Физико-химические свойства альбуминов

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АЛЬБУМИНОВ [c.167]

Альбумин по классификации, основанной на функциональных различиях, относится к транспортным белкам. Он ответствен за перенос билирубина и жирных кислот [91, т. I, с. 43], поэтому должен хорошо адсорбироваться на привитых группах, проявляющих заметные дисперсионные взаимодействия, например, на алкильных или ароматических. При рассмотрении физико-химических свойств альбумина в качестве одного из главных параметров состояния используется размер и форма молекулы. В качестве альтернативных, но значительно менее универсальных параметров, могут использоваться результаты иммунологических тестов и некоторые другие, также связанные с конформационными изменениями пептидной цепи. [c.548]

Из всего бесконечного числа белков наиболее изучены белки плазмы крови. Они определяют фуппу крови и все ее физико-химические свойства. Кровь — это биологическая жидкость, которая доставляет питательные вещества и кислород в клетки тела и извлекает из клеток продукты распада живого вещества. В плазме крови находятся альбумин сыворотки крови, фибриноген, а-, р- и у-глобулины, всего свыше 50 белков, а также обнаружено 60 ферментов. [c.723]

Взаимодействие между альбумином и лекарствами осуществляется за счет действия межмолекулярных сил, которые проявляются в изменении некоторых физических и физико-химических свойств молекул, образующих комплекс. Величина энергии связи комплекса не превышает 8—10 ккал/моль, что указывает на существование слабых связей между макромолекулами и лекарствами. К таким связям относятся водородные, гидрофобные и ионные (рис. 10). [c.231]

Попавшее в кровяное русло вещество находится или в свободном состоянии, или связывается с белками плазмы крови. Процент связанного ксенобиотика колеблется от 1 до 99% в зависимости от его физико-химических свойств и содержания в крови основного белка-переносчика альбумина. Связанная с белками фракция является своеобразным накопителем, от которого вещество постепенно отделяется и поступает в различные ткани и клетки организма. Связь с белками плазмы, как правило, непрочная, и некоторые эндо- [c.509]

В зависимости от физико-химических свойств и содержания в крови основного белка-переносчика альбумина содержание связанного ксенобиотика колеблется от 1% до 99%. Фракция, связанная с белками, является своеобразным накопителем, от которого вещество постепенно отделяется и поступает в различные ткани и клетки организма. Связь с белками плазмы непрочная, многие эндогенные вещества, например кислоты, могут вытеснять токсиканты, тем самым их поступление в ткани облегчается. Концентрация свободных жирных кислот возрастает при стрессе, гипоксии или ацидозе, токсический эффект усугубляется. В ткани организма из плазмы крови жирорастворимые неионизированные молекулы быстрее попадают, чем ионизированные. Более быстро ксенобиотики поступают в ткани с интенсивным кровоснабжением, такие как мозг, печень, почки, сердце, легкие. На эти органы токсические вещества воздействуют первоочередно, другие же ткани имеют значительно меньшее кровоснабжение и ксенобиотики в них поступают медленнее. [c.398]

Одним из распространенных способов разделения белков на фракции является высаливание (стр. 14). Для этого применяют большей частью сернокислый аммоний в различных концентрациях. После прибавления к раствору белка (например, сыворотки крови) сернокислого аммония до полунасыщения вьшадает фракция белков, которая носит название глобулинов. Если отфильтровать глобулины и к фильтрату продолжать прибавлять сернокислый аммоний до полного насыщения, вьшадает осадок, получивший название фракции альбуминов. Изучение альбуминов и глобулинов обнаружило разницу в их физико-химических свойствах. Оказалось, что их растворимость в воде, также как в растворах солей неодинакова альбумины растворяются в дистиллированной воде, тогда как глобулины обычно растворяются в воде только в присутствии небольшого количества солей. На основании этого отделение глобулинов от альбуминов может быть произведено и путем диализа белкового раствора. В этом случае электролиты, удерживающие глобулины в растворе, проходят через полупроницаемую мембрану. По мере обеднения раствора солями глобулины выпадают в осадок, а альбумины остаются в растворе. Точно так же при большом разбавлении растворов белка (например, сыворотки крови) дистиллированной водой сыворотка мутнеет и в осадок выпадают глобулины вследствие понижения концентрации электролитов ниже той границы, при которой глобулины могут оставаться в растворенном состоянии. В табл. 5 приведены данные о растворимости альбуминов и глобулинов. [c.50]

Время от времени в литературе появляются сообщения о превращениях альбумина в глобулин при воздействии различных реагентов, например смеси этилового спирта с диэтиловым эфиром, гепарина и некоторых других соединений. Само собой разумеется, что речь идет не о подлинном превращении такое превращение было бы невозможно, так как альбумины по своему аминокислотному составу отличаются от глобулинов (см. табл. 1). Речь может идти только о том, что при определенных экспериментальных условиях растворимость альбумина изменяется, в результате чего он по своим физико-химическим свойствам становится похожим на глобулин. Поэтому вполне возможно, что в нативной плазме крови имеется лишь небольшое количество белков и что многие из выделенных белковых фракций образованы путем соединения этих основных белков с липидами, углеводами, друг с другом, а также с некоторыми ионами. [c.178]

Глобулины. Эти белки нерастворимы в воде, но растворяются Б солевых растворах. Молекулярный вес их выше, чем альбуминов. Глобулины подразделяют на три фракции а-, р- и 7 ГЛобулины. Оии различаются некоторыми физико-химическими свойствами. Прежде всего глобулины отличаются степенью подвижности в поле постоянного электрического тока (электрофоретической подвижностью). Наибольшей подвижностью обладают а-глобулины, наименьшей — у-глобулины. Количественное соотношение глобулиновых фракций у различных видов животных неодинаково (табл. 3). [c.161]

Миоген является белком саркоплазмы. По физико-химическим свойствам он относится к альбуминам он хорошо растворяется в воде и высаливается сернокислым аммонием при почти полном насыщении. Польским ученым Т. Барановским из водорастворимой фракции мышечной ткани выделены два кристаллических белка миоген А и миоген Б. По данным В. А. Энгельгардта, миоген А обладает альдолазной активностью, т. е. способностью катализировать распад 1-6-дифосфорного эфира фруктозы на две фосфотриозы (см. стр. 166). [c.248]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Необратимое свертывание белка яиц при нагревании — явление хорошо известное. Подобное изменение в состоянии указанного белка может быть вызвано и действием ряда других физических и химических агентов сильным встряхиванием, облучением ультрафиолетовыми лучами, действием ультразвуковых волн, кислот, щелочей, органических растворителей, солей тяжелых металлов, мочевины, гуанидина, салицилатов и многих других веществ. При всех этих воздействиях белок теряет свою первоначальную растворимость и в большинстве случаев становится нерастворимым при изоэлектрической точке. В отличие от других белков коллаген при нагревании в воде растворяется. Измененные под влиянием всех указанных воздействий нативные белки получили название денатурированных белков. часто сопровождается потерей биологической активности белков. Так, например, ферменты теряют свою каталитическую активность, гормоны — физиологическую функцию, антитела — способность соединяться с антигеном. Эти изменения не всегда протекают параллельно изменениям физико-химических свойств белков. Денатурация, очевидно, представляет собой комплексное явление. Вряд ли можно думать, что действие столь различных соединений, как мочевина и серная кислота, а также влияние нагревания обусловливают одно и то же изменение белков. Нельзя поэтому просто говорить о денатурации белков, например яичного альбумина необходимо всегда указывать, какой именно агент вызвал денатурацию. [c.147]

Белковые носители уменьшают токсичность метотрексата и транспортируют его в клетки по иному механизму, чем для метотрексата без носителя. При этом деструкции ФАП на внешней поверхности клеточной мембраны не происходит, но в клетках белок быстро разрушается. Декстрановые производные метотрексата слабо связываются с клетками и проникают в них лишь в незначительной степени вне зависимости от их М (10— 150 тыс.) и поэтому мало активны [135]. Изучение физико-химических свойств метотрексата, связанного с альбумином амидной связью, показало, что конъюгаты с содержанием ФАВ от 4,9 до 12,3 ммоль на моль белка в физиологических условиях in vivo (pH = 7,4 или 5,0, 37°С) отщепляют менее 10% ФАВ. Связывание метотрексата мало отражается на размерах молекул конъюгата крупные агрегаты не образуются. В то же время противоопухолевая активность на культуре клеток L 1210 для конъюгатов оказалась на 1—2 порядка ниже, чем для исходного ФАВ [136]. Эти факты указывают на существенное влияние природы полимерного носителя на поведение ФАП в организме. Более того, для различных видов опухолей наиболее эффективными носителями метотрексата оказываются разные полимеры (например, белки или поли- -лизин). [c.119]

Физические и химические свойства белков, Р-ры Б. обладают рядом свойств, характерных для лиофильных коллоидных р-ров. Частицы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, что используется для их очистки от низко-молекулярных соединений диализом. Наличие на поверхности частиц Б. многочисленных полярных групп обусловливает их значительную гидратацию. Так, количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса Б. В определенных условиях Б. образуют гели (студни). Во многих случаях Б. удается получить в кристаллич. виде. Б. в р-рах седимен-тируют в ультрацентрифугах при ускорении порядка 200 000 константы седиментации (s) Б. находятся в пределах от l-10 i до lOO-lO i сек. Коэфф. диффузии Б. О,МО —10-10 см /сек средний удельный объем 0,75 см г. Эти физико-химич, характеристики используются для определения мол. веса Б., а также степени асимметрии их молекул е/а, где в и а — продольная и поперечная полуоси гидродинамически эквивалентного эллипсоида, приближенно принимаемого за форму молекулы Б. Мол. вес Б. — от 5000 до нескольких миллионов, в/а — от 1 до 200. Для определения мол. весов и размеров молекул Б. широко применяется метод светорассеяния. Мол. веса могут быт1> определены также методом осмометрии, методом исследования монослоев на поверхности жидкой среды. Размеры молекул Б. определяются методом двойного лучепреломления в потоке, измерением коэфф. вращательной диффузии. Макромолекулы некоторых Б. наблюдались в электронном микроскопе. Для изучения структуры Б. широко применяется метод рентгеноструктурного анализа и электронографии. [c.193]

Групповое разделение белков. Высаливание — разделение белков на фракции по их растворимости. Принцип метода заключается в дегидратации белков (обычно с помощью сернокислого аммония) при pH, близком к Р1. Различные белки выпадают в осадок при разных концентрациях соли. Это грубый метод разделения на группы. Например, глобулины выпадают в осадок при полунасыщении, а альбумины — при полном насыщении (НН4)2804. Избирательная денатурация — это выпадение в осадок при нагревании раствора до 50 °С или при подкислении среды до pH 5,0. Если выделяемый белок устойчив к нагреванию и изменению pH, то часть ненужных белков можно удалить таким простым способом. Органические растворители при низких температурах используются для щадящего группового разделения белков. По методу Кона белки плазмы крови фракционируют спиртом при температуре 3—5 °С альбумины — спирт 40%, pH 4,8, при 1-5 °С р, у-глобулины — спирт 25%, pH 6,9, при 1-5 °С а-глобулины — спирт 18%, pH 5,2, при 1-5 °С фибриноген — спирт 8%, pH 7,2, при 1-3 °С а2-глобулин — спирт 40 , pH 5,8, при 1—3 °С. Диализ — освобождение белковых растворов от низкомолекулярных соединений (например, от сернокислого аммония (NH4)2S04). Белки не проходят через полупроницаемую мембрану, а низкомолекулярные вещества проходят, что и позволяет очистить раствор белков от низкомолекулярных примесей. Получаем группу (смесь) белков, обладающих близкими физико-химически-ми свойствами. [c.50]