Пепсин структура

По мнению Ю. Ю. Матулиса [7], блескообразующие добавки в электролиты влияют на механизм процесса только путем взаимодействия с коллоидальной гидроокисью металла у поверхности катода. Коллоидная гидроокись, образующаяся в процессе электролиза, способствует образованию блестящих осадков лищь в случае высокой степени дисперсности. Стабилизировать высокодисперсное состояние золя можно введением гидрофильных коллоидов (желатина, альбумин, декстрин, пепсин и т. д.) или блескообразовате-лей, вступающих в химическое соединение с ионами осаждаемого металла и снижающих активность электроосаждаемых ионов при этом уменьшение активности ионов осаждаемого металла снижает скорость образования гидроокиси в прикатодной зоне, препятствуя тем самым росту образующихся золей. При анализе структуры блескообразующих добавок отмечено частое повторение определенных групп атомов, например К—ЗОзИ, Н—ННг, —СМЗ, КОН, КЗ—, КаС = 3 (где К — нафтил или арил). [c.138]

Метод составления пептидных карт, получивший образное название метод отпечатков пальцев , используется при определении сходства или различия гомологичных белков по первичной структуре. Белок инкубируют с каким-либо протеолитическим ферментом. Часто порции белка инкубируют как с пепсином, так и с трипсином. При этом вследствие гидролиза строго определенных пептидных связей образуется смесь коротких пептидов, легко разделяемых с помощью хроматографии в одном направлении и электрофореза-в другом, под углом 90° от первого (пептидная карта). [c.56]

В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио- и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков (гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [c.9]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Как при световой, так и при электронной микроскопии белковые структуры можно идентифицировать, используя растворы более или менее специфичных ферментов (протеаз, пепсинов, трипсинов), которые атакуют протеиновые участки. На срезах, инкубированных в ферментных растворах, в местах нахождения белков проявляются дыры, которые четко отличимы от окружающих структур. [c.128]

Аспартатные протеиназы ретровирусов уже через два-три года после (IX открытия стали одними из наиболее экспериментально изученных фер-Центов. Основное внимание было уделено протеиназе ШУ-1, о структуре к функции которой сейчас известно, пожалуй, больше, чем о таком классическом объекте, как пепсин, открытом еще в 1836 г. Подробно об этом в следующем томе. Сейчас лишь отметим, что стал очевиден один из эффективных и простых путей поиска средств защиты от ретровируса. Он Заключается в создании особых ингибиторов аспартатной протеиназы [c.545]

Однако, как показывает табл. 3, многие связи, в которых не участвуют остатки ароматических аминокислот, гидролизуются, в то время как многие связи, которые должны были бы разрываться в данных условиях, оказались устойчивыми. По-видимому, это можно объяснить тем, что субстрат фактически подвергается действию нескольких ферментов, или тем, что до настоящего времени недостаточно выяснены особенности структуры, необходимой для осуществления атаки со стороны пепсина. [c.209]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

Реннин. Фермент реннин выделен из сока четвертого отдела желудка телят в кристаллическом виде. Он есть также в желудочном соке детей грудного возраста. По механизму и специфичности действия реннин сильно отличается от пепсина, тогда как по структуре близок к нему так же состоит из одной полипептидной цепи с мол. массой 40000. Изоэлектрическая точка реннина равна 4,5. [c.420]

Номенклатура и классификация ферментов. Случайные названия, которые раньше давали ферментам, стали неудобны, когда количество открытых ферментов возросло. Было принято правило (Дюкло) название фермента составлять из корня слова, обозначающего соединение (субстрат), на которое данный фермент действует, с добавлением к нему суффикса — аза (например, ферменты, действующие на сахара — мальтозу, лактозу, называются мальтаза, лактаза и т. д.). Только ферментам, вызывающим глубокий распад органических веществ, даются названия по характеру их действия например, дегидраза, оксидаза. Однако сохранились и произвольные названия ферментов, как трипсин, пепсин. В настоящее время известно около 600 различных ферментов. Принято классифицировать ферменты по их действию, причем принимается во внимание также и их химическая структура. Все ферменты делятся на несколько больших групп, каждая из которых распадается на ряд подгрупп. Ниже приведена сокращенная классификация, включающая в основном ферменты, которые чаще всего встречаются у микроорганизмов и имеют для них наиболее важное значение. [c.525]

Объектами исследования служили пoJшвиниJЮвый спирт (ПВС) марки 16/1 (ГОСТ 10779-78) со средней молекулярной массой 60 ООО и содержанием ацетатных групп 1,5 % и протеолитический фермент - пепсин говяжий с молекулярной массой 35 ООО Пленки получали поливом из 12%-ного водного раствора ПВС и композиции ПВС с ферментом в количестве 5% (на полимер) на поверхность стекла с помощью фильеры с последующей криообработкой при 225 К Химические и структурные изменения в полимере исследовали методом ИК-Фурье спектроскопии как в режиме пропускания, так и методом многократного нарушенного полного внутреннего отражения (МНПВО). Структуру пленок изучали также с помощью [c.214]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

Дисульфидные мостики, приводящие к образованию петель в полипептидной цепи, обнаружены в нескольких белках (пепсине, тиоредоксине, А-цепи инсулина, фиброине шелка [145], липоамидной дегидрогеназе и других пиридиннуклеотиддисульфидных окси-редуктазах [ 111 ]). Между мостиковыми цистеиновыми остатками в полипептидной цепи находится 2—4 остатка. Рассмотрение моделей, а также рентгеноструктурный анализ показывают, что такие петли имеют уплощенную жесткую структуру. В глутатионредуктазе и родственных ферментах в петле участвует изоаллоксазиновое кольцо FAD [123, 124]. [c.69]

Г.-белки с мол. м. от 10-15 тыс. до 200-300 тыс. Они проявляют свою каталитич. активность, как правило, в отсутствие к.-л. кофакторов лишь в нек-рых случаях необходимы ионы металлов-гл. обр. Zn " , Со " , Са , Mg " . Для небольшого числа Г. известна первичная, а для нек-рых и пространств, структура молекулы (напр., для лизоци-ма, пепсина, трипсина, химотрипсина). Отмечено значит, сходство структуры ферментов одного подкласса, особенно в области активного центра. Так, мн. протеиназы имеют в активном центре одинаковую последовательность аминокислот Gly Asp Ser Gly Gly Pro (обозначения см. в ст. Аминокислоты]. Близкое строение имеет и активный центр ряда эстераз. [c.561]

Другие ферменты, например химотрипсин и пепсин (гл. 7, раздГ.2), менее избирательны, но все же их тоже можно использовать для расщепления пептидной цепи на фрагменты с последующим определением структуры этих фрагментов. Для установления полной аминокислотной последовательности белка нужно найти перекрывающиеся фрагменты, содержащие последовательности, в которые входят концы двух разных триптических фрагментов. Таким путем можно выстроить пептиды в том порядке, в котором они расположены в нативном белке. [c.167]

Название гастрин введено Эдвинсом, выдвинувшим уже в 1905 г. так называемую гастриновую гипотезу на основании того, что экстракт слизистой привратника стимулирует выделение соляной кислоты и тем самым включает в процесс пишева-рения пепсин. В 1964 г. Грегори и Трейс описали выделение двух гастринов из слизистой желудка свнньи. Установление первичной структуры показало, что гастрин I является амидом гептадекапептида с остатком пироглутаминовой кислоты на N-конце. Гастрин II обладает такой же аминокислотной последовательностью, но тирозин в положении 12 содержит О-сульфогруппу [c.275]

В середине 1930-х годов Дж. Берналом, Д. Ходжкин, И. Фанкухеном, Р. Райли, М. Перутцем и другими исследователями начато изучение кристаллографических трехмерных структур глобулярных белков. Получены лауэграммы пепсина, лактоглобулина, химотрипсина и некоторых других хорошо кристаллизующихся водорастворимых белков. Картины рассеяния рентгеновских лучей от монокристаллов содержали десятки тысяч четко выраженных рефлексов, что указывало на принципиальную возможность идентификации координат во много раз меньшего числа атомов белковых молекул (за исключением водорода). На реализацию этой возможности ушло более четверти века. Однако сам факт наблюдения богатых отражениями рентгенограмм говорил о многом. Например, он позволил сделать вывод об идентичности всех молекул каждого белка в кристалле, как правило, не теряющего в этом состоянии свою физиологическую активность. Кроме того, были оценены ориентировочные размеры, формы, симметрия и молекулярные массы исследованных белков, размеры их элементарных ячеек, а также возможное число аминокислотных остатков в ячейке. Дальнейшее развитие этой области вплоть до начала 1960-х годов замкнулось на решении внутренних, чисто методологических задач, связанных с расшифровкой рентгенограмм. [c.70]

Для определения локализации дисульфидных связей белок подвергают частичному гидролизу на относительно малые фрагменты с помощью протеиназы низкой специфичности, такой как пепсин, в условиях, при которых протекает минимум обменных реакций. Пептиды разделяют и определяют их аминокисло гный состав для того, чтобы убедиться в том, что они гомогенны и содержат одну дисульфидную связь. Дисульфидная связь в каждом пептиде разрывается (см. разд. 23.3.3) и образуются два фрагмента. Если первичная структура белка известна, то достаточно аминокислотного анализа и частичного определения Л/-концевой последовательности в двух фрагментах для того, чтобы определить ту часть цепи (ей), из которой образовался каждый фрагмент. [c.280]

Для двух оставшихся классов протеолитических ферментов характерны совершенно другие механизмы действия. Пепсин [73] является основным компонентом группы протеолитических ферментов, активных в желудке при низких значениях pH. Хотя пепсин был вторым по времени ферментом, полученным в кристаллическом состоянии (1926 г.), детали его трехмерной структуры стали известны только в последнее время. Свиной пепсин содержит одну полипептидную цепь из 327 аминокислотных остатков известной последовательности. Для нее характерно наличие большого количества (29) аминокислотных остатков, содержащ,их карбоксильную группу, и, как полагают, две или три из них принимают участие в катализе. Так, фермент инактивируется диаз.о-метаном при pH 5,5, хотя для этого и требуется избыток реагента, а для полной инактивации необходима этерификация пяти карбоксильных групп. Более специфичными ингибиторами являются диазокетоны — аналоги субстрата. Toзил-L-фeнилaлaнилди-азометан (45), например, быстро ингибирует фермент в соотношении 1 1 [74] (схема (38) . [c.500]

Хотя детали каталитического механизма действия пепсина все еще не ясны, хорошо известно, что гидролиз амидной связи подвергается эффективному нуклеофильному катализу близлежащей карбоксильной группой. Например, гидролиз моноамида фталевой кислоты (46) проходит примерно в 10 раз быстрее гидролиза бензамида [75]. Эта реакция весьма чувствительна к изменениям структуры. Гидролиз наиболее реакциоиноспособных соединений (например, кислых амидов диметилмалеиновой кислоты (47), имеющих период полупревращения при 37 °С менее 1 с) подчиняется общему основному катализу. Механизм зтой реакции (39) указы- [c.500]

Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия иротеолитических (вызывающих распад белков) ферментов, расщепляющих пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В частности, пепсин ускоряет гидролиз связей, образованных остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты, трипсин-аргинина и лизина, хпмотрипсин-триптофана, тирозина и фенилаланина. Ряд других ферментов, например папаин, субтилизин, проназа и другие бактериальные протеиназы, также используется для неполного гидролиза белков. В результате полипептидная цепь расщепляется на мелкие пептиды, содержащие иногда всего несколько аминокислот, которые отделяют друг от друга сочетанными электрофоретическими и хроматографическими методами, получая своеобразные пептидные карты. Далее определяют чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Завершается работа воссозданием первичной структуры полной полипептидной цепи на основании определения последовательности аминокислот в отдельных пептидах. [c.56]

На протяжении последних десятилетий в связи с повышением разрешающей способности рентгеноструктурного метода была расшифрована третичная структура более 1000 белков, в том числе гемоглобина, пепсина, химотрипсина, рибонуклеазы, лизоцима, трипсина п его ингибитора, ряда фрагментов иммуноглобулинов человека, цптохрома С, карбоаигидразы человека, аспартатампиотраисферазы, инсулина п др. Примеры трехмерной структуры некоторых из них представлены на рис. 1.21. [c.65]

В настоящее время рентгенография высокого разрешения (вплоть до 0,25 и даже 0,20 нм, для МЬ — до 0,14 нм) проведена примерно для 200 глобулярных белков. Укажем, в частности, на расшифровку структур пепсина, леггемоглобина и аспартат- минотрансферазы (Андреева, Вайнштейн и Борисов). Исследован ряд ферментов, причем в некоторых случаях определено и [c.133]

В табл. 5.1 приведен список белков, исследованных рентгеноструктурными методами. Он составлен в начале 1971 г. и, конечно, неполон (см. [270]). Ряд других белков и полипептидов был исследован пока с меньшим разрешением ( -. и б-химотри-псин, карбоангидраза С, эластаза, конканавалин, пепсин, трипсин, глюкагон, окситоцин и т. д.). Изучались также красивые и сложные надмолекулярные структуры, образуемые каталазой [30]. [c.274]

Для разрушения пептидной части гликопротеинов широко применяется протеолиз, особенно часто под действием проназы (обычно из 81гер1от св5 г15тч), которая является набором мощных протеиназ, способных разрушать пептидные цепи, устойчивые к другим протеолитиче-ским ферментам. Часто употребляются также трипсин, химотрипсин, па-паин. Гидролизат, полученный после обработки протеиназами, подвергают фракционированию с применением диализа, гель-фильтрации и хроматографии (см., например, ), выделяя один или несколько низкомолекулярных гликопептидов, структуру которых устанавливают обычными методами и иногда подтверждают встречным синтезом. Впервые гидролиз гликопротеина трипсином был применен Нейбергером для выделения фрагмента овальбумина, содержащего узел связи олигосахаридной и пептидной части молекулы в дальнейшем для этой же цели использовали также химотрипсин, пепсин и другие фepмeнты " . . Протеолиз проназой очень широко применялся при выделении узловых фрагментов из 7-глобулина , тиреоглобулина фибриногена и особенно му- [c.571]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Для формирования современных представлений о структуре белка существенное значение имели работы по расщеплению белковых веществ протеолитическими ферментами- Одним из первых их использует Г. Мейснер. В 1850 г. К. Леман предлагает называть пептонами продукты разложения белков пепсином. Изучая этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц в 70-х годах прошлого столетия пришли к важному выводу, что пептоны образуются в результате гидролиза белков ферментом. Они были весьма близки к правильному толкованию таких экспериментов с позиций структурной химии, но, к сожалению, последнего шага на пути к теории строения белка сделать не сумели. Очень близок к истине был и А. Я. Данилевский, который справедливо утверждал, что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу главной же структурной единицей он ошибочно считал биуретовую группировку RNH ONH OR [c.26]

В к лассических работах 60-х — начала 70-х годов для расщепления белка использовались главным образом такие методы, которые позволяли получать большое число фрагментов небольшого размера. Структура их изучалась классическими методами анализа (ручной метод Эдмана. ДНС-Эдман, расщепление карбоксипепти-дазами и амииопептидазами). При этом для основного гидролиза применялся главным образом трипсин, а для получения перекрывающихся пептидов также использовались ферментативные методы гидролиза (химотрипсин, термолизин и пепсин). [c.76]

Солюбилизация углеводородов изучалась в водных растворах глобулярных белков яичного альбумина, сывороточного альбумина, 7-глобулина, лизоцима, а-кааеина, пепсина, а-химотрнпси-на, трипсина. Анализ аминокислотного состава белков позволил сделать заключение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации их глобулярной структуры. [c.22]

Вывод, сделанный на основании рассмотренных результатов физико-химических исследований, характеризующих воздействие углеводородов на структуру белков, подтвердился и при изучении влияния углеводородов на биологическую активность ферментов (на примере некоторых протеаз). Углеводороды, солюбилизированные ферментами, тормозят протеолитические реакции пепсина, химотрипсина и трипсина. Однако углеводороды не влияют на лгаксимальную скорость гидролиза, а лишь увеличивают константу Михаэлиса. Эти результаты, а также литературные данные позволяют сделать вывод о том, что углеводороды, являясь конкурентными ингибиторами протеолитических ферментов, существенно не изменяют их структуры [163, 164]. [c.32]

Согласно современной классификации и номенклатуре ферменты подразделяются на шесть классов на основании химизма вызываемых ими реакций. Каждый класс делится на подклассы и подподклассы в зависимости от природы индивидуальных превращений. Учитывается также структура коферментов, тип гидролизуемой связи и т. п. Таким образом, каждый фермент имеет шифр из четырех чисел. Первое число указывает, к какому из шести классов принадлежит фермент, второе и третье, соответственно, подкласс и подподкласс, четвертое число представляет собой порядковый номер фермента в подкодклассе. Например, алкоголь НАД-оксиредуктаза (старое название — алкогольдегидрогеназа) зашифровывается как 1.1.1.1. Названия ферментов обычно происходят от названия преобразуемого субстрата или типа катализируемой реакции. Для некоторых ферментов сохраняются традиционные названия, например пепсин, папаин. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология