Мочи аминокислоты

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется сжечь белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы. [c.262]

Синтез белка подчиняется закону все или ничего и осуществляется при условии наличия в клетке полного набора всех 20 аминокислот. Даже при поступлении всех аминокислот с пищей организм может испытывать состояние белковой недостаточности, если всасывание какой-либо одной аминокислоты в кишечнике замедлено или если она разрушается в большей степени, чем в норме, под действием кишечной микрофлоры. В этих случаях будет происходить ограниченный синтез белка или организм будет компенсировать недостаток аминокислоты для биосинтеза белка за счет распада собственных белков. Степень усвоения белков и аминокислот пищи зависит также от количественного и качественного состава углеводов и липидов, которые резко сокращают энергетические потребности организма за счет белков. Экспериментальный и клинический материал свидетельствует, что диета с недостаточным содержанием жиров и низкокалорийная пища способствуют повышению экскреции аминокислот и продуктов их распада с мочой. [c.412]

При отсутствии витамина Е в нище человека отмечается креатин-урия п повышается содержание в моче аминокислот. [c.234]

Учитывая известные фактические данные о механизмах обезвреживания аммиака в организме, можно сделать следующее заключение. Часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования а-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины, которая выводится [c.450]

В живых организмах происходит непрерывный распад аминокислот, идущий по первому порядку. При жизни продукты распада выводятся из организмов (с потом, дыханием, мочой и т. п.), а при гибели очистка организмов от продуктов разложения прекращается и эти продукты накапливаются. По количеству накопившихся продуктов распада аминокислот можно вычислить продолжительность этого распада от его начала до момента проведения анализа. На этом основано датирование в современной археологии, криминалистике и т. п. [c.159]

Мочевина — белое кристаллическое вещество с темп, плавл. 133° С, хорошо растворима в воде. Образуется в организмах человека и млекопитающих животных как конечный продукт превращений аминокислот (стр. 278) и белков (стр. 288) и в значительных количествах выводится с мочой (отсюда и происходит ее название). Мочевина — одно из первых органических веществ, полученных путем синтеза (Велер, 1828). В настоящее время ее получают синтетически в огромных количествах различными методами один из них заключается в действии аммиака на хлорангидрид угольной кислоты (фосген) [c.215]

Каталитические ферментативные методы анализа используют преимущественно для определения многих органических соединений, п частности таких, которые содержатся в биологических объектах (в крови, моче, тканях и др.). Таким способом можно определять мочевину, мочевую кислоту, аминокислоты и другие органические кислоты, глюкозу и другие сахара, антибиотики и т. д. [c.450]

Наблюдалось полное восстановление найденных изменений от воздействия малой концентрации Нарушение условнорефлекторной деятельности, выпадение натурального рефлекса на вид и запах пищи, нарушение межнейронных связей в коре головного мозга Недействующая концентрация НЬ—, эритроциты—, ретикулоциты-Ь, нейтрофилы-Ь, лимфоциты—, СПП—, нарушение условнорефлекторной деятельности, гиппуровая кислота в моче—, белок в моче-Ь, аминокислоты в моче-Ь, содержание Н-групп в сыворотке крови-Ь, морфологические изменения-Ь Не восстанавливались полностью морфологические изменения в центральной нервной системе и печени [c.173]

У жвачных животных значит, часть мочевины поступает из крови в рубец, где она используется микрофлорой для биосинтеза аминокислот, к-рые поступают в кровь животного. Без участия микроорганизмов эти животные ис способны утилизировать своб. мочевину. Такой процесс избавляет верблюда от потерь воды, неизбежных при выделении мочевины с мочой. [c.410]

Различные аминокислоты используются организмом в нормальных или патологических условиях для того, чтобы связывать другие вещества. Так, моча лошадей постоянно содержит значительные количества гип-пуровой кислоты — бензоилгликоколя 0H5 O—NH—СНаСООН. То же самое соединение обнаруживается в моче людей, получавших с пищей бензойную кислоту или вещества, которые могут в нее превращаться. Организм птиц использует орнитин для связывания бензойной кислоты, поэтому в экскрементах птиц содержится дибензонлорни-тин, или орнитуровая кислота [c.356]

Нингидрин применяется для качественного и количественного определения аминокислот в самых разнообразных случаях, например в бумажной хроматографии, при обнаруживании ракового заболевания, при определении индикана в моче, при определении туберкулеза, при обнаруживании загнивания рыбы, в судебной медицине при обнаруживании отпечатков пальцев и т. д. [c.26]

О нарушении обмена аминокислот в целостном организме судят не только по количественному и качественному составу продуктов их обмена в крови и моче, но и по уровню самих свободных аминокислот в биологических жидкостях организма. Большинство тканей характеризуется своеобразным аминокислотным спектром . В плазме крови он примерно соответствует аминокислотному составу свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания глутамата и аспартата и более высокого уровня глутамина, на долю которого приходится до 25% от общего количества аминокислот. Цереброспинальная жидкость отличается меньшим содержанием почти всех аминокислот, кроме глутамина. Аминокислотный состав мочи резко отличается от аминокислотного состава плазмы крови. Оказывается, у человека, получающего полноценное питание, аминокислотный состав мочи более или менее постоянен изо дня в день, но у разных людей с почти одинаковым аминокислотным составом плазмы состав аминокислот в моче может оказаться совершенно различным. [c.464]

Четким симптомом диабета служит высокая концентрация глюкозы в крови, содержание которой может достигать 8— 60 мМ . Очевидно, что прекращение процесса использования глюкозы вызвано выходом глюкозы из-под контроля, осуществляемого по принципу обратной связи. В результате процесс глюконеогенеза становится более интенсивным, что в свою очередь приводит к усиленному расщеплению белков и аминокислот. Запасы гликогена в печени истощаются, и в моче обнаруживается избыток азота, образующегося в результате распада белков. Накопление продуктов расщепления жирных кислот приводит к избыточному образованию кетоновых тел (стр. 515), а увеличение объема мочи сопровождается обезвоживанием тканей. [c.505]

Как видно из схемы, всосавшиеся аминокислоты в первую очередь используются в качестве строительного материала для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Некоторое количество аминокислот подвергается распаду с образованием конечных продуктов белкового обмена (СО,, Н,0 и МНз) и освобождением энергии. Подсчитано, что в организме взрослого человека, находящегося на полноценной диете, образуется примерно 1200 кДж в сутки за счет окисления около 70 г аминокислот (помимо пищевых, также эндогенных аминокислот, образующихся при гидролизе тканевых белков). Это количество составляет около 10% от суточной потребности организма человека в энергии. Количество аминокислот, подвергающихся распаду, зависит как от характера питания, так и от физиологического состояния организма. Например, даже при полном голодании или частичном белковом голодании с мочой постоянно выделяется небольшое количество азотистых веществ, что свидетельствует о непрерывности процессов распада белков тела. Аминокислоты, как и белки, не накапливаются и не откладываются в тканях (наподобие жиров и гликогена), и у взрослого человека при нормальной обеспеченности пищевым белком поддерживается довольно постоянная концентрация аминокислот в крови (см. главу 16). [c.429]

К наиболее ранним симптомам авитаминоза B относятся нарушения моторной и секреторной функций пищеварительного тракта потеря аппетита, замедление перистальтики (атония) кишечника, а также изменения психики, заключающиеся в потере памяти на недавние события, склонности к галлюцинациям отмечаются изменения деятельности сердечно-сосудис-той системы одышка, сердцебиение, боли в области сердца. При дальнейшем развитии авитаминоза выявляются симптомы поражения периферической нервной системы (дегенеративные изменения нервных окончаний и проводящих пучков), выражающиеся в расстройстве чувствительности, ощущении покалывания, онемения и болей по ходу нервов. Эти поражения завершаются контрактурами, атрофией и параличами нижних, а затем и верхних конечностей. В этот же период развиваются явления сердечной недостаточности (учащение ритма, сверлящие боли в области сердца). Биохимические нарушения при авитаминозе B проявляются развитием отрицательного азотистого баланса, вьщелением в повышенных количествах с мочой аминокислот и креатина, накоплением в крови и тканях а-кетокислот, а также пентозосахаров. Содержание тиамина и ТПФ в сердечной мышце и печени у больных бери-бери в 5-6 раз ниже нормы. [c.222]

В микрохимическую пробирку вносят 2—3 капли мочи, 2—3 капли нингидрина с ЭДТА, предварительно взболтав его. Нагревают пробирку. Возникает синее окрашивание, указывающее на наличие в моче аминокислот. [c.250]

И. X. применяется для разделения катионов металлов, напр, смесей лантаноидов и актиноидов, 2г и НГ, Мо и W, КЬ и Та последние разделяют на анионитах в виде анионных хлоридных комплексов в р-рах соляной и плавиковой к-т. Щелочные металлы разделяют на катионитах в водных и водно-орг. средах, щел.-зем. и редкоземельные металлы-на катионитах в присут. комплексонов. Большое значение имеет автоматич. анализ смесей прир. аминокислот на тонкодисперсном сульфокатионите.в цитратном буфере при повыш. т-ре. Аминокислоты детектируют фотометрически после их р-ции с нингидрином или флюориметрически после дериватизации фталевым альдегидом. Высокоэффективная И. X. (колонки, упакованные сорбентом с размером зерен 5-10 мкм, давление для прокачивания элюента до 10 Па) смесей нуклеотидов, нуклеозидов, пуриновых и пиримидиновых оснований и их метаболитов в биол. жидкостях (плазма крови, моча, лимфа и др.) используется для диагностики заболеваний. Белки и нуклеиновые к-ты разделяют с помощью И. X. на гидрофильных высокопроницаемых ионитах на основе целлюлозы, декстранов, синтетич. полимеров, широкопористых силикагелей гидрофильность матрицы ионита уменьшает неспецифич. взаимод. биополимера с сорбентом. В препаративных масштабах И. х. используют для вьщеления индивидуальных РЗЭ, алкалоидов, антибиотиков, ферментов, для переработки продуктов ядерных превращений. [c.264]

В животном организме введенные с пищей аминокислоты подвергаются различным реакциям расщепления под влиянием кишечных бактерг.й. Тирозин превращается в фенол и крезол, триптофан — в скатол (его присутствием обусловлен запах экскрементов) или индоксил, который обнаруживается в виде индоксилсерной кислоты в моче травоядных животных. В случае тирозина процесс распада [c.355]

На основе нингидриновой реакции были разработаны методы количественного определения аминокислот, в частности метод распределительной хроматографии на бумаге, впервые внедренный в 1944 г. (А. Мартин и Р. Синдж). Эта же реакция используется благодаря своей высокой чувствительности в автоматическом анализаторе аминокислот. Впервые такой прибор сконструировали Д. Шпакман, С. Мур и У. Стейн (рис. 1.7). После разделения смеси аминокислот в колонках, заполненных специальными ионообменными смолами (сульфополистирольный катионит), ток элюента из колонки поступает в смеситель, туда же поступает раствор нингидрина интенсивность образующейся окраски автоматически измеряется на фотоэлектроколориметре и регистрируется самописцем. Этот метод нашел широкое применение в клинической практике при исследовании крови, мочи, спинномозговой жидкости. С его помощью за 2—3 ч можно получить полную картину качественного состава аминокислот в биологи- [c.42]

Все эти лабораторные методы синтеза а-аминокислот (in vitro) приводят к образованию рацемической смеси D- и L-изомеров. Для получения чистых оптических изомеров разработан ряд приемов, но более универсальны и перспективны, пожалуй, методы с использованием биологических систем. Они основаны на том, что организмы животных потребляют, как правило, лишь один из энантиомеров а-амино-кислот. Животным скармливают смесь дэух энантиомеров аминокислоты, метаболизму подвергается только L-оптический изомер, а D-энан-тиомер выделяется с мочой. [c.252]

Бензойная кислота, являющаяся прототипом ароматических карбоновых кислот, найдена в различных бальзамах (толуанском, перуанском) в виде эфира она содержится в значительных количествах (12—18%) в бензойной смоле. Производное бензойной кислоты и гликоколла, гн пну ров а я кислота СвНзСОЫНСНзСООН, является продуктом, выделяемым животным организмом в особенно больших количествах оиа содержится в моче лошадей и крупного рогатого скота, из которой раньше и получалась. В организме птиц бензойная кислота связывается с аминокислотой орнитином, образуя орнитуровую кислоту [c.644]

Пожалуй, наиболее перспективным методом получения оптически чистых (т. е. энантиомерно гомогенных) а-аминокислот является использование биологических систем. Подобный подход основан на том, что организму дают в качестве источника питания оба энантиомера аминокислоты, но метаболизму подвергается только ь-энантиомер, а с-энантиомер обычно выделяется (чаш,е всего с мочой). [c.392]

В клинич. анализе (анализ крови, мочи, тканей и др. объектов на содержание лек. в-в, метаболитов, стероидов, аминокислот и т.п.) важным является не только чувствительность, точность и экспрессность анализа, но и воспроизводимость его результатов. Когда последнее требование имеет решающее значение, применяют хромато-масс-спект-рометрию в стандартных условиях, а также высокопроиз- [c.403]

Какова природа поверхностных антигенов, ответственных за отторжение. клеток Т-лимфоцитами Очевидно, они представляют собой гликопротеиды [30, 88—89а], причем с т- клетками взаимодействуют скорее всего белковые, а не углеводные участки антигена. Антигены НЬА содержат две тяжелые полипептидные цепи с мол. весом 46 ООО и две легкие — с мол. весом 12 000 [89Ь]. Легкие цепи идентичны Ра-мик-роглобулину — белку, встречающемуся обычно в небольших количествах в сыворотке крови и в моче. Последовательность аминокислот в Рг-микроглобулине очень близка к последовательности константных участков иммуноглобулица О (дополнение 5-Е), в связи с чем напрашивается предположение о структурном сходстве антигенов тканевой совместимости и антител. Однако изучение аминокислотных последовательностей антигенов Н-2 мыши и НЬА человека только начинается [89с—(1], и делать выводы об их строении еще рано. [c.378]

Известна первичная структура ряда иммуноглобулинов IgG- и IgM-типов, а также белка Бейса — Джонса (иммуноглобулина L-типа), появляющегося в моче при определенных заболеваниях (например, при миеломе). Этот белок, находящийся в растворе в виде димера, содержит 214 аминокислот. В нем отсутствуют метионин и спиральная структура. Некоторое представление о третичной структуре антитела удалось дать Эдмунсону и Хилшману [254] они сделали рентгеноструктурный аиа- [c.426]

В гликопротеинах гликозидная связь осуществляется либо за счет гидроксильных групп боковых групп, либо с участием азота аспарагина, хотя известен один пример 5-замещения в белке мочи, из которого был выделен дигалактозилцистеин [14]. Однако во всех случаях углевод теряется при мягком кислотном гидролизе. Лучшим является способ, когда кислотному гидролизу предшествует ферментативное удаление углеводных остатков, так как присутствие последних может приводить к деструкции аминокислот в процессе гидролиза. [c.232]

Аминоацидурия. Качественный и количественный состав аминокислот мочи человека имеет прежде всего диагностическое значение, поскольку некоторые болезни человека возникают вследствие первичного нарушения обмена отдельной аминокислоты или группы аминокислот. Кроме того, для ряда органических поражений органов и тканей человека, а также аномалий обмена характерен свой аминокислотный спектр мочи. Ввиду этого, а также благодаря легкой доступности объекта исследования анализ мочи на наличие аминокислот приобретает большое клиническое значение. На экскрецию аминокислот большое влияние оказывают возраст, характер питания, пол, гормоны и другие факторы. Установлено, что у младенцев с мочой вьщеляется больше аминокислот, чем у взрослых. Обычно различают повышенную и пониженную экскрецию аминокислот. В свою очередь гипераминоацидурия делится на почечную, связанную с приобретенными или врожденными дефектами реабсорбции аминокислот в почках, и внепочечную, обусловленную увеличением концентрации всех или отдельных аминокислот в крови (см. главу 18). [c.466]

При недостаточной секреции (точнее, недостаточном синтезе) инсулина развивается специфическое заболевание—диабет (см. главу 10). Помимо клинически выявляемых симптомов (полиурия, полидипсия и полифагия), сахарный диабет характеризуется рядом специфических нарушений процессов обмена. Так, у больных развиваются гипергликемия (увеличение уровня глюкозы в крови) и гликозурия (выделение глюкозы с мочой, в которой в норме она отсутствует). К расстройствам обмена относят также усиленный распад гликогена в печени и мышцах, замедление биосинтеза белков и жиров, снижение скорости окисления глюкозы в тканях, развитие отрицательного азотистого баланса, увеличение содержания холестерина и других липидов в крови. При диабете усиливаются мобилизация жиров из депо, синтез углеводов из аминокислот (глюконеогенез) и избыточный синтез кетоновых тел (кетонурия). После введения больным инсулина все перечисленные нарушения, как правило, исчезают, однако действие гормона ограничено во времени, поэтому необходимо вводить его постоянно. Клинические симптомы и метаболические нарушения при сахарном диабете могут быть объяснены не только отсутствием синтеза инсулина. Получены доказательства, что при второй форме сахарного диабета, так называемой инсулинрезистентной, имеют место и молекулярные дефекты в частности, нарушение структуры инсулина или нарушение ферментативного превращения проинсулина в инсулин. В основе развития этой формы диабета часто лежит потеря рецепторами клеток-мишеней способности соединяться с молекулой инсулина, синтез которого нарушен, или синтез мутантного рецептора (см. далее). [c.269]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

Как известно, обратное всасывание аминокислот (реабсорбция) в почках происходит против градиента концентрации в своей основе этот процесс, вероятнее всего, является ферментативным, однако детально он пока не выяснен. При хронических нефритах часто с мочой выделяется больше лизина, аргинина, пролина и цитруллина, хотя их уровень в крови может оставаться в пределах нормы. При нефрозах почти всегда вьщеляется больше этаноламина, таурина и 3-аминомасляной кислоты, и эта гипераминоацидурия считается неблагоприятным прогностическим признаком. [c.466]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология