Белок реактивный

Малеиновый ангидрид имеет много достоинств как реагент, обратимо блокирующий аминогруппы белков и пептидов. Введение отрицательного заряда (инкремент —2 на одну реактивную аминогруппу), согласно уравнению (7), представляет собой среднюю процедуру, которая способствует повышению растворимости полипептидов при нейтральном pH. Эта реакция специфична для аминогрупп и обратима в мягких условиях. [c.416]

Реактивной формой аминокислот при синтезе полипептидов (белков) являются, однако, не свободные аминокислоты, а продукты их взаимодействия с адениловой кислотой, так называемые аминоациладенилаты. [c.328]

Одной из важнейших научно-технических проблем современности является проблема существенного удешевления производства водорода. Актуальность этой проблемы связана не только с острой необходимостью удешевления производства азотных удобрений, метанола и других химических продуктов, чо и с реальной перспективой быстрого расширения масштабов потребления водорода в металлургической и нефтеперерабатывающей промышленности. Водород может использоваться в качестве реактивного, авиационного и автомобильного топлива. Учитывая возможность снижения токсичности выхлопа двигателей при переводе их на водород, последний считают топливом будущего. Наиболее оригинальным и, возможно, исключительно перспективным направлением использования газа конверсии углеводородов может оказаться синтез пищевого белка путем микробиологического окисления водорода. [c.274]

Превращение сульфгидрильной группы (—SH) цистеина в дисульфид-ную группу (—SS—) цистина представляет собой окислительно-восстановительный процесс. Наличие таких сульфгидрильных группировок в белковой молекуле определяет высокую реактивность многих биологически активных белков, как, например, ферментов и некоторых гормонов (см. также стр. 262). Легкость превращения сульфгидрильной группировки цистеина в дисульфидную группировку цистина и обратимость этой реакции несомненно имеют важнейшее значение в регуляции процессов обмена, происходящих под влиянием биологически активных белковых соединений. [c.346]

Полифенолы составляют группу разнообразных веществ, обладающих обычно высокой способностью к химическим реакциям (через посредство гидроксилов, фенольных и хиноновых групп, через ароматическое гидрофобное ядро, моносахариды, способные к очень специфичным взаимодействиям, и пр.). Более подробные сведения о реактивности этих молекул приводятся в обзорных работах [80, 104]. Касательно пищевых белков эти вещества особенно характерны тем, что реагируют с аминогруппами лизинов в е-положении алифатической цепи и уменьшают запас этой незаменимой аминокислоты. Полифенолы обусловливают также появление окрасок с доминированием коричневых (см. главу 13). [c.254]

В прошлом предпринимались бесплодные попытки связывать питательную ценность белков с их растворимостью в различных растворах солей, а также отразить влияние чрезмерной термической обработки. Напротив, изменение реактивности специфических групп в отношении самых дефицитных из незаменимых аминокислот (лизин, метионин), которые наиболее [c.575]

Появляется С-реактивный белок в острый период болезни, поэтому его иногда называют белком острой фазы . С переходом в хроническую фазу заболевания С-реактивный белок исчезает из крови и снова появляется при обострении процесса. При электрофорезе белок перемещается вместе с а,-глобулинами. [c.578]

При клинико-гигиеническом обследовании из иммунологических тестов нередко применяют определение общей иммунологической реактивности по В. И. Иоффе, представляющей собой внутрикожный тест с сывороткой против нормальных белков человека. Тест В. И. Иоффе в последнее время стали применять и в токсикологических экспериментах (Г. М. Шуб, [c.286]

Основные научные работы посвящены биоэнергетике и биохимии белка. Установил (1939), что энергия окисления метаболитов кислородом используется в цепи реакций переноса электронов, где три звена сопряжены с синтезом аденозинтрифосфорной кислоты из аденозиндифосфорной кислоты и фосфата. Доказал (1952) скачкообразность денатурационного перехода белковых молекул (или их субъединиц), исходя из того факта, что при неполной денатурации часть подвергнутого воздействию вещества претерпевает глубокое превращение, а другая часть остается в исходном состоянии. Охарактеризовал (1957 — 1980) процесс образования волокон фибрина — основу свертывания крови— как многоэтапную самосборку, осуществляемую мономерным фибрином с помощью присущей ему системы специфических реактивных центров. [22, 82, 208] [c.46]

При денатурации белка выявляются некоторые химически реактивные группы, которые в нативном белке не полностью доступны для обнаружения обычно применяемыми методами. Эти замаскированные группы обнаруживаются только при денатурации. К ним принадлежат, например, группы 5Н и некоторые другие (фенольные группы тирозина, циклические ядра гистидина и триптофана). Следует отметить, что целый ряд белков и в нативном состоянии содержит свободные реактивные ЗН-группы, но при денатурации количество их возрастает. [c.18]

При денатурации белков обычно наблюдается 1) уменьшение или потеря специфической биологической активности 2) уменьшение растворимости 3) изменение формы, или размеров молекулы 4) увеличение реактивности некоторых химических групп в белке 5) изменение удельной оптической активности. Эти изменения можно количественно измерить, однако они могут наступать в различной последовательности и не всегда все эти изменения имеют место. [c.18]

Рз (У1) ГЛобулины — это сложная система, состоящая из ряда глобулинов с не вполне одинаковыми физико-химическими свойствами, обладающих характером антител, аити-гемофилического глобулина А (стр. 469), С-реактивного белка (белка, специфически связывающего полисахарид стрептококка) и многих других. [c.477]

Химические свойства белков таковы, что они обладают исключительно большой реактивностью, могут взаимодействовать с множеством самых разнообразных веществ, принимать участие в различных по своему характеру химических процессах, при этом реагируют строго избирательно. [c.22]

Существует теория, объясняющая связь между угнетающим и стабилизирующим действием веществ, блокирующих активный центр. Выдвигается предположение о критическом шве в молекуле белка — ряде водородных и других слабых связей. Когда макроструктура напряжена при тепловых колебаниях или куло-новском отталкивании, то возникающее напряжение передается на всю сеть слабых связей. Если одна из них рвется в шве, то это ускоряет и разрыв соседней более слабой связи, и так все они быстро разрываются по шву подобно застежке молния . Шов проходит через реактивный центр на поверхности фермента. Соединяясь с реактивным центром, субстрат, ингибитор или иное вещество образуют дополнительную связь, которая скрепляет критический шов и таким образом повышает стабильность ферментного белка. Известно множество экспериментальных фактов, согласующихся с этой гипотезой. [c.167]

Поскольку денатурация представляет собой внутримолекулярную перестройку структуры белка, то ее можно определить и исследовать путем изучения физических, химических или биологических изменений последнего. К наболее важным изменениям, которые происходят при денатурации белка и могут быть измерены количественно, относятся 1) увеличение реактивности химически активных групп, входящих в состав молекулы, 2) уменьшение растворимости белка, 3) изменение формы или величины молекулы, 4) большая доступность воздействию протеолитических энзимов и 5) утрата биологической активности. Рассмотрим эти изменения более подробно. [c.188]

Наряду с сульфгидрильными и дисульфидными группами при денатурации белков наблюдается увеличение реактивности и других химически активных групп. Так, в нативном яичном альбумине с динитрофторбензолом реагируют 3 е-аминогруппы лизина, тогда как при денатурации число таких групп увеличивается до 9. В случае -лактоглобулина было найдено, что все 31 е-аминогруппы лизина ацетилируются кетеном, но лишь 19 реагируют с динитрофторбензолом. При денатурации нагреванием, спиртом и солянокислым гуанидином все е-аминогруппы становятся реактивными. Тот факт, что все е-аминогруппы могут ацетилироваться и что только некоторые из них реагируют с динитрофторбензолом, указывает на экранирование части этих групп складками полипептидных цепей. [c.189]

Изменения числа реактивных групп при денатурации проявляются "и в изменении изоэлектрической точки белков. Как правило, изоэлектрическая точка смещается в сторону щелочных значений pH. [c.190]

Исходя из того, что в полипептидных цепях реактивные группы некоторых аминокислот остаются свободными, некоторые авторы предприняли попытки определить количественное содержание этих аминокислот непосредственно в белке по интенсив- [c.30]

Наблюдается также увеличение реактивности некоторых химических групп в белке, которые до денатурации не обнаруживались или определялись в меньших количествах. К таким замаскированным группам могут быть отнесены фенольные группы тирозина, имидазольные кольца гистидина, сульфгидрильные группы цистеина и т. п. Может происходить также освобон<дение групп белковых цепочек так, например, в нативном р-лактоглобулине имеется 12 е-аминогрупп лизина, а после денатурации их обнаруживается 31 или, например, нативный яичный альбумин, предварительно обработанный гуанидином, дает более интенсивную окраску с раствором нитропруссида натрия в силу разрыва дисульфидных связей и увеличения количеств свободных 5Н-групп. [c.210]

Конечный продукт указанной схемы (стадии П), осуществляемой естественным образом в БЛВС, легко выводится из живого организма. Однако, если процесс превращения белка "застревает" на стадии образования труднорастворимых кристаллов мочевой кислоты (в случае окисления так называемого "реактивного" белка), то это приводит к серьезным нарушениям нормального функционирования многих жизненно важных органов (болезнь Бехтерева, ревматические поражения сердца, кровеносных сосудов и суставов и др. [1]). [c.110]

В целом нековалентные взаимодействия между липидами и белками рассмотрены ниже. Разумеется, окисленные липиды сохраняют свои общие свойства и взаимодействуют с белками в соответствии с теми же основными принципами, что и неокис-ленные липиды. Заметим, однако, что окисленные липиды более полярны, чем неокисленные, и, следовательно, не всегда возможно отделить их от белков неполярными растворителями, такими, как эфир. Кроме того, их особая реактивность временами, когда возникают такие взаимодействия, способствует образованию или расщеплению ковалентных связей. [c.300]

Деградацию свободного триптофана под действием гидроперекисей линолевой кислоты изучал Янг с сотрудниками [113]. По данным этих исследований, свободный радикал образуется на уровне индольного ядра, реактивность которого приводит к формированию трех главных продуктов (соединений) N-фop-милкинуренин, кинуренин и диоксиндол-З-аланин (рис. 7.8). По другим сведениям [94], свободный радикал триптофана в значительной степени обусловливает сигнал, наблюдаемый методом электронного парамагнитного резонанса, когда белки без серосодержащих остатков находятся в присутствии окисленных липидов. [c.301]

Из химически активных групп белков 5Н-группы в известном отношении обладают самой широкой реактивностью. За некоторым исключением, реактивы, применяемые для идентификации или определения аминогрупп, алифатических и ароматических гидроксильных групп, имидазольного и гуанидинового остатков реагируют, часто более энергично, и с имеющимися 8Н-группами. В качестве примера можно назвать динитрофторбензол, йодаце-тат, азотистую кислоту, фенилизоцианат, иприт и его аналоги. Эта высокая реактивность 8Н-групп не всегда удобна для их определения. С одной стороны, очевидно, что для приблизительной оценки 5Н-групп может быть применено множество реагентов с другой стороны, известно, что в нашем распоряжении имеется очень мало реагентов, обладающих той специфичностью, которая необходима для количественного определения этих групп. Такими реагентами могут быть некоторые окислители, ряд соединений ртути и мышьяка и такие алкилирующие агенты, как йодацетат и йодацетамид. [c.64]

Цистеин — а-амино-р-тиопропионовая кислота (НЗ-СНг--СН-ЫНг-СООН). В животном организме входит в состав трипептида глютаниона и многих белков. Легко подвергается дегидрированию, превращаясь в цистин. Специфическая биологическая реактивность цистеина объясняется присутствием Н-группы, так же как это имеет место у ряда ферментов и гормонов. Регулирует процессы обмена веществ в организме. [c.81]

Для 60-х годов характерно развитие процессов гидроочистки, гидрокрекинга, что стимулирует развитие производства дешевого водорода, необходимого также для полз ения аммиака, мочевины, азотной кислоты и азотных удобрений. При гидрокаталитических процессах получается большое количество сероводорода, из которого производится дешевая серная кислота. В этот же период осваиваются процессы гидродеметилирования, что существенно расширяет ресурсы бензола и нафталина. В середине 60-х годов развивается биохимическая переработка парафинов, что, несомненно, повлияет на технологию переработки средних фракций нефти (дизельных и реактивных топлив) и приведет к созданию промышленности синтетических белков для пищевой прамьшгленности и сельского хозяйства. [c.15]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

Значительный материал о механизме ферментативного катализа дали исследования, в которых изучали угнетение каталитического эффекта. При исследовании на целую молекулу фермента влияли специфическими иарализаторами и активаторами. Эти вещества, строго определенной химической стуктуры, могут реагировать с активным центром или даже с определенными компонентами центра, парализуя или усиливая действие фермента. Зная строение этих веществ и характер их влияния на ферментный процесс, можно получить представление о тех химических группах белка, которые входят в состав реактивного центра. В данной области исследований накоплено много интересных фактов, позволяющих судить о разных свойствах ферментов. [c.328]

Точно так же при денатурации увеличивается число связываемых динитрофенолом гистидиновых групп, равно как и число обнаруживаемых - и укарбоксильных групп. Так, после денатурации -лактоглобулина количество реактивных гистидиновых остатков возрастает с двух до четырех, в случае карбоксигемоглобина освобождаются 36 карбоксильных групп на одну молекулу белка. Увеличивается и интенсивность цветных реакций на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой или диазореагентами и на аргинин при обработке реактивом Сакагучи. [c.189]

В ферменте имеется один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта фермента с субстратом. Молекулярный вес субстрата обычно много меньше, чем молекулярный вес фермента. Активный центр состоит из немногочисленных реактивных групп — боковые цепи некоторых -аминокислот, амидные группы, остовы полипептидной цепи. В состав активных центров некоторых ферментов входят простетиче-ские группы — прочно связанные с белком группы неаминокислотной природы, принимающие непосредственное участие в акте каталитического превращения. Такие группы в целом ряде случаев не могут быть отделены от белка диализом. В состав белков — переносчиков кислорода (цитохрома С, миоглобина и [c.502]

При исследовании белков сыворотки крови использовали -меркаптоэтиламин. Маркус и Каруш [25] употребляли этот реактив в концентрациях от 2,5X 10-ЗуИдо2,0х lO-i М ирирН7,0—7,4. После того как восстановление заканчивалось, избыток реактива удаляли, пропуская раствор через короткую колонку с дауэкс 50 в Na-форме. Было найдено, что альбумин сыворотки человека в нативном состоянии содержит только одну реактивную дисульфид-ную связь в белке, полностью денатурированном додецилсульфатом Na, найдено 17 дисульфидных связей. [c.104]

Из приведенных данных, свидетельствующих о том, что антитела могут быть адаптированы против всего пептида, содержащего до пяти аминокислот, можно заключить, что антигенная детерминанта в природных белках может быть таких же размеров. Тем не менее существуют, по-видимому, какие-то пределы величины антигенной детерминанты, к которой адаптирована реактивная группа отдельной молекулы антитела, так как Ландштейнер и Ван-дер-Шеер [21] установили, что если применить в качестве гаптена симметричный аминоизофталилглициллейцин (схема XII), который они обозначили как ГИЛ, то получается два отдельных антитела. [c.57]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология