Распад полипептидов

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Протеолитические ферменты (протеиназы) обладают широкой специфичностью действия, определяемой как размером полипептида, так и структурой радикалов аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи. Основные ферменты, катализирующие гидролитический распад пищевых белков и пептидов, приведены в табл. 12.5. [c.418]

Все эти положения были высказаны Э. Фишером более 50 лет тому назад. Но за последние 10—15 лет был накоплен огромный фактический материал о продуктах распада белка и было синтезировано огромное число пептидов, среди них ряд природных, что окончательно подтвердило эту точку зрения (см. стр 524—525). Наряду с полипептидами и белками за последнее время среди природных соединений найдено значительное количество циклических пептидов. Некоторые из них обладают гормональным действием, например вазопрессин, регулирующий кровяное давление, другие являются продуктами жизнедеятельности микроорганизмов, например грамицидины. Одни из этих циклопептидов состоят только из аминокислотных остатков (грамицидин), другие содержат в цикле и другие элементы— серу. Швицер предложил называть первые гомодетными и вторые гетеродетными циклопептидами. [c.486]

Синтез и метаболизм. Паратиреоидный гормон синтезируется в виде полипептида — предшественника, состоящего из 115 аминокислотньгх остатков. В результате локального протеолиза отщепляется 31 аминокислотный остаток с Ж-конца и образуется активный гормон. Фактором, регулирующим содержание активного гормона в крови, является концентрация кальция и содержание пропаратгормона в клетках паращитовидной железы. В физиологических условиях ббльшая часть пропаратгормона распадается в клетках, однако дефицит кальция приводит к уменьшению его распада и увеличению выхода активного гормона. Вновь образованный паратгормон поступает в секреторные гранулы и перемещается из клеток в кровь. Скорость секреции обратно пропорциональна концентрации кальция в плазме крови. Кроме того, на скорость освобождения гормона влияет уровень цАМФ в клетках паращитовидной железы. [c.153]

Первые из них расщепляют настоящие белки, а вторые— катализируют распад полипептидов и дипептидов до аминокислот. Однако такое разграничение в известной степени условно, так как известны протеиназы, которые могут гидролизовать пептиды. [c.145]

К протеазам относятся ферменты, ускоряющие гидролиз белков и продуктов их распада — полипептидов. В обоих случаях протеазы катализируют гидролиз пептидной связи (—-СО—МН—). Протеазы часто разделяют на протеиназы — ферменты, катализирующие гидролиз белков, и на пептидазы, катализирующие гидролиз полипептидов. Однако это разделение [c.180]

Первой задачей при определении строения природных полипептидов и белков является установление их аминокислотного состава. Основным методом для этого и сейчас служит гидролиз. Его можно проводить тремя способами обработкой белка 1или полипептида кислотой, щелочью или ферментами. Из этих трех возможных методов самым распространенным является кислотный гидролиз Выбор последнего обусловлен тем, что кислоты по сравнению со щелочами вызывают меньшее число побочных процессов, а в сравнении с ферментами проводят гидролиз более полно. Чаще всего пользуются 8N серной кислотой или 20%-ной соляной кислотой. В процессе кислотного гидролиза ряд аминокислот подвергается вторичным реакциям. Так, некоторые из аминокислот дезаминируются, распадаясь до оксикислоты и аммиака (гидролитическое дезаминирование) [c.477]

Такие циклические внутренние смешанные ангидриды при нагревании распадаются с выделением СО 2 и образованием высокомолекулярных полипептидов [c.506]

В состав остаточного азота входит также азот аминокислот и полипептидов. В крови постоянно содержится некоторое количество свободных аминокислот. Часть из них экзогенного происхождения, т.е. попадает в кровь из пищеварительного тракта, другая часть аминокислот образуется в результате распада белков ткани. Почти пятую часть содержащихся в плазме аминокислот составляют глутаминовая кислота и глутамин (табл. 17.2). Содержание свободных аминокислот в сыворотке и плазме крови практически одинаково, но отличается от уровня их в эритроцитах. В норме отношение концентрации азота аминокислот в эритроцитах к со- [c.581]

Переваривание нуклеопротеинов и всасывание продуктов их распада осуществляются в пищеварительном тракте. Под влиянием ферментов желудка, частично соляной кислоты, пуклеопротеины пищи распадаются на полипептиды и нуклеиновые кислоты первые в кишечнике подвергаются гидролитическому расщеплению до свободных аминокислот. Распад нуклеиновых кислот происходит в тонкой кишке в основном гидролитическим путем под действием ДНК- и РНКазы панкреатического сока. Продуктами реакции при действии РНКазы являются пуриновые и пиримидиновые мононуклеотиды, смесь ди- и тринуклеотидов и резистентные к действию РНКазы олигонуклеотиды. В результате действия ДНКазы образуются в основном динуклеотиды, олигонуклеотиды и небольшое количество мононуклеотидов. Полный гидролиз нуклеиновых кислот до стадии мононуклеотидов осуществляется, очевидно, другими, менее изученными ферментами (фосфодиэстеразами) слизистой оболочки кишечника. [c.469]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

Распад паратгормона начинается с его фрагментации на два полипептида, которые затем подвергаются дальнейшему протеолизу в основном в почках. Время его полураспада составляет 20—25 мин. [c.153]

Трипсин — фермент, содержащийся в соке поджелудочной железы. Он гидролитически расщепляет белки и высокомолекулярные продукты распада белков — полипептиды. При участии трипсина расщепляются пептидные связи, в образовании которых участвуют карбок- [c.82]

Полипептиды, так же как и сами аминокислоты, амфотерны и каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Они представляют собою соединения, промежуточные между аминокислотами и белками, — в условиях кислотного и щелочного гидролиза и те и другие распадаются на аминокислоты. Низшие полипептиды кристалличны, растворимы в воде по мере перехода к более высокомолекулярным полипептидам способность к кристаллизации ослабевает. Полипептиды могут также включать моно-аминодикарбоновые кислоты, подобные аспарагиновой и глутаминовой. Тогда они приобретают кислотные свойства за счет второй карбоксильной группы. Полипептиды, образованные с участием диаминокислот, имеют основной характер. Свойства полипептидов, образованных с участием серина ( -окси-а-аминопропионовой кислоты) и цистеина ( -меркапто-а-аминопропионовой кислоты), отражают наличие ОН- и соответственно SH-групп. Некоторые полипептиды играют важную биологическую роль в живых организмах. Таков, папример, трипептид глутатион [c.506]

После отгонки свободного аммиачного азота часто можно выделить еще некоторое количество аммиака добавлением к пробе анализируемой воды раствора перманганата калия в концентрированной щелочи. Это дополнительное количество аммиака представляет так называемый белковый азот и образуется в основном при действии кипящего щелочного раствора перманганата калия на аминогруппы многих аминокислот, полипептидов и белков. Эти последние азотсодержащие вещества являются важными компонентами органического распада в водах и часто требуют значительного расхода хлора на водоочистительных станциях. Извлечение азота незамещенных аминных групп при определении белкового азота составляет приблизительно 80% [170]. [c.98]

В природе непрерывно совершается обмен белковых веществ, в ходе которого одни молекулы распадаются, другие образуются вновь. Расщепление белковой молекулы, происходящее организме под действием так называемых протеолитических ферментов, приводит к образованию сложной смеси полипептидов. Таким образом, полипептиды можно рассматривать как фрагменты молекулы белка. [c.814]

Продукты распада белка — пептоны и полипептиды — дают биуретовую реакцию с красным оттенком Ч [c.10]

Эти ферменты нельзя рассматривать как изолированные чистые чрерменты и химозин и пепсин состоят из группы ферментов. В сычуге телячьего желудка, из которого получают химозин, обнаруживаю ферменты как сычужного, так пептического действия. Трипсин составляет довольно сложную группу ферментов, которая не только производит разрушение пептонов с переводом их в полипептиды, но будучи активирован выделениями кишок, трипсин в состоянии ката визировать распад полипептидов до аминокислот при pH около 7,0 т. е. в нейтральной среде. [c.68]

В последние годы внимание многих исследователей обращено к регуляторным пептидам в связи с открывшимися возможностями медицинского их применения в качестве лекарственных препаратов, имитирующих действие эндогенных регуляторов организма. Как уже было сказано, большой класс нейропептидов обладает анальгезирующим действием, причем изучены молекулярные механизмы действия многих регуляторных пептидов. Так, установлено, что анальгетическое действие р-эндорфина связано с освобождением метэнкефалина в мозге. Для решения основной проблемы применения регуляторных пептидов в качестве лекарственных средств, а именно быстрой их деградации в организме используют метаболически стабильные структурные аналоги, а также ингибиторы протеиназ, катализирующих распад полипептидов до аминокислот. Эти ингибиторы, блокирующие также распад эндогенных энкефалинов, представляют собой особый класс анальгетиков смешанного типа. [c.28]

Некаучуковые компоненты. Эти компоненты можно разделить на две группы минеральные компоненты (вода, соли) и органические компоненты, относящиеся к разным классам соединений белки и продукты их распада (полипептиды, аминокислоты, амины), жироподобные вещества (лецитины, стероиды, жирные кислоты), стероидные гликозиды или родственные м соединения (например, квебрахит). [c.440]

Дальнейший распад полипептидов, образовавшихся в результате действия на белки пепсином, а затем трипепсином и химо-трипсипом, осуществляется под влиянием группы ферментов, называемых экзопептидазами. [c.252]

Дальнейший распад полипептидов, возникших под влиянием пепсина, трипсина и хилютриисина, осуществляется под влиянием трбоксиполи-пептидазы сока поджелудочной железы и аминополипептидазы и дипептидаз, содержагцихся в кишечном соке. Карбоксиполипептидаза катализирует расщепление полипептидов с конца полипептидной цепи, на которой помещается свободная карбоксильная группа. Аминополипептидаза действует на полипептиды с противоположного конца цепи, где имеется свободная а-амииогруппа. Дипептидазы катализируют гидролиз различных дипептидов с образованием аминокислот. [c.339]

Полипептиды под действием кислотных и щелочных агентов способны к гидролитической деструкции. Гидролиз белков кипящими растворами разбавленных кислот (НС1, H2SO4) приводит к практически полному (до 96-98%) распаду полимерного субстрата на элементарные аминокислоты [c.357]

Изучение кинетики гидролиза грамицидина С показало, что последний труднее гидролизуется, нежели продукты его распада — нециклические полипептиды из числа последних наиболее стойкими оказались дипептидь . [c.740]

Под дсйавием трихлоруксусной кислоты осаждаются только белки, сульфосалиг1.ило1шя же кислота, кроме белков, осаждает также высокомолекулярные продукты их распада — пептоны и полипептиды. [c.24]

Частица ВТМ состоит на 947о из белка и на б7о из рибонуклеиновой кислоты. Согласно современным представлениям (Френкель-Конрат, Шрамм) белковая часть ВТМ слагается из 2900 субъединиц — полипептидов с молекулярным весом около 18 000 (рассчитано на основании аминокислотного состава). Они соединены между собою вторичными связями. Белок при растворении в кислой среде (pH 3,5—6,5) распадается на субъединицы, которые вновь объединяются при стоянии раствора, пр-5 котором происходит образование белка с молекулярным весом о<<олэ 100 000. Как превращается этот белок в полимер с молекулярным весом около 50 000 000, пока еще остается неизвестным. Есть предполох<ение, чтс.- существенное значение при этом играют 5Н-группы. а гигантская молекула, представляющая собой полый цилиндр, связывается затем с рибонуклеиновой кислотой, молекулы которой располагаются внутри ц линдра. Так представляют в нйстоящее время образование ВТМ. Характер связи РНК с белком различен- до 70% белка отделяется при мягкой обработке щелочью, остальные 30% не гидролизуются и в боле жестких условиях. [c.534]

Свободная энергия регулирует точность. При образовании одной пептидной связи расщепляются четыре связи аденозинтрифосфата (АТР) и гуанозинтрифосфата (GTP) [22] с выделением свободной энергии, 25 ккал на моль аминокислоты [23]. Лишь часть этой энергии расходуется на образование пептидной связи в эндергони-ческой реакции, стандартная свободная энергия которой в воде составляет 5 ккал/моль [24]. Остальное затрачивается на трансляцию информационной РНК к полипептиду и на максимально точное проведение трансляции. Гидролитическому распаду пептидных связей препятствует высокий барьер энергии активации, который, однако, легко преодолевают многочисленные ферменты,, расщепляющие белок (протеазы). [c.26]

Бактерии и дрожжи, развиваясь, осуществляют сложный биохимический процесс. Они снабжены для этого различными необходимыми ферментами. Ферментативные процессы идут одновременно, но с весьма различными скоростями. Практически можно говорить о процессах, совершающихся ступенями так например чтобы начался процесс белкового распада в практически заметной форме, необходима предварительная коагуляция белковых веществ. Действию ферментов, расщепляющих полипептиды, предшествует действие ферментов, разрушающих белковые вещества на пептоны, производящих пептизацик их. Это действие ступенями регулируется pH системы. [c.56]

Изменение pH от 5,0 в кислую сторону сопровождается протеоли-тическим действием пепсина. Он превращает казеин в альбумозы и пептоны. Более глубого распада, до образования полипептидов, в действии пепсина обнаружено не было. [c.67]

Такое малое количество остаточной влЗги необходимо потому, что порошок альбумина для целей производства пуговиц недостаточно тонок и его необходимо подвергнуть дальнейшему измельчению. Помол производится в шаровых мельницах, и при этой операции, длящейся несколько часов, происходит значительное разогревание массы, что при наличии влаги в альбумине должно повести к возникновению гидролитических реакций, к распаду белковых веществ с образованием пептонов, Альбумоз, полипептидов и некоторых аминокислот. Во всяком случае влажный альбумин способен комковаться и труднее измельчается. [c.197]

Изменение белков. Под действием молочнокислых бакт и ферментов сычужного комплекса происходит частичный ролиз белков сыра с образованием растворимых фракций ( полипептидов) и свободных аминокислот. В табл. 26 предс лено изменение содержания некоторых свободных аминоки при созревании сыров. Из этих данных видно, что содерж свободных аминокислот при созревании довольно резко уЕ чивается. Однако их количество может и снижаться как в< ствие потребления молочнокислыми бактериями, так и в зультате самостоятельного распада например, при дезар/ ровании могут образоваться аммиак и кетокислота по типу [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология