Глицин, идентификация

Целью данной работы является разделение и идентификация аминокислот, смесь которых дается студенту в виде раствора. Задача разработана для гликокола (глицин гли), аланина (ала), валина (вал) и фенилаланина (фен). [c.36]

Вопросу анализа аминокислот методом хроматографии на бумаге посвящено большое число работ советских и иностранных авторов. Однако почти все они связаны с разделением аминокислот белков и других биологических препаратов [61. Наша попытка применить их для анализа мелассы не дала положительных результатов, что можно объяснить мешающим действием остальных компонентов мелассы, ио отношению к которым содержание отдельных аминокислот составляет лишь 0,1—3 вес. %. Описанный в литературе метод 17, 81, состоящий в сорбции аминокислот на катионите с последующей их элюцией и идентификацией на бумаге неудобен, так как требует сложной специальной аппаратуры и чрезмерно длителен. Первой частью нашего исследования было хроматографическое разделение искусственной смеси из десяти аминокислот, приблизительно имитирующей аминокислотный состав мелассы [1, 81. Смесь включала лизин, аргинин, серии, глицин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, а-аланин, валин, метионин и лейцин. Растворы аминокислот готовили в 15%-ном этиловом спирте с концентрацией 0,5—1 у аминокислоты в 1 мкл. [c.212]

Последующие пики для разных аминокислот различны. На пирограмме валина вслед за дв окисью углерода проявляется этилен, в то время как на пирограммах глицина и серина этилен отсутствует и вслед за двуокисью углерода проявляется аммиак. На пирограмме валина аммиак выходит вслед за этиленом. Для идентификации этилена из масс-спектра также приходится вычитать линию с т/е, равной 44 от предыдущего пика СОг. [c.50]

Аспарагин дает реакцию с нингидрином на хроматографической бумаге, но его идентификация затруднена в тех случаях, когда рядом с ним расположены аргинин, аспарагиновая кислота, глицин, серии или некоторые другие [c.270]

Схема прибора С. Миллера приведена на рис. 49. В реакционную колбу, содержащую смесь газов, были вмонтированы вольфрамовые электроды. В течение недели пропускали искровые разряды напряжением 60000 В. Содержащуюся в другой малой колбе воду поддерживали в состоянии кипения. Пары воды проходили через реакционную колбу и конденсировались в холодильнике. В процессе циркуляции они захватывали из реакционной колбы продукты реакции и переносили их в ловущку, где и осуществлялось их концентрирование. При идентификации продуктов реакции были обнаружены аминокислоты (глицин, а- и Р-аланин, глутаминовая, аспарагиновая кислоты и др.) и органические кислоты (муравьиная, уксусная, пропионовая, гликолевая, молочная). По данным С. Миллера, основными первичными продуктами реакции в зоне разряда являются альдегиды и цианистый водород. Вторичные реакции, происходящие в водной фазе, приводят к образованию из них аминокислот и органических кислот. [c.191]

Достижения физики и химии на рубеже 18—19 вв. (формирование законов сохранения материи и энергии, открытие Оа и На, выяснение хим. сущности горения) обусловили развитие исследований окислительных, фотосинт. и др. метаболич. процессов в живой клетке. С сер. 18 в. начинается период выделения и идентификации индивиотальиых орг. в-в растит, и животного происхождения. К 30-м гг. 19 в. были открыты и исследованы могие орг. к-ты (муравьиная, уксусная, молочная, лимонная и др.), глицерин, мочевина, глюкоза, холестерин, ряд алкалоидов, первые аминокислоты (глицин и лейцин) и др. Однако невозможность их синтеза в то время хим. путем привела к ложному представлению о существовании жизненной силы , определяющей сущность живого организма.. Начало науч. опровержению этих идеалистич. представлений было положено в 1828 осуществленным Ф. Велером хим. синтезом мочевины. [c.76]

Как видно из рис. 9, нри идентификации глицина лучший результат достигается с количествами вещества порядка 0,5—1,0 мкг [82]. Большие количества дают заниженную величину Л/, а очень малые количества соединений могут быть слабо заметны или вовсе не проявиться малочувствите.яьным реагентом. В то же время есть реагенты, которые позволяют обнаружить до 0,005 мкг вещества [15]. Поэтому для получения точных результатов следует знать чувствительность проявителя и правильно подобрать количество испытуемого соединения или смеси веществ. [c.31]

С высоким сродством к электронам устраняет необходимость калибровки при детектировании и сводит к минимуму очистку образцов перед их хроматографическим определением, что особенно важно при анализе природных продуктов. ]У1етиловые эфиры ДНФ-производных были использованы для идентификации аминокислот, образующихся при гидролизе полипептида грамицидина А [58] (рис. 10). Аланин, валин, глицин, лейций и изолейцин определялись количественно с точностью до 2 % при хроматографическом разделении на двухметровой колонке с силиконовой жидкой фазой ЗЕ-ЗО. Наиболее полное разделение некоторых нейтральных алифатических и дикарбоновых аминокислот в виде фенилтиоги-дантоинов и метиловых эфиров ДНФ-производных получено при анализе на колонке с фторированным силиконовым полимером РР-1 и низким содержанием стационарной жидкой фазы [59]. [c.268]

Вторую неразделившуюся группу (МФТГ и глицин) идентифицируют по цветной реакции с аммиаком (ФТГ-глицин образует темно-красное пятно). Для идентификации ФТГ-производных [c.312]

С целью идентификации летучих продуктов пиролизу при 500° С в течение 10—12 сек. были подвергнуты алифатические моноаминокарбоновые кислоты глицин, аланин, валин, изолейцин [122]. Разделение продуктов пиролиза проводили при 25,46 и 55°С на колонках с активированным углем, силикагелем, а также на колонке с 2,4-днметилсульфоланом на хромосорбе Р нри детектировании по теплопроводности. Хроматограммы продуктов пиролиза — двуокиси и окиси углерода, метана, этана, полученные на колонках с активированным углем и силикагелем, различались в основном количественным соотношением. На колонке с 2,4-ди-метилсульфоланом были идентифицированы углеводороды С — g. [c.63]

ПОЛОСЫ поглощения. В той же области спектра поглощают гидрохлориды простых аминов бутиламина [37] и метиламина [38]. Томпсон и др. [19] обнаружили полосу поглощения 3100 см у гидрохлорида глицинового эфира, в то время как фенилглициновая соль натрия с незаряженной группой ЫНг дает обычную аминную полосу поглощения вблизи 3370 смГ . Гор и др. [24] подтвердили наличие полосы поглощения вблизи 3000 см у растворов глицина в тяжелой воде, содержащей ВС1. С другой стороны, при рассмотрении спектров гидрохлоридов аминокислот, опубликованных Рендаллом и др. [17], можно сделать заключение, что семь соединений, содержащих группу ЫНд, и три соединения, содержащих группу не поглощают в этой области, в то время как пять других соединений с группой ЫНд поглощают в пределах 3145—3049 слГ . Это свидетельствует о необходимости дальнейшей работы в этом направлении, так как если бы было подтверждено, что гидрохлориды аминокислот не поглощают в этой области, то было бы обоснованным сомнение в правильности отнесения этого поглощения к группе КНд. Однако поскольку все исследованные до настоящего времени нейтральные аминокислоты определенно поглощают в этой области, данная корреляция вполне может быть использована для их идентификации. Полосы валентных колебаний ЫН+ наблюдаются также у координационных соединений, таких как аммины кобальта. Эти соединения были изучены рядом исследователей [39—45]. Однако в этих случаях заряд, сосредоточенный на атоме азота, существенно меньше и частоты антисимметричных и симметричных колебании равны соответственно примерно 3300 и 3150 см -. [c.340]

Аргинин 1 фенилаланин ] пролин ] лейцин + изолейцин I валин лизин тирозин I аланин 1 треонин 1 глицин дженколевая кислота 1 серин лан-тионин I глутаминовая кислота аспарагиновая кислота цистин цистиновая кислота. Идентификация (порядок — в первой, фенольной, хроматограмме) [c.271]

Новая аминокислота тирозин триптофан I фенилаланин [ метионин лейцин I изолейцин валин 1 новая аминокислота пролин треонин гистидин I аланин новая аминокислота I серинI глицин аргинин лизин I глутаминовая кислота ] аспарагиновая кислота. Идентификация и определение (порядок — в первой, коллидиновой, хроматограмме) [c.271]

Эта окраска вовсе не является характерной только для аминокислот пептиды, белки н другие аминосоединения также дают ее . Однако она позволяет открывать на бумаге исключительно малые количества аминокислот и пептидов с короткой цепью. Порядок определяемых величин можно видеть по данным табл. 6, хотя абсолютные количества несколько зависят от условий опыта. Тем не менее весьма поучительно сравнить получаемые результаты. Например, можно видеть, что в случае глицина проба с нин-гидрином в 15 раз чувствительнее, чем в случае аргинина, тирозина, лизина или глутаминовой кислоты следовательно, простого взгляда на хроматограмму недостаточно для оценки относительного количества аминокислоты. Иногда при идентификации аминокислоты может помочь оттенок окраски пятна. [c.127]

Методика анализа свободных аминокислот описана Шустером [79]. На колонке, заполненной лихросорбом ЫНг (размер-частиц 5 мкм), используя градиентное элюирование смесью ацетонитрил— фосфатный буферный раствор, он за 30 мин разделил около 20 аминокислот, входящих в состав растворов для внутривенного введения. Обнаружение свободных аминокислот проводилось по их поглощению при 200 нм, а их идентификация — по времени удерживания. Чтобы подтвердить отнесение пиков, спектры поглощения всех выделенных компонентов сравнивались со спектрами чистых препаратов аминокислот. В этой статье, как и в работах, посвященных анализу аминокислот в виде их производных, содержится утверждение, что картина разделения очень сильно зависит от температуры колонки, а также от условий ее эксплуатации. Согласно данным Шустера, снижение эффективности колонки может привести к тому, что аспарагину, глутамину и глицину на хроматограмме будет соответствовать один пик. Авторы работ [54, 80] исследовали влияние различных факторов на время удерживания компонентов смеси и на разрешающую способность колонки более детально. [c.51]

Выделение и идентификация карбонильных соединений, образующихся при разложении ди-К-(1-дезокси-в-фруктоз-1-ил)-глицина, также были осуществлены Эйнетом. При нагревании разбавленного водного раствора дих идрата этого соединения (рИ 5) нри 100 в течение приблизительно [c.111]

Первоначальная реакция полипептида с фепилизотиоцианатом [схема (13), реакция I] проводится в присутствии пиридина и воды при pH 8,6. Пиридин и избыток реагента удаляют повторной экстракцией бензолом и фенилтиокарбамил(ФТК)-пептид лиофилизуют для удаления всей воды. Реакцию расщепления [схема (13), II] проводят с безводным хлористым водородом в нитрометане, причем фактором, определяющим скорость реакции, является растворимость ФТК-пептида в нитрометане. Оставшийся полипептид, который нерастворим в нитрометане, отделяют затем от растворимого анилинотиазолинона. Превращение последнего вещества в фенилтио-гидантоин (ФТГ) происходит в две стадии, из которых первая — гидролиз (III) — идет очень быстро и без осложняющих побочных реакций, тогда как вторая (реакция IV) протекает медленнее и катализируется ионами водорода. Ильзе и Эдман [130] нашли, что оптимальными условиями превращения ФТК-аминокислот в тиогидантоины является нагревание при 80° и pH 1 в течение 1 час. В этих условиях получаются количественные выходы гидантоинов из большинства аминокислот, исключая глицин (выход 85%), который реагирует медленно, а также серин (20%) и треонин, которые частично теряются в побочных реакциях, включающих дегидратацию за счет р-элиминирования в боковой цепи. Несмотря на это, выход ФТГ даже из серина достаточен для удовлетворительной идентификации его на бумажных хроматограммах. [c.154]

Типичный результат такого хроматографирования представ-,лен на фиг. 28. Для идентификации аминокислот была использована также хроматография на бумаге. Пятна, предположительно содержащие глицин и аланин, обрабатывали п-толуолсульфохло-ридом и выделяли образующиеся продукты. Их точки плавления сравнивали с точками плавления аутентичных образцов и таким образом устанавливали их идентичность. Подобным же образом были идентифицированы р-аланин и а-аминомасляная кислота. В табл. П приведен перечень образующихся аминокислот и указан их выход. [c.154]

Ларсен с сотрудниками [24] с успехом применили нитроиндандион для идентификации аминокислот в микроанализе. Для этого нагревают небольшое количество аминокислоты с насыщенным раствором нитроиндандиона на объективном стеклышке. Полученные кристаллы отсасывают, тщательно высушивают над микропламенем и в поляризационном микроскопе определяют коэффициент преломления. По кристаллографическим и оптическим данным можно определить следующие соединения /-аланин, /-аспарагиновую кислоту, /-цистеин, /-глутаминовую кислоту, глицин, /-гистидин, /-оксипролин, 3,5-дийод-/-тирозин, /-изолейцин, /-лнзпн, /-пролин, /,/-сер,ин и /,/-валин. [c.35]

Методы идентификации ЫНг-концевых остатков, обсуждаемые ниже, представляют собой другое мощное средство для выяснения вопроса об идентичности аминокислотных последовательностей полипептидных цепей субъединиц. Неидентичность двух цепей инсулина очевидна (см. табл. 6.2), поскольку на 1 моль инсулина приходится по 1 молю NH2-кoнцeвыx глицина и фенилаланина, В про- [c.172]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология