Казеин ферментов

При сычужно-кислотном способе свертывания молока сгусток формируется комбинированным воздействием сычужного фермента и молочной кислоты. Под действием сычужного фермента казеин на первой стадии переходит в параказеин, на второй — из параказеина образуется сгусток. Казеин при переходе в параказеин смещает изоэлектрическую точку с pH 4,6 до 5,2. Поэтому образование сгустка под действием сычужного фермента происходит быстрее, при более низкой кислотности, чем при осаждении белков молочной кислотой, полученный сгусток имеет меньшую кислотность, на 2... 4 ч ускоряется технологический процесс. При сычужно-кислотной коагуляции кальциевые мостики, образующиеся между крупными частицами, обеспечивают высокую прочность сгустка. Такие сгустки лучше отделяют сыворотку, чем кислотные, так как в них быстрее происходит уплотнение пространственной структуры белка. Поэтому подогрев сгустка для интенсификации отделения сыворотки не требуется. [c.195]

Химический состав казеияа. Коагулировать казеин из молока можно рядом способов. Мы уже знакомились с ними в главе II. На практике—в технике и в научно-исследовательских работах—пользуются, главным образом, лишь двумя способами. Казеин осаждают или кислотой, доводя молоко до pH == 4,6, соответствующего изо-электрическому состоянию казеина, или действуя протеолитическими ферментами. Получаемые разными способами казенны нельзя считать идентичными. Казеин, полученный методом Гаммарстена (осаждением кислотой), почти не содержит золы. Его элементарный состав (почти совпадающие данные различных американских авторов) приводится в табл. 5. [c.61]

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

Для определения протеолитической активлости ферментных препаратов в составе моющих средств нами разработан специальный метод, получивший название ФОЛП . Метод основан на гидролизе казеина ферментом при рН=8,битем--пературе 40° С в течение 60 мин. За единицу протеолитической активности принимается количество фермента, которое катализирует гидролиз 1 г белка (казеина) при расщеплении его на 30% в принятых условиях. Предложена формула для расчета протеолитической активности (ед/г) [c.54]

При слове белок прежде всего вспоминается хорошо всем известный белок куриного яйца. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков, в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты, катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.338]

По характеру коагуляции можно различать казеин, коагулированный ферментами, казеин смешанной коагуляции (и ферментами и кислотой) и казеин кислотной коагуляции. По такой классификации могут быть следующие виды казеинов [c.74]

Нам кажется, что определение степени зараженности казеина ферментами позволит лучше судить о степени годности казеина для пластических масс, так как она есть результат длительного нахождения казеина в условиях, благоприятствующих размножению дрожжей и бактерий последние переваривают составные части молока с образованием продуктов. распада его, влияющих как на цвет, так и на пластические свойства массы. [c.106]

Казеиновый клей. Он так же, как и столярный клей, довольно часто используется в домашнем хозяйстве. Казеин — сухое пористое зерно бело-желтого цвета, получающееся из обезжиренного коровьего молока при обработке сычужным ферментом или кислотами как минеральными, так и органическими. Казеин не растворяется в распространенных органических растворителях, а в воде лишь набухает. При слабом подщелачивании водного раствора казеин легко растворяется и образует вязкий раствор высокой клеящей способности. [c.92]

Новые пищевые продукты обычно подвергаются многочисленным проверкам. Однако, чтобы упростить процедуру тестирования и снизить себестоимость продукта, при лицензировании учитывается сходство нового продукта с известным, который и предполагается заменить на рынке. Например, FDA утвердила к применению фермент химозин, полученный с помощью технологии рекомбинантных ДНК и предназначенный для производства сыров, хотя соответствующие испытания не были проведены в полном объеме. Химозин, один из ключевых ферментов сычуга жвачных животных, является сбраживающим молоко протеолитическим ферментом, который гидролизует к-казеин. В результате такого гидролиза в молоке образуется сгусток, который в свою очередь ферментируется с образованием сыра. Обычно сбраживающий молоко агент, используемый при производстве сыра, получают из четвертого отдела желудка жвачных животных (сычуга) он представляет собой смесь веществ, известных под общим названием сычужный фермент . [c.520]

Протеаза плесени и субтилизин. Протеаза плесени, выделенная в кристаллическом виде из фильтратов культуры А. огу-гае, оказалась во много раз активнее папаина при гидролизе казеина и гемоглобина [66]. Найдено, что этот фермент приводит к более глубокому гидролизу цепей окисленного инсулина, чем все рассмотренные выше ферменты [269]. Связи, разрываемые протеазой плесени, показаны на рис. 1 и 2. [c.211]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

Значение ферментов в технике громадно ряд технологическ процессов основан на ферментативных реакциях, В производст казеина и его дальнейшей переработке в пластические массы фе меитативные процессы играют также первенствующую роль. Весы велико значение ферментов в процессах жизни. Большинство превр щений в организмах обусловлено их влиянием. Они видоизмеиян жиры, превращают углеводы в спирты и кислоты, расщепляют бе ковые вещества, участвуют в процессе дыхания, в реакциях окисл ния и восстановления. С их участием происходит коагуляция белковь веществ молока. Действие ферментов специфично, т. е. каждый фе меит выполняет какую-нибудь одну функцию, катализирует лии одну какую-нибудь химическую реакцию, иапример амилаза слю [c.54]

Для галалита хорош не всякий казеин. Лучшими пластическими свойствами обладает казеин, приготовленный из свежего не прокисшего молока путем коагуляции ферментами—химозином, пепсином и др. Это заставляет нас уделять внимание и ферментам. [c.41]

Коагуляция казеина кислотой, сычугом и другими ферментам [c.66]

Нас интересуют главным образом изменения казеина в присутствии ферментов. Поэтому рассматривая действие ферментов на белковые вещества, мы ограничимся только одним протеином — казеином. [c.67]

КАЗЕИН, фосфопротеид, богатый фосфосерином гл. белковый компонент молока. Известны неск. видов a,i-K., З К., х-К. и др. Казеин — важнейший источник питания новорожденных млекопитающих. Отщепление под действием фермента химозина С-концевого макрогликопептида от х-К., состоящего из 169 аминокислотных остатков,— первая стадия створаживания молока (р-ция использ. в сыроделии). Техн. К- примен. в произ-ве клеев, пластмасс, красок. КАЛАНДРОВАНИЕ (каландрирование), метод обработки пластмасс, резиновых смесей, тканей, бумаги на машинах (каландрах), состоящих из 2 или большего числа полых цилиндров (валков), расположенных параллельно и вращающихся навстречу друг другу (см. рис.). Примен. для получ. [c.231]

Кислотный казеин готовится так же, как и сычужный, с повторением тех же операций, которые были описаны выше. Разница заключается только в способе коагуляции казеина из молока. В первом случае коагуляция осуществлялась воздействием на казеин фермента, причем pH среды сохранялся или ничтожно изменялся в сторону снижения. Кислотный же казеин приготовлятся путем коагуляции казеина, главным образом, кислотой. Оптимальным pH этой коагуляции является [c.89]

ПРОНАЗА, смесь частично очищенных протеолитич ферментов из микробов 31гер1отусе5 gri.seus, содержащая нейтр. и щел. протеиназы (см. Протеолитгтеские ферменты), а также протеиназы, близкие по характеру действия химотрипсину и карбоксипептидазам. Мол. м. компонентов 16 000—20 ООО. Обладает широкой субстратно специфичностью, при pH 7—8 гидролизует в казеине и альбумине 80—85% пептидных связей. Активность разл. комнонентов П. подавляется хелатами, диизопропилфторфосфатом, хлоркетонами. Активизируется Са +, Со +, Мп +, Примен. при исследовании строения белков ПРОПАЗИН. триазин [c.480]

Наличие в казеине ферментов (оксиредуказ) может быть причиной возникновения окислительно-восстановительных процессов и вызвать изменения в окраске галалита. Эти изменения мало заметны в мешальном цехе, но легко обнаруживаются в последующих стадиях обработки. В некоторых случаях, уже при замешивании казеина, нам приходилось наблюдать окрашивание казеина в коричнево-черный щвет в присутствии анилина и обесцвечивание гвинеи зеленого в присутствии ацетальдегида. [c.149]

Рефрактометрические показатели протеолитической активност по прецизионному рефрактометру марки РПЛ выражают в миллиграм процентах азота растворимых продуктов протеолиза, умножая их t 45. Установлено, что при увеличении концентрации азота растворимы продуктов протеолиза на 45 мг% показания рефрактометра увелич ваются на единицу. Формула протеолитической активности растител ных продуктов выражает количество (в мг%) азота растворимых пр дуктов протеолиза, образующегося при действии на белковый субс рат (казеин) ферментов, содержащихся в 100 г исследуемого веществ [c.72]

Ферменты способны соединяться с поверхностью очень широкопористого силикагеля с образованием относительно устойчивого закрепленного на поверхности ферментного катализатора [282]. Широкопористый кремнезем с порами диаметром 51 нм использовался как носитель, к поверхности которого присоединялись молекулы фермента протеазы бактерии Ba illus subtili . Вначале происходила реакция бифункциональной соли диазония с поверхностью кремнезема, а затем реакция фермента с противоположной от поверхности группой диазония. Фермент на кремнеземном носителе был способен гидролизовать казеин его время полупревращения (время, за которое концентрация фермента уменьшалась вдвое) превышало 7 мес, тогда как точно такой же фермент, просто адсорбированный на исходном кремнеземе, имел время полупревращения всего 2,5 мес. [c.1061]

П. к. обладает широкой специфичностью, при pH 7-8 гидролизует 80-85% пептидных связей в казеине и альбумине катализирует также гидролиз сложных эфиров. Активность сериновых протеиназ П.к. подавляется дш13опропил-фторфосфатом и хлоркетонами, а мета.ял-зависимых ферментов-хелатирующими агентами. Активаторы-ионы o Мп + и Mg" [c.101]

X. ингибируется пепстатином (прир. пентапептвд, синтезируемый бактериями стрептомицетами). Фермент используют в произ-ве сыров (обусловливает свертывание молока в результате гвдролиза пептвдных связей казеина). [c.263]

Многие традиционные технологии пищевой промышленности основаны на изменении структуры белков, что позволяет получать продукты разной текстуры. Наиболее известными примерами являются клейковина, а также казенны. Так, при хлебопечении замешивание теста из муки с водой и солью изменяет структуру клейковины и вызывает образование упругой и растяжимой белковой сети, в которую заключены крахмальные зерна. От реологических характеристик этой белковой сети зависят важнейшие свойства теста, а также конечное качество хлеба. Среди участвующих здесь молекулярных механизмов важную роль, по всей видимости, играют окисление за счет кислорода воздуха сульфгидрильных групп клейковины и перекомбинация дисульфидных мостиков. В процессе сыродельного производства молоко претерпевает изменения и переходит из жидкого в твердое состояние. Это преобразование связано с дестабилизацией мицелл казеина под действием сычужного фермента химозина или молочнокислого брожения. В этом случае происходит образование белкового геля, свойства которого тесно связанные с условиями получения геля, предопределяют правильный ход процесса созревания и конечное качество сыра. [c.528]

Используя различные ферменты, можно охарактеризовать фосфатные связи в белковом соединении как качественно, так и количественно. Так, в а-казеине на долю моноэфиров IV падает 40% общего содержания фосфора, на долю амидоэфиров V —также 40% и на долю пирофосфата VI--20%. В р-казеине весь фосфор присутствует в виде диэфиров VII, связывающих пептидные цепи. При разрыве мёжцепо-чечных фосфатных мостиков происходит расщепление а- и р-казеинов на более мелкие осколки. [c.175]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

Молочный сахар. Молочный сахар, так же как тростниковый сахар, мальтоза и другие соединения, построенные из двух молекул моноз с выделением воды, называются биозами, в отличие от более сложно построенных полиоз. В отличие от тростникового сахара молочный дает положительную реакцию с окисью серебра, что указывает на легкость образования в нем альдегидной формы. Он, как и большинство натуральных углеводов, легко видоизменяется под действием воды в присутствии ферментов. Молочный сахар известен с давних пор. В 1798 г. он был выделен из молока и назван молочным сахаром. Он менее сладок, нежели тростниковый сахар. Добывается он из сыворотки молока при сыроварении после коагуляции белковых веществ. С таким же успехом он может быть получаем и из молочной сыворотки при получении из снятого молока казеина. Молочный сахар употребляется в пищу как диэтический продукт вместо трост- [c.53]

Молоко по выходе из вымени коровы имеет pH = 6,3 — 6,9, т. е. очень близкое к pH дестиллированной воды. Это pH инактивирует деятельность ферментов, изменяющих белковые вещества в первой стадии, так как для коагуляции казеина оптимальное pH = 4,6. Не это же самое pH свежего молока, близкое к 7, О, оптимально для карбогидразы ляктазы (Вильштеттер), катализирующей гидролиз молочного сахара на гексозы,—галактозу и глюкозу. Последние под действием десмолаз претерпевают дальнейшие изменения. В зависимости от рода дрожжей и бактерий может наступить или образование спирта или молочной кислоты. Эти процессы близки между собой по промежуточным стадиям, отличаясь конечным результатом., В основе его лежит реакция Канниццаро. [c.56]

Познакомившись с основными веществами, находящимися в молоке, мы переходим теперь к главной, с нашей точки зрения, составной части его — к белковым веществам. Их в молоке находится от 3,0 до 3,5%, и большая часть принадлежит казеиногену. Так называют то вещество, которое, будучи коагулировано и выделено из молока, называется казеином. Есть ли разница между казеиногеном и казеином, и какова эта разница, точно ответить нельзя. Вероятно она есть, так как казеиноген находится в молоке в определенном коллоидном состоянии, будучи связан с кальцием и фосфором. При коагуляции, изменяется не только коллоидное состояние, но повреждается и вся система казеиногена, изменяется его связь с некоторыми солями (кальций и фосфор). Возможно рассматривать казеиноген как сложный протеин, т. е. как протеид, состоящий из казеина плюс фосфорнокальциевое соединение (Оппенгеймер). Казеиноген представляет собой более сложный ассоциат по сравнению с казеином. Действием химозина — фермента, находящегося в желудке теленка, в сычуге, казеиноген, коагулируя, переходит в казеин есть предположение, что при этом более сложная мицелла казеиногена распадается на менее сложные — казеина. Какая-либо значительная химическая разница между казеином н казеиногеном не доказана. Установлено лишь, что казеин выпадает в осадок легче казеиногена и что соли кальция и других двузначных металлов осаждают казеин уже при комнатной температуре, а казеиноген — лишь при нагревании. [c.60]

Анализ казеина, осажденного ферментами, дает высокий процент, золы. В нем содержится около 7% фосфорнокальциевых солей, т. е. в гаммарстеновском казеине фосфора по крайней мере в 3 раза меньше, нежели в казеине, осажденном ферментами. Технический казеин, осажденный кислотой, представляет собой продукт, состав которого в значительной степени зависит от способа изготовления, так как в технике мало заботятся об изоэлектрической точке, плохо промывают полученный продукт, промывание ведут водой различного состава и, главное, он заражен ферментами. Поэтому при исследованиях казеина всегда надо иметь в виду, с каким казеином производятся эти исследования. [c.61]

Как видно из табл. 5, в состав казеина входит фосфор. Это характерное отличие казеина от других протеинов, на основании которого казеин относят к группе фосфоропротеинов. Римингтон полагает , что фосфор в виде фосфорной кислоты в казеине связан связью сложного эфира, так как только ферменты, расщепляющие эфирные связи, позволяют отделить фосфорную кислоту от казеина. Протеазы такого отщепляющего действия не производят. Это утверждение Римингтона надо отнести к казеину Гаммарстена, т. е. осажденному в изоэлектрической точке, но нельзя распространять на весь фосфор казеина, увлекаемый из молока при осаждении ферментами. [c.61]

Из молока казеин получают действием или кислоты, или сычужно фермента— химозина. В первом случае происходит снятие заря/ с казеиновой частицы. Причина коагуляции во втором случае ь установлена окончательно. Есть мнения, что в данном случае наст нает дезагрегация казеиновой мицеллы согласиться с этим оче трудно, так как если дезагрегация и имеет место в первой стади) f то в следующий момент наступает обратное явление, обнаруживаемс невооруженным глазом казеин в разбавленных растворах молок начинает скопляться, образуя хлопья. Во всяком случае при коагул ции ферментам нельзя говорить о снятии заряда. Здесь происходя явления иного порядка, требующие исследований, — отрицательны заряд казеиновой мицеллы сохраняется и pH раствора остаетс выше 4,6. [c.66]

Ферменты не только коагулируют казеин, — они производят боле глубокие изменения в нем. Мы знаем, что в животном организм казеин молока проходит длинный путь изменений ход процесса пере варивания казеина в организме животного можно изобразить следую щей схемой [c.66]

При воздействии фермента на казеиноген проиеходит коагуляция последнего. Она может быть произведена любой из протеаз — химозином или пепсином. Оптимальным pH сычужного действия этих ферментов является pH =5,0. Казеиноген переходит в казеин. Разн 5ца между этими двумя веществами со стОроны химического строения их не установлена, с физико-химической же точки зрения они различаются между собой величиной мицелл. Происходит дезагрегация белковой мицеллы, что доказывается различной степенью высаливаемости казеиногена и казеина солями кальция из растворов. [c.67]

Сравнивая оптимальные pH для различных групп ферментов, можно вывести такое заключение для сычужного действия характерно изоэлектрическое или близкое к нему состояние казеина, для пепти-аации пепсином требуется наличие положительного заряда в казеине. Для разрушения рептонов трипсином заряд протеина должен быть изменен на отрицательный. Иными словами, химозин действует на [c.67]

Если казеин будет кислый, легко наступит процесс образовани пептонов. Нейтрализация кислого казеина, в котором могут быт1 пептоны, может повести к образованию полипептидов и аминокислот Эти процессы могут протекать не только в случае применения пеп сина и трипсина для коагуляции, но и во всех случаях ведения про цесса не в специальных условиях, так как из воздуха попадают дрожж й бактерии, имеющие все ферменты для гидролиза протеинов Д аминокислот. С указанными изменениями казеина необходимо счи таться как в технологии казеина, так и в производстве белковы пластических масс. [c.68]

Если не принимать решительных мер для поддержания чистоты на таких заводах, продукция их — как масло, так и казеин — окажется никуда не годной особенно это относится к маслу, как продукту пищевому и весьма ценному, часть которого экспортируется за границу. Масло крайне чувствительно к запахам, а белки при разложении образуют дурно пахнущие вещества. Вот почему на маслозаводах так следят за чистотой, и у работников маслозаводов выработалось правило вести процесс аккуратно. Это правило легко можно было бы соблюдать и при всех операциях с казеином, что на самом деле не всегда встречается. Казеиноделы не отдают себе должного отчета в чувствительности казеина к внешним влияниям, к влияниям ферментов, щелочей и кислот, а пренебрежение этими факторами ведет к получению низкосортной продукции. [c.73]

Различные отрасли промышленности, потребляющие казеин, предъявляют к нему разные требования. Так, главные потребители — фанерная, авиационная и лакокрасочная отрасли промышленности — требуют казеин малозольный, коагулированный кислотой, в отличие от не менее важной галалитовой отрасли промышленности, предпочитающей казеин многозольный, полученный в результате воздействия на обрат сычужного фермента. Отсюда на практике различают два основных вида казеина сычужный и кислотный. Последний по способу изготовления делится на самоквасный, молочнокислотный, уксуснокислотный, сернокислотный, солянокислотный ит.д по роду применявшейся кислоты казеин может иметь то или иное название. [c.73]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология