Дипептиды, действие на них пептида

Пепсин действует в кислой среде (pH = 1—2). Активность пепсина очень велика 1 г кристаллического пепсина за 2 часа расщепляет и переводит в раствор 50 кг денатурированного яичного белка. Трипсин гидролизует белки и продукты его распада в слабощелочной среде (pH = 8—9). Пептидазы действуют при pH = 7,1—7,6. Известны три группы пептидаз карбоксипептидазы и амино-пептидазы, гидролизующие пептиды, содержащие не менее трех аминокислотных остатков (стр. 687), и дипептидазы, расщепляющие дипептиды. [c.703]

Рис. 25-17. Образование инсулина. Исходным предшественником инсулина является препро-инсулин (полная структура показана внизу), который после ферментативного отщепления с К-конца 23 аминокислотных остатков превращается в проинсулин. Проинсулин в свою очередь подвергается действию пептидаз в двух местах, показанных стрелками, и превращается в инсулин (выделен красным цветом). Далее с каждого конца вырезанного промежуточного пептида отщепляется по дипептиДу, после чего остается С-пептид, содержащий 30 аминокислотных остатков.

По другому способу на свободную аминогруппу в дипептиде действуют динитрофторбензолом [127] (см. также стр. 473), а полученное производное гидролизуют способом, описанным выше. Остаток гидролизата после упаривания на бумажной хроматограмме дает пятно аминокислоты, которая была связана в дипептиде своей аминогруппой, и пятно динитрофенильного производного аминокислоты, которая была связана в дипептиде карбоксильной группой. Существует еще несколько аналогичных способов,позволяющих найти последовательность аминокислот в молекулах пептидов с применением хроматографии на бумаге. [c.480]

Часть выделенного индивидуального дипептида растворяют в разбавленной соляной кислоте и полученную каплю подвергают действию нитрозных газов в течение 10 мин при 37° [40]. Свободная аминогруппа аминокислоты, карбоксил которой амидно связан в молекуле дипептида, под влиянием нитрозных газов замещается на гидроксил. После упаривания реакционной смеси, гидролиза остатка 6 н. соляной кислотой в капилляре и упаривания гидролизат хроматографированием на бумаге можно разделить на оксикислоту и аминокислоту. Нингидрин обнаружит присутствие только той аминокислоты, которая была связана в пептиде своей аминогруппой. [c.480]

Попробуем для начала выяснить, могут ли образоваться пептиды из аминокислот в растворе в результате действия простого неспецифического катализатора, например ионов водорода. Мы знаем, что ионы водорода гидролизуют пептиды и, подобно всем катализаторам, они будут катализировать реакции, протекающие в обоих направлениях следовательно, некоторое количество пептида сможет образоваться. Константа равновесия реакции зависит от природы участвующих в процессе аминокислот и от условий для дипептидов при 37 °С она приближается к 100 [492], так что в этих условиях смесь дипептидов будет почти полностью гидролизована. Для более высокомолекулярных пептидов эта величина быстро возрастает, и, чтобы получить заметную концентрацию любого полипептида, необходимы очень высокие концентрации свободных аминокислот. [c.138]

Б. Мы все время делали особое ударение на фактах, свидетельствующих о том, что на процесс образования пептидных связей между аминокислотами налагаются определенные ограничения. Не исключено, что такого рода ограничения действуют и нри образовании межнуклеотидных связей. Эта возможность пока еще не исследована экспериментально, поскольку определение последовательности в полинуклеотидах все еще остается сложной экспериментальной задачей. Несомненно, эта область исследований в будущем привлечет к себе большое внимание. Л ы изучали относительную вероятность образования различных дипептидов в плане химической эволюции пептидов. Естественно было бы продолжить такого рода исследования, предприняв изучение относительной частоты образования специфических динуклеотидов. Такие исследования вполне осуществимы в настоящее время, поскольку в модельных экспериментах, воспроизводящих прими- [c.320]

Авторы монографии сумели объединить представления о пептидах, фосфолипидах и ДНК, сложившиеся в области физической химии, биохимии и молекулярной биологии, и сформировать на этой основе новую концепцию, согласно которой фундаментальная роль в саморегуляции принадлежит регуляторным пептидам. Во всем диапазоне молекулярных масс — от дипептидов до высокомолекулярных белков — пептиды объединены информационными связями и поэтому действуют в координированной системе саморегуляции. На молекулярном уровне система регуляторных пептидов выполняет ту же роль, которую мозг выполняет на уровне целого организма. [c.6]

В 1963 г. Р. Меррифилд [722] разработал важный метод, который с тех пор применяется для синтеза многих пептидов [723]. Этот метод называется твердофазным синтезом, или синтезом на полимерных подложках [724]. Здесь используются те же реакции, что и в обычном синтезе, но один из реагентов закреплен на твердом полимере. Например, если желательно соединить две аминокислоты (получить дипептид), то в качестве полимера может выступать полистирол, содержащий боковые группы H2 I (рис. 10.1, 99). Одну из аминокислот, защищенную трет-бутоксикарбонильной группой (Вое), закрепляют на боковых группах (стадия А). Нет необходимости, чтобы все боковые группы вступили в реакцию достаточно, чтобы это произошло с некоторыми из них. Затем гидролизом в присутствии трифтороуксусной кислоты в дихлорометане снимают защитную группу Вое (стадия Б) и к иммобилизированной аминокислоте присоединяют другую аминокислоту, используя ДЦК или другой агент сочетания (стадия В). После этого удаляют вторую защитную группу Вое (стадия Г), что дает дипептид, все еще закрепленный на полимере. Если этот дипептид и есть желаемый продукт, его можно снять с полимера действием HF (стадия Д). Если необходимо получить пептид с более длинной цепью, прибавляют другие аминокислоты, повторяя стадии В и Г. [c.156]

Бек и др. [203] провели систематические исследования комплексов аминокислот и простых пептидов с платиной (II). При этом оказалось, что построенные из аминокислотных комплексов платины(II) олигопептидные комплексы типа w-PtASjXj (ASj — эфир дипептида, X — анионный лиганд, например СР) обладают противоопухолевым действием. [c.68]

Киоторфин как нейроактивный дипептид не может взаимодействовать с опиатным рецептором, ему приписывают освобождающее и одновременно стабилизирующее энкефалин действие. Этим самым объясняется его сильный анальгетический эффект. При выборе названия были учтены экзогенное происхождение пептида и его морфиноподобное действие. Фрагмент 3-цепи казеина теленка, имеющий последовательность Туг-Рго-РЬе-Рго-01у-Рго-Пе, получил название 0-казоморфин-7. [c.291]

Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в 3-клетках панкреатических островков из своего предшественника проинсулина, впервые выделенного Д. Стайнером в 1966 г. В настоящее время не только выяснена первичная структура проинсулина, но и осуществлен его химический сгштез (см. рис. 1.14). Проинсулин представлен одной полипептидной цепью, содержащей 84 аминокислотных остатка он лишен биологической, т.е. гормональной, активности. Местом синтеза проинсулина считается фракция микросом 3-клеток панкреатических островков превращение неактивного проинсулина в активный инсулин (наиболее существенная часть синтеза) происходит при перемещен проинсулина от рибосом к секреторным гранулам путем частичного протеолиза (отщепление с С-конца полипептидной цепи пептида, содержащего 33 аминокислотных остатка и получившего наименование соединяющего пептида, или С-пепти-да). Длина и первичная структура С-пептида подвержена большим изменениям у разных видов животных, чем последовательность цепей А и В инсулина. Установлено, что исходным предшественником инсулина является препроинсулин, содержащий, помимо проинсулина, его так называемую лидерную, или сигнальную, последовательность на N-конце, состоящую из 23 остатков аминокислот при образовании молекулы проинсулина этот сигнальный пептид отщепляется специальной пептидазой. Далее молекула проинсулина также подвергается частичному протеолизу, и под действием трипсиноподобной протеиназы отщепляются по две основные аминокислоты с N- и С-конца пептида С—соответственно дипептиды Apr—Apr и Лиз— —Apr (см. рис. 1.14). Однако природа ферментов и тонкие механизмы этого важного биологического процесса—образование активной молекулы инсулина окончательно не выяснены. [c.268]

Пептидгидродазы, отщепляющие N-концевые аминокислотные остатки пептидов и белков, составляют группу аминопептидаз. Необходимым условием для действия аминопептидаз является наличие у субстрата свободной а-аминогруппы. Ферменты этой группы гидролизуют и дипептиды. В структурных исследованиях белков наибольшее применение нашли лейцинаминопептидаза (ЛАП) и аминопептидаза М (АПМ), выделяемые из почек свиньи. [c.69]

В качестве примера рассмотрим синтез дипептида Ас—Phe— Ala—NHj под действием химотрипсина. Известно, что химотрипсин расщепляет амидные и сложноэфирные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот Phe, Туг, Тгр. Реакция протекает через промежуточную стадию образования ацилфермеита, который далее деацилируется с участием воды как нуклеофила. В присутствии других нуклеофилов — аминокислот, их амидов и пептидов можно получить продукты как гидролиза, так и аминолнза. [c.150]

Две молекулы одной и той же или разных аминокислот могут ковалентно связываться друг с другом при помощи замещенной амидной связи (см. табл. 3-4), называемой йеядаыЭном связью, с образованием молекулы дипептида. Пептидная связь образуется путем отщепления компонентов молекулы воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и а-аминогруппы другой аминокислоты под действием сильных конденсирующих агентов (рис. 5-18). Три аминокислоты могут соединиться аналогичным образом при помощи двух пептидных связей и образовать трипеп-тид точно так же можно получить тетрапептиды и пентапептиды. Если таким способом соединить большое число аминокислот, то возникает структура, называемая полипептидом. Пептиды различной длины образуются при частичном гидролизе очень длинных полипептидных цепей белков, которые могут содержать сотни аминокислотных звеньев. [c.127]

В новом методе синтеза пептидов, описанном Зервасом (1961), эфир аминокислоты под действием дибензилхлорфосфата превращают в производное I и затем эфирную группу гидролизуют щелочью. При реакции кислоты П с дифенилхлорфосфатом образуется смешанный ангидрид П1, который, конденсируясь с бензиловым эфиром аминокислоты, дает производное дипептида IV. Гидрогенолизом удаляют все бензильные группы, полученный N-фосфопептид V дефосфорилируется в кислой среде [c.667]

Строение белков. По общепринятой теории молекула белка состоит из а-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Состав и последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле белка могут быть различными, поэтому и разнообразие белков безгранично. Если два или более аминокислотных остатков связаны одной пептидной связью, то такой продукт называется пептидом. Объединение двух аминокислот дает дипептид, трех — трипептид, несколько аминокислот — полипептид. Например, при взаимодействии одной молекулы аминоуксусной и амииопропионовой кислот первая действует как амин, а вторая как карбоновая кислота, и образуется дипептид [c.310]

Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Эти ферменты обычно подразделяют на два класса протеиназы (гидролизующие белки) и пептидазы (гидроли--зующие пептиды). Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. Например, аминопептидазы разрушают полипептидные цепи путем последовательного отщепления N-концевой аминокислоты эта реакция может повторяться до тех пор, пока ббльшая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипентидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специфически гидролизуют дипептиды. Дипептидазы и аминопептидазы обнаружены у высших растений [9, 35]. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические ноиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [c.202]

Заместитель у атома азота легко отщепляется под действием щелочей или избытка бензиламина поэтому для синтеза соответствующего пептида требуется избыток аминокомпонента [1552]. По-видимому, реакция образования оксазолидинонов также протекает через промежуточную стадию образования соединений типа (91) [148, 1552, 1555]. Поскольку в процессе конденсации образуется альдегид, необходимо соблюдать некоторые предосторожности, особенно при проведении щелочного гидролиза. В частности, в присутствии щелочей ацетальдегид легко дает продукты поликонденсации, удаление которых сопряжено с большими трудностями. При проведении реакции с хлоралем последний под действием щелочи может разлагаться до хлороформа и муравьиной кислоты, вследствие чего необходим дополнительный эквивалент этого реагента [1552]. При использовании оксазолидинонового метода незначительная рацемизация наблюдалась при синтезе цистин- и серинсодержащих дипептидов, но не обнаружена в случае других дипептидов [1548]. Оксазолидиноны N-защищенных дипептидов до настоящего времени не описаны. [c.172]

Хант и дю Винье [1082] провели реакцию N-карбоксиангидрида аланина с 2 молями метилового эфира гистидина и выделили (через медный комплекс) соответствующий дипептид. Кроме того, N-карбоксиангидридный метод был применен Вес-сели и сотр. [2472] для синтеза нескольких ди- и трипептидов DL-фенилаланина однако выходы очищенных конечных продуктов были значительно ниже 50%. Бэйли [94, 95] описал условия реакции, позволяющие с помощью N-карбоксиангидридов осуществлять контролируемый ступенчатый синтез пептидов. Так, аминолиз N-карбоксиангидридов под действием 2 молей эфира аминокислоты приводит к образованию соли эфира [c.174]

Так, Д1апример, при гидролизе глобина 25 н. серной кислотой при 40° был выделен пептид гистидина [6]. Подобным же образом дипептиды были выделены из гидролизатов, полученных при обработке белков концентрированной соляной кислотой при 37° [7]. Образование при гидролизе пептидов служит указанием на неодинаковую устойчивость различных пептидных связей к гидролизующему агенту. Если, например, подвергнуть яичный альбумин действию 23-процентной соляной кислоты при температуре от 30 до 60°, то быстро расщепляются только 56 пептидных связей этого белка [8]. [c.24]

Образование дикетопиперазинов — межмолекулярное самоаци-лирование а-аминокислот. При действии воды в присутствии кислот или щелочей дикетопиперазины, как амиды, гидролизуются — распадаются на две молекулы а-аминокислоты В особых условиях молекулы а-аминокислот могут реагировать друг с другом, образуя ациклические соединения также типа амидов, называемые пептидами. Из двух молекул а-аминокислоты (за счет карбоксила одной молекулы и аминогруппы т— другой) с выделением молекулы воды образуются дипептиды. Например [c.322]

При изучении сравнительной устойчивости циклопептидов к щелочному гидролизу Ь10Н оказалось, что более сложные по составу циклопептиды являются более устойчивыми. Глициновые циклопептиды уже после 15 мин нагревания распадаются на низшие пептиды, а фенилала-ниновый тетрапептид гидролизуется до дипептидов через 5 мин. Далее была исследована прочность пептидных связей у циклопептидов. С помощью ДНФ-производных определялась Ы-концевая аминокислота у высшего линейного пептида, первоначально образующегося при гидролизе циклопептида действием ЫОН. Полученные результаты приведены в табл. 7. [c.406]

Химотрипсин в щелочной среде (pH 8) гидролизует в пептидах преимущественно связи тех же ароматических кислот, что и пепсин, но с другой стороны — со стороны карбоксила. Трипсин рвет пептидные связи со стороны карбоксила у остатков лизина и аргинина. Кирбокси-пептидазы осуществляют гидролиз концевой аминокислоты, имеющей свободный карбоксил. С аминного конца белка или пептида подобный гидролиз осуществляют аминопептидазы. Они входят в состав ферментного выделения стенок тонких кишок. Здесь пищеварение заканчивается полным гидролизом до аминокислот в результате действия на дипептиды фермента дипептидазы. Аминокислоты всасываются через стенки кишеч-иика и поступают в кровь. [c.701]

Нуклеотидная и соответствующая аминокислотная последовательности лидерной зоны альфа-фактора и непосредственно примыкающая к ней 5 -промоторная последовательность гена показаны на рис. 7.3. Основные подходы к использованию лидерной последовательности альфа-фактора дрожжей для осуществления секреции гетерологичных генов описали Брейк и др. [23]. В структурном гене МРа-1 локализован Ятс П1-сайт, который в сайте процессинга молекулы-предшественника захватывает первый из двух повторов, соответствующих 01и-А1а. Это открывает традиционный, относительно несложный путь присоединения зрелых гетерологичных полипептидов к сигнальному пептиду альфа-фактора. Однако использование природного Я1П(11П-сайта может привести к внеклеточной секреции продукта, гетерогенного по Ы-концу большая часть молекул будет нести один или два дополнительных Ы-концевых дипептида С1и-А1а. Обусловлено это недостаточностью фермента дипептидил-аминопептидазы - продукта гена 51с13. Фермент этот элиминирует повторы С1и-А1а после того, как под действием продукта гена кех2 произойдет первичное эндопептидазное расщепление, полипептидной цепи предшественника за димером Ьуз-Аг . [c.216]

Чередования аминокислотных остатков с положительно и отрицательно заряженными боковыми фуппами характерны для большинства гидрофильных дипептидов, проявляющих биологическую активность. Например, Lys—Asp и Glu—Arg рассматриваются как простейшие регуляторы и стимуляторы физиологических функций (Белокрылов и др., 1998). При этом спектр функций, которые оказываются под влиянием рассматриваемых пептидов, очень широк и не обнаруживает тканеспецифичности. Можно предполагать, что эти молекулы не только сами проявляют регуляторную активность, но и могут быть агонистами других эндогенных регуляторов (в том числе непептидных), повышая чувствительность клеточных рецепторов к их действию. [c.36]

Эластаза Секретируется в виде проэластазы и превращается в активную форму под действием трипсина Белок Пептиды Полипептиды Дипептиды [c.292]

Смотреть страницы где упоминается термин Дипептиды, действие на них пептида: [c.213] [c.613] [c.401] [c.308] [c.423] [c.393] [c.239] [c.102] [c.123] [c.280] [c.290] [c.423] [c.179] [c.123] [c.280] [c.290] [c.233] [c.546] [c.552] [c.742] [c.122] [c.177] [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология