Ферменты трансмембранного транспорта

После связывания инсулина с рецептором возможны два типа эффектов быстрые (секунды-минуты) — трансмембранный транспорт, фосфорилирование белков, активация и ингибирование ферментов, транскрипция генов медленные (часы) — синтез белков, репликация ДНК, пролиферация клеток. Основные эффекты инсулина представлены в таблице [c.390]

Липидный бислой определяет основные структурные особенности биологических мембран, тогда как белки ответственны за большинство мембранных функций. Они выступают в качестве специфических рецепторов и ферментов, осуществляют транспорт через мембрану различных веществ и т. д. Большинство мембранных белков пронизывает бислой в виде одиночной а-спирали но есть и такие, которые пересекают бислой несколько раз в виде серии а-спиралей. Следующая группа белков ассоциирует с мембраной, не пересекая бислой, а прикрепляясь к той или другой стороне мембраны. Многие из этих белков связаны нековалентными взаимодействиями с трансмембранными белками, есть и такие, которые [c.376]

Для завершения принципиальной схемы необходимо сформулировать правила, которые будут определять закономерность чередования основных функциональных состояний фермента. Для этого исходным положением был выбран факт существования трансмембранного транспорта катионов и существование окклюдированных [c.100]

Природа отмеченных изменений исследована в экспериментах с изолированными плазматическими мембранами. Оказалось, что наиболее чувствительным к УФ-облучению компонентом является АТФаза, связанная с трансмембранным ионным транспортом, причем ее фотоинактивация происходит в результате прямого поглощения квантов УФ-света. В пользу этого свидетельствует тот факт, что чувствительность АТФазы к УФ была одинаковой при облучении как мембран, так и раствора очищенного фермента. Па основании снятого спектра действия УФ-инактивации мембранной АТФазы предполагают, что ее хромофором является триптофан. [c.453]

Одно из самых значительных достижений рентгеноструктурного анализа белков последних лет, которое не может не повлиять на дальнейшее развитие биологии и становление ее новой области -молекулярной биологии клетки, состоит в начавшейся расшифровке трехмерных структур первых мембранных белков. Перед обсуждением полученных здесь результатов целесообразно кратко сообщить о том, что было известно об этих белках до исследования их с помощью рентгеновской дифракции. Если основные структурные особенности биологических мембран определяются молекулами липидного бислоя, то специфические функции мембран выполняются главным образом белками. Они ответственны за процессы превращения энергии, выступают в качестве рецепторов и ферментов, образуют каналы активного и пассивного транспорта молекул и ионов различных веществ через мембраны, охраняют организм от проникновения чужеродных антигенов и стимулируют иммунный ответ клеточного типа. В обычной плазматической мембране белок составляет около 50% ее массы. Однако в некоторых мембранах, например во внутренних мембранах митохондрий и хлоропластов, его содержание поднимается до 75%, а в других, например миелиновой мембране, снижается до 25%. Многие мембранные белки пронизывают липидный бислой насквозь и контактируют с водной средой по обеим сторонам мембраны. Молекулы этих белков, называемых трансмембранными, как и окружающие их молекулы липидов, обладают амфипатическими свойствами, поскольку содержат гидрофобные участки, взаимодействующие внутри бислоя с гидрофобными хвостами липидов, и гидрофильные участки, обращенные к воде с обеих сторон мембраны. Другая группа мембранных белков соприкасается с водой только с одной стороны бислоя [234, 235]. Одни из них погружены только во внешний или во внутренний слой мембраны, другие ассоциированы за счет невалентных взаимодействий с трансмембранными белками, третьи прикреплены к мембране с помощью ковалентно связанных с ними цепей жирных кислот, внедренных в липидный слой. [c.56]

Обмен углеводов. Инсулин стимулирует гликолиз, повышая активность ключевых ферментов глюкокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. В печени он снижает активность глюкозо-6-фос-фатазы. Эти процессы и стимуляция трансмембранного транспорта глюкозы обеспечивают поток глюкозы из крови в клетки. Инсулин стимулирует синтез гликогена за счет активации гликогенсинтазы (дефосфорилирование фермента в форму / — активную) этот процесс сопряжен с активацией фосфодиэстеразы и уменьшением внутриклеточной концентрации цАМФ, а также активацией фосфатазы гликогенсинтетазы. Действие инсулина на транспорт глюкозы, гликолиз, гликогеногенез продолжается секунды-минуты и включает фосфорилирование-дефосфорилирование ферментов. Длительное действие на уровень глюкозы в плазме зависит от ингибирования инсулином глюконеогенеза в печени гормон тормозит синтез ключевого фермента — фосфоенолпируваткарбоксикиназы (путем селективного контроля транскрипции гена, кодирующего мРНК этого фермента). Инсулин — единственный гормон, снижающий содержание глюкозы в крови. [c.391]

Реакции- синтеза и гидролиза АТФ катализируются АТФ-синтетазным комплексом, локализованным во внутренней мембране митохондрий. Обе реакции сопряжены с трансмембранным переносом Н+. Н+—АТФаза митохондрий сердца быка состоит из фактора и мембранного компонента / о- Фактор Р может быть отделен от мембраны и катализировать гидролиз АТФ в растворе. Реакция синтеза АТФ, сопряженная с трансмембранным переносом Н+, протекает только в том случае, когда фактор Р связан с мембраной. Мембранный компонент АТФ-синтетазного комплекса образует протонный канал , обеспечивая транспорт Н+ с внешней стороны митохондриальной мембраны к фактору Р, где находится активный центр фермента. [c.474]

Одновременно с фотосинтетическим транспортом электронов происходит перенос протонов из стромы хлоропласта во внутритилакоидное пространство — возникает трансмембранный электрохимический градиент ионов водорода (рН-градиент), используемый затем комплексом фермента АТФ-синтетазы для синтеза АТФ из АДФ и неорганического фосфата в процессе фотосинтетического фосфорилирования. При нециклическом токе электронов и сопряженном с ним фотофосфорилировании происходит образование восстановителя НАДФН и АТФ. При альтернативных путях переноса электронов — циклическом и псевдоцикличес-ком — образуется только АТФ. [c.421]

Целый ряд соединений, в том числе фенобарбитал и сахарин, может играть роль промоторов в различных органах. Активное начало кротонового масла—смесь форболовых эфиров, а наиболее активный среди них—12-О-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат (ТФА), вызывающий целый ряд эффектов. Наиболее интересными оказались данные, согласно которым протеинкиназа С может служить рецептором ТФА. Повышение активности фермента в результате взаимодействия с ТФА может вызвать фосфорилирование ряда мембранных белков, что в свою очередь ведет к изменению транспорта и других функций клеток. Этот важный результат позволяет связать действие некоторых опухолевых промоторов с их влиянием на трансмембранную передачу сигналов (см. ниже Факторы роста ). Многие опухолевые промоторы изменяют экспрессию генов однако механизмы, с помощью которых промоторы превращают инициированные клетки в опухолевые, остаются пока невыясненными. [c.356]

С текучестью мембран тесно связаны функциональная активность мембраносвязанных ферментов, а также функционирование систем пассивного транспорта. Формирование кинков, обусловленное появлением в липидном бислое флуктуирующих объемов, является одним из возможных механизмов трансмембран- [c.23]

Процесс переноса ионов через мембрану с помощью натриевого насоса не требует затрат энергии, если исключить работу по переносу нескомпенсированного заряда Ка против трансмембранного потенциала при электрогенном транспорте. На это указывает существование в схеме натриевого насоса На /Ка+ и К /К+-обменов, для которых АТР требуется лишь как кофактор, но не источник энергии. Можно предполагать, что энергия АТР при работе Ма+, К -АТФазы затрачивается на узнавание ионов Ма" и К , т.е. на связывание и сбрасывание ионов с нужной стороны мебраны. В норме катионы связываются с той ее стороны, где их мало, а сбрасываются туда, где их концентрация велика. Такие изменения сродства ионсвязывающих центров сопряжены с конформационными изменениями фермента, которые и являются главными энергоакцепторными стадиями реакции. [c.48]

Трансмембранные ферменты, участвующие в транспорте веществ. Это транспортные АТФазы, охаракте эизованные в главе 1. [c.79]

Переход в фазу геля липидов, иммобилизованных белками, приводит к снижению активности ферментов, что выявляется на графиках Аррениуса в виде изломов кривых. Эти фазовые превращения могут привести к различным последствиям нарушить активный и пассивный транспорт метаболитов и ионов, синтез веществ, производство энергии в клетке. В некоторых типах мембран (например, Е. oli) кроме фазово-структурных переходов анулярных липидов может происходить латеральное разделение липидов в бислое, что способствует формированию трансмембранных дефектов, через которые содержимое клетки может покидать цитоплазму. В развитии дефектов в мембране важную роль играют холестерин и Са +. Холестерин следует рассматривать как термальный буфер его содержимое в мембране непосредственно определяет ширину температурного интервала фазовых переходов в липидном матриксе. [c.42]

Исследования, направленные на по иск этого гипотетического фермента — переносчика липидов, способов регистрации его активности. Сравнение скорости трансмембранного переноса диглнцерида (очень быстрая) со скоростью обмена соответствующего фосфатидилдиглицерина (очень медленная) позволило предположить, что в движении через мембрану основным препятствием служат гидрофильные полярные группы фосфолипидов. Было выдвинуто предположение, что флиппаза облегчает транспорт полярных группировок через мембрану. [c.173]

Говоря об энергетическом состоянии клетки, следует отметить также важную роль энергизации мембраны, которая возникает в результате работы так называемого протонного насоса. Этот механизм, существующий в различных прокариотических и эукариотических мембранах, использует энергию окисления, света и гидролиза АТФ для откачивания протонов из клетки через мембрану. В результате создаются градиент концентрации ионов водорода (АрН) и электрический мембранный потенциал (АЧ ), которые в совокупности образуют трансмембранный электрохимический потенциал ионов водорода (Др1н+). Энергия, запасенная в этом потенциале (протонодвижущая сила), используется в процессах синтеза АТФ, активного транспорта и движения клеток с помощью жгутиков. Кроме того, со значением мембранного потенциала может быть связана активность некоторых ключевых ферментов, контролирующих, в частности, синтез и стабильность таких регуляторных молекул, как ффГфф и цАМФ. [c.49]

Согласно этой схеме, фитогормоны образуются в разных частях растений, в том числе в хлоропластах, и действуют на процессы фотосинтеза как дистанционно, так и непосредственно на уровне хлоропластов. Дистанционное действие осуществляется благодаря регулирующему влиянию фитогормонов на процессы роста и развития (эпигенез), на отложение веществ в запас, на транспорт ассимилятов, т. е. на формирование и активность аттрагирующих центров. С другой стороны фитогормоны оказывают прямое действие на функциональную активность хлоропластов через изменение состояния мембран, активность ферментов, генерацию трансмембранного потенциала. Доказана также роль фитогормонов, в частности цитокинина, в биогенезе хлоропластов, синтезе хлорофилла и ферментов цикла Кальвина. [c.106]

Связь между протонным насосом, создающим трансмембранный градиент концентрации Н+, и образованием АТР (хемиосмотическая гипотеза Митчелла) активно изучается на самых разнообразных объектах — мутантах водорослей, целых и лопнувших хлоропластах, препаратах субхлоропластных мембран. При этом исследуется влияние сопрягающих факторов и АТРаз, антител, ингибиторов и разобщителей, регуляторов электронного транспорта и т. п. Локализация образования АТР точно еще не установлена. Обнаружены два участка, связанных с фотосистемами I и И, в которых синтез АТР сопряжен с транслокацией протонов. До снх пор не установлена точная стехиометрия процесса фотофосфори-лирования, т. е. отношение ЫАОРН/АТР. Иначе говоря, неизвестно, чему равно отношение АТР/2е- (1,0, 1,33 или 2,0 ), а это очень важное значение, поскольку, получив ответ на этот вопрос, можно узнать, сколько квантов необходимо для фиксации одной молекулы СОг. Значительные успехи достигнуты в изучении структуры АТРазы — 5 белковых субъединиц этого фермента показаны на рис. 8.1. Постепенно выявляются и свойства этих субъединиц — способность к связыванию с мембраной, ингибиторная активность, протонный обмен, связывание фосфатов и т. п. [c.119]

Патогенез болезни обусловлен тем, что при отсутствии синтеза трансмембранного регулятора (первичного продукта гена) нарушается транспорт хлоридов в эпителиальных клетках. Это приводит к избыточному выведению хлоридов, следствием чего является гиперсекреция густой слизи в клетках поджелудочной железы, бронхов, слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта. Выводные протоки поджелудочной железы закупориваются, слизь не выводится, образуются кисты. Ферменты поджелудочной железы не поступают в просвет кишечника. Гиперпродукция слизи в бронхиальном дереве ведет к закупорке мелких бронхов и последующему присоединению инфекции. Подобные процессы развиваются в придаточных пазухах носа и в канальцах семенников. В потовой жидкости повышена концентрация ионов натрия и хлора, что и является основным диагностическим лабораторным тестом [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология