Белки ферментативный

Высокая биологическая активность ферментов в первую очередь определяется характерными свойствами образующих их белков. Ферментативной активностью могут обладать как простые, так и сложные белки. Первые, как описано в предьщущей главе, состоят только из полипептидных цепей и гидролизуются до аминокислот (примерами могут служить ферменты пепсин, трипсин, уреаза и т. д.). Вторая группа ферментов представлена сложными белками, для проявления каталитической активности которых требуется присутствие веществ небелковой природы — простетических групп. Простетические группы ферментов, являющихся по химической природе сложными белками, называются кофакторами. [c.95]

ЧАСТЬ 24. БЕЛКИ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ И ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ БЕЛКИ 449 [c.8]

Важнейшая функция белков — ферментативная. Ферменты служат катализаторами всех биохимических реакций. Катализатор ускоряет реакцию, но в реакции не расходуется. [c.173]

Часть 24. Белки ферментативный катализ и функциональные белки [c.912]

Однако при этом происходят и другие химические процессы — образование солей кислот с белками, ферментативные процессы и др., так что процесс является довольно сложным. Обеззоливание производят в барабанах или баркасах при температуре от 18 до 30°. Во время обеззоливания или после него голье, предназначенное для выработки мягкой кожи, подвергается м я г ч е н и ю, т. е. обработке протеолитическими ферментами, с целью придания ему мягкости, гладкости и тягучести. В качестве материалов, содержащих ферменты, используют поджелудочную железу животных или искусственные микробные препараты. Эти материалы содержат целый комплекс различных ферментов, главными из которых являются трипсин и липаза. [c.241]

Исследования последнего времени показали, что липиды необходимы для обеспечения процессов активного транспорта через биомембраны, передачи нервного импульса, биосинтеза белка, ферментативных процессов окисления и фосфорилирования. [c.237]

В технологических процессах медицинской промышленности особое значение имеет, например, возможность избавляться от балластных белков ферментативным расщеплением их. Такой способ применяется в производстве лечебных сывороток и вакцин, для их очистки и концентрации. Ферментативное расщепление балластных белков может быть также использовано при выработке антибиотиков, гормонов, некоторых витаминных препаратов, в будущем — нуклеиновых кислот. Расщепляющее действие ферментов (главным образом протеолитических) необходимо при выработке лечебных гидролизатов белков, некоторых специальных продуктов лечебного питания, аминокислот или их смесей. Оно необходимо и при выработке разнобразных бактериологических сред, используемых для медицинской диагностики, для производства токсинов и анатоксинов, иногда антибиотиков и иных лекарственных средств. Подобное техническое использование ферментов имеет хорошие перспективы в ферментной промышленности. [c.323]

Таким же путем присоединяется третий аминокислотный остаток и т. д. По завершении синтеза всей полипептидной цепи вся она в виде молекулы белка ферментативным путем отщепляется от молекулы и-РНК. [c.523]

Переваривание белков, ферментативный гидролиз их с образованием полипептидов, а затем аминокислот, происходит в желудке и в тонких кишках. В секрете слюнных желез, в слюне, отсутствуют протеолитические ферменты, и поэтому белки в ротовой полости не перевариваются. В желудке на измельченную в ротовой полости пищу воздействует желудочный сок и имеющиеся в ней белковые вещества подвергаются начальным изменениям. Для понимания значения переваривания белков в желудке необходимо познакомиться с составом желудочного сока и с процессом его выделения. [c.331]

Белки являются составной частью большинства биокатализаторов клетки ферментов, витаминов и гормонов, с помощью которых в организме осуществляются многочисленные реакции обмена, в частности все реакции биосинтеза и распада в живой клетке катализируют специфические белки — ферменты. Их установлено более тысячи. Имеются ферменты, контролирующие синтез различных аминокислот и азотистых оснований, т. е. веществ, необходимых для синтеза самих белков и нуклеиновых кислот. Следовательно, важнейшая функция белков — ферментативная. Нуклеиновые кислоты воспроизводятся также с помощью соответствующих белков —полимераз. [c.22]

В вирусной РНК записана информация для синтеза по крайней мере трех групп вирус-специфических белков структурных белков сердцевины вириона (Qag-белков), ферментативных белков, принимающих участие в обратной транскрипции вирусного генома и в интеграции вирус-специфической ДНК и клеточной хромосомы (продуктов гена pol), и белков, входящих в состав наружной липо-протеидной оболочки вириона (Env-белков). У некоторых ретровирусов есть дополнительные гены нередко наблюдаются также всякого рода перестройки генома, что обычно ведет к дефектности вируса, т. е. к его неспособности размножаться без вируса-помощника. [c.309]

Огромные успехи исследований механизмов кодирования наследственной информации и биосинтеза белка, ферментативного катализа и регулирования активности ферментов, действия антибиотиков и гормонов, всей той области изучения живого, которую принято называть молекулярной биологией, приучили всех к мысли о том, что в структурах молекул жизни положение буквально каждого атома строго обусловлено и подчинено выполнению предназначенных для этих молекул биологических функций. Именно в атом смысле принято обычно говорить о специфичности биополимеров, прочно ассоциировавшейся в сознании исследователей с однозначным соответствием между структурой и выполняемой функцией. При таком комплексе стр>т<турного детерминизма трудно было освоиться с представлением о специфичности полисахаридов, для многих из которых характерна статистичность структур, микрогетерогенность и, нередко, хаотичность распределения различных моносахаридных остатков по цепи. И, тем не менее, накапливающийся материал по сложному и высоко специализированному функционированию углевод ных полимеров в живых системах убеждает в том, что и в этой области возможен и необходим перевод функций- нальных свойств биополимеров на язык молекулярных структур, т. е. применим основной принцип молекулярной) [c.162]

Рис, 3.8. Лактопероксидазный метод иодирования остатков тирозина в белках. Ферментативное иодирование затрагивает только поверхностные белки п поэтому может использоваться для локализации белков в клеточной мембране, [c.78]

Разделение смеси пептидных фрагментов, образовавшихся при расщеплении полипептидной цепи белка ферментативными или химическими методами, является одним из наиболее сложных и ответственных этапоа в процессе определения первичной структуры. Успех иа этом зтапе во многом зависит от опыта, знаний, изобретательности исследоаателя и его искусства. [c.53]

Особенно поразительно то, что все белки во всех организмах, независимо от их функции или биологической активности, построены из одного и того же ос-новйого набора 20 стандартных аминокислот, каждая из которых, взятая в отдельности, не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает одному белку ферментативную активность, другому-гормональную, а третьему-свойства антитела Как белки различаются химически Ответ довольно прост белки отличаются друг от друга тем, что кгждый имеет свою, характерную для него одного последовательность аминокислотных звеньев. Аминокислоты-это алфавит белковой структуры соединив их в различном порядке, можно получить почти бесконечное число последовательностей и, значит, почти бесконечное множество разнообразных белков (см. дополнение 6-1). [c.137]

Кроме того, К. можно выделить из водного мышечного экстракта. В организме К. образуется в результате обмена белков ферментативная реакция переноса аминокарбонимидной (амидинной) группы от. аргинина к глицину приводит к образованию гуанидинуксус-ной к-ты, к-рая затем метилируется с образованием К. [c.393]

Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, производятся в значительных количествах в промышленности (выделение из гидролизатов белков, ферментативное расщепление рацематов) и служат исходными веществами для синтеза других оптически активных соединений. Так, описан [15] способ стереоселективного превращения аспарагиновой кислоты (36) в аминолактон (37), аспарагина в 2,3-диамино-пропановую кислоту (38) [16], ряда аминокислот в а-ацетиламино-кетоны (39) [17]. Из -( — )-триптофана синтезированы оптически активные тетрагидро-Р-карболины [18] (схема 9). [c.46]

Ферментативное расщепление. Хорошие результаты дают протеолитические ферменты, в первую очередь трипсин и химотрипсин а также пепсин Известно, что трипсин разрушает белок преимущественно но пептидным связям, образованным карбоксильными группами аргинина и лизина химотрипсин гидролизует нентидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина и триптофана). Снецифичностт. пепсина менее ясно выражена, хотя в принципе близка к химотрипсину (атака вблизи ароматических аминокислот). Другие ферменты, такие, как термолизин плесневая нротеаза папаин тоже находят применение при гидролизе белков. Ферментативный гидролиз проводят при 37—40° С в течение нескольких часов при оптимальном для данного фермента значении pH. Ниже показано действие протеолитических ферментов на полипептидную цепь восстановленного лизоцима белка яиц (Т — трипсин, X — химотрипсин, П — пепсин, СМС — карбоксиметилцистеин) [c.79]

Группа белков, принимающих участие в пептидил-трансферазной реакции, включает L2, L3, L4, L15 и L16. Попытки приписать какому-либо из этих белков ферментативную активность не увенчались успехом. Двумя наиболее возможными кандидатами являются белки L2 и L16. [c.113]

Результаты анализа на биохимическом уровне у человека сопоставимы с результатами, полученными в экспериментальной генетике таких видов, как Drosophila melanogaster, мышь, кукуруза, шелковичный червь и другие. У этих видов во многих случаях мутации идентифицировали не на основе изменений специфических белков, ферментативных дефектов или аберрантных антигенов, а благодаря опытам по скрещиванию и рекомбинационному анализу, что в совокупности обеспечивает эффективный альтернативный подход к идентификации индивидуальных генов. [c.231]

Липиды мембран мозга организованы в бислой с планарной и поперечной асиммефичностью размещения липидов по слоям. Она поддерживается механизмами, учитывающими структуру липидов, их ненасыщенность, стереоконфихурацию полярных Фупп, специфичность липид-переносящих белков, ферментативные превращения липидов. [c.143]

Было бы утомительно проводить серию электрофоретических опытов при различных близких друг к другу значениях pH. Разумной альтернативой такой постановки опыта служит электрофорез в градиенте pH. Этот вариант метода, называемый изоэлектриче-ским фокусированием, является прямым аналогом равновесного центрифугирования в градиенте плотности. Молекулы, несущие и положительные и отрицательные заряды, называют амфолитами к ним относятся, например, полимеры, содержащие многочисленные амино- и карбоксильные группы. Смесь амфолитов с широким спектром изоэлек-трических точек вводят в колонку и ожидают, пока она не распределится по колонке под действием электрического поля. Таким способом достигается стабилизация градиента pH, в котором каждый конкретный амфолит оказывается около своей изоэлектрической точки. Для того чтобы избежать потерь биологического материала на аноде или катоде, на обоих концах градиента устанавливают такие значения pH, при которых у биологических материалов не может быть изоэлектрических точек. Чтобы подавить конвекцию, градиент pH создают в твердотельном носителе. В эту систему добавляют небольшое количество белка. Он мигрирует, пока не достигнет pH, соответствующего его изоэлектрической точке. Там он и концентрируется, образуя узкую зону. Чтобы проанализировать результаты такого опыта, можно просканировать гель и измерить поглощение белка можно также окрасить белок либо нарезать гель на тонкие слои и измерить в каждом слое pH, содержание белка, ферментативную активность или радиоактивность. [c.302]

Участие минеральных веществ в формировании третичной и четвертичной структуры биополимеров. Наиболее фундаментальный механизм участия минеральных соединений в процессах жизнедеятельности связан прежде всего с их способностью соединяться с высокомолекулярньпуга веществами—белками и нуклеиновыми кислотами. В результате указанного взаимодействия ионы металлов наряду с другими факторами обеспечивают поддержание определенной пространственной конфигурации биополимеров, которая далеко не безразлична для проявления биологической активности макромолекул. Таким образом, нормальное осуществление белками ферментативной, гормональной и других функций, беспрепятственная реализация информации, заключенной в нуклеиновых кислотах, образование надмолекулярных комплексов, формирование субклеточных частиц и т. п, немыслимы без участия катионов и анионов. [c.435]

Выделяют следующие функции белков ферментативную, структурную, двигательную, транспортную, питательную, зaщитiiyю и регуляторную. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология