Мостики в нитях мышц

Вследствие несоизмеримости периода повторения мостиков на миозиновой нити (42,9 нм) и осевого периода актиновой спирали (36 нм), разные мостики в мышце будут находиться на разных расстояниях до ближайшего актинового центра (т.е. иметь разные координаты х). В результате этого при активации в мышце образуется почти непрерывный набор замкнутых мостиков, различающихся по координате х. Это дает возможность ввести функцию плотности распределения числа замкнутых мостиков по координате мостика х — рп х, )—таким образом, что р х, 1) Ах соответствует числу мостиков в момент времени 1 с координатами в диапазоне [х, х + Аа ], а полное число замкнутых мостиков определяется как [c.241]

Активированная мышца укорачивается лишь при сравнительно слабых нагрузках при более высоких нагрузках она сохраняет постоянную длину. Поскольку максимальное напряжение мышцы оказывается пропорциональным длине участка, на котором перекрываются тонкие и толстые нити, то естественно приписать индивидуальным поперечным мостикам роль активных центров, генерирующих необходимое для сокращения мышцы усилие. [c.415]

Интерес ряда исследователей направлен на то, чтобы выяснить, не заключены ли наиболее важные детали механизма мышечного сокращения в актине . Например, высказывалось предположение, что гидролиз АТР вызывает укорочение на несколько процентов сразу 15—20 молекул актина, что достаточно для общего перемещения на 10 нм, требуемого для сокращения. Согласно другой точке зрения, поперечные мостики не являются частью сократительного механизма, а служат лишь своего рода защелками . Известно, что мышца сокращается, почти не меняя объема, и поэтому все, что вызывает утолщение саркомера, будет приводить к его сокращению. Высказывалось предположение, что после гидролиза АТР отрицательно заряженные фосфатные группы связываются с нитями актина и что возникающее при этом электростатическое отталкивание вызывает поперечное утолщение саркомера . В ряде работ еще раз подчеркивалась возможность того, что энергия распада АТР трансформируется (резонансный переход) в энергию колебаний амидных связей в а-спиральных участках миозина" Эта колебательная энергия может передаваться на большие расстояния по имеющимся в белках сеткам водородных связей и каким-то образом используется в сократительном процессе. Хотя эта идея может показаться несколько искусственной, она напоминает нам, что миозиновые стержни, равно как и тонкие нити, нельзя представлять себе как инертный материал. Мы не знаем сейчас, в какой части, системы находятся сократительные пру- [c.417]

Наконец, если возбуждение прекращается, содержание ионов Са в саркоплазме снижается (кальциевая помпа), то циклы прикрепление—освобождение прекращаются, т.е. головки миозиновых нитей перестают прикрепляться к актиновым нитям. В присутствии АТФ мышца расслабляется и ее длина достигает исходной. Если прекращается поступление АТФ (аноксия, отравление дыхательными ядами или смерть), то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых (миозиновых) нитей присоединены при этом к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы. [c.658]

Взаимодействие толстых и тонких нитей происходит посредством ТММ головок миозина, образующих .мостики , соединяющие нити. В нормальном физиологическом состоянии мышцы перекрывание между толстыми и тонкими нитями таково, что могут образоваться все возможные мостики (рис. 12.11,а) при сильном растяжении этого уже нет (рис. 12.11,6). При больших укорочениях, но-видимому, происходит деформация тонких нитей (рис. 12.11, е). [c.396]

При сокращении мышцы длина толстых и тонких нитей не изменяется, а укорачивается расстояние между 2-мембранами в саркомерах. Следовательно, изменение длины мышцы является результатом скольжения толстых и тонких нитей относительно друг друга, сопровождающегося изменением степени взаимного перекрывания толстых и тонких нитей. Напряжение, развивающееся при сокращении мышцы, пропорционально степени перекрывания толстых и тонких нитей, а также числу образованных поперечных мостиков. Саркомеры при максимальном сокращении мышцы укорачиваются на 20—50 %, при пассивном растягивании могут удлиняться до 120 % нормальной длины. [c.294]

Совершив поворот, мостики между толстыми и тонкими нитями разрываются. АТФазная активность миозина вследствие этого резко снижается, и гидролиз АТФ прекращается. Но если двигательный нервный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме сохраняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики вновь образуются, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз новых порций АТФ, дающий энергию для поворота поперечных мостиков с последующим их разрывом. Это ведет [c.132]

Активация мышцы сопровождается значительными изменениями интенсивности экваториальных рефлексов интенсивность рефлекса (1,0), возникающего в результате дифракции на решетке миозиновых нитей, заметно падает параллельно с усилением рефлекса (1,1), что свидетельствует о значительном переносе электронной плотной массы из областей вблизи миозиновых нитей к актиновым нитям. Этот эффект принято интерпретировать как перемещение глобулярных головок миозина к актиновым нитям с образованием поперечных мостиков между толстыми [c.235]

Силы, развиваемые отдельными мостиками, суммируются. При сокращении мышцы с закрепленными концами (изометрическом сокращении) величина генерируемой мышцей силы Ро зависит от длины саркомера. Как видно из рис. XXV.11, при изменении длины саркомера Ро изменяется в соответствии с изменением степени перекрытия актиновых и миозиновых нитей, т. е. оно пропорционально числу работающих мостиков. Известно также, что при сокращении ненагруженной мышцы скорость сокращения — максимальная скорость изотонического укорочения гамаке — в значительном диапазоне длин саркомеров остается постоянной. Это означает, что мостики работают независимо друг от друга, т. е. и сила, развиваемая отдельным мостиком, и кинетические параметры цикла мостика не зависят от числа работающих мостиков и полностью определяются свойствами самого мостика. Как будет показано в следующем параграфе, это свойство мышцы оказывается очень существенным при теоретическом моделировании стационарных режимов мышечного сокращения. [c.238]

Ультраструктурную основ зтого взаимодействия удается выявить с помощью электронной микроскопии высокого разрешения. Оказалось, что от толстых филаментов отходят многочисленные боковые отростки, или поперечные мостики, соприкасающиеся с тонкими нитями, которые лежат на расстоянии около 13 нм от толстых (рис. 11-5). При сокращении мышцы толстые и тонкие филаменты подтягивают друг друга с помощью этих мостиков, работающих циклично, как миниатюрные весла. [c.257]

Вязкий элемент "П обусловлен скольжением нитей актина относительно миозина. Эта компонента резко возрастает при пассивном режиме мышцы, так как в этом случае мостики разомкнуты. Это проявляется в возможности сильного растяжения пассивной мышцы даже при незначительных нагрузках. [c.151]

Максимальная сила Р , которую может развивать мышца, зависит от ее начальной длины и области перекрытия актиновых и миозиновых нитей, в которой могут замыкаться мостики при начальной длине саркомера 2,2 мкм в сокраш ении участвуют все мостики (см. рис. 7.4). [c.153]

Сокращение мышцы является результатом скольжения двух типов перекрывающихся нитей (филаментов) — толстых, содержащих миозин, и тонких, содержащих актин. Между толстыми и тонкими нитями имеются поперечные мостики, составляющие [c.238]

В то время как свойства белковых ансамблей, обнаруженных в мышцах, описаны со многими интересными подробностями (гл. 4, разд. Е,1), остается открытым наиболее важный вопрос каким образом мышечная машина использует свободную энергию гидролиза АТР для совершения механической работы На основании данных электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей было установлено, что в состоянии окоченения все поперечные мостики, образуемые мнозиновыми головками, оказываются прочно прикрепленными к тонким нитям актина. Добавление же АТР приводит к мгновенному отсоединению мостиков от тонких нитей. В расслабленной мышце тонкие нити могут свободно двигаться на участках, прилегающих к толстым нитям, что придает мышце свойство слабо натянутой резиновой полоски. Однако активация мышцы под действием нервного импульса, сопровождаемая освобождением ионов кальция (гл. 4, разд. Е,1), заставляет тонкие нити скользить между толстыми, приводя в результате к укорочению мышцы. [c.415]

Цикл образования мостиков — элементарный процесс сокращения мышц. Сокращение происходит в результате скольжения тонких нитей вдоль толстых нитей к центру саркомера I759, 760]. Сила между нитями возникает благодаря поперечным сшивкам, идущим от толстых нитей. Эти сшивки, называемые также миозиновыми головками, представляют собой биохимически активные участки мо- [c.284]

Когда клеака мышцы находится в состоянии покоя, центры прикрепления поперечных мостиков в тонких нитях блокированы молекулами тропомиозина [767—769], прочными двуволокнистыми образованиями [214]. Тропомиозин — прототип суперспирализован- [c.288]

При окоченении мышцы (rigor) возникают жесткие и неподвижные связи мостиков с тонкими нитями. Спиральная периодичность нарушается, исчезает период 42,9 пм и заменяется слоевыми линиями при 36—38 нм. В то же время период 14,3 нм сохраняется. Эти явления также можно объяснить изменением в расположении мостиков при сохранении основного скелета толстой нити. [c.397]

Таким образом, ионы Са регулируют сократительные процессы в мышцах. По-видимому, это происходит при непосредственном участии тропонина и тропомиозина (см. с. 395). В отсутствие Са " тропинин в комплексе с тропомиозином ингибирует взаимодействие актина с миозиновыми мостиками. Кальци , поступивший в саркоплазму, связывается с тропонином и прекращает его ингибирующее действие. Следовательно, Са играет роль дерепрессора и переключает тонкую нить из неактивного в активное состояние. [c.398]

Максимальное напряжение Ро икроножной мышцы лягушкл равно приблизительно 30 Н/см , что соответствует 3 10 Н на тонкую нить. Считая, что каждый единичный элемент содержит одну молекулу миозина и каждый цикл замыкания и размыкания мостика сопровождается расщеплением одной молекулы АТФ, энергия которой используется на 50%, получаем следующие характеристики единичного элемента сила 3 10 Н, расстояние 10 см, энергия 6 10 Дж (15 кГ), время 1 мс. [c.401]

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина — субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс М+АДФ+Рн, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Рн из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Рн вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М + АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ + Рн -Ь миозин, и все повторяется. После прекращения действия двигательного импульса Са " " с помощью Са2+-зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется. [c.460]

Рис. 18.19. Поперечный срез сократившейся летательной мышцы насекомого (водного клопа белосто-мы) в электронном микроскопе. Происхождение поперечных мостиков объясняется в тексте. Миозиновые и актиновые миофиламенты расположены упорядоченно. Тонкие актиновые нити окружают толстые миозиновые, как ребра правильного шестигранника его ось. В каждом ряду тонкие нити чередуются с толстыми, что видно и на продольных срезах (рис. 18.17и 18.18 х137 ООО).

В результате многократного образования, поворота и разрыва мостиков мышца может максимально сократиться, при этом тонкие нити наслаиваются друг на друга (иногда могут переплетаться), а толстые нити упираются в 7-пластинку (при сверхнапряжении их концы даже могут быть расплющены) (рис. 17). [c.133]

Расслабление мышцы (релаксация) происходит после прекращения поступления двигательного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматического ретикулума уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, использующего энергию АТФ, уходят в цистерны. Их концентрация в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Снижение концентрации кальция в саркоплазме вызывает изменение конформации тропонина, что приводит к фиксации молекул тропомиозина в определенных участках актиновых нитей и делает невозможным образование поперечных мостиков между толстыми и тонкими нитями. За счет упругих сил, возникающих при мышечном сокращении в коллагеновых нитях, окружающих мышечное волокно, оно при расслаблении возвращается в исходное положение. [c.133]

Силы, развиваемые каждым саркомером, равны, так как эти элементы соединены последовательно, а распределенной массой волокна в большинстве режимов сокращения можно пренебречь. (2) Развиваемая волокном сила равна сумме сил мостиков в слое толщиной 0,5 саркомера, поскольку в этом слое мостики соединены последовательно, а правая и левая части саркомера зеркально симметричны. (3) Скорость изменения длины волокна составляет V = 2Мь, где N — число саркомеров в волокне, а V — относительная скорость скольжения нитей. (4) Эквивалентно ориентированные мостики находятся на расстоянии 42,9 нм, а диапазон перемещения замкнутого мостика не превышает 10-20 нм, так что возле свободного мостика может находиться только свободный актиновый центр. Следовательно, процессы образования и диссоциации мостиков можно описывать уравнениями мономолеку-лярной кинетики. (5) Сила, приходящаяся на один мостик в зоне перекрытия нитей, не зависит от степени перекрытия нитей, несмотря на изменение расстояния между нитями (см. рис. XXV.9). Из этого следует, что мостики функционируют независимо, а мышца может рассматриваться как одномерная система, т. е. свойства мостика могут описываться только одной механической координатой. Механическая координата мостика может изменяться только при скольжении нитей. [c.240]

МН — миозиновая нить АН — актиновая нить М — актин-связываюший сегмент миозинового мостика А — актиновый центр х — координата мостика 5 — координата актинового центра О — равновесное положение миозинового мостика. Стрелками показаны направления относительного скольжения нитей при сокращении мышцы [c.240]

Итак, в кинетической теории, благодаря введенным упрощениям, система дифференциальных уравнений в частных производных (XXV.5.2), (XXV.5.3), предложенная Э. Хаксли, заменяется системой обыкновенных дифференциальных уравнений (XXV.5.6), (XXV.5.7). Это позволило, в отличие от теории Хаксли, получить оба уравнения Хилла (XXV.2.1) и (XXV.2.2), а также зависимость жесткости мышцы от нагрузки аналитически, т. е. в виде формул. Это означает, что совпадение теоретических кривых с экспериментальными зависимостями в кинетической теории не связано с подгонкой произвольно постулируемых параметров цикла мостика от его координаты, как в теории Хаксли, а полностью обеспечивается особенностями кинетического цикла мостика. Однако кинетическая теория, как и теория Хаксли, позволяет получить только линейное соотношение между скоростью энергопродукции и нагрузкой, что, согласно современным данным, справедливо лишь для Р > Pq. По-видимому, это связано с тем, что при высоких скоростях скольжения нитей какие-то из упрощений кинетической теории перестают выполняться. [c.245]

Итак, и в мышце, и в элементе Войта временной ход изменений натяжения в первых двух фазах одинаков — падение натяжения и последующее быстрое частичное восстановление. При этом зависимость Г1(А/) в обоих случаях линейна. Это свидетельствует о наличии у замкнутого мостика упругих свойств, аналогичных свойствам недемпфированной упругости К элемента Войта (так называемая последовательная упругость). Зависимость Г2 (А/) в мышце, в отличие от элемента Войта, нелинейна. Это означает, что модель мостика — генератора силы не может быть сведена к пассивному вязкоупругому элементу, как в модели Войта. При скольжении нитей мостик проходит через несколько активных состояний, в каждом из которых он способен генерировать силу. Было предложено несколько моделей замкнутого мостика для объяснения поведения мышцы в нестационарных режимах. Некоторые из них будут рассмотрены в следующем разделе. [c.249]

Рис. 11-21. Сеть из нитей титина, которые, как предполагается, соединяют в саркомерах скелетных мышц толстые миозиновые филаменты с Z-дисками Эластичные титиновые нити, по-видимому, присоединены к толстым филаментам вдоль всей их поверхности, так что свободно изменять длину и обусловливать эластичность саркомера может только отрезок нити между концом толстого филамента и Z-диском. Такая упругая сеть удерживает толстые филаменты точно посередине между Z-дисками и позволяет мышцам растягиваться за пределы области перекрывания толстых и тонких филаментов без разрушения саркомера. Поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами для

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг другого мономеров актина толщиной по 5 нм (рис. 7.2). Эта структура похожа на две нитки бус, скрученные по 14 бусин в витке. В цепях актина регулярно примерно через 40 нм встроены молекулы тропонина, а сама цепь охватывает нить тропомиозина. При сокращении мышцы тонкие нити вдвигаются между толстыми. Происходит относительное скольжение нитей без изменения их длины. Этот процесс обусловлен взаимодействием особых выступов миозина - поперечных мостиков с активными центрами, расположенными на актине. Мостики отходят от толстой нити периодично на расстоянии 14,5 нм друг от друга. [c.145]

Таким образом, кинетическая теория позволила объяснить феноменологическое уравнение Хилла (11.6). Кроме того, эмпирические константы, входящие в это уравнение, приобрели четкий физический смысл. Например, величина Р JN о = afs представляет собой максимальную силу, которую может развивать одно мышечное волокно (его полу-саркомер), когда все поперечные мостики находятся в тянущем состоянии. В выражениях (11.17) и (11.18) величина кгб является максимальной скоростью укорочения полусаркомера (скольжения нитей) при Pj = О, а произведение 2Nk2O = V м — скоростью укорочения ненагружен-ной мышцы. [c.225]

Белок скелетной мышцы млекопитающих миозин состоит из трех субъединиц полипептида, называемого тяжелой цепью (Л1г=200ООО), и двух типов легких цепей (Л1г = 20 000) молекула миозина содержит по две копии каждой из этих трех субъединиц. Под электронным микроскопом она выглядит как палочка, образованная двойной спиралью палочка оканчивается двумя глобулярными головками, которые называют поперечными мостиками (рис. 4.2,А). Легкие цепи локализованы только в области головок. Молекулы миозина упакованы в А-нитях упорядоченным образом в виде спирали, при этом наружу выступают поперечные мостики (рис. 4.2,5) именно они обладают АТРазной активностью. [c.64]

Линия М расположена в середине саркомера, где отсутствуют головки миозиновых молекул. Белки этой линии образуют пять поперечных сублиний на расстоянии друг от друга 21—22 нм. Они формируют мостики, объединяющие толстые нити между собой, и являются местом прикрепления цитоскелета. К белкам линии М относят изозшл креатинкиназы (мол. масса 80 ООО), М-белок (мол. масса 165 ООО) и миомезин (мол. масса 165 ООО). Креатинкиназа катализирует перенос фосфо-рильного остатка с креатинфосфата на АОР с образованием АТР. Особенно много его в белых быстрых мышцах. В красных, богатых миоглобином и более медленно сокращающихся мышцах меньше М-белка и миомезина, чем в белых. Детальная характеристика минорных белков дана в главе 4. [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология