О-специфические боковые цепи ЛПС

Эти реакции характерны для стероидной системы ядер и в различной степени присущи тритерпеноидам (например, реакции Салковского, Либермана — Бурхарда). Меньшая группа цветных реакций на стероиды связана с природой специфических боковых цепей, таких, как ненасыщенная бутенолидная система (в кардено-лидах) и а-кетольная система (в кортикоидах). В последнее время много работ посвящено использованию классических цветных реакций для разработки количественных колориметрических методов определения. [c.61]

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

О-специфические боковые цепи [c.18]

Рис. 12.5. Структура повторяющихся олигосахаридных единиц О-специфических боковых цепей ЛПС У. pseudotuber ulosis

Полисахариды клеточных стенок выполняют разнообразные функции. Многие из них определяют механическую прочность клеточных стенок. Поэтому их часто называют скелетными . Липополисахариды, тейхоевые кислоты, а также гетерополисахариды ряда грамположительных бактерий ответственны за антигенную активность клеток. ЛПС значительного числа грамотрицательных бактерий — токсины. ЛПС энтеробактерий защищают клетки от ингибирующего действия длинноцепочечных жирных кислот, позволяя этим бактериям выживать в кишечнике животных. С наличием 0-специфических боковых цепей ЛПС связана способность шигелл прикрепляться к надмембранному покрову эпителиальных клеток. Многие полисахариды определяют устойчивость бактерий к литическим ферментам и фагам. Полианион-ные полисахариды способствуют транспорту из клетки заряженных метаболитов и веществ, поступающих в нее из окружающей [c.393]

Степень изученности структуры О-специфических боковых цепей у ЛПС различных видов грамотрицательных бактерий неодинакова. Для многих получены лишь качественные характеристики, указы-ваюш ие на состав сахаров, из которых построены полисахариды. [c.375]

Клеточная стенка грамотрицательных бактерий имеет многослойную структуру, где внутренний слой - пептидогликан, затем идут неплотно упакованные молекулы белка (глобулярный слой) внешний слой - липополисахарид и белок. О-специфические боковые цепи ЛПС формируют наружный липопротеиновый слой и проникают наружу от внешней мембраны на 1500 А. Структура ЛПС хорошо изучена. [c.369]

Эти свойства ЛПС тесно связаны с молекулярной структурой. Антигенные детерминанты, определяющие серологическую специфичность ЛПС, расположены в его полисахаридной части, а, именно, в области базального ядра и О-специфических боковых цепей. [c.376]

Образование антител стимулируется не только полисахаридом О-специфической боковой цепи и полисахаридом базального ядра, но также и липидом А, находящимся в комплексе, например, с сывороточным альбумином. Антитела к липиду А содержатся в крови не- [c.376]

Специфическая боковая цепь Этаноламин [c.41]

Некоторые из этих путей включают реакции, сопровождающиеся выделением энергии, запасаемой в виде АТР, большая часть которой используется в дальнейшем для энергетического обеспечения восстановительных процессов биосинтеза. В ходе этих восстановительных процессов образуются менее реакционноспособные гидрофобные липидные групировки и боковые цепи аминокислот, которые так необходимы для сборки нерастворимых внутриклеточных структур. Структурная организация природных олигомерных белков, мембран, микротрубочек и волокон является результатом агрегации, обусловленной сочетанием гидрофобных взаимодействий, электростатических сил и водородных связей. Главный результат метаболизма состоит в синтезе сложных молекул, которые весьма специфическим образом самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя требуемые для организма структуры— богатые липидами цитоплазматические мембраны, регулирующие вместе с внедренными в них белками поступление веществ в клетки. [c.502]

Наилучший способ менять содержание информации, заложенной в макромолекуле,— использование остова той или иной природы, к которому присоединены различные наборы боковых цепей. Каждая из таких боковых цепей может нести сведения о том, каким именно образом она должна взаимодействовать с другими боковыми цепями или с соответствующим субстратом для осуществления специфического разрыва или образования химической связи. Следует вспомнить также о белково-нуклеиновых взаимодействиях, принципиально важных для эволюции генетического кода. [c.16]

Вообще говоря, существуют еще три уровня специфического узнавания субстратов в ферментативном катализе. Давайте рассмотрим пептидную связь в полипептидной цепи. Боковая цепь Рг определяет нормальную специфичность фермента. Для а-химотрипсина Нг — это ароматическая боковая цепь, а гидрофобная полость (ароматическая щель) в активном центре предназначена для взаимодействия с аминокислотой, узнаваемой ферментом. Такую избирательность называют первичной структурной специфичностью. [c.235]

Коэффициенты р и а в уравнениях (6-80) и (6-81) характеризуют чувствительность скорости реакции к изменению основности или кислотности катализатора. Нетрудно показать, что в том случае, когда р или а близки к 1, общий основный или общий кислотный катализ обычно отсутствуют и скорость реакции определяется только специфическим катализом гидроксильным или водородным ионом [53]. При уменьшении р или а до О вклад основного или кислотного катализа тоже становится исчезающе малым. Таким образом, общий основный или общий кислотный катализ наиболее существен при значениях коэффициентов р и а, близких к 0,5. При этих условиях, как нетрудно видеть, такое относительно слабое основание, как имидазол (в боковой цепи гистидина), может оказаться необычайно эффективным катализатором при pH 7. [c.54]

Липид А соединяется с полисахаридной частью амидной связью. Полисахаридная область ЛПС состоит из базальной структуры и О-специфических боковых цепей. [c.369]

Здесь представлены две из трех или четырех единиц, образающих липид А. Помимо димерных группировок могут быть 0-фосфоэтано-ламин, олигосахарид базального ядра, например, КДО-область, иногда полисахарид О-специфической боковой цепи. [c.372]

О-специфические боковые цепи ЛПС построены из повторяющихся олигосахаридных единиц. Типовая специфичность микробных культур, относящихся к грамотрицательным бактериям, связана с различиями в характере связи или последовательности сахарных остатков, входящих в состав олигосахаридных единиц, а наличие перекрестных реакций — с общностью в чередовании сахаров. Сахара, занимающие терминальное положение в олигоса-харидной цепи, выполняют роль иммунодоминантных сахаров. [c.373]

Кабату удалось сделать некоторые выводы о природе сахарного остатка специфической части цепи В-антигена, непосредственно следующего за галактозой. Ясно, что это не глюкоза, так как глюкоза не входит в состав молекулы В-антигена. Очевидно, что им не может быть еще одна молекула галактозы, ибо в этом случае стахиоза, содержащая в качестве концевого сахара галактозу, связанную 1->-6-а-связью с другим галактозным остатком, была бы лучшим ингибитором, чем мелибиоза или рафиноза, в молекуле которых галактоза соединена с глюкозой, а между тем это не так. Поэтому Кабат считает, что в специфической боковой цепи В-антигена за галактозой может следовать только Ы-ацетилглюкоз-амин. [c.113]

Плотность молекул Са -насоса в мембране саркоплазматического ретикулума очень велика, а именно около 20 ООО в расчете на 1 мкм В сущности, Са -АТРаза составляет более 80% общего количества интегральных белков мембраны и занимает треть ее новерхности. Большая субъединица (100 ьДа) Са-насоса пронизывет мембрану и содержитучасток фосфорилирования как и в ( а"" + К"")-насосе, таким участком является специфическая боковая цепь, представленная остатком аспартата. Еще одна общая черта обоих насосов - это наличие гликопротеина в Са -насосе гликопротеин массой 55 кДа связан с большой субъединицей. [c.312]

К своей специфической тРНК), модифицировали, каталитически восстанавливая боковую цепь аминокислоты до аланина. Инку-о о [c.58]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Для объяснения этих фактов активный центр химотрипсина представляют обычно (в развитие идей школы Нимэнна [55, 64]) состоящим из участков, комплементарных по отношению к отдельным фрагментам молекулы специфического субстрата [7, 59, 65]. Движущая сила сорбции фрагмента К на ферменте — это гидрофобное взаимодействие. Фактически образование комплекса фермент — субстрат обусловлено тем, что боковая гидрофобная субстратная группа подвергается термодинамически выгодной экстракции из воды в органическую среду белка (см. 4—6 этой главы). Молекулярная модель активного центра была предложена Блоу с сотр. [66] на основании результатов рентгеноструктурного анализа кристаллического химотрипсина (см. рис. 9). Размеры гидрофобной полости в районе активного центра составляют (10—12) х(5,5—6,5)Х(3,5—4) А. Эти размеры достаточны, чтобы вместить боковую цепь триптофана или тирозина, но вместе с тем форма полости делает возможной только лишь одну, строго определенную ориентацию плоскости ароматического кольца. [c.134]

A от этой функциональной группы [4]. Однако замещение в системе, состоящей из фермента свиной печени и каприновой кислоты, приводит к образованию 10-оксидекановой кислоты [5]. Область специфического окисления боковых цепей углеводородов весьма плодотворна и в будущем должна продолжать развиваться гидроксилирование амидов азациклоалканов рассмотрено в работе [6]. Пример б демонстрирует биологическое -окисление. [c.245]

Необычным окислителем оказался водный раствор бихромата натрия при высоких температурах и давлении, развивающемся в ходе реакции, что приводит к образованию из алкиларенов кислот с концевыми кислотными группами (пример в.4). Этот реагент — очень хороший окислитель для окисления алкильных групп, присоединенных к полициклическим углеводородам (пример в.5) [59]. Следует упомянуть также о специфическом окислении боковых цепей фтортолуолов или ксилолов разбавленной азотной кисло- той (пример в.(5). [c.247]

Многие реакции, которые ускоряются ферментами, могут катализироваться также кислотами или основаниями, а часто и соединениями обоих типов Хорошо изученным примером такого рода является мута-ротация — обратимое взаимное превращение а- и р-аномерных форм сахаров, в частности глюкозы [см. схему (6-75)]. Эта реакция катализируется специфическим ферментом мутаротазой, а также неорганическими кислотами и основаниями. Эти данные показывают, что между простыми кислотами и основаниями, с одной стороны, и ферментами — с другой, есть нечто общее с точки зрения каталитического действия. Поскольку многие боковые цепи аминокислот содержат кислотные и основные группы, мы приходим к вполне естественному заключению, что эти группы должны участвовать в катализе как кислоты и основания. Однако для того чтобы понять, как именно они участвуют в катализе, мы должны иметь представление о численных значениях некоторых констант равновесия и констант скорости. [c.50]

Если в пептидном синтезе используют полифункциональные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, лизин, аргинин, серин, тирозин и т. д., то функциональная группа их боковой цепи должна быть селективно блокирована. Нужные для этого защитные группы не отличаются от тех, которые применяются для блокирования а-амино-или а-карбсйссильных групп. Собственно, проблему представляет собой селективное блокирование, в то время как выбор комбинаций защитных групп является вопросом тактики. Точно так же требуется блокировать тиольные и гуанидиновые группы. В других случаях можно предотвратить или свести к минимуму побочные реакции, обусловленные третьей функцией, поддерживая специфические условия при конденсации. Несмотря на эти возможности, на практике предпочитают варианты с максимальной защитой. [c.125]

В обзоре [13] отмечается, что полифторалкоксифосфазены имеют лабильную структуру, зависящую от условий получения полимера и его термической предыстории. Главной причиной формирования мезоморфного состояния этих полимеров является специфическое взаимодействие основной полимерной цепи с боковыми цепями, содержащими большое число электроотрицательных атомов фтора. Особенно большое внимание уделялось исследованию поли[бис(трифтор-этокси)фосфазена]. Отмечается, что своеобразное строение мезофазы этого полимера обуславливает способность полимерного материала в мезоморфном состоянии течь подобно жидкости. Структура изотропного расплава полифосфазена сохраняет основные черты строения мезофазы, отличаясь свернутой конформацией макромолекул [212]. В области 453-493 К существенно изменяются реологические свойства и ряд структурных характеристик мезофазного расплава полимера, что сопровождается тепловым эффектом [213]. Предполагают, что в этой области температур происходит конформационное превращение макромолекул полимера с образованием структуры, промежуточной между одномерной слоевой и двумерной псевдогональной. Обнаружена высокая чувствительность мезофазы поли[бис-(фторэтокси)фосфазена] к приложенному давлению (до 400 МПа) повышение температуры перехода полимера (Г]) из кристаллического состояния в мезофазу, резкое расширение области существования мезофазы с ростом давления, а также ее упорядочение [211]. [c.352]