Гидрофобные аминокислоты

Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это гидрофобные аминокислоты. [c.337]

Для кислотного гидролиза белков и пептидов помимо 5,7 н. НС1 используют также сульфокислоты. Более легкому гидролизу пептидных связей, образованных гидрофобными аминокислотами, способствует проведение гидролиза в смеси концентрированной НС1 и сильной органической кислоты, например трифторуксусной (2.1). Время гидролиза в этом случае ограничивается 25, 50 и 75 мин. Температура гидролиза 166 С. [c.123]

На рис. 9.14 представлена таблица дублетов ху, указывающая кодоны первого и второго октетов (/ и 2) и распределение гидрофобных аминокислот (штриховка). [c.594]

Гидрофобные. Аминокислоты, которые существенно менее растворимы в воде, чем вещества класса 2. Примером таких веществ может служить фенилаланин [c.277]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Рассмотрим табл. 4.5 (с. 108), в которой приведены гидрофобности аминокислот. Средняя разность этих значений при произвольном замещении одной аминокислоты на другую равна 5370 Дж/моль. В пределах условно введенных первого и второго классов аминокислот—гидрофобных (первые 10) и гидрофильных (вторые 10 аминокислот) — средние разности равны 3370 и 1640 Дж/моль соответственно. [c.281]

П. участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит, и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и кератинов, Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам. [c.465]

Сигнальный пептид, состоящий обычно из 15 — 20 гидрофобных аминокислот, вступает через рибосомный рецепторный белок во взаимодействие с эндоплазматическим ретикулумом и начинает локально-специфический синтез белка. Еще до заверщения синтеза он отщепляется сигнальной пептидазой от остальной цепи. Полипептидная цепь секреторного белка выводится через систему каналов эндоплазматического ретикулума и вслед за этим сворачивается в нативную конформацию. [c.396]

Все они образованы протеиногенными аминокислотами, с той лишь особенностью, что некоторые из них имеют D-конфигурацию — D-Leu, D-Val, D-Phe, a в общем балансе их преобладают гидрофобные аминокислоты. Их биологический эффект связан с нарушением [c.310]

Бросается в глаза высокое содержание гидрофобных аминокислот лейцина, изолейцина, тирозина и наличие всего одного остатка пролина. Связывание углеводной части осуществляется, по всей вероятности, через N-гликозидную связь с остатком аспарагина-80 либо через О-гликозидную связь с остатками треонина или серина [c.431]

Кератин шерсти и волос имеет в качестве основного структурного элемента а-спиральные полипептидные цепи, стабилизированные водородными связями и межспиральными дисульфидными мостиками. Аминокислотный состав этого а-кератина обнаруживает высокое (11%) содержание цистеина и гидрофобных аминокислот. [c.421]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Контроль степени гидролиза особенно важен для растительных белков, поскольку слишком интенсивный протеолиз обычно приводит к появлению горького вкуса. По-видимому, этот горький вкус связан с образованием большого количества пептидов в гидрофобных аминокислотах. Между прочим, ряд этих пептидов был выделен и удалось установить структуру некоторых из них [17, 41, 62, 80, 84, 134]. [c.599]

Боковые цепи в гидрофобных аминокислотах особым образом взаимодействуют с окружающими молекулами воды, такие соединения проявляют очень близкие свойства, которые лищь слабо зависят от строения боковых цепей. [c.29]

В качестве еще одного важного примера можно привести транспорт большого числа гидрофобных молекул в кровяном русле с помощью важнейшего компонента плазмы крови — сывороточною альбу.мина. Этот белок об.падает уникальной способностью образовывать прочные комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами, например с триптофаном, со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. [c.36]

Исследования структуры активного центра ВИЧП показали, что он имеет форму открытого с одного конца цилиндра, внутренняя поверхность которого выстлана почти исктючительно остатками гидрофобных аминокислот. Внутренний диаметр пустой полости этого цилиндра оказался приблизительно равным диаметру молекулы бакибола. Выполненное группой Кеньона [39g] тщательное ко тьютерное моделирование показало, что Сбо превос- [c.514]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

У различных аминакислот гидрофобные или гидрофильные свойства выражены сильнее или слабее в соответствии с химической природой радикалов, входящих в их состав. Гидрофобность или гидрофильпость пептидов определяется их аминокислотным составом. Поверхность глобул большинства нативных белков цитоплазмы в целом гидрофильна, так как остатки гидрофобных аминокислот спрятаны внутрь глобул. У белков мембран, наоборот, гидрофобные остатки аминокислот располагаются на поверхности. Впрочем, [c.168]

В другом варианте обратнофазовой гидрофобной хроматографии плазмы крови на колонке Li hrosorb RP-8 элюцию вели в среде, подкисленной до рП 3 монохлоруксусной кислотой, используя выпуклый градиент концентрации ацетонитрила (0—45%) в смеси с 0,05 М раствором ДДС-Na (1,4%о). Последний, по-видимому, блокирует заряды аминогрупп и обеспечивает гидрофобность аминокислот, т. е. играет роль ион-парного агента, как подробнее описано ниже для случая фракционирования пептидов. [c.194]

Реакция присоединения данзилхлорида но первичным аминогруппам давно используется для флюоресцентной метки пептидов и аминокислот [Остерман, 1981]. Как и в случае ОФА, при этом одновременно существенно увеличивается степень гидрофобности аминокислот, что улучшает возможности их хроматографии и повышается чувствительность детектирования. Существенным недостатком ме- [c.195]

Свойства. Олигопептиды по св-вам близки к аминокислотам, полипептиды - подобны белкам. Олигопептиды представляют собой, как правило, кристаллич. в-ва, разлагающиеся при нагр. до 200-300 °С. Они хорошо раств. в воде, разб. к-тах и щелочах, почти не раств. в орг. р-рителях. Исключение-олигопептиды. Построенные из остатков гидрофобных аминокислот. [c.469]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

При низком парциальном давлении О2 гемоглобин S в эритроцитах кристаллизуется. Кристаллизация приводит к нарушению структуры эритроцитов, они приобретают серповидную форму ц легко разрушаются, что приводит к анемии. Появление остатка гидрофобной аминокислоты, валина, в 6-м положении, находящемся недалеко от конца молекулы, способствует образованию нового связывающего центра. В результате тетрамеры гемоглобина ассоциируют, образуя длинные микротрубчатые структуры , которые кристаллизуются внутри эритроцитов. [c.315]

Другим важным белковым компонентом миелина является протео-липид, сильно обогащенный остажами гидрофобных аминокислот он содержит жирные кислоты, присоединенные, вероятно, сложноэфирными связями [9]. Подобные протеолипиды встречаются достаточно часто [33а]. Из эндоплазматического ретикулума мышечных клеток был экстрагирован белок с мол. весом 12 ООО, растворимый в смеси хлороформ— метанол (2 1). Субъединицы F-пилей Е. oli (гл. 1, разд. А.6) примерно такого же размера находятся (в растворенном состоянии) в наружной мембране клеточной стенки бактерий [ЗЗЬ]. [c.354]

Гидрофобные взаимодействия способствуют стабилизации третичных и четвертичных структур белков, а также структуры мембран. Между прочим, аминокислотный состав изолятов и концентратов характеризуется значительным содержанием гидрофобных аминокислот, что свойственно белкам мембран или ассоциированным белкам (например, рибулозобисфосфаткарбокси-лазе/оксидазе и аденозинтрифосфатазе). При нагревании неполярные зоны частиц/направляются к водной фазе, тогда как при более низкой температуре они внутрь удаляются от нее. При посредстве этих выставленных наружу неполярных зон между частицами устанавливаются гидрофобные взаимодействия, что приводит к их более или менее полному слипанию в зеленом клеточном соке. В мембранах между срединными молекулами устанавливаются взаимодействия слипание происходит при менее высоких температурах, чем в случае с растворимыми белками, где нативная структура стабилизируется внутренними гидрофобными взаимодействиями молекул. [c.247]

Как мы видели (см. стр. 22У), гидрофобиость аминокислотного остатка может быть оценена, согласно Тенфорду, количественно— изменением свободной энергии Af при переносе аминокислоты из С2Н3ОН в воду (см. табл. 4.11). Вычислим среднюю разность величин S.F при произвольном замещении любого остатка на любой — без учета различной встречаемости остатков, пользуясь данными табл. 4.11. По всем 20 аминокислотам AAF = 1280 кал/моль. В пределах условно введенных первого и второго классов — гидрофобных аминокислот (первые 10) и гидрофильных аминокислот (вторые 10) средние разности равны 805 и 392 кал1моль соответственно. [c.590]

Спорообразование сопровождается активным синтезом белка. Белки эндоспор в отличие от белков вегетативных клеток богаты цистеином и гидрофобными аминокислотами, с чем связывают устойчивость спор к действию неблагоприятных факторов. Содержание ДНК в споре несколько ниже, чем в исходной вегетативной клетке, поскольку в спору переходит лищь часть генетического материала материнской клетки. Генетический материал поступает в спору в виде полностью реплицированных молекул ДНК. Споры некоторых видов содержат по 2 или 3 копии хромосомы. Содержание РНК в спорах ниже, чем в вегетативных клетках, и РНК в значительной степени при спорообразовании синтезируется заново. Одним из характерных процессов, сопровождающих образование эндоспор, является накопление в них дипиколино-вой кислоты и ионов кальция в эквимолярных количествах. Эти соединения образуют комплекс, локализованный в сердцевине споры. Помимо Са в эндоспорах обнаружено повышенное содержание других катионов (М , Мп " , К ), с которыми связывают пребывание спор в состоянии покоя и их термоустойчивость. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология