Структура биополимеров

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ СТРУКТУРЫ БИОПОЛИМЕРОВ [c.130]

Важность пространственной структуры биополимеров может быть легко понята, если принять во внимание их важнейшую для функционирования особенность [c.15]

Вышеупомянутый остов — это не что иное, как полиамидная цепь с боковыми цепями аминокислот. Почему именно полиамидная цепь Потому что она обладает способностью сохранять определенную трехмерную структуру биополимера в сочетании с некоторой подвижностью цепи последнее имеет существенное значение в тех случаях, когда происходят конформационные изменения (молекула дышит ). Поэтому молекула субстрата может меняться в пределах, предопределяемых конформацией белка. Кроме того, таким образом создается возможность передачи механической энергии. [c.16]

Прежде чем продолжить рассмотрение белков, остановимся на методах исследования структуры биополимеров. [c.130]

Строение химическое, см. структура химическая Структура биополимеров 648, 662 [c.710]

Среди лабораторных методов очистки, фракционирования и анализа структуры белков, нуклеиновых кислот и их компонентов совокупность различных хроматографических методов занимает центральное место. Ни один другой метод не может сравниться с хроматографией по широте количественного диапазона. Начиная от препаративных колонок объемом в несколько литров, на которых можно вести фракционирование граммовых количеств препарата на первых этапах выделения фермента, через разделение близких по своей природе компонентов очищенной смеси веществ, количество которых измеряется миллиграммами или долями миллиграмма, этот диапазон простирается до микроанализа аминокислотного состава белка, когда на колонку вносят сотые доли микрограмма исходного гидролизата. Вне конкуренции остается и разнообразие физико-химических параметров, по которым может осуществляться хроматографическое фракционирование молекулярные размеры, вторичная или третичная структура биополимеров, растворимость, адсорбционные характеристики молекул, степень их гидрофоб-ности, электрический заряд и, наконец, биологическое сродство к другим молекулам. [c.3]

Надмолекулярную структуру биополимеров характеризует также состояние их агрегации в растворах. В жидкостях существует так называемый ближний порядок, т. е. известная упорядоченность близко расположенных друг к другу молекул при полном отсутствии связи между достаточно удаленными друг от друга молекулами. Процессы кристаллизации полимеров могут происходить только в упорядоченных ранее системах, а простейшее явление упорядочения макромолекул, т. е. возникновение надмолекулярных структур, происходит уже в аморфных полимерах. Поэтому исследование надмолекулярных структур в аморфном состоянии и состоянии в растворах должно быть первым этапом структурных исследований. [c.159]

Денатурация — разрушение пространственной структуры биополимера (например, белка), приводящее к утрате и.м биологических свойств. [c.436]

Фрагменты пространственной структуры биополимера, имеющие периодическое строение полимерного остова, рассматривают как элементы вторичной структуры биополимера. Из сказанного выше следует, что главными элементами вторичной структуры белков являются а-спирали и Д-складки. [c.85]

В первый том вошли главы, посвященные общим вопросам, структуре биополимеров, энергетике и функциям клеточных мембран. Во втором томе изложены основы ферментативного катализа, описаны пути синтеза и распада молекул в живых организмах. В настоящем, третьем томе рассмотрены вопросы биохимической генетики, роста и дифференцировки тканей, химического взаимодействия клеток, а также влияния внешних факторов на процессы обмена веществ. [c.4]

Биологическая система находится в конденсированном состоянии, само существование которого определяется слабыми, а не химическими силами грубо говоря, клетка есть молекулярный, а не ионный или атомный апериодический кристалл. Более того, можно сказать, что звенья биополимера также находятся в конденсированном состоянии в его макромолекуле или в надмолекулярной структуре. Будучи соединены друг с другом химическими связями, звенья биополимерной цепи образуют вторичную структуру, стабилизуемую слабыми невал нтными взаимодействиями. Функциональная структура биополимера, а также биологически активного низкомолекулярного соединения есть конформационная структура, обусловленная слабыми взаимодействиями. [c.190]

Водородные связи определяют строение и свойства воды, они играют очень важную роль в формировании структур биополимеров и в их взаимодействиях с малыми молекулами. Энергии водородных связей имеют порядок 4—29 кДж/моль. Подробнее о ниг рассказано в 4.3. [c.58]

Как видно из предыдущего раздела, полисахариды обладают рядом специфических биологических функций, заметно отличающихся от функций других специфических биополимеров — белков и нуклеиновых кислот. Несомненно, что конечной причиной этого являются различия в химической структуре биополимеров. [c.607]

Ионы переходных металлов (Ма, Ре, Со, 2п, Мо и др.). Поскольку ионы переходных металлов представляют собой слабые кислоты, они прочно связываются с лигандами молекул ферментов, нуклеиновых кислот или белка, имеющих доноры N или 5 и являющихся слабыми основаниями. Они могут участвовать в клеточном метаболизме либо непосредственно как активные центры ферментов, либо косвенно, влияя на структуру биополимеров. [c.270]

Наряду с экспериментальными методами, я в ряде случаев и в сочетании с ними, для изучения пространственной структуры биополимеров начинают использовать расчетные методы, применение которых стало возможным в результате появления сверхмощных компьютеров. Их разделяют на методы молекулярной механики и молекулярной динамики, которые ис.чодят из возможности количественно описать энергию каждого атома в биополимере как функцию внутренних координат его ядер. При этом электроны в явном виде вообще не рассматриваются. Таким образом, просто допускается, что электроны оптимальным образом распределены в пространстве вокруг ядер. Функция, описывающая зависимость энергии от ядерных координат, рассматривается как многомерная поверхность, которую называют поверхностью потенциальной энергии. [c.318]

В результате учебник построен, как и первое издание, из десяти глав. После гл. 1, представляющей собой биологическое введение к курсу, в гл. 2 излагаются данные об основных химических компонентах живой материи. Эта глава, как гл. 3, посвященная пространственной структуре биополимеров и роли ее в биологических функциях белков и нуклеиновых кислот, подверглись лишь незначительному редактированию. Изложение вопроса о ферментах в гл. 4—6 несколько перекомпоновано. В основном изменение состоит в том, что вопрос о механизме действия ферментов перенесен в конец изложения учения о ферментах, поскольку он в равной мере относится и к матричному биосинтезу и поэтому не должен ему предшествовать. Кроме того, в гл. 6, посвященной вопросу о механизме действия ферментов, введены параграфы о рибозимах и о динамических аспектах ферментативного катализа, поскольку именно эти аспекты становятся горячей точкой современного учения о ферментативном катализе. [c.7]

Стабилизация структуры биополимеров и надмолекулярных комплексов [c.105]

Как уже неоднократно отмечалось, фундаментальным свойством белков нуклеиновых кислот является их способность узнавать определенные низкомол кулярные соединения или другие полимеры. Результатом узнавания является образование стабильных комплексов с этими лигандами. Обычно это не приводит к изменениям химической структуры биополимера и позволяет неоднократно использовать эти же молекулы биополимера, если это узнавание влечет за собой какие-либо биологические последствия. В то же время отсутствие каких- ибо химических последствий означает, как правило, отсутствие каких-либо следов пребывания биополимера в виде комплекса р соответствующим лигандом. Между тем во многих случаях желательно, чтобы такой след остался для определения области биополимера, принимавшей участие в узнавании. В некоторых случаях желательно сделать это узнавание необратимым для того, чтобы повредить биополимер с соответствующими биологическими последствиями. Обе эти проблемы решаются благодаря подходу, известному как аффинная модификация (или аффинное мечение). [c.329]

Денатурация — разрущение пространственной структуры биополимеров (например, вторичной и третичной структуры белка) под влиянием химического или физического воздействия, приводящее к частичной или полной потере естественных свойств, в том числе биологической активности. [c.92]

ДЕНАТУРАЦИЯ ж. Разрушение пространственной структуры биополимеров, приводящее к утрате ими биологически активных свойств происходит под действием тепла, химических агентов и т.п. [c.121]

На каркасе дисциплин вырастает большая совощтность исследовательских областей, часть из к-рых входит в ту или иную дисциплину (напр., X. элементоорг. соед.- часть орг. X.), другие носят многодисциплинарный характер, т. е. требуют объединения в одном исследовании ученых из разных дисциплин (напр., исследование структуры биополимеров с использованием комплекса сложных методов). Третьи являются междисциплинарными, т. е. требуют подготовки специалиста нового профиля (напр., X. нервного импульса). [c.259]

Применение спектроскопии ЯМР. Спектроскопия ЯМР относится к неразрушающим методам анализа. Совр. импульсная ЯМР фурье-спектроскопия позволяет вести анализ по 80 магн. адрам. ЯМР спектроскопия - один из осн. физ.-хим. методов анализа, ее данные используют для однозначной идентификации как промежут. продуктов хим. р-ций, так и целевых в-в. Помимо структурных отнесений и количеств, анализа, спектроскопия ЯМР приносит информацию о конформационных равновесиях, диффузии атомов и молекул в твердых телах, внутр. движениях, водородных связях и ассоциации в жидкостях, кето-енольной таутомерии, металло- и прототропии, упорядоченности и распределении звеньев в полимерных цепях, адсорбции в-в, электронной структуре ионных кристаллов, жидких кристаллов и др. Спектроскопия ЯМР - источник информации о структуре биополимеров, в т. ч. белковых молекул в р-рах, сопоставимой по достоверности с данными рентгеноструктурного анализа. В 80-е it. началось бурное внедрение методов спектроскопии и томо-фафии ЯМР в медицину для диагностики сложных заболеваний и при диспансеризации населения. [c.519]

Сказанное только что родилось иэ скромного, не имевшего серьезной аргументации предположения Меклера о стереокомплементарности аминокислоты с антиаминокислотой. Затем, отнюдь не в результате прямых экспериментальных и теоретических исследований, а с помощью лишь одной силлогистики, оно последовательно, как бы само собой, стало превращаться в постулат, принцип, открытие, закон, фундамент всей биологии, смысл и цель Жизни и, наконец, в нечто такое, что не имеет еще научного названия. Подобных обобщений не знала не только биология, но и физика и химия на протяжении всей истории естественных наук. Поэтому велико желание убедиться в соответствии декларируемых Меклером и Идлис идей действительному положению дел и справедливости такой высочайшей самооценки авторами их умозаключений. Именно "умозаключений", а не результатов экспериментальных и теоретических разработок механизмов свертывания полипептидных и полинуклеотидных цепей, их взаимодействий, трехмерных структур и конформационных свойств белков. Об этом можно судить по следующей фразе Меклера и Идлис в работе 1993 г. "Считаем необходимым еще раз подчеркнуть, что общий стереохимический генетический код не придуман ad ho , не сформулирован "по аналогии", а выведен логически, в результате экстраполяции вниз - до самого низшего уровня организации биологических систем - закономерностей взаимного узнавания и связывания друг с другом элементарных структур иерархии биологических организмов и систем последующих уровней их организации органов, тканей, клеток, субклеточных структур, биополимеров и, наконец, мономеров, из которых эти биополимеры построены" [352. С. 41]. Открытия кода Н-Н и Т-кода потребовали, как известно, диаметрально противоположного направления поиска. [c.532]

Здесь Де и Двор — измеряе.мые амплитуды КД, Дёц и ДeJ — значения КД вдоль и поперек оси двойной спиралп, д — степень ориентации, определяемая по линейному дихроизму ДНК. На рис. 5.20 показаны кривые Де,, и ДeJ для комплекса ДНК — профлавин. Примечательно, что эти величины имеют разные знаки и, следовательно, измеряемое значение Де является малой разностью двух больших величин. Изучение анизотропии вращательной силы дает цепную информацию о структуре биополимеров и их комплексов. [c.158]

Справедливость нейтральной теории следует из ряда фактов, относящихся к структуре биополимеров. Неречислпм их. [c.559]

Никакие физические методы сами по себе не были бы в состоянии раскрыть структуру сложных молекул без химических исследований. Напротив, химия установила детальное строение сложнейщих биоорганических веществ — стероидов, порфирино-вых соединений, гормонов и т. д. Химические и физико-химические методы являются определяющими в раскрытии структуры биополимеров —белков и нуклеиновых кислот. [c.54]

Единственным методом, который позволяет определить пространственные координаты большинства атомов биополимера (как правило, всех, кроме атомов водорода), является рентгеноструктурный анализ. Он применим к тем биополимерам, которые могут быть получены в виде кристаллов достаточно большого размера, по крайней мере несколько десятых долей миллиметра. Для биополимеров, имеющих вытянутую периодическую пространственную структуру, например для двунитевых спиральных структур нуклеи1швых кислот, геометрические параметры, описывающие основные элементы структуры, могут быть получены исследованием дифракции рентгеновских лучей на ориентированных нитях этих биополимеров. Именно такие данные, полученные для нитей ДНК английскими учеными Уилкинсоном и Розалинд Франклин, позволили Уотсону и Крику предложить пространственную структуру ДНК в виде двойной спирали. Возможность получения белка, нуклеиновой кислоты или их комплекса в виде кристалла достаточно высокого качества является основным ограничением на пути исследования пространственной структуры биополимеров. Одним из факторов, осложняющих кристаллизацию, является неизбежное возникновение конвекционных токов. В связи с этим определенные надежды на улучшение процедур кристаллизации возлагаются на выращивание кристаллов в условиях невесомости на орбитальных космических станциях. [c.309]

В настоящее время исследована в химическом отношении лишь ничтожная часть приблизительно 1 280 ООО известных видов животных и растений. Совершенно неисследо-ваны даже многие классы, важные с точки зрения эволюционной теории. Нет никакой надежды закончить эту работу в измеримые отрезки времени, несмотря на весь прогресс методов исследования. Дело, однако, заметно упрощается, если принять во внимание существование филогенетической связи между видами и действие естественного отбора. Соответственно этому, в настоящее время есть смысл обсуждать не черты различия в структуре биополимеров, обусловливающие специфичность видов, а черты сходства, отражающие единство молекулярных механизмов жизни. [c.608]

Более сложной задачей при установлении полной первичной структуры биополимера является определение последовательности мономерных звеньев. Эта задача была бы практически неразрешимой при современном состоянии химии углеводов, если бы полисахариды имели хаотический набор всех возможных типов межмономерных связей. К счастью, каждый тип природных полисахаридов построен по определенному плану, зависящему от путей биосинтеза, с использованием ограниченного числа типов связей между составляющими моносахаридами. Более того, можна считать доказанным, что некоторые полисахариды построены из повторяющихся блоков —так называемых элементарных звеньев . Для таких регулярных полисахаридов задача установления первичной структуры складывается из выяснения строения отдельного звена и доказательства самого факта регулярности строения молекулы. В более общем случае. [c.632]

Фундаментальную роль в пространственной организации отдельных клеток и живых организмов и в протекании биохимических процессов играет способность молекул белков и нуклеиновых кислот к опознаванию строго определенных партнеров, которая выражается в резко преимущественном образовании комплексов именно с этими партнерами. Возможность высокоспецифичного образования комплексов обеспечивается наличием у биополимера набора функциональных групп, предназначенных для взаимодействия с адекватным набором групп в узнаваемой молекуле. Пространственная структура биополимера обеспечивает взаимное расположение этих функщюнальных групп, оптимальное для такого взаимодействия. [c.9]

Гидрофобные взаимодействия, как уже неоднократно указывалось, играют чрезвычайно важную роль в стабилизации пространственной структуры биополимеров в водных средах. Связывание углеводородов белками можно рассматривать как доказательство существования гидрофобных взаимодействий, приводящих к возникновению в молекулах белка неполярных областей. Эти структурированные гидрофобные областр ответственны за связывание ненолярных веществ, поэтому понятно, что способность связывать углеводороды должна определяться особенностью пространственной структуры макромолекул. Было показано [213, 214], что солюбилизация уменьшается с увеличением концентрации растворов желатины, особенно при образовании трехмерных структур (гелей). Макромолекулы желатины обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу в состоянии клубка [181]. Растворимость бензола в растворах желатины нри различных концентрациях и температурах представлена в табл. 4. [c.97]