Структура биополимеров четвертичная

Проведя на колонке с гелем измерение Fe для нескольких белков с известной молекулярной массой, т.е. фактически осуществив градуировку колонки, можно определить Vg для исследуемого биополимера и путем интерполяции с помощью соотношения (7.6) найти его молекулярную массу. Существенно, что гель-хрома-тографию можно проводить в мягких условиях, сохраняя белок в нативном, функционально активном состоянии. Если в распоряжении экспериментатора имеется специфический тест на этот белок, пригодный для его выявления в смеси с другими белками, например определенная ферментативная активность, то определить молекулярную массу можно даже в неочищенном препарате белка т.е. уже на промежуточных стадиях его очистки. Если полимер имеет четвертичную структуру, то, как правило, она сохраняется в условиях разделения и молекулярная масса представляет собой сумму масс составляющих белок субъединиц. [c.268]

Добавление в белковый раствор соли вызывает частичное изменение третичной и четвертичной структуры молекул вследствие изменения электрокинетического потенциала и уменьшения степени гидратации белковых молекул, что приводит к их агрегации, степень которой различна для разных белков. На этом принципе, как указывалось выше, основывается фракционирование биополимеров. [c.139]

Биополимеры и другие более сложные биологические объекты, например клетки, образуют большое количество разнообразных наносистем, как с металлсодержащими нанокластерами, так и без них. Белки представляют собой биополимеры, состоящие из полипептидных цепей, построенных из 20 типов аминокислотных остатков. Выделяются 4 уровня структурной организации. Первичная структура соответствует последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, которая определяет конфигурацию цепи. Вторичная структура определяется пространственной укладкой атомов, что приводит, например, к сворачиванию полипептидной цепи в виде а-спирали или 3-складок и соответствует конформации в полимерных цепях. Третичная структура соответствует пространственной укладке вторичной структуры в пространственную структуру типа глобулы с размерами от нескольких единиц до десятков нанометров в случае глобулярных белков или вытянутых фрагментов для фибриллярных белков. Четвертичная структура включает образования, состоящие из белковых глобул или отдельных белковых доменов. Белки [c.462]

Вообще конформационные эффекты наиболее четко наблюдались для белков. Одна из причин этого — пристальное внимание к вторичной структуре биологических полимеров сейчас можно категорически утверждать, что значительная часть ферментативных реакций и других процессов с участием биополимеров далеко не безучастна к конформации макромолекулы и, более того, к третичной и возможно четвертичной структуре. Именно наличие вполне конкретной конформации макромолекулы обеспечивает осуществление нужной реакции. Приведем только один пример, рассмотренный Моравцем [30]. [c.269]

Образование третичной структуры определяется дальними взаимодействиями, среди которых в случае глобулярных белков основной вклад вносят гидрофобные взаимодействия. Объединение нескольких белковых глобул или пространственно организованных различных биополимеров, не связанных между собой ковалентно и функционирующих как единое целое, и определяется как четвертичная структура. Примерами таких структур являются вирусы, мембраны, нуклеопротеиды и т, д. Однако применение терминов третичная и четвертичная структуры иногда оказывается неоднозначным. [c.16]

Однако сказанное выще не означает, что такие параметры, как Оо и /4 193+/4 225, которые наиболее чувствительны к различным неконформационным изменениям, не следует применять при анализе ДОВ. Выше было показано, что параметр Оо может дать ценную информацию о структуре растворов полипептидов [11, 23, 24, 25]. Можно надеяться, что с помощью именно этих параметров удастся получить некоторые сведения о третичной и четвертичной структуре биополимеров. [c.143]

Участие минеральных веществ в формировании третичной и четвертичной структуры биополимеров. Наиболее фундаментальный механизм участия минеральных соединений в процессах жизнедеятельности связан прежде всего с их способностью соединяться с высокомолекулярньпуга веществами—белками и нуклеиновыми кислотами. В результате указанного взаимодействия ионы металлов наряду с другими факторами обеспечивают поддержание определенной пространственной конфигурации биополимеров, которая далеко не безразлична для проявления биологической активности макромолекул. Таким образом, нормальное осуществление белками ферментативной, гормональной и других функций, беспрепятственная реализация информации, заключенной в нуклеиновых кислотах, образование надмолекулярных комплексов, формирование субклеточных частиц и т. п, немыслимы без участия катионов и анионов. [c.435]

В большом числе случаев для функционирования белков и нуклеиновых кислот необходимо, чтобы несколько полимерных цепей были соединены в единый комплекс. В Случае чисто белковых образований такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Субъединичная структура белков часто фигурирует в научной литературе как четвертичная структура, т.е. как уровень организации, следующий за третичной структурой. Нуклеиновые кислоты с комплементарными последовательностями нуклеотидов образуют двуспиральные структуры. При определенных структурных особенностях могут образовываться и структуры, содержащие три цепи,— тре.хспиральные структуры. Наконец, многие функционально значимые образования содержат как белки, так и нуклеиновые кислоты такие образования называют нуклеопротеидами. В основе образования нуклеопротеидов лежат высокоспецифичные взаимодействия между соответствующими полипептидными и полинуклеотидными цепями, т.е. способность молекул биополимеров к взаимному узнаванию. [c.102]

Бифункциональные реагенты. К бифункциональным реагентам относят химические соединения, содержащие две (обычно одинаковые) пространственно разделенные реакционноспособные группировки. Бифункциональные реагенты широко используются для ковалентной сшивки пространственно сближенных участков как одной белковой молекулы, так и двух разных белков, функцио-пирующих в едином комплексе. С помощью таких реагентов изучают третичную и четвертичную структуры белков и выясняют области контактов различных белковых молекул между собой или с другими биополимерами. К бифункциональным реагентам относятся, например, глутаровый альдегид, взаимодействующий с аминогруппами, и N-замещенные производные малеимидд, реагирующие с сульфгид-рильными группами белков. [c.168]

Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]

Для атомов углерода полистирола времена спин-рещеточной релаксации и коэффициенты усиления за счет эффекта Оверхаузера не зависят от тактичности полимера. Определяющим механизмом релаксации даже для четвертичных фенильных атомов углерода является диполь-дипольная С— Н релаксация. Поэтому в боль-щинстве случаев можно использовать интегральные интенсивности резонансных сигналов при расчете концентраций триад (и пентад). Это дает возможность получать информацию как о структуре, так и о пространственном расположении атомов. Отклонений от простых соотношений между временами спин-решеточной релаксации, усилениями за счет ядерного эффекта Оверхаузера, интегральными интенсивностями и наблюдаемыми частотами для различных атомов одного и того же полимера следует ожидать только в том случае, если не все рассматриваемые атомы углерода принимают участие в сегментальном движении главной цепи полимера. В частности, можно предполагать существование аномалий интенсивностей спектра ЯМР С для относительно длинных и подвижных боковых цепей, связанных с жестким скелетом полимерной цепи в биополимерах, или для подвижных участков цепи, примыкающих к иммобильным сшитым участкам полимера [19]. [c.196]

Ввиду сложной субмолекулярной организации биополимеров, включающей первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру, особое значение для описания структурных свойств и функциональной активности биополимеров приобретает динамика движения на разных наноскопических уровнях. Существует ряд экспериментальных методик и теоретических приближений, позволяющий определять масштабы и характеристические времена таких движений. Среди экспериментальных методов эффективно применение мессбауэровской спектроскопии (МС), рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения (РРМИ) и рентгенодинамического анализа (РДА). Определение иерархии движений целесообразно осуществить на хорошо изученных белках миоглобине (МЬ) и гемоглобине (НЬ). Для увеличения чувствительности МС производится замена гема с натуральным атомом железа на гем, включающий изотоп Ре. В результате с. помощью МС можно определять среднеквадратичные смещения атома железа в геме и движения гема как целого — [c.468]

Химическое взаимодействие мономера с частицами реакционной среды (например, образование комплексов) может приводить к существенному ускорению полимеризации и осуществлению механизмов иницинирования и роста цепей, не свойственных данному мономеру в инертных средах. Такое взаимодействие называют химической активацией. Химическая активация — результат перераспределения электронной плотности в отдельных молекулах мономера (внутримолекулярный эффект) и (или ) благоприятной взаимной ориентации реакционных цен<гров в их совокупностях (межмолекулярный эффект). В статье проанализирован ряд примеров проявления внутри- и межмолекулярного эффектов химической активации, в частности, при полимеризации М-карбоксиангидридов, ароматических гетероциклов, четвертичных солей винилпиридинов и некоторых других ненасыщенных соединений. Подробно описана полимеризация активированного 4-винилпиридина на поликислотах, приводящая к образованию двухтяжных структур из спаренных комплементарных цепей. Этот процесс можно рассматривать как модель матричного синтеза биополимеров. В заключение высказаны некоторые общие соображения о роли химического взаимодействия реагентов (в частности, мономеров) со средой, которые указывают на возможность обобщенного подхода к проблеме катализаторов, активных растворителей, модификаторов и т. п. [c.298]

Механизмы формирования третичной и четвертичной структур более сложны и противоречивы. Ясны лишь некоторые их аспекты. Ряд третичных структур белков и нуклеиновых кислот может in vitro образовываться самопроизвольно. Эти эксперименты проводятся по следующей схеме биополимер с нативной третичной структурой подвергают максимально возможной денатурации, затем денатурирующее воздействие устраняют и наблюдают восстановление структуры или функциональной активности. Насколько мож- [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология