Пептиды дипептиды

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Глутатион представляет собой три-пептид, входящий в состав большинства клеток. Его частичный гидролиз приводит к образованию дипептидов цис—гли и глу—цис. Какие структуры возможны для глутатиона [c.469]

При гидролизе пептида образуются следующие дипептиды glu-his, asp-glu, phe-val и val-asp. Какова структура пептида [c.404]

Кл Линейные пептиды Дипептиды [c.349]

Пептиды являются полимерами типа (27) в дипептидах п = = 1, в трипептидах л = 2 и т. д. Название пептидов составляется по принципу рассмотрения их как производных аминокислоты с остающейся (незамещенной) карбоксильной группой с использованием названий одной или нескольких ацильных групп в префиксах, как это показано в названиях (28) и (29) (в приведенных формулах конфигурация не показана.) Понятно, что [c.186]

В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]

Если полиамид образован из относительно небольшого числа аминокислот, то используется термин пептиды с префиксом, указывающим число аминокислотных остатков (например, дипептид, трипептид, октапептид). Если полиамид образован из очень большого числа аминокислот, то употребляется термин белок . Молекулярная масса белков составляет 10 —10 . Следует отметить, что нижняя граница этого термина очень неопределенная. [c.296]

НН—] — пептидной группой. Полимерные соединения, в которых аминокислоты соединены пептидными связями, называют пептидами дипептиды, трипептиды и т. д. олигопептиды полипептиды). Х отя четкого разграничения между белками и пептидами не существует, короткие цепи принято называть пептидами или олигопептидами, а собственно белками называют обычно полипептиды, содержащие 50 и более аминокислотных остатков. [c.52]

Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными пептидными связями, возникающими в результате химического взаимодействия между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 10.14). Образующийся в результате такого взаимодействия двух или нескольких аминокислот олигомер называется пептидом. Дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид-из трех и т.д. Аминокислоты, входящие в состав пептида, часто называют аминокислотными остатками. Структурную основу любого пептида составляет зигзагообразный остов, образованный атомами углерода и азота (рис. 10.15). Направленные вовне по отношению к остову боковые К-группы любых соседних аминокислотных остатков [c.21]

Эта амидная связь называется пептидной связью, а молекулы, в которых аминокислоты соединены пептидными связями, называют пептидами (дипептиды, трипептиды и т.д. олигопептиды полипептиды). [c.20]

Если в образовании пептида принимают участие две аминокислоты, его называют дипептидом, если три — трипептидом, если много — полипептидом. [c.417]

При синтезе дипептидов рацемизация не наблюдается, но в синтезе высших пептидов она происходит. Однако рацемизация отсутствует, если вместо гидрохлоридов применять свободные эфиры аминокислот. Выходы удовлетворительные, и метод весьма удобен, так как этилацетат легко удаляется отгонкой. Реакция, очевидно, не включает стадии образования ангидридов, так как пептиды образуются с более высоким выходом, чем ангидриды. [c.683]

Вышеприведенная схема допускает некоторые изменения например, вместо этилхлорформиата для активации можно применять дициклогексил-карбодиимид. Однако, каковы бы ни были эти изменения, синтез дипептида требует нескольких стадий. А для синтеза пептида из 50 аминокислотных остатков понадобится огромное число стадий, что и служит основным ограничением классического подхода к получению пептидов. [c.405]

Часть выделенного индивидуального дипептида растворяют в разбавленной соляной кислоте и полученную каплю подвергают действию нитрозных газов в течение 10 мин при 37° [40]. Свободная аминогруппа аминокислоты, карбоксил которой амидно связан в молекуле дипептида, под влиянием нитрозных газов замещается на гидроксил. После упаривания реакционной смеси, гидролиза остатка 6 н. соляной кислотой в капилляре и упаривания гидролизат хроматографированием на бумаге можно разделить на оксикислоту и аминокислоту. Нингидрин обнаружит присутствие только той аминокислоты, которая была связана в пептиде своей аминогруппой. [c.480]

По другому способу на свободную аминогруппу в дипептиде действуют динитрофторбензолом [127] (см. также стр. 473), а полученное производное гидролизуют способом, описанным выше. Остаток гидролизата после упаривания на бумажной хроматограмме дает пятно аминокислоты, которая была связана в дипептиде своей аминогруппой, и пятно динитрофенильного производного аминокислоты, которая была связана в дипептиде карбоксильной группой. Существует еще несколько аналогичных способов,позволяющих найти последовательность аминокислот в молекулах пептидов с применением хроматографии на бумаге. [c.480]

В мышечной и нервной ткани обнаружены и другие низкомолекулярные пептиды дипептиды (3-аланил-тирозин и р-ала-нил-лизин трипептид, состоящий из аспартата, глутамата и ГАМК тетрапептид, содержащий гистидин, глутамат (аспартат), Р-аланин и глицин. Однако их содержание невелико, и отношение к функциональной активности тканей не выяснено. [c.25]

Во-первых, необходимо добиться специфичности, или последовательного присоединения аминокислот. Следует избегать нежелательных побочных реакций. Рассмотрим, например, синтез дипептида глицилаланина (Gly-Ala). Нельзя просто смешать две аминокислоты, чтобы произошла реакция, так как искомая последовательность окажется не единственным продуктом. Например, вполне возможно, что глицин прореагирует сам с собой, образуя дипептид глицилглицин. На самом деле могло бы образоваться четыре пептида (Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala) из них только один обладает правильной последовательностью. Синтез искомого пептида затрудняется по мере его удлинения. Если бы для синтеза последовательности, соответствующей половине молекулы грамицидина S, использовалась статистическая полимеризация (т. 6, если пять аминокислот поместить в реакционный сосуд и проводить реакцию между ними), то число образующихся пентапептпдов с различными последовательностями достигло бы 3125. Из них только один представлял бы продукт с искомой последовательностью, остальные 3124 следовало бы отделить как побочные. [c.67]

Образовавшийся ангидрид подвергается нуклеофильной атаке по одной из двух карбонильных групп, так как вторая карбонильная группа менее электрофильна (окружена с двух сторон атомами азота и кислорода) и одновременно является лучшей уходящей группой. Карбамат легко разлагается на пептид и диоксид углерода. Фосген играет роль конденсирующего агента, так как после образования ангидрида происходит его замещение второй аминокислотой. Ангидрид не выделяется. Карбамат также не выделяется, и ход реакции сложно контролировать. Образующийся дипептид может снова вступать в реакцию Ы-ацилирования, давая ангидрид, который затем атакует третья аминокислота и т. д. [c.88]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Большое значение имеет образование полипептидов из циклических ангидридов а-аминокислот и СОг, так называемых веществ Лейхса . Вероятно, оно происходит в результате полиприсоединеиия, так как эти циклические ангидриды образуют с эфирами аминокислот эфиры дипептидов ангидриды Ы-карбобензоксиаминокислот тоже реагируют со свободными аминокислотами с образованием пептидов. Поэтому считают, что реакция представляет собой присоединение с последующим отщеплением СОг [c.948]

В 1963 г. Р. Меррифилд [722] разработал важный метод, который с тех пор применяется для синтеза многих пептидов [723]. Этот метод называется твердофазным синтезом, или синтезом на полимерных подложках [724]. Здесь используются те же реакции, что и в обычном синтезе, но один из реагентов закреплен на твердом полимере. Например, если желательно соединить две аминокислоты (получить дипептид), то в качестве полимера может выступать полистирол, содержащий боковые группы H2 I (рис. 10.1, 99). Одну из аминокислот, защищенную трет-бутоксикарбонильной группой (Вое), закрепляют на боковых группах (стадия А). Нет необходимости, чтобы все боковые группы вступили в реакцию достаточно, чтобы это произошло с некоторыми из них. Затем гидролизом в присутствии трифтороуксусной кислоты в дихлорометане снимают защитную группу Вое (стадия Б) и к иммобилизированной аминокислоте присоединяют другую аминокислоту, используя ДЦК или другой агент сочетания (стадия В). После этого удаляют вторую защитную группу Вое (стадия Г), что дает дипептид, все еще закрепленный на полимере. Если этот дипептид и есть желаемый продукт, его можно снять с полимера действием HF (стадия Д). Если необходимо получить пептид с более длинной цепью, прибавляют другие аминокислоты, повторяя стадии В и Г. [c.156]

В результате такой конденсации образуется дипептид, состоящий из двух аминокислотных остатков. Реакцию можно продолжить дальще при этом образуются высщ е пептиды и, наконец, белки. Образующаяся амидная, или пептидная, связь (—СО—ЫН—) характерна для соединения аминокислотных остатков в короткие или длинные цепи и является одним из главных факторов, определяющих физические и химические свойства пептидов и белков. [c.190]

Пептид. Общий термин для обозначения полиамидов, построенных из а-аминокислот. Дипептидами, трипептпдами,. .. полипептидами называют полиамиды, состоящие из двух, трех и т. д. аминокислот. [c.413]

Имеется несколько причин, почему более удовлетворительные результаты получаются в том случае, если конденсировать а цил аминокислоту с натриевой солью дипептида, а не ацили-роваиный пептид с аминокислотой. Ниже они рассмотрены подробно, [c.179]

В v yчae натриевой соли дипептида концентрация свободных аминогрупп будет бЬлее высокой, следовательно, при применении соли выход ацилированного продукта будет выше, чем с аминокислотой. При pH 7,4 в случае глмцилтриптофана концентрация свободных аминогрупп почти в 20 раз больше, чем в случае триптофана, и пептид реагирует более гладко с серебряной солью фенилкарбобензилоксиглицилфосфорной кислоты, Чем триптофан [22]. [c.179]

При конденсации карбобензилокси- или фталоилпроизвод-ных а-ациламинокислоты с дипептидом можно было ожидать рацемизации в меньшей степени, чем при конденсации ацстили-рованного дипептида с аминокислотой. Одиако трипептиды и высшие пептиды более подвержены рацемизации, чем дипептиды, и чтобы сохранить- оптическую чистоту, следует пользоваться методами, в которых пе применяют п eлoчпык растворов. [c.179]

Была сделана попытка провести сравнение между применением эфира аминокислоты и его хлоргидрата с триэтиламииом [40]. Оказалось, что этиловый эфир глицииа дал более высокий общий выход дипептида 65%), по также и большее количество DL-пептида (30% от общего выхода), чем хлоргидрат этилового эфира глицина и триэтиламин (всего 53%, 17% продукта DL). Эти результаты находятся в. противоречии с дан- [c.199]

Первая часть поставленной задачи самая трудная. Нужно подобрать такой метод хроматографии на бумаге, который бы обеспечил оптимальное разделение смеси дипептидов. Наибольшие возможности дает двумерная хроматография с обнаружением нингидрином [401, орцином [117] или хлорированием [126]. Для этого проявляют параллельно две хроматограммы одну используют для обнаружения, другую — для выделения пептидов. Элюаты упаривают на пластинке из органического стекла. [c.480]

Все эти методы страдали существенными недостатками. Синтез Фишера тем, что реакция ограничена получением только дипептида синтезы Курциуса тем, что бензоильная и нитробензоильная группы отщеплялись труднее, чем гидролизовалась пептидная связь. Началом развития синтеза пептидов следует поэтому считать работы Э. Фишера в 1903 г, в которых он проводил реакцию между хлорангидридами -а-галоидорганических кислот и солями аминокислот или их эфирами с последующим аминированием образовавшейся бромациламинокис-лоты [c.490]

Скорость образования пептидов зависит от применяемых активных групп. Со смешанными ангидридами, карбодиимидом и этоксиацетиле-ном реакция протекает быстро и фактически заканчивается в течение 10—30 мин. Активированные эфиры аминокислот реагируют значительно медленнее. Биркофер предложил воспользоваться этим различием для синтеза трипептидов без предварительного выделения промежуточно образующихся дипептидов. [c.495]

Существенное значение при замыкании циклов имеет пространственное расположение отдельных участков молекулы — так называед1ая конформация молекулы. Она выражается, например, в том, что пептиды различной длины циклизуются с разной легкостью. Особенно легко циклпзуются дипептиды, образуя дикетопиперазины. [c.499]

Дипептиды образуют комплексы синего цвета с максимумом поглощения 610 тц в ультрафиолете, трипецтиды — комплексы фиолетового цвета, с максимумом поглощения 580 шц и тетрапептиды и пептиды с более длинной цепочкой—розовые, максимум поглощения 505 гп ы. [c.504]

Бек и др. [203] провели систематические исследования комплексов аминокислот и простых пептидов с платиной (II). При этом оказалось, что построенные из аминокислотных комплексов платины(II) олигопептидные комплексы типа w-PtASjXj (ASj — эфир дипептида, X — анионный лиганд, например СР) обладают противоопухолевым действием. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология