pH 5,0 превращается в химозин — фермент, вызывающий свертывание молока. Это свертывание представляет собой конечный результат ферментативного расщепления белка молока — казеина—-на парака-зеиц и сывороточную альбумозу. Образовавшийся параказеин в присутствии ионов кальция превращается в нерастворимую кальциевую соль, которая и выпадает "в виде осадка. [c.55]

Кроме протеолитической активности пепсину сБойственна и коагулазная активность, т. е. способность ускорять свертывание молока, заключающееся в энзиматическом превращении казеина молока в параказеин и сывороточную альбумозу. В присутствии ионов кальция параказеин образует параказепнат кальция, выделяющийся в виде геля (см. работу 31). Оптимум коагулазного действия иенсина при pH 5,3. [c.185]

В тромбоцитах или клетках тканей, и 3) ионов кальция. Таким образом, присутствие ионов кальция необходимо и здесь так же, как и при свертывании молока, однако, механизхм их действия в этих двух случаях совершенно различен. При свертывании крови ионы кальция участвуют в предварительной реакции образо--вания активной формы фермента (тромбина) и, следовательно, без них ферментативная реакция превращения фибриногена в фибрин невозможна. [c.220]

Повышение pH и увеличение солей кальция приводят к резкому сокращению времени свертывания молока. Повидимому, химозин расщепляет молекулу казеиногена на две неравные части. Одна из ьшх, отличающаяся ббльшим молекулярным весом, образует молекулу казеина, которая, теряя свой электрозаряд при взаимодействии с многозарядными ионами Са, выпадает в осадок, другая с меньшим молекулярным весом остается в растворе в виде сывоооточного протеина. Расщепление казеиногена связано с освобождением новых карбоксильных и аминогрупп. Этим объясняется способность казеина связывать большее количество щелочи по сравнению с казеиногеном. [c.460]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология