Ковалентные пептидные связи

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

Вероятно, хромофорная группа фикобилинов соединена с белком ковалентными пептидными связями, в образовании которых участвуют карбоксил пропионового [c.46]

Первичная структура ферментов состоит из аминокислотных остатков, соединенных линейными ковалентными (пептидными) связями. Макромолекула белка состоит из закономерно расположенных аминокислотных остатков, т. е. макромолекула построена по определенному коду. Подавляющее больщинство известных белков может быть построено всего только из 20 аминокислот, причем каждый белок строится из определенного числа закономерным образом расположенных аминокислотных остатков. [c.498]

Углеводные цепи П. построены из регулярно чередующихся остатков Ы-ацетил-О-глюкозамина и его 3-0-(Л)-1-кар-боксиэтилового эфира (мурамовой к-ты), соединенных р-1-+4-СВЯЗЯМИ. Мурамовая к-та связана пептидной связью с тетра- или пентапептидами, к-рые образуют поперечные сшивки между отдельными углеводными цепями (см. схему). Гигантские сетчатые молекулы П. образуют жесткий чехол вокруг бактериальной клетки, к-рый поддерживает ее форму и защищает клетку от разрушения при мех. и осмотич. воздействиях. К П. ковалентными связями присоединяются др. компоненты клеточной стешп-тейхоевые кислоты и тейхуроновые к-ты, липопротеины. [c.468]

Первоначальная структура ферментов состоит из аминокислотных остатков, соединенных линейными ковалентными (пептидными) связями. Макромолекула белка состоит из закономерно расположенных аминокислотных остатков, т. е. построена по определенному коду. Подавляющее большинство известных белков может быть построено всего только из 20 аминокислот. [c.504]

Ацетил-КоА-карбоксилаза — это мультиферментный комплекс, состоящий из трех белков биотин-переносящий белок (БПБ), к которому присоединен ковалентной пептидной связью биотин, и два фермента биотин-карбокси-лаза (БК) — карбоксилирует биотин с образованием карбоксибиотина, содержащего высокоактивированную группу Oj второй фермент — карбоксил-трансфераза (КТ) осуществляет реакцию переноса активированного СО2 на ацетил-КоА. Ниже приведена схема ковалентного комплекса биотина и био-тин-переносящего белка. [c.341]

Белки построены из полипептидов, следовательно, в их молекулах имеются элементы первичной структуры (ковалентные пептидные связи) и элементы вторичной связи (водородные связи). [c.30]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными пептидными связями, возникающими в результате химического взаимодействия между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 10.14). Образующийся в результате такого взаимодействия двух или нескольких аминокислот олигомер называется пептидом. Дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид-из трех и т.д. Аминокислоты, входящие в состав пептида, часто называют аминокислотными остатками. Структурную основу любого пептида составляет зигзагообразный остов, образованный атомами углерода и азота (рис. 10.15). Направленные вовне по отношению к остову боковые К-группы любых соседних аминокислотных остатков [c.21]

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой ковалентными пептидными связями —СО—ЫН— [c.38]

Структуру белка определяет полипептидная цепь из специфической последовательности аминокислот, связанных ковалентными пептидными связями. Она составляет первичную структуру белка. [c.314]

Первичная структура. Это такая структура белковой молекулы, которая обусловлена ковалентными связями. В данном случае следует иметь в виду не только пептидные связи, соединяющие каждую аминокислоту с соседними [c.9]

Многие металлопротеиды содержат особые металл-связывающие простетические группы, примером которых может служить порфириновая группа в гемоглобине (рис. 10-1). Иногда специфический центр связывания создается кластерами из карбоксильных, имидазольных или других групп. В качестве одного из лигандов в некоторых белках может выступать МН-группа пептидной связи, которая утратила протон. Небольшие пептиды реагируют с ионами Си +, образуя комплексы [30, 31] в некоторых из них ион меди ковалентно связан с азотом амидной группы [уравнение (4-38), стадия б]. [c.268]

В белковой молекуле наиболее важные водородные связи образуются между ковалентно связанным атомом водорода, несущим частичный положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомом кислорода. Ниже представлены примеры водородных связей в белковой молекуле а) между пептидными цепями б) между двумя гидроксильными группами в) между ионизированной СООН-группой и ОН-груп-пой тирозина г) между ОН-группой серина и пептидной связью. [c.62]

Аминокислоты В белках ковалентно соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной группой одной аминокислоты и -аминогруппой другой [c.27]

На второй стадии ДЛТА (Е2) окисляет оксиэтильную группу комплекса СН3—СНОН—ТПФ— 5 и переносит образующийся ацетильный остаток на окисленную форму липоевой кислоты — кофермента ДЛТА (Е2), который ковалентной пептидной связью присоединен к остатку лизина пептидной цепи фермента [c.262]

Методы конъюгирования гаптенов с носителями чаще всего основаны на образовании ковалентной пептидной связи между карбоксильной группой гаптена и аминогруппой носителя или, наоборот, аминогруппой пептида с СООН-группой носителя. Если же гаптен не содержит активной функциональной группы, то ее вводят различными химическими способами. [c.177]

Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

Стабилизация молекулы К. осуществляется благодаря электростатич. и гидрофобным взаимод., а также водородными и ковалентными поперечными связями между а-цепями. Водородные связи образованы карбонильной группой и группами NH пептидной связи или НО-группой НО—Pro возможны также связи с участием HjO. Ковалентные связи между а-цепями (сшивки) образуются в результате альдольной конденсации остатков 2-амино- [c.433]

Кемп и сотр. [345] описали метод аминной ловушки . При этом используют соединения, в которых аминокомпонент ковалентно привязан к некоему электро-фильному центру в непосредственной близости от эфирной функции активированного ацильного производного. Образование пептидной связи происходит в результате внутримолекулярной перегруппировки. [c.165]

Ковалентные семисинтезы осуществляются посредством образования дисульфидных мостиков или пептидных связей. Примеры соединения через дисульфидные мостики — многочисленные комбинации природных и синтезированных химически цепей инсулина в гибридные инсупины. Большая часть используемых на практике се-мисинтезов основана на образовании пептидной связи. [c.218]

Из планарности пептидной связи следует, Что угол поворота и = О (рентгеноструктурными исследованиями белков была показана возможность незначительного поворота с выходом из планарности). По определению углы (А к ф получают положительное значение, если, при наблюдении от С -атома, вращение осуществляется по часовой стрелке. Принципиально для этих углов разрешены не все значения это ограничение определяется радиусами взаимодействия не связанных друг с другом атомов. Рамачаи-дран и др. [148, 149] исследовали иа различных моделях с помощью ЭВМ все возможные комбинации углов поворота и (в табл. 3-7 приведены минимальные расстояния между ковалентно не связанными атомами, которые были взяты для расчетов стерически разрешенных и запрещенных конформаций белковой молекулы при отклонении ее от планарности амидной связи). Из-за стерических ограничений практически реализуется лишь 5Щ всех возможных значений риф. [c.376]

Хотя описан ряд методов селективного расщепления определенных пептидных связей белковой цепи на такие фрагменты, которые можно анализировать по методу Эдмана, щирокое использование нащли всего несколько из них. Наиболее популярным методом является использование бромциана для расщепления пептидных связей по остаткам метионина схема (22) . Остаток метионина превращается в гомосерин и его лактон, которые становятся С-концевыми остатками всех фрагментов, за исключением С-концевого фрагмента исходного белка. Так как Met встречается относительно редко, фрагменты, получающиеся после подобного расщепления, довольно крупны, но с помощью современных вариантов анализа по Эдману можно проводить анализ их последовательности. Более того, лактон гомосерина на С-конце является подходящим участком для ковалентного связывания таких фрагментов с нерастворимым носителем при твердофазном секвентном анализе см. схему (17) . [c.273]

Кобаламины, витамины группы Bja, относятся к производным внутреннего кобальтового комплекса нуклеотида бензимидазола и макроцикличес-кой корриновой системы. Они включают в свою молекулу 3-фосфорнын эфир 1-а-Л-рибофуранозил-5, 6-диметилбензимидазола (а-рибазола), связанный с Л -1-аминопропанолом-2, образующим пептидную связь с пропионовой кислотой положения 17 корриновой системы , все -положения гидрированных пиррольных циклов которой замещены метильными, а также семью карбоксиметильными и карбоксиэтильными заместителями, представленными в виде амидов кислот. Атом кобальта ковалентно и координационно связан в виде клешнеобразного , или хелатного , комплекса с циангруппой и с атомами азота гидрированных пиррольных колец и бензимидазола. [c.577]

Пептидная связь (Peptide bond) Ковалентная связь между свободной карбоксильной группой при а-углерод-ном атоме одной аминокислоты и свободной карбоксильной группой при таком же атоме соседней аминокислоты в полипептидной цепи. [c.555]

Цифры в кружках обозначают I, 2 — места полимеризации гликанового остова молекулы 3 — место присоединения с помощью фосфодиэфирной связи молекулы тейхоевой кислоты в клеточной стенке грамположительных эубактерий 4, 5 — места, по которым происходит связывание между гликановыми цепями с помощью пептидных связей 6 — место ковалентного связывания (пептидная связь) с липопротеином наружной мембраны у грамотрицательных эубактерий [c.30]

Конденсация лактона гомосерина с аминогруппами носителя обычно проходит с выходом 60— 100% и не сопровождается побочными реакциями. Аналогичным образом для ковалентного присоединения пептидов используется лактон, образующийся при расщеплении пептидных связей по остаткам триптофана с помощью К-бромсукцинимида или ВЫР8-скатола (см. с. 50). [c.64]

Амидная связь между двумя а-аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а. полимеры, построенные из остаткои -аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок, как биологически значим 1Я структура, может представлять собой 1<ак один по.т1ииептид, так и несколько полипептидов, образующи.ч в результате нековапентных взаимодействий единый комплекс, а иногда дополнительно связанных между собой ковалентными сшивками. [c.30]

Наличие рядом с ОН-группой серина положительно заряженного имидазольно-го кольца резко облегчает ионизацию этой группы серина, так что в значительной, а возможно, и подавляющей части молекул она находится в виде соответст вующего аниона. Протонирование имидазольиого цикла 1Из-57 осуществляется с помощью расположенной рядом с ним карбоксильной группы остатка Азр-Ю2. Ионизация резко повышает нуклеофильный характер остатка серина, который атакует пептидную связь с отщеплением С-концевой половины расщепляемого полипептида и образованием продукта ковалентного присоединения его N-кoнцe-вой половины по остатку 5ег-195 в виде ацилфермента. На второй стадии ацил-фермент гидролизуется с отщеплением N-кoнцeвoй половины гидролизуемого полипептида и регенерацией активного центра. Схема двустадийного гидролиза пептидной связи сериновыми протеазами, таким образом, может быть записана в виде [c.205]

Специфической особенностью полипептидного синтеза является огромное число идентичных стадий, которые необходимо проводить на каждом этапе удлинения цепи образование новой пептидной связи, удаление защитной группы для подготовки к следующей стадии элонгации цепи и промежуточные отмывки от избытка реагентов и, побочных продуктов после каждого химического превращения. Метод, предложенный Робертом Меррифилдом, дал возможность автоматизировать этот процесс и снизить механические потери. Согласно этому методу, первый мономер во вновь строящейся цепи синтезируемого полипептида ковалентно связывается с нерастворимым носителем (смолой) и все последующие стадии проводятся с полипептидом, растущим на этой смоле. Этот метод известен как твердофазный синтез полипептидов. К смоле попеременно добавляют очередной синтон и реагент для удаления концевой защитной группы, остаток). Химические стадии перемежаются соответствующими промывками. В течение всего процесса полипептид остается связанным со смолой. Поместив в колонку смолу, с которой связан синтезируемый пОлипептид, можно легко автоматизировать процесс, запрограммировав смену потоков через колонку синтон (мономер) — растворитель — смесь для удаления защиты — растворитель и т.д. Разработаны специальные приборы для автоматизированного полипептидного синтеза. Так, уже упоминавшийся синтез протеазы ВИЧ-1 провели на автоматическом пептидном синтезаторе <АррИе(1 Biosystem> и потребовалось около двух-10- 291 [c.291]

Все протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных предшественников, называемых зимогенами или проферментами, и таким образом клетки заш ищены от контакта с активной формой фермента и автолиза. Превращение зимогена в активный фермент происходит путем необратимой ковалентной модификации зимогена за счет локалшого протеолиза, т е. разрьша одной или нескольких пептидных связей и отщепления ограниченного числа аминокислотных остатков. Это вызывает конформационные изменения в полипептиде, достаточные для формирования пространственной структуры активного центра фермента. [c.362]

Характерной особенностью биологически активных белков является лргУпгть. с которой они изменяются под влиянием тепла, ферментов, кислот и различных орГанйческих соединений.. При этом происходит денатурация белка 102 с полной утратой его, биологической активности. Денатурация, которая, как правило, является необратимым процессом, представляет собой скорее фи зическую или внутримолекулярную перегруппировку,, чем химическое изменение структуры нативного белка она меняет специфическую пространственную конформацию макромолекулы,/ но не сопровождается гидролизом ковалентных связей. В живых организмах эта конформация возникает в результате взаимодействия боковых ответвлений полипептидных цепей, являясь термодинамически неравновесной во время денатурации белок переходит в равновесную денатурированную форму. При достаточно сильном воздействии ферментов, тепла и различных химических агентов могут все же произойти более глубокие изменения вплоть до расщепления макромолекулы на отдельные аминокислоты вследствие гидролиза по пептидным связям. [c.331]