Ароматические боковой цепи

Ароматические боковые цепи [c.381]

Вообще говоря, существуют еще три уровня специфического узнавания субстратов в ферментативном катализе. Давайте рассмотрим пептидную связь в полипептидной цепи. Боковая цепь Рг определяет нормальную специфичность фермента. Для а-химотрипсина Нг — это ароматическая боковая цепь, а гидрофобная полость (ароматическая щель) в активном центре предназначена для взаимодействия с аминокислотой, узнаваемой ферментом. Такую избирательность называют первичной структурной специфичностью. [c.235]

О конформационных изменениях полимеров часто можно судить по-изменению спектров поглощения ароматических боковых цепей аминокислот, а также пуриновых и пиримидиновых оснований (рис. 2-28). Другими ценными методами являются инфракрасная спектроскопия раман-спектроскопия, флуоресцентный анализ и КД-спектроскопия все эти методы рассматриваются в гл. 13. [c.191]

Ряд работ посвящен исследованию спектров ЯМР ангиотензина II, дающих наибольшую информацию о пространственном строении молекулы. Однако единства в интерпретации экспериментальных данных нет и здесь, Одни авторы [41] считают, что спектры свидетельствуют о существовании ангиотензина II в растворе в одной конформации, имеющей преимущественно вытянутую форму. Другие [42] делают вывод о том, что молекула имеет свернутую форму, в которой ароматические боковые цепи остатков Туг и His располагаются параллельно друг другу и эффективно взаимодействуют, а карбонильная группа остатка Asp образует водородную связь с аминогруппой остатка Туг . Изучение времени С-спин-решеточной релаксации привело авторов работы [43] к выводу о наличии большой конформационной подвижности первых двух остатков и отсутствии -изгиба у этой части молекулы. Авторы работы [44], используя тот же метод, пришли к иному заключению. Они считают, что все остатки ангиотензина II, за исключением остатка Туг , имеют примерно одинаковую конформационную свободу в наибольшей степени ограничена подвижность боковой цепи остатка Туг , взаимодействующей с многими остатками молекулы. Вицинальные константы всех остатков ангиотензина II [36, 45, 46] имеют значения, удовлетворяющие любым величинам ф, у каждого остатка в низкоэнергетических областях R, В и, следовательно, 2 комбинациям конформационных состояний остатков в пептидной цепи молекулы. Всего для молекулы ангиотензина на основе экспериментальных данных, главным образом спектров ЯМР, было предложено не менее десяти различных моделей (см. [22, 26, 27]). [c.280]

Все ароматические остатки содержат одно разделяющее метиленовое звено. Фенилаланин несет самую большую полностью неполярную боковую цепь. Как и в трех других ароматических боковых цепях, в этом случае между С и ароматическим кольцом имеется Ср-метиленовая группа. Даже при наличии метиленовой группы [c.20]

His подходит для каталитических целей. Г истидин содержит гетероциклическую ароматическую боковую цепь, для которой рК = = 6,0 (табл. 1.1). В физиологическом интервале pH его имидазоль-ное кольцо может либо оставаться незаряженным, либо присоединять ион Н" из раствора. Поскольку такое присоединение происходит достаточно легко, гистидин может выполнять роль ката- [c.21]

Характер ароматических боковых цепей [c.226]

Вращение ароматических боковых цепей в молекулах [c.70]

При дегидрогенизации коротких ароматических боковых цепей при 500—600° С на большом числе различных окисных катализаторов с хорошими выходами происходит образование стиролов [c.107]

Одним из механизмов влияния, оказываемого инфекцией на ферментативный аппарат клетки, может служить окисление пероксидазой и полифенолоксидазой ароматических боковых цепей аминокислот, входящих в состав белковой части окислительных ферментов. Инактивация ферментов, их конденсация могут осуществляться также через посредство хинонов, образующихся при окислении свободных фенолов. [c.329]

Структуры двадцати а-аминокислот, обычно присутствующих в белках, приведены в табл. 4.1. Удобно разделить все аминокислоты на три группы в зависимости от характера их боковых цепей (К-групп) 1) аминокислоты с ионными боковыми цепями, 2) с полярными неионными боковыми цепями и 3) с неполярными алифатическими или ароматическими боковыми цепями. [c.101]

Карман, связывающий ароматические боковые цепи специфических субстратов химотрипсина, представляет собой четко выраженную впадину глубиной 10—12 А, имеющую в поперечном сечении размеры 3,5—4 А на 5,5—6,5А [48]. Эти параметры точно соответствуют размерам ароматического кольца, ширина которого составляет 6 А, а толщина — 3,5 А. Диаметр метиленовой группы равен 4 А (гл. 9), так что боковые цепи лизина или [c.40]

Фенилаланин, тирозин и триптофан имеют ароматические боковые цепи. [c.22]

Стизолобиновая кислота (3) в проростках гороха содержит пироновое кольцо, гормон щитовидной железы тироксин (4) — иодзамещенную ароматическую боковую цепь [c.20]

Боковые цепи. Результаты предшествующего рассмотрения в определенной степени предопределяют и ответ на вопрос о соответствии конформационных состояний боковых цепей аминокислотных остатков в белках и свободных молекулах метиламидов N-ацетил-а-аминокислот. В самом деле, трудно представить наличие полного соответствия у основных цепей и отсутствие такового у боковых цепей. Тем не менее анализ конформационных состояний последних с точки зрения ближних взаимодействий не лишен целесообразности. Для удобства рассмотрения боковые цепи аминокислот можно разделить на гидрофобные (неполярные) и гидрофильные (полярные). Конформации гидрофобных боковых цепей определяются прежде всего ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями, которые могут иметь как стабилизирующий, так и дестабилизирующий характер, В первом случае они называются дисперсионными, или лондоновскими, взаимодействиями. У монопептидов из-за небольшого числа атомов в молекулах энергия дисперсионных взаимодействий невелика, и поэтому их конформационные состояния определяются в основном мощными силами отталкивания. У полярных боковых цепей значительную роль могут играть также (но не исключительно ) электростатические взаимодействия и водородные связи. Среди боковых цепей гидрофобных остатков можно выделить цепи, имеющие разветвление при атоме СР (Val, Не) и не имеющие такого разветвления. К последним относится группа аминокислотных остатков Phe, Туг, Тгр, His с ароматическими боковыми цепями. Изложенные в предшествующем разделе результаты теоретического конформационного анализа метиламида N-aцeтил- -фeнилaлaнинa (см. табл. 11,14) свидетельствуют о том, что в этой молекуле пространственные формы основной и боковой цепей взаимосвязаны каждой форме основной цепи соответствуют определенные энергетически выгодные положения заместителя, На рис, 11.26 представлена конформационная карта ср-у фенил аланинового монопептида, разделенная пунктирными линиями на области, [c.186]

Заключение. Действие химотрипсина по отношению к субстратам с длинной пептидной цепью достаточно специфично, что позволяет использовать его для селективного расщепления белков. Если пролильный остаток расположен за аминокислотой с ароматической боковой цепью, то пептидная связь устойчива к гидролизу. [c.206]

Установлено, что при этом аминогруппа Иле соединяется с Y- OOH-группой остатка Асп 194 и образуется глубокая полость. Локальное окружение этих групп имеет малую диэлектрическую проницаемость и ионная связь СОО"—H3N+ очень сильна. Активный центр химотрипсина содержит Сер 195, Гис 57 вблизи поверхности полости, глубже расположен Асп 102, его карбоксильная группа образует водородную связь с имидазолом Гис 57, который становится сильно поляризованным и притягивает протон гидроксила Сер 195. Участок, определяющий специфичность химотрипсина по отношению к ароматическим боковым цепям, расположен в глубокой полости вслед за активным центром. На рис. 6.22 дана схема превращения химотрипсиногена в химотрипсин (см. [c.393]

В 1949 г. для гидролиза белков впервые применили карбокси-пептидазу, которая специфически гидролизует С-концевые пептидные связи [99]. В дальнейшем было показано, что на скорость расщепления карбоксипептидазой влияют многие факторы, причем наиболее важным является характер боковой цепи С-концевой аминокислоты и до некоторой степени природа соседней с ней аминокислоты [57]. Легче всего отщепляются С-концевые аминокислоты, содержащие ароматическую боковую цепь, за ними следуют аминокислоты с большой алифатической боковой цепью и затем аминокислоты с алифатической боковой ценью меньшего размера. Еще больше уменьшается скорость отщепления при наличии в боковой цепи кислотных или основных групп С-концевой нролин и оксипролин устойчивы к отщеплению. [c.406]

Пепсин следует считать ферментом, разрывающим связи избирательно, поскольку не все их типы одинаково доступны его действ ию. Атакуемость субстрата пепсином определяется следующими условиями 1) субстрат должен содержать пептидные связи 2) обе аминокислоты, участвующие в образовании пептидной связи, должны иметь L-конфигурацию 3) наиболее доступны аминокислотные остатки, содержащие ароматические боковые цепи (хотя [c.424]

Атом железа, принадлежащий плоской гемогруппе, связан с азотом имидазола гистядинового остатка. Шестое координационное положение у атома железа в исследованных кристаллах занято водой. Найденная из рентгенографических данных ориентация гемогруппы в молекуле согласуется с результатами определения ее ориентации с помощью электронного парамагнитного резонанса. Полярные группы пропионовой кислоты порфирина находятся вблизи поверхности молекулы, тогда как неполярные винильные группы расположены внутри. Сторона гемогруппы, обращенная к белковой части молекулы, находится в контакте с неполярными боковыми цепями в непосредственной близости от нее расположено несколько ароматических боковых цепей. За исключением связи железо — гистидин, все свя- [c.265]

Почти во всех случаях остаток изолейцина заменен на остаток лейцина, а в случаях (6) и (7) в молекулу пептида вместо лейцина введен лизин. Концевыми аминокислотами всегда являлись аминокислоты с ароматическими боковыми цепями только у пептидов (8) и (9) С-концевой фенилаланин заменен на тирозин. Вместо остатка ь-глутаминовой кислоты введена п-глут-аминовая кислота (2), глутамин (9), нейтральная аминокислота— валин (3) и основная аминокислота — лизин (4), (5), (7). Схемы синтеза соединений (1) — (9) аналогичны пути получения H-Tyr-Ileu-Gly-Glu-Phe-OH. [c.396]

Около 10—15 лет назад наивно полагалп, что все процессы окнсления олефннов в аллильное положение, а также все процессы окисления ароматических боковых цепей по связям С—Н, примыкающим к ароматическому ядру, являются гомолитиче-скими процессами. Однако в настоящее время это обобщение следует принимать с осторожностью, поскольку некоторые окис- лители, такие, как двуокись селена (гл. 7), у которых пока не выявлено никаких других особенностей, указывающих на способность реагировать по гомолитическому механизму, взаимодействуют все же с аллильными системами. Действительно, резонансная стабилизация радикала —СН—СН = СН—, способствующая гомолитическому дегидрированию, сравнима с резо- [c.135]

X42X38 А имеет почти сферическую форму и, следовательно, компактнее, чем было предсказано на основании величины f/fo, определенной из коэффициентов диффузии [45]. В непосредственной близости от атома цинка находится полость, которая оказалась участком связывания ароматической боковой цепи глицилтирозина (ср. рис. 15.6 и 15.8). Это углубление на поверхности молекулы хорошо просматривается даже на картах КПА с низким разрешением [46]. При высоком разрешении в этой полости видно несколько молекул воды. От атома цинка в сторону, противоположную ей, проходит выемка или канал, в который можно поместить ацилированные трипептиды (разд. 2.4.1). Из общего числа 307 остатков 115 входят в спиральные структуры, 45 — в протяженные р-струк-туры, а оставшиеся 147 — в структуры, которые можно назвать нерегулярными в том смысле, что они отличаются от типичных. В табл. 15.2 приведены типы вторичной структуры, которые наблюдаются при рассмотрении пептидной цепи. Все спиральные участки, за исключением трех сравнительно коротких (остатки 112— 122, 173—187 и 254—262), расположены в левой части молекулы, изображенной на рис. 15.3. Фактически ни один из них нельзя считать находящимся внутри молекулы. Центр КПА и одна из сторон активного центра образованы участком с искаженной Р-структурой, состоящим из восьми сегментов, которые расположены таким образом, что четыре пары цепей параллельны, а три антипараллельны (рис. 15.4). На рис. 15.3 участок с р-структурой расположен перпендикулярно плоскости листа, в результате чего [c.511]

Предположения I и V. Первый шаг при попытке установить справедливость предположения I должен состоять в том, чтобы определить, имеются или отсутствуют в молекуле остатки, которые могут дать аномальный вклад в оптическую активность, например пролил, цистинил или любой из аминокислотных остатков с ароматическими боковыми цепями. То, что ароматические боковые-цепи дают вклад во вращение, можно выяснить, исследуя КД или ДОВ концентрированных растворов белка в спектральной области 250—300 ммк. Однако если оптически активные полосы не наблюдаются в этой области спектра, то еще нет уверенности в том, что хромофоры боковых цепей не дают вклада [c.275]

Карбоксипептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную С-концевым аминокислотным остатком. Существует две разновидности карбоксипептидаз карбоксипептидаза А и карбоксипептидаза В. Карбоксипептидаза А первоначально выделяется в виде прокарбоксипепти-дазы А, которая активируется трипсином. Карбоксипептидаза А отщепляет от пептида преимущественно С-концевые аминокислотные остатки с ароматическими боковыми цепями (механизм каталитического действия карбоксипептидазы А описан в главе 2). Карбоксипептидаза В также выделяется в неактивной форме затем, будучи активированной, она атакует С-концевые остатки, содержащие только аргинин и лизин. [c.377]

S hindler et aL, 1998). Таким образом, ароматические боковые цепи Phe 15, Phe 17 и Phe 27 в активном сайте важны и для связывания с нуклеиновыми кислотами, и для конформационной стабильности. [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология