Сычужное действие

При сычужно-кислотном способе свертывания молока сгусток формируется комбинированным воздействием сычужного фермента и молочной кислоты. Под действием сычужного фермента казеин на первой стадии переходит в параказеин, на второй — из параказеина образуется сгусток. Казеин при переходе в параказеин смещает изоэлектрическую точку с pH 4,6 до 5,2. Поэтому образование сгустка под действием сычужного фермента происходит быстрее, при более низкой кислотности, чем при осаждении белков молочной кислотой, полученный сгусток имеет меньшую кислотность, на 2... 4 ч ускоряется технологический процесс. При сычужно-кислотной коагуляции кальциевые мостики, образующиеся между крупными частицами, обеспечивают высокую прочность сгустка. Такие сгустки лучше отделяют сыворотку, чем кислотные, так как в них быстрее происходит уплотнение пространственной структуры белка. Поэтому подогрев сгустка для интенсификации отделения сыворотки не требуется. [c.195]

Влияние температуры на активность ферментов легко можно проследить на примерах действия на крахмал ферментов слюны и действия на молоко сычужного ф е р м е н т а . [c.54]

В зависимости от способа получения делится на два вида казеин сычужный, получаемый в результате свертывания обезжиренного коровьего молока при действии на него сычужного фер- [c.902]

При действии на молоко сычужных энзимов казеин претерпевает значительное изменение и превращается в нерастворимый параказеин, который выпадает в виде сгустка. При дальнейшей обработке этого сгустка получается сыр, состоящий главным образом из параказеина. При изготовлении подобных сыров, которые в отличие от кисломолочных называются сычужными, пользуются вытяжкой энзимов из сычуга теленка. [c.392]

При сычужно-кислотном способе производства творога после внесения закваски добавляют 40 %-ный раствор хлорида кальция (из расчета 400 г безводной соли на 1 т молока), приготовленного на кипяченой и охлажденной до 40...45 °С воде. Хлорид кальция восстанавливает способность пастеризованного молока образовывать под действием сычужного фермента плотный, хорошо отделяющий сыворотку сгусток. Немедленно после этого в молоко в виде 1 % -ного раствора вносят сычужный фермент или пепсин из расчета 1 г на 1 т молока. Сычужный фермент растворяют в кипяченой и охлажденной до 35 °С воде. Раствор пепсина с целью повышения его активности готовят на кислой осветленной сыворотке за 5...8 ч до использования. Для ускорения оборачиваемости творожных ванн 6 молоко сквашивают до кислотности 32...35 °Т в резервуарах, а затем перекачивают в творожные ванны и вносят хлорид кальция и фермент. [c.197]

Если эта работа и не увенчалась должным успехом, тем не менее она доказала возможность получения ферментно-коагулированного растительного протеина, отличающегося, как и сычужный казеин, хорошими пластическими свойствами и чисто белым цветом, что важно для пластических масс. Необходимо работать дальше в этом направлении, беря другие источники белковых веществ, применяя иные ферменты и глубже изучая их действие. [c.114]

Для приготовления сычужного казеина необходим сычуг. Сычугом называют четвертое отделение телячьего желудка. Но не всякий сычуг годен для приготовления казеина, так как не сам по себе желудок оказывает коагулирующее, или, как его называют в данном случае, сычужное действие, а лишь сычуг молодых телят, не питавшихся иным кормом, кроме молока. Только такой сычуг имеет на своих стенках необходимый фермент, называемый химозином, или химазои. [c.75]

Коровье молоко не пригодно для вскармливания детей в возрасте до шести месяцев, так как оно под действием сычужного фермента образует грубые творожистые сгустки, не усвояемые организмом грудных детей. Причиной образования грубых сгустков является завышенное содержание солей кальция в коровьем молоке по сравнению с женским. [c.231]

Основные научные работы в области химии посвящены изучению ферментативных процессов. Исследовал состав молока и молочнокислое брожение, действие сычужного фермента, процесс образования и состав сыров. Предложил метод определения летучих кислот путем фракционной перегонки. Изучал явления осмоса, адгезии, поверхностного натяжения, движения жидкости в капиллярах. Автор труда Микробиология (т. 1—4, 1898—1901). [22, 340] [c.181]

Считали, что превращение казеиногена в казеин происходит в присутствии так называемого сычужного фермента, или химозина, действующего, подобно пепсину, в кислой среде. И. П. Павлов на основании полученных им экспериментальных данных утверждал, что свертывание молока обусловливается действием пепсина и нет никаких оснований для признания суш,ествования особого фермента (химозина), единственной функцией которого является створаживание молока. Спор этот длился долгое время. В настоящее время он решен в том смысле, что свертывание молока в желудке взрослых вызывается пепсином. Особого фермента (химозина) в желудочном соке у большинства животных нет. По имеющимся данным, однако, в секрете четвертого желудка телят имеется фермент, створаживающий молоко, отличный от пепсина (сычужный фермент). Считают даже, что в желудке молодых животных пепсин не продуцируется и вместо него образуется химозин. [c.314]

Казеин кислотный (ГОСТ 1211—41 )—сухое плотное или пористое вещество от белого до темно-желтого цвета, получается из обезжиренного коровьего молока (обрата) при действии на него кислот (молочной, уксусной серной или соляной) или сычужного фермента (для получения казеина сычужного). Выпускается четырех сортов высшего, 1, 2 и 3. Содержание влаги для всех сортов казеина допускается не более 12% жира для сорта В и 1 — не более 1,5% для 2 сорта—не более 2,5% и для 3 сорта — не более 3% зольность для казеина кислотного — 2,5—4%, для сычужного — 7—8,5% кислотное число — 60, 100, 150 и 200 для казеина кислотного и 50—160 для сычужного растворимость (объем осадка на 1 г казеина при центрифугировании раствора) — не более 0,3—1,5 мл. [c.218]

Получают из обезжиренного коровьего молока (обрата) при действии на него сычужного фермента либо минеральных или органических кислот. Образующийся сгусток дробят и сушат. [c.902]

Сычужный фермент применяется или в виде специально приготовленного порошка, или в виде самодельной закваски. Для изготовления и того и.другого препарированные из убитого теленка сычуги надувают воздухом, завязывая один конец, а в другой через трубочку вдувая воздух. Образуется пузырь с тонкой стенкой. Такой пузырь высушивают в тени, а лучше всего в темноте, охраняя его от мух и других насекомых. Сцрт действует разрушающе на фермент, а мухи и другие насекомые загрязняют сычуг. [c.75]

В зависимости от способа получения делится на два вида казеин сычужный, получаемый в результате свертывания обезжиренного коровьего молока при действии на него сычужного фермента (порошка или пепсина), и казеин кислотный, получаемый [c.902]

В зависимости от способа изготовления различают казеин сычужный, получаемый при действии на обезжиренное молоко сычужным ферментом, и казеин кислотный, образующийся при свертывании обезжиренного молока от действия кислоты (молочной, уксусной, серной или соляной). Выпавший осадок казеина отделяют, промывают и высушивают. [c.171]

Получаемая из сычуга теленка коагулаза поступает в продажу как в виде порошка, так и в виде растворов (сычужная эссенция). Все продажные препараты смешаны с индиферентными примесями (молочный сахар и т. п.) кроме того, сычужные жидкости обычно содержат примеси поваренной соли и борной кислоты или спирта. Сила действия этих препаратов по большей части выражается в их створаживающей способности по отношению к коровьему молоку. Так например, под сычужной эссенцией, 1 10 000 подразумевается сычужный раствор, [c.520]

Простым методом испытания сычужного фермента или приготовляемого из него раствора является следующий. Нагревают 1 л коровьего молока до 37° и прибавляют к нему 10 мл смеси из 10 мл сычужной жидкости и 90 мл воды (хорошо перемешать ). Через короткие промежутки в смесь опускают палец и определяют, через сколько времени в массе при вынимании из нее пальца образуется пустота, тотчас же наполняющаяся желтой сывороткой. Таким образом устанавливают срок, за который произошло полное свертывание молока. Силу действия исследованной сычужной жидкости определяют тогда по формуле [c.520]

Казеин представляет собой сложное вещество, относящееся к группе фосфоро-протеидов и содержащееся в молоке в количестве около 4%. Выделяют казеин из обезжиренного молока действием сычужного фермента или минеральных и органических кислот. [c.171]

Катализаторы необходимы для многих химикотехнологических процессов. Но и в живой природе во многих процессах участвуют так называемые биокатализаторы (энзимы, ферменты, гормоны). Так как катализаторы не потребляются в реакциях, то они могут действовать уже в малых количествах. Одного грамма сычужного фермента достаточно, чтобы обеспечить свертывание 400—800 кг молочного белка. [c.23]

Продукт свертывания обезжиренного коровьего молока под действием сычужного фермента. [c.369]

Продукт, получаемый из обезжиренного коровьего молока действием сычужного фермента или минеральных кислот [c.500]

В зависимости от способа получения подразделяется на два вида казеин сычужный, получаемый в результате свертывания обезжиренного коровьего молока при действии на него сычужного фермента (порошка или пепсина), и казеин кислотный, получаемый в результате свертывания обезжиренного коровьего молока от действия кислот — молочной, уксусной, серной или соляной. [c.55]

Таким образом первая стадия процесса — коагуляция казеиноген молока — предшествует всем остальным процессам. Для осуществлени коагуляции желудок выделяет соответствующие ферменты. У моло дых животных, питающихся только молоком, в особенности у теля и молодых овец, в желудке присутствует особенно сильно действую щий коагулирующий фермент, названный химозином. Действие этог( фермента называют сычужным действием, видимое проявление кото poro есть коагуляция. У взрослых животных процесс коагуляци казеиногена в желудке имеет место и при отсутствии химозина. Этс свертывание, или сычужное действие, осуществляется у них други ферментом — пепсином. Следовательно сычужное действие не специ фично для химозина. Разница в действии ферментов-—-химозин и пепсина — количественная, а не качественная. [c.66]

При воздействии фермента на казеиноген проиеходит коагуляция последнего. Она может быть произведена любой из протеаз — химозином или пепсином. Оптимальным pH сычужного действия этих ферментов является pH =5,0. Казеиноген переходит в казеин. Разн 5ца между этими двумя веществами со стОроны химического строения их не установлена, с физико-химической же точки зрения они различаются между собой величиной мицелл. Происходит дезагрегация белковой мицеллы, что доказывается различной степенью высаливаемости казеиногена и казеина солями кальция из растворов. [c.67]

Сравнивая оптимальные pH для различных групп ферментов, можно вывести такое заключение для сычужного действия характерно изоэлектрическое или близкое к нему состояние казеина, для пепти-аации пепсином требуется наличие положительного заряда в казеине. Для разрушения рептонов трипсином заряд протеина должен быть изменен на отрицательный. Иными словами, химозин действует на [c.67]

Следует рекомендовать также и метод Thomas a и Weber a. указанный выше при исследовании панкреатина (см. также стр. 530). Для его проведения нужен только раствор казеина, содержащий больше щелочи, для того чтобы прекратить или хотя бы ограничить сычужное действие папайотина. Для этого употребляется раствор 100 г казеина (по Hammarsten y) в 160 мл 1 н. раствора едкого натра, разбавленных водой до 2. /г. В остальном поступают, как описано при панкреатине. [c.527]

Многие традиционные технологии пищевой промышленности основаны на изменении структуры белков, что позволяет получать продукты разной текстуры. Наиболее известными примерами являются клейковина, а также казенны. Так, при хлебопечении замешивание теста из муки с водой и солью изменяет структуру клейковины и вызывает образование упругой и растяжимой белковой сети, в которую заключены крахмальные зерна. От реологических характеристик этой белковой сети зависят важнейшие свойства теста, а также конечное качество хлеба. Среди участвующих здесь молекулярных механизмов важную роль, по всей видимости, играют окисление за счет кислорода воздуха сульфгидрильных групп клейковины и перекомбинация дисульфидных мостиков. В процессе сыродельного производства молоко претерпевает изменения и переходит из жидкого в твердое состояние. Это преобразование связано с дестабилизацией мицелл казеина под действием сычужного фермента химозина или молочнокислого брожения. В этом случае происходит образование белкового геля, свойства которого тесно связанные с условиями получения геля, предопределяют правильный ход процесса созревания и конечное качество сыра. [c.528]

Из молока казеин получают действием или кислоты, или сычужно фермента— химозина. В первом случае происходит снятие заря/ с казеиновой частицы. Причина коагуляции во втором случае ь установлена окончательно. Есть мнения, что в данном случае наст нает дезагрегация казеиновой мицеллы согласиться с этим оче трудно, так как если дезагрегация и имеет место в первой стади) f то в следующий момент наступает обратное явление, обнаруживаемс невооруженным глазом казеин в разбавленных растворах молок начинает скопляться, образуя хлопья. Во всяком случае при коагул ции ферментам нельзя говорить о снятии заряда. Здесь происходя явления иного порядка, требующие исследований, — отрицательны заряд казеиновой мицеллы сохраняется и pH раствора остаетс выше 4,6. [c.66]

Эти ферменты нельзя рассматривать как изолированные чистые чрерменты и химозин и пепсин состоят из группы ферментов. В сычуге телячьего желудка, из которого получают химозин, обнаруживаю ферменты как сычужного, так пептического действия. Трипсин составляет довольно сложную группу ферментов, которая не только производит разрушение пептонов с переводом их в полипептиды, но будучи активирован выделениями кишок, трипсин в состоянии ката визировать распад полипептидов до аминокислот при pH около 7,0 т. е. в нейтральной среде. [c.68]

Приготовление сычужного фермента. Для извлечения фермента из сычуга при приготовлении порошкового препарата существует несколько способов. Гаммарстен получал сильно действующий сычужный препарат путем соскабливания железистого слоя сычуга и растирания этого соскобленного вещества с пятикратным количеством чистой поваренной соли. Смесь высушивалась и подвергалась экстракции водой, для чего 40 ч. порошка смешивалось со 100 ч. воды. После экстракции осадок и фильтрат разделялись) при этом фильтрат оказывался сильно действующим пептически, а осадок сычужно. [c.75]

Сначала под действием сычужного фермента происходит азрушение важнейшего белкового компонента казеинового ком-лекса — х-казеина на два компонента так называемый пара-х-азеин и гликомакропептид. Установлено, что распад идет за eт разрыва ферментной связи между аминокислотами фенила-анином — метионином [c.159]

Сычужный ферментный препарат обладает сильным про- олитическим действием. Поэтому вместо него (полностью 1и частично) используют другие протеолитические ферментные параты, например пепсин пищевой свиной и говяжий, неко- Рые бактериальные протеолитические ферментные препараты. Ротеолиз при действии сычужного препарата (более общее Звание — молокосвертывающие ферментные препараты) не анчивается разрушением х-казеина, но и частичным распадом ковых молекул до аминокислот, которые являются питатель- [c.159]

Изменение белков. Под действием молочнокислых бакт и ферментов сычужного комплекса происходит частичный ролиз белков сыра с образованием растворимых фракций ( полипептидов) и свободных аминокислот. В табл. 26 предс лено изменение содержания некоторых свободных аминоки при созревании сыров. Из этих данных видно, что содерж свободных аминокислот при созревании довольно резко уЕ чивается. Однако их количество может и снижаться как в< ствие потребления молочнокислыми бактериями, так и в зультате самостоятельного распада например, при дезар/ ровании могут образоваться аммиак и кетокислота по типу [c.160]

Химозин, специфичность ферментативного действия которого ограничена упомянутым превращением казеина в параказеин (коагулазное действие), образуется в значительных количествах слизистой сычуга телят, чем и вызвано название его сычужный фермент . Однако, коагулирующее действие проявляет не только химозин —оно присуще всем животным и растительным про-теазам пепсину, химотрипоину, папаину и другим. Оптимальное pH коагулирующего действия химозина 5,4 пепсина — 5,3, хи-мотрипсина — 7,0. Химозин практически неактивен при pH 7,0, но относительно устойчив в сравнении с пепсином в щелочной среде при pH 9,0 (пепсин быстро инактивируется при pH 9). [c.55]

И. П. Павловым и С. В. Паращуком было доказано, что пепсин обладает створаживающим действием и свертывает молоко в кишечном тракте. Специальный створаживающий (сычужный) фермент—х и-м о 3 и н (стр. 54) присутствует только в желуд-к е (сычуге) молодых теляти исчезает в зрелом возрасте. [c.310]

Казеиновые клеи содержат в качестве связующего казеин, получаемый из обезжиренного молока при действии на него сычужного фермента или к-т (обычно Нз804ИЛи HG1). Для увеличения жизнеспособности в состав этих клеев вводят щелочи или натриевые соли, для повышения водостойкости казеин предварительно обрабатывают окислами или гидроокисями тяжелых или щелочноземельных металлов, чаще всего Са(ОН)з. Прочность соединений на основе казеиновых клеев выше, чем на основе глютиновых, однако атмосферостойкость этих клеев невысока. [c.515]

Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечнике химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков — слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы — так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты — аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаиза, мальтаза, лактаза и целлюлаза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров. [c.317]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология