Цистин содержание в белках

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Сера — элемент, значение которого в питании определяется в первую очередь тем, что он входит в состав белков в виде серосодержащих аминокислот (метионина и цистина), а также в состав некоторых гормонов и витаминов. Содержание серы обычно пропорционально содержанию белков в пищевых продуктах, поэтому ее больше в животных продуктах, чем в растительных. Потребность человека в сере (около 1 г в день) удовлетворяется обычным суточным рационом. [c.69]

Обычно используемые для обесцвечивания волос пероксид водорода и другие пероксидные соединения, а также некоторые кислые соли нарушают структуру волос. При окрашивании воздействию щелочного раствора окислителя подвергаются полипептидные цепи и дисульфидные связи кератина — белка, составляющего основную массу волос, а среди аминокислот, входящих в его состав, особенно чувствителен к окислению цистин, который превращается в цистиновую кислоту по содержанию цистиновой кислоты и определяют степень окисления. Ухудшается и физическое состояние волос, утрачивается эластичность и т. д. [c.118]

Альбумины. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен и характеризуется очень низким содержанием или полным отсутствием глицина и сравнительно высоким содержанием цистина и метионина. Растворимы в воде и осаждаются из растворов при нейтральной реакции лишь при полном насыщении сернокислым аммонием. Альбумины — белки преимущественно животного происхождения. К ним относятся лактальбумин, овальбумин, серум альбумин, миоальбумин и миоген. [c.175]

По результатам определения содержания цистеиновой кислоты или 5-карбоксиметилцистеина нельзя судить о том, присутствуют ли в белке цистеин и цистин или только один из них. Таким образом, по числу остатков цистеиновой кислоты или 5-карбоксиметил-цистеина судят о содержании полуцистина. Для установления соотношения между цистеином и цистином в белке можно определить содержание тиоловых групп (т. е. содержание цистеина) различными методами, например с помощью реагента Эллмана (разд. 4.1.3.3). Если известно суммарное содержание полуцистина и определено количество тиоловых групп (цистеина), можно рассчитать содержание в белке цистина. [c.168]

При расщеплении белка в организме сера цистина и метионина превращается в сульфаты. Эту серу называют окисленной серой она выделяется с мочой в виде неорганических сульфатов или в виде органических соединений — сложных эфиров серной кислоты. Незначительное количество серы выделяется в неокис-ленном виде, ее называют нейтральной серой. Большая часть нейтральной серы приходится на цистин. При выделении с мочой ненормально больших количеств цистина развивается заболевание — цистинурия. Увеличение в пище содержания белка приводит к повышению выделения окисленной серы, но на выделение нейтральной серы это влияет незначительно. [c.384]

С целью профилактики воздействия Т. и его соединений необходимо проводить предварительные при поступлении на работу и периодические медицинские осмотры согласно приказу М3 СССР № 700. В качестве дополнения целесообразно проводить ежемесячный контроль содержания Т. в моче. Рекомендуется лечебно-профилактическое питание с повышенным содержанием калия в диете, увеличением в пище содержания белков, метионина, холина, цистина, кальция, магния, железа и поливитаминов. [c.247]

Это явление также не обусловлено заметными изменениями общей формы кривой дисперсии вращения, но может быть связано с высоким содержанием цистина в белке. Кривая дисперсии вращения овомукоида соответствует одночленному уравнению Друда с Хо, равной 237 ммк, что типично для глобулярных белков с низким содержанием а-спиралей [56]. [c.35]

ЛИТЬ спектрофотометрическими методами. Глутамин и аспарагин превращаются в соответствующие дикарбоновые кислоты однако амиды могут быть определены после исчерпывающего гидролиза протеолитическими ферментами или непосредственно при установлении аминокислотной последовательности. Содержание цистеина и цистина в белках трудно оценивать количественно при исследовании гидролизатов обычными методами, поскольку эти остатки частично разрушаются при кислотном гидролизе, плохо разделяются в ходе ионообменной хроматографии и слабо окрашиваются нингидрином. Суммарное содержание цистеина и цистина можно точно определить двумя методами. Ниже приведены соответствующие схемы реакций [c.167]

Как видно из приведенных данных, в белках нефтяного происхождения лизина больще, чем в белках растительного происхождения, а содержание цистина и метионина невелико. По-видимому, добавление 10—20% белков нефтяного происхождения к растительным позволит повысить питательную ценность последних. В пщенице, например, не хватает таких аминокислот, как лизин, а в животных протеинах не хватает цистина и метионина. Взаимодополняющая смесь белков различного происхождения, по мнению авторов, позволит получить полноценное питание для животных с составом, характерным для животной и растительной пищи. [c.222]

Кератины — белки эпидермы, волоса, перьев, ногтей, копыт и рогов — отличаются высоким содержанием серы (3% в волосе и шерсти), что соответствует 11—12% цистина. Кератины нерастворимы в холодной и горячей воде, а также в растворах солей. Поэтому кератины крайне инертны к действию химических агентов и ферментов. [c.450]

Сера является постоянной составной частью животного организма н Может быть представлена в нем почти всеми главнейшими неорганиче-с) ими и органическими серусодержащими соединениями. Много серы содержится в нервной ткани, хрящах, костях, желчи и особенно в белках с большим процентным содержанием цистина — в кератине волос. [c.70]

Белки- стромы. Белки стромы различных животных, повидимому, не отличаются друг от друга по содержанию серы и цистина. Это является противоположностью тому, что найдено в глобинах. [c.227]

Значительное совпадение в содержании цистина и метионина в белках мышц животных, рыб и ракообразных представл.чет интерес как для исследователей в области сравнительной биохимии, так и для исследователей в области питания. [c.247]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Белки трав и листьев. В отличие от больших колебаний в содержании цистина и метионина у автотрофных организмов, содержание этих аминокислот в белках всех до сих пор исследованных трав и листьев очень однородно. [c.257]

Белки пшеницы. Повидимому, глютин пшеницы не содержит такого количества метионина, как глютин кукурузы, но необходимы еще дальнейшие исследования. Относительно высокое содержание цистина в альбумине отрубей, установленное Джонсом, интересно в связи с работами Болла, который выделил недавно из отрубей пшеницы полипептид, содержащий 15% цистина. [c.257]

Общее содержание цистина и цистеина можно, однако, определить, окисляя интактный белок надмуравьиной кислотой, которая превращает оба типа остатков в цистеиновую кислоту. Белок затем гидролизуют и сильную цистеиновую кислоту отделяют или на сильноосновной анионообменной смоле, такой, как дауэкс-2 [108], или на сильнокислотной катионообменной смоле типа, обычно используемого для разделений аминокислот [102]. Последний способ более удобен, так как цистеиновая кислота вымывается в виде пика с нулевым удерживаемым объемом (фракции 3—10 на колонке длиной 15 см), но первый метод дает возможность более строгой хроматографической идентификации и отделения цистеиновой кислоты от других сильнокислых соединений, реагирующих с нингидрином. Скорость окисления остатков цистина в белках сходна со скоростью окисления свободной аминокислоты. Нерастворимые белки для полного окисления требуют более продолжительной обработки. [c.148]

Содержание цистина определяет механические свойства многих белков. В молеку- [c.185]

При механодеструкции полимеров преимущественно разрушаются наиболее лабильные званья в структуре, причем разрушение может сопровождаться изменением химического состава полимеров. Например [275], на)блюдалось резкое снижение содержания цистина при механодеструкции кератина, т. е. именно тех звеньев, пр которым о бразованы поперечные связи иространственной сетки белка и на которых, естественно, в первую очередь возникают критические напряжения, вызывающие механокрекинг. Одновременно в продуктах деструкции кератина содержание такой лабильной аминокислоты, как триптофан, понижается с 1,8% до нуля [276, 278], а содержание азота — с 15,37 до 14,51%. Кроме того, уменьшается содержание азотсодержащих компонентов, осаждаемых трихлоруксусной кислотой. [c.97]

Склеропротеины (альбуминоиды). Эта группа фибриллярных белков, выполняющих в организме животных роль опорных и покровных веществ. Они практически нерастворимы и весьма устойчивы к химическим и ферментативным воздействиям. Скле ропротеины характеризуются тем, что в них отсутствуют неко торые аминокислоты, но содержание других высокое. Например много глицина в коллагене и фиброине, цистина в кератине) К склеропротеинам относятся коллаген, эластин, ретикулин кератины, нейрокератин, фиброин шелка, конхиолин и спонгин [c.176]

Олвинг и Мирский [30] сделали интересное наблюдение если гидролизовать белок (серумальбумин, серумглобулин) серной кислотой разной концентрации (от 6 до 11 н.), то содержание цистина в белке, определенное по Фолину, растет с увеличением концентрации кислоты. [c.186]

На основании результатов, полученных при изучении каталитического действия простых соединений, Брдичка [34—36, 55] пришел к выводу, что каталитическая активность белков связана с содержанием в их молекулах цистина или цистеина. Белки, богатые цистеином (например, инсулин), дают более высокие волны, чем белки, бедные цистеином (яичный альбумин). Белки, не содержащие цистеина (желатина), вообще не показывают каталитического эффекта. Выражая содержание цистеина с учетом объема молекулы белка, Миллар [19] нашел линейную зависимость между предельной высотой каталитической волны и содержанием цистеина. Он же показал, что если участие аминогрупп в образовании двойной волны и играет некоторую роль, то она очень незначительна, так как блокирование аминогрупп инсулина практически не вызвало изменение высоты каталитической волны в растворе кобальта . [c.397]

И метионин, которые поступают с белками пищи. Некоторые тканевые белки, а именно белки волос и ногтей, особенно богаты серой она присутствует в виде цистина, содержание которого достигает здесь 10— 15%. Содержат серу также таурохо-левая кислота, одна из желчных кислот, а также глютатион и витамин В1. Два последних соединения играют большую роль в биологических окислительно-восстановительных реакциях. [c.384]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

К тому же аминокислотный состав этих продуктов весьма благоприятный. Для таких важнейших овощей, как картофель, к, морковь, огурцы, капуста, свекла, и для основных фруктов ягод характерно низкое (50—70 % от нормы, даже еще мень--) содержание незаменимых серосодержащих аминокислот — тионина и цистина — и других незаменимых аминокислот. )этому значение овощей, фруктов и ягод как источника белка питании незначительно. Единственное исключение составляет ртофель. Хотя общее содержание азотистых веществ в нем гго 2 %, потребление картофеля в нашей стране довольно зна-тельно в среднем 330 г в день. Таким образом, с картофелем среднем удовлетворяется примерно 6—8 % общей потребности Ювека в белке, что, конечно, существенно. [c.127]

Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

Работы по биохимической переработке парафинов были начаты с 1957 г. во Франции. В этих работах было показано, что многие виды микробов живут и активно размножаются в смесях углеводородов в различных условиях в ловушках нефтеперерабатывающих заводов, в резервуарном отстое, в битумных покрытиНх дорог и пр. Были подобраны необходимые культуры бактерий, изучены их параметры роста и найдены оптимальные технические условия брожения углеводородных смесей. На 1 г парафиновых углеводородов получается около 1 г белковых веществ, содержащих все необходимые для питания человека и животных белки примерно с тем же содержанием И аминокислот (лейцин, валин, цистин, лизин, триптофан и др.), которые необходимы для роста организма. [c.28]

Было предположено компенсировать тормозящее действие аммиака и других веществ вычерчиванием кривой кажущегося содержания аргинина во взятом для анализа количестве белка [127]. Полагают, что при экстраполяции кривой до нулевой концентрации белка можно получить истинное значение аргинина. Такой общий метод был применен ранее Краусом и Ра-гинсом для триптофана и Бёшиллом, Лемпитом и Бекером для определения цистина. [c.53]

Белки мочи. Понижение содержания серумальбумина у больных множественной миэломой выражено даже более резко, чем при нефрите. Однако белок Бенс-Джонса, в отличие от белков мочи, при заболевании нефритом содержит относительно меньшее количество цистина. [c.227]

Волос и шерсть. Одной из давно установленных особенностей кератинов является высокое содержание в них серы и цистина. Интересно, что, в отличие от большого числа определений цистина в эукератинах, метионин в этой группе белков был определен только в нескольких случаях. В волосах человека метионин не определялся совсем. Однако найденная в волосах нецистино-вая сера заставляет предположить, что этот белок содержит некоторое количество метионина. [c.239]

Колебания в содержании цистина в отдельных образцах одного и того же белка могут обусловливаться разными причинами. Среди них наибольшее значение имеет обработка, которой подвергается белок до гидролиза. Так, Бэйлей [43] показал, что очистка ангорской шерсти снижает содержание цистина приблизительно на V5 от первоначального количества. [c.239]

Особый интерес представляет различие в содержании цистина и метионина в женском и коровьем молоке. Лактальбумин коровьего молока содержит несколько больше метионина, чем лактальбумин женского молока. Однако явно выраженный недостаток цистина в казеине коровьего молока делает белки коровьего молока менее полноценными в отношении серусодержащих аминокислот, чем белки женского молока. Эти аналитические наблюдения были подтверждены опытами на белых крысах. Если к коровьему молоку добавить цистин или метионин в таком соотношении, чтобы количество серусодержащих аминокислот было эквивалентно их содержанию в белках женского молока, то питательная ценность белков коровьего. молока за.метно повышается. Это вытекает из определений баланса азота, из опытов по росту и по питанию (см. таблицу Кератины. Серусодержащие аминокислоты в белках шерсти животных , стр. 236). [c.244]

Биологически активные веи ества. Большой интерес представляет высокое содержание цистика (15%) в белке или полипептиде, выделенном нз отрубей пшеницы, особенно если вспомнить, что цистин обычно встречается в больших количествах в эукератинах. [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология