Мицеллы казеина

Соединения казеина с кислотами, основаниями и солями. Строение молекулы казеина до сих пор не выяснено. Несмотря на целый ряд. поверочных сопоставлений, нельзя утверждать, что молекулярный вес казеина соответствует индивидуальной молекуле, скорее казеин надо рассматривать как агрегат молекул, как мицеллу, соединенную силами вторичных валентностей отсюда и реакции его с кислотами и-основаниями нельзя рассматривать только в свете простых стехиометри-ческих отношений. Реакции казеина с кислотами, основаниями и солям соответствуют также поверхностно адсорбционным связям, а не только чисто химическим. Эти реакции не только образуют некоторые химические соединения, но и влияют на коллоидное состояние казеина. [c.63]

Введение в казеиновый клей синтетического латекса оказалось возможным благодаря тому, что оба компонента имеют близкое значение pH и хорошо смешиваются между собой, причем сам казеин является хорошим стабилизатором дисперсии латекса. Латекс равномерно распределяется по всей массе казеина, образуя эластичные мостики ме кду мицеллами казеина в высохшей пленке, делая ее эластичной. [c.110]

Для получения галалита высокого качества необходимо пользоваться сычужным казеином, который отличается высокими пластическими свойствами, светлой окраской и повышенным содержанием золы по сравнению с кислотным казеином. Однако внешний вид, а также механические свойства галалита зависят не только от качества исходного сырья, но и от методов его обработки. Большое влияние на прочность галалита оказывает степень ориентации казеиновых частиц (мицелл) в процессе пластикации (обработки). Лучшие условия для оптимальной ориентации казеиновых частиц достигаются при пластикации набухшего казеина на шнековых прессах. [c.445]

Обезжиренный шрот поступает в диффузоры 10 для выщелачивания казеина, а мицелла обрабатывается в дестилляторах б и т. п. Выщелачивание казеина в диффузорах производи Рся 0,2%-ным раствором каустической соды и известковой водой при 50° с применением острого пара и непрерывного перемешивания. Щелочной раствор белков (концентрации 2—3%) поступает в чан 11, откуда насосом 12 накачивается в напорный чан 13. Из последнего белковый раствор подается па фильтр-пресс 14. Далее раствор направляется в чан 16 для нейтрализации разведенной соляной, серной или уксусной кислотой, подаваемой из [c.465]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

Взаимодействие а -, и к-казеинов при образовании мицеллы значение углеводной части [c.51]

С повышением содержания этих компонентов в молоке, увеличением размеров жировых шариков и мицелл казеина повьш1ается выход сливочного масла, творога, сыра, сметаны, интенсивнее проходят технологические операции их выработки, улучшаются вкус и консистенция продуктов. [c.93]

Многие традиционные технологии пищевой промышленности основаны на изменении структуры белков, что позволяет получать продукты разной текстуры. Наиболее известными примерами являются клейковина, а также казенны. Так, при хлебопечении замешивание теста из муки с водой и солью изменяет структуру клейковины и вызывает образование упругой и растяжимой белковой сети, в которую заключены крахмальные зерна. От реологических характеристик этой белковой сети зависят важнейшие свойства теста, а также конечное качество хлеба. Среди участвующих здесь молекулярных механизмов важную роль, по всей видимости, играют окисление за счет кислорода воздуха сульфгидрильных групп клейковины и перекомбинация дисульфидных мостиков. В процессе сыродельного производства молоко претерпевает изменения и переходит из жидкого в твердое состояние. Это преобразование связано с дестабилизацией мицелл казеина под действием сычужного фермента химозина или молочнокислого брожения. В этом случае происходит образование белкового геля, свойства которого тесно связанные с условиями получения геля, предопределяют правильный ход процесса созревания и конечное качество сыра. [c.528]

Как мы уже видели, наибольшее развитие коагуляционных структур в разбавленных дисперсных системах (гелеобразование) соответствует достаточной лиофильности, т. е. малому среднему значению удельной межфазной свободной энергии ai2, однако не слишком малому. Действительно, при Oi, < т = 7 (Я/N) Т (7 10 — безразмерный коэффициент) система становится настолько лиофильной, что приобретает термодинамическую устойчивость. Система, оставаясь двухфазной микрогетерогенной (во всяком случае при малых концентрациях дисперсной фазы), становится обратимо равновесной, она характеризуется равновесным распределением частиц по размерам, подобно мицеллярным растворам мылообразных ПАВ или эмульсиям, спонтанно возникающим вблизи критической температуры смешения двух жидких фаз. Свободная поверхностная энергия мицеллы казеина, рассчитанная Во и Тальботом, меньше 0,2 эрг/см [315]. [c.140]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Познакомившись с основными веществами, находящимися в молоке, мы переходим теперь к главной, с нашей точки зрения, составной части его — к белковым веществам. Их в молоке находится от 3,0 до 3,5%, и большая часть принадлежит казеиногену. Так называют то вещество, которое, будучи коагулировано и выделено из молока, называется казеином. Есть ли разница между казеиногеном и казеином, и какова эта разница, точно ответить нельзя. Вероятно она есть, так как казеиноген находится в молоке в определенном коллоидном состоянии, будучи связан с кальцием и фосфором. При коагуляции, изменяется не только коллоидное состояние, но повреждается и вся система казеиногена, изменяется его связь с некоторыми солями (кальций и фосфор). Возможно рассматривать казеиноген как сложный протеин, т. е. как протеид, состоящий из казеина плюс фосфорнокальциевое соединение (Оппенгеймер). Казеиноген представляет собой более сложный ассоциат по сравнению с казеином. Действием химозина — фермента, находящегося в желудке теленка, в сычуге, казеиноген, коагулируя, переходит в казеин есть предположение, что при этом более сложная мицелла казеиногена распадается на менее сложные — казеина. Какая-либо значительная химическая разница между казеином н казеиногеном не доказана. Установлено лишь, что казеин выпадает в осадок легче казеиногена и что соли кальция и других двузначных металлов осаждают казеин уже при комнатной температуре, а казеиноген — лишь при нагревании. [c.60]

Из молока казеин получают действием или кислоты, или сычужно фермента— химозина. В первом случае происходит снятие заря/ с казеиновой частицы. Причина коагуляции во втором случае ь установлена окончательно. Есть мнения, что в данном случае наст нает дезагрегация казеиновой мицеллы согласиться с этим оче трудно, так как если дезагрегация и имеет место в первой стади) f то в следующий момент наступает обратное явление, обнаруживаемс невооруженным глазом казеин в разбавленных растворах молок начинает скопляться, образуя хлопья. Во всяком случае при коагул ции ферментам нельзя говорить о снятии заряда. Здесь происходя явления иного порядка, требующие исследований, — отрицательны заряд казеиновой мицеллы сохраняется и pH раствора остаетс выше 4,6. [c.66]

При воздействии фермента на казеиноген проиеходит коагуляция последнего. Она может быть произведена любой из протеаз — химозином или пепсином. Оптимальным pH сычужного действия этих ферментов является pH =5,0. Казеиноген переходит в казеин. Разн 5ца между этими двумя веществами со стОроны химического строения их не установлена, с физико-химической же точки зрения они различаются между собой величиной мицелл. Происходит дезагрегация белковой мицеллы, что доказывается различной степенью высаливаемости казеиногена и казеина солями кальция из растворов. [c.67]

При молочнокислом брожении лактозы одновременно про ходит и кислотная коагуляция казеиновых фракций бел молока. Происходит снижение отрицательных зарядов казеи вых мицелл, нарушается структура казеин-кальций-фосфатн комплекса с выделением растворимого кальция", что, в свою с редЬ, дестабилизирует кальциевые мицеллы. [c.156]

Пара-х-казеин легко связывается с ионами кальция и перехо-в нерастворимую форму. Казеиновые мицеллы теряют элек- ический заряд, их гидратная оболочка разрушается и происхо-коагуляция этих мицелл. [c.159]

Качественные изменения в составе молока, достигаемые с помощью траисгенных живот-н ы X. Изменения в составе белка молока. С экономической точки зрения представляет интерес увеличение содержания казеина в молоке, в связи с его влиянием на производство сыра. Казеиновые мицеллы вовлекают жир и воду во время формирования сыра, играя, таким образом, важную роль в уменьшении к-казеина в молоке трансгенных мышей (Gutierrez — Adan А. et al., 1996), сопровождаясь значительным увеличением силы створаживания молока и уменьшением диаметра мицелл. Уменьшение диаметра мицелл должно привести к увеличению их поверхности, что в свою очередь способствует образованию более плотного творожного сгустка, скорости его формирования и увеличению выхода сыра. Эти измененные свойства молока представляют большую пользу и интерес для молочной промышленности. [c.236]

Фракцию а-казеина, которая была получена в виде нерастворимой кальциевой соли, Вог [43, 44] назвал g-казеином, Макмикин и сотр. [45] — ai-казеином и Лонг и сотр. [46]—аг-казеином. а-Казеин содержит два основных компонента с оптической плотностью, равной 45% оптической плотности казеина, полученного после первого этапа его обработки с использованием хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе в присутствии 4,5 М мочевины. Эти компоненты взаимодействуют с >с-казеином (см. ниже) в соответствующих весовых соотношениях, образуя комплексы в отсутствие двувалентных катионов, или мицеллы, способные образовывать комки с реннином в присутствии двувалентных катионов. С помощью электрофореза на крахмальном геле было показано, что обе главные фракции гетерогенны [47]. Первая элюированная фракция названа agi, 2-казеином она является смесью si- и ад2-казеинов, причем asi-казеин обладает большей подвижностью при pH 8,4 вторая фракция была названа ад-казеином. [c.42]

В отсутствие кальция все казенны растворимы. В присутствии 0,03 М кальция 8-казеин относительно нерастворим при любой температуре, Р-казеин растворим при 0°, но становится нерастворимым при температуре выше 20°, тогда как х-казеин в этих условиях растворяется. При соответствующих условиях все эти казенны могут взаимодействовать друг с другом. Как было отмечено Вогом [98], стабильные суспензии мицелл образуются в том случае, когда ад-казеин и х-казеин присутствуют в весовом отношении [c.51]

М кальция при 37°). Если соотношение превышает 4 1, то избыток ад-казеина из стабильной суспензии казеиновых мицелл выпадает в осадок если соотношение меньше, чем 4 1, то средний размер мицеллы уменьшается. Стабильные ад- -х-казеиновые мицеллы могут включать р-казеин и предотвращать его осаждение при более высоких температурах. Казеино-гликопептидная часть х-казеина содержит почти все углеводы, входящие в различные составные части мицеллы, и если под действием реннина углеводы отщепляются, то утрачиваются свойства, стабилизирующие мицеллу. Таким образом, сахара, по-видимому, играют важную роль в растворимости казеина и в образовании мицеллы. [c.51]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология