Цитохромы в окислительном фосфорилировании

Многочисленные данные свидетельствуют об участии убихинонов во внутриклеточном транспорте электронов, сопряженном с окислительным фосфорилированием. Предполагают, что в дыхательной цепи убихинон и цитохром реализуют два возможных пути потока электронов от флавопротеидов на цитохром с. [c.261]

Метод ДМВ весьма эффективен и в исследованиях другого гемсодержащего белка — цитохрома с. Цитохром с участвует в переносе электрона в цепи окислительно-восстановительного фосфорилирования и атом Ре гема окисляется и восстанавливается (см. стр. 98). Очевидно, что причины различного [c.449]

Окислительное фосфорилирование протекает в определенных местах цепи переноса электронов. В присутствии цианидов, которые поражают цитохромоксидазу, митохондрии восстанавливают цитохром с за счет донора электронов, но отношение Р/О составляет всего 2. Выходит, что одно из трех фосфорилирований, которое должно было происходить между цитохромом с и цитохромоксидазой, не совершилось вследствие отравления. [c.271]

Другой характерный компонент структуры митохондрий — это матрикс, который заполняет просвет, окруженный внутренней мембраной. Он содержит много белка и некоторое количество липидов. Системы митохондриальных мембран характеризуются постоянной толщиной и определенным расстоянием в пространстве во всех изученных типах клеток. Митохондрии состоят из 30% жиров и липидов и более 50 % структурного белка. В белковых и липоидных слоях находятся ферменты, которые катализируют биохимические реакции в митохондриях. Часть митохондриальных ферментов, принимающих участие в окислительном фосфорилировании, довольно легко экстрагируется водой, солевыми растворами (КС1). К их числу можно отнести цитохром С и некоторые дегидрогеназы цикла Кребса. Экстракция других [c.369]

Б. А. Рубин и Л. Н. Логинова [1973] показали, что пероксидаза может осуществлять альтернативные пути окислительно-восстановительных реакций. Так, одна или больше митохондриальных изопероксидаз участвуют в побочном пути электронного транспорта без связи с участком окислительного фосфорилирования. Пероксидаза может выполнять роль и анаэробной дегидрогеназы (NAD Нг-дегидрогеназы или NAD Н-цитохром-с-редуктазы), что свидетельствует о вероятном функционировании этого фермента в. качестве переносчика электронов. Электроны, полученные от восстановленных пиридиннуклеотидов, пероксидаза передает на различные акцепторы и, следовательно, представляет собой одно из звеньев цепи переноса электронов в митохондриальной альтернативной дыхательной цепи [Рубин, Ладыгина, 1974]. [c.20]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Теория Митчелла получила ряд качественных подтверждений. Либерман и его сотрудники изучили транспорт ионов через искусственные фосфолипидные мембраны. В присутствии синтетических ионов, с зарядом, экранированным гидрофобными заместителями, например тетрабутиламмония N [(СПг)зСПз] 4 или тетрафенилбората В (СвП5)4, существенно повышается электропроводность системы. Эти ионы быстро диффундируют сквозь мембраны. Был изучен транспорт этих ионов через митохондриальные мембраны (ММ) и субмитохондриальные частицы (СМЧ), полученные путем обработки митохондрий ультразвуком. ММ и СМЧ оказываются ориентированными противоположным образом. Цитохром с локализован на внешней стороне ММ и на внутренней стороне мембраны СМЧ. Можно думать, что внутри-митохондриальное пространство заряжено отрицательно, а внутреннее пространство СМЧ — положительно. Энергизация СМЧ добавкой АТФ вызывает поглощение синтетических анионов, а деэнергизация ингибитором дыхания (актиномицином) или разобщителем окислительного фосфорилирования (производное фенилгидразона) вызывает выход анионов. Транспорт электронов в мембранах СМЧ сопровождается поглощением синтетических анионов. В свою очередь их транспорт нарушается ингибиторами электронного транспорта и разобщителями окислительного фосфорилирования. [c.436]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Обе фотохимические реакции участвуют в подъеме энергетического уровня электрона при переносе его от воды к НАДФ"Hg. В фотореакции П энергетический потенциал электрона повышается от уровня воды (Е = + 0,81 в) до уровня пластохинона А (Eq = + 0,01 в) или близкого- к нему по потенциалу соединения Q. Через ряд темновых окислительно-восстановительных реакций электрон от восстановленного пластохинона А переносится к цитохрому t (Eq = + 0,37 в). Этот путь транспорта электрона затраты энергии не требует, так как электрон на каждом этапе передается акцептору с большим окислительно-восстановительным потенциалом. За счет энергии, выделяющейся на этом пути переноса так же, как и при окислительном фосфорилировании, образуются молекулы АТФ. [c.169]

Определение. Синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата, сопряженный с переносом протонов и электронов по дыхательной цепи от субстратов к кислороду, называется окислительным фосфо-рилированием. Для количественного выражения окислительного фосфорилирования введен коэффициент окислительного фосфори-, лирования. Он представляет собой отношение числа молекул неорганического фосфата, перешедших в состав АТФ в процессе дыхания, на каждый поглощенный атом кислорода. Отношение Р/0 для полной дыхательной цепи равно 3, для укороченной — 2. Эксперименты проводились следующим образом к митохондриям добавляли различные субстраты и оценивали образование АТФ (убыль молекул неорганического фосфата) на каждый поглощенный атом кислорода при предоставлении субстратов, дегидрируемых НАД-зависимы-ми дегидрогеназами Р/0=3 (полная ЦПЭ — 3 АТФ на 1 атом кислорода) при внесении субстратов, дегидрируемых ФАД-зависимыми дегидрогеназами Р/0=2 (укороченная ЦПЭ — 2 АТФ на 1 атом кислорода) при введении в реакцию аскорбиновой кислоты, которая поставляет электроны сразу на цитохром с Р/0=1 ( I АТФ на 1 поглощенный атом кислорода). [c.127]

Повышенную экспрессию ряда генов, кодирующих белки окислительного фосфорилирования (цитохрома Ь, субъединицы 2 цитохром-с-оксидазы, субъединиц 1 и 4 КАВН-дегидрогеназы) и митохондриальную 168 рРНК, [c.168]

Направление редокс-изменений дыхательных переносчиков в условиях in vivo при переходе от состояния 3 к состоянию 4 качественно может не совпадать с тем, что известно для изолированных митохондрий. Например, во время активности коры головного мозга или спинного мозга цитохром а, 8s не восстанавливается, а становится более окисленным [311—313]. Эффект не связан с изменениями местного кровотока во время усиления нейрональной активности, приводявщми к увеличению локального рО, так как он воспроизводится на возбужденном мозге черепахи. Где снабжение кислородом происходит за счет его диффу-№и с поверхности [412]. Все это свидетельствует, с какой осторожностью следует проводить анализ активности дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования в интактной клетке. [c.73]

Все изложенное выше свидетельствует в пользу высокой действенности термодинамического контроля дыхания, главным отправным моментом которого является поддержание равновесного редокс-состояния дыхательных переносчиков на участке НАДН—цитохром с с внемито-хондриальным отношением [АТФ]/[АДФ] [Фн]. Это, в свою очередь, подразумевает, что лимитирующей стадией процесса, осуществляющей общий контроль за процессом окислительного фосфорилирования при уменьшении рОг, является терминальный этап окисления, связанный с активностью цитохром с оксидазы. [c.90]

Представленные данные свидетельствуют, что если дрожжевая клетка утилизирует глюкозу окислительным образом, нарушение функционирования митохондрий при обработке ингибиторами цитохром оксидазного и сукцинат дегидрогеназного комплекса усугубляет летальное действие высоких температур. При преимущественно ферментативном способе утилизации глюкозы эти ингибиторы не снижают термотолерантность дрожжей, а в некоторых случаях даже ее повышают. Обобщая результаты действия митохондриальных ингибиторов на термотолерантность дрожжей, можно заключить, что существует прямая зависимость между устойчивостью дрожжей к тепловому шоку и функциональной активностью митохондрий при условии, если энергетические потребности клетки удовлетворяются в основном за счет окислительного фосфорилирования. [c.108]

Фосфорилирование сопряженное с переносом электронов. Предположение о такого рода фосфорилировании у сульфатредуцирующих бактерий основано на данных о наличии цитохромов и железосерных белков в плазматических мембранах, а также о высоком выходе энергии. Цитохром Сз обладает, по сравнению с другими цитохромами, весьма низким окислительно восстановительным потенциалом [Е = - 205 мВ) и находится на внешней поверхности мембраны или в периплазматиче-ском пространстве. [c.312]

Важнейшей чертой этого механизма является сопряженность процессов окисления и фосфорилирования— окислительное фосфорилиро-ванне. Переход электронов от ДПН-Н к флавопротеидам, переход от цитохрома Ь к цитохрому с, от цитохрома а к цитохрому Оз сопровождается образованием молекул АТФ из АДФ и неорганического фосфата. В этой системе к двум молекулам АТФ, полученным во время гликолиза из одной молекулы глюкозы, добавляется еще 36 молекул АТФ и таким образом улавливается еще около 400000 кал. [c.107]

Исследованиями последних лет в значительной мере выяснена роль в процессах дыхания, а также фотосинтеза ферментов, содержащих железо. Здесь необходимо назвать цитохромную систему, основной путь биологического окисления, путь транспорта электронов от разнообразных дыхательных субстратов к кислороду. Установлена ведущая роль этой системы в энергетическом обмене клетки. Процессы окислительного и фотосинтетического фосфорилирования могут осуществляться лишь при непосредственном и непременном участии физиологически активных соединений, включающих железо. Промежуточными переносчиками электронов как в цепи дыхания, окисления дыхательных субстратов, так и восстановления углекислоты в фотосинтезе являются соединения железопорфириновой природы (различные цитохро-мы), а также ряд переносчиков, содержащих железо в негеми-новой форме (ферредоксин, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза, ксан-тиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа и др.). [c.4]

Другой тип равновесных отношений проявляется в процессе сопряжения окисления и фосфорилирования. Этот процесс включает два типа реакций перенос электронов и синтез АТФ. Первый осуществляется на участке редокс-пара НАДН/НАД — молекулярный кислород за счет разности окислительно-восстановительных потенциалов, возникающих между изопотенциальными группами. В соответствии с уравнением Гиббса этот процесс должен сопровождаться изменением свободной энергии. Однако синтез АТФ не может происходить спонтанно, без связи с другой энергообразующей реакцией. С позиций равновесной термодинамики потеря свободной энергии любой парой электронов на пути от НАДН к цитохрому аз должна количественно восстанавливаться в фосфорилировании трех [c.61]

Таким образом, различные типы клеток характеризовались неодинаковыми метаболическими состояниями. Однако расчеты показали, что для всех них без исключения, так же как и для изолированных митохондрий, редокс-реакции между парой НАД и цитохромом с находились в практическом равновесии с состоянием фосфорилирования адениннуклеотидной системы и их взаимоотношения могли быть описаны уравнениями (12) и (13). В связи с этим изменения свободной энергии на участке цепи НАД—цитохром с, связанные с переносом двух восстановительных эквивалентов, были практически равны (в пределах экспериментальной ошибки) свободной энергии синтеза двух молей АТФ из АДФ и Ф (табл. 8). Следовательно, наблюдаемое практическое равновесие между окислительно-восстановительньши реакциями дыхательной цепи и отношением [АТФ]/[АДФ] [Ф ] цитозоля поддерживается не только в различных клетках млекопитающих, в том числе и таких высокоспециализированных, как сердце и печень, но и у филогенетически примитивных организмов с атипичной дыхательной цепью, что свидетельствует об общности наблюдаемого феномена. [c.78]