Изотопомер

Соотношение изотопомеров (%) с атомным содержанием [c.95]

Помимо результатов исследования объемных свойств водных растворов мочевины, факт существования предельной температуры отрицательной гидратации молекул (КН2)2СО экспериментально обнаружен в работах [45, 68] из данных по вискозиметрии исследуемой системы (Тц = 333 К), а также на основании изотопных эффектов в энтальпийных характеристиках растворения Н/В-изотопомеров мочевины в обычной и тяжелой воде (Г/, , = 323 К) [76,91]. [c.145]

Преимущественное образование изотопомеров зависит от соотношения скоростей внутримолекулярной миграции гидрид-иона и этильного радикала. Подобный механизм объясняет незначительное образование грег-бутилбензола и отсутствие равновесия между вторичными углеродными атомами. [c.117]

Для проведения количественного анализа смесей различного рода (растворитель и растворенное вещество, смеси изомеров, включая оптические изомеры, изотопомеров, реакционные смеси) используются интегральные интенсивности сигналов, которые пропорциональны концентрациям компонент. При этом, конечно, важно, чтобы сигналы были достаточно смещены друг относительно друга, т. е. чтобы компоненты были спектрально разрешены , [c.39]

Таким образом, с высокой точностью можно считать, что электронная волновая функция для изотопомеров, т.е. молекул, различающихся лишь изотопическим замещением, одна и та же, как и соответствующие потенциальные поверхности. Последнее обстоятельство позволяет активно использовать такое замещение для получения по возможности большей информации о потенциальной поверхности того или иного квантового состояния молекулы. [c.445]

Вращательная спектроскопия в газовой фазе позволяет определять моменты инерции (которые определяются межатомными расстояниями и атомными массами). Использование изотопомеров для молекул с более чем тремя независимыми геометрическими параметрами означает, что применение данного метода ограничивается очень малыми молекулами, чаще всего имеющими достаточно высокую симметрию. [c.391]

Мочевина (карбамид) и родственные ей соединения являются одними из главных продуктов метаболизма живого организма. Важную роль играет это соединение в конформационной стабильности глобулярных белков. В гл. 3 на молекулярной основе рассмотрены структур-но-термодинамические (объемные) свойства H/D-изотопомеров кристаллической мочевины и ее растворов, механизм межчастичных взаимодействий в системе вода-карбамид и влияние температуры на конфигурационные параметры данной системы. [c.6]

Учитывая вышеизложенное, в данной главе проведен обзор имеющихся к настоящему времени в литературе результатов исследования объемных термодинамических свойств смесей H/D-изотопомеров воды и мочевины и установленных на их основе закономерностей с привлечением известных полуэмпирических подходов. При анализе структурных эффектов гидратации мочевины использованы также наиболее достоверные данные, полученные другими методами, в том числе компьютерного моделирования. [c.111]

Н/О-изотопомеров мочевины в кристалле [14] [c.114]

Поскольку способность молекул к самоассоциации посредством Н-связей является одной из наиболее важных особенностей строения кристалла, обратимся к результатам исследований молекулярных параметров в структурах 1 -изотопомеров мочевины. [c.114]

Из приведенных в табл. 3.8 данных следует, что предельные парциальные молярные объемы изотопомеров мочевины в воде с ростом [c.131]

Исходя из приведенных в [15] результатов полуэмпирических расчетов, изменение длины водородных связей, т.е. равновесных расстояний 0-0 и Н - О, в В-изотопомерах обусловлено характером динамики рассматриваемых трехатомных фрагментов. Вследствие ангармоничности валентных колебаний Н-Н(О-Н) и колебаний атома водорода в сопряженной с электронодонором -0(=0) системе, в случае Н/В-изотопного замещения эффект укорочения (удлинения) Н-связи реализуется лишь при длине, большей (или, соответственно, меньшей) [c.136]

V2 количественно отражают разницу во взаимодействии молекул обычного и "тяжелого изотопомеров с окружением [c.143]

В области температур, отвечающей максимуму, это приводит к изменению характера гидратации Н/В-изотопомеров мочевины. Образующиеся гидратные комплексы с менее протяженными, но более прочными связями Н-М - О-Н и С=0- -Н-О, по всей видимости, и являются причиной сокращения предельного парциального молярного объема мочевины в воде при Т > 343 К. Подтверждением этому [c.144]

Рассчитанные с использованием уравнения (3.22) величины представлены в табл. 3.12. Сравнительный анализ показывает, что полученные нами значения К 2 (298,15 К) достаточно хорошо согласуются с имеющимися в литературе для систем Н2О - (КН2)гСО (-3,08 10- смЗ моль- Па-. [51] и -3,20 10- см моль- Па- [109]) и О2О - (МОг)СО (-4,22 10- см моль- Па [51]). В табл. 3.12 также приведены предельные парциальные молярные изотермические сжимаемости, К 2< изотопомеров мочевины в водном растворе, которые были найдены из известного соотношения [32, 117] [c.151]

Результаты оценки п проведенной нами на основании полученных в [83] (в рамках теории масштабной частицы) данных о внутреннем объеме V 2 изотопомеров мочевины в водном растворе с исполь- [c.153]

Как видно из рис. 3.11, с увеличением содержания мочевины в растворе абсолютные значения 5 возрастают при высоких температурах и уменьшаются в интервале 278 298 К. Особенно заметно влияние добавок растворенного вещества на сжимаемость системы проявляется в области т.м.п. изотопомеров воды, что прежде всего свидетельствует о сходстве воздействий температуры и концентрации мочевины на структуру гидратного комплекса. Однако, если в первом случае вследствие разрушения исходной структуры воды гидратация мочевины усиливается, то во втором, очевидно, ослабляется из-за уменьшения молярной доли "свободного" растворителя и растущего перекрывания ко-сфер гидратации. Вместе с тем закономерности изменения изотопного эффекта в ф 2 температуры в пределах исследованной области концентраций в целом не отличаются от таковых при бесконечном разведении, т.е. соответствуют приведенной на рис. 3.11 зависимости Д А 2 (Т). [c.156]

Результаты проведенной оценки п , К и параметров уравнения (3.31) представлены в табл. 3.13. Из данных таблицы следует, что значения щ и сжимаемости гидратных сфер в случае ОгО выше. При увеличении концентрации изотопомера мочевины в результате растущего перекрывания ко-сфер гидратации гидратные числа падают. В тяжелой воде этот эффект проявляется сильнее, чем в Н2О. Это под- [c.157]

Вместе с тем зависимость величины (1 /1 ,]) изотопомера воды от температуры носит экстремальный характер с максимумом при -300 К. На наш взгляд, наличие максимума свидетельствует, во-первых, о высокой лабильности равновесных структурных конфигураций в Н2О (ОгО), и, во-вторых, об отличительных (от других ассоциированных посредством Н-связей жидкостей) особенностях структурного поведения воды в области стандартной температуры. Последние, как показано в разделе 3.2, проявляются в термодинамических характеристиках гидратации растворенного вещества, способного к образованию с водой Н(0)-связанных структур (комплексов). [c.168]

С ростом температуры величины ,2( С,2) уменьшаются, по-видимому, до некоторого минимального значения (по данным табл. 3.17, соответствующего -320 К для В-изотопомера). Такое поведение несвойственно молекулам жидкой воды при Т < 300 К (табл. 3.16), что лишний раз подчеркивает уникальность строения (структур) воды и водных растворов. [c.170]

Согласно выражениям (3.35) и (3.44), величина У 2 зависит как от размеров молекул изотопомеров, так и от структурных особенностей "гидратной" воды, обуславливающих объем упаковки гидратного комплекса. В случае органических веществ, в том числе и кристаллических, объем молекулярной упаковки в собственной структуре с понижением температуры уменьшается (табл. 3.4). Для воды, напротив, характерна противоположная тенденция, которая выражается в аномальном увеличении сжимаемости ее структуры. По мнению [123], численное возрастание отношения сжимаемостей растворителя и растворенного вещества (в растворе) и приводит к увеличению "объемности" молекулярной упаковки гидратного комплекса. Для системы (ЫВ2)2С0-В20 указанная тенденция, с учетом отрицательного изотоп- [c.170]

К тому же из-за отсутствия кристаллографических данных для О-изотопомеров большого числа органических соединений невозможно по.пучить изотопные эффекты в объемных вкладах межмолекулярного взаимодействия. [c.172]

Таблица 3.19. Численные значения параметров уравнения (3,53, г 3= 0,996) для H/D-изотопомеров системы вода-мочевина

Иванов Е.В. Объемные свойства H/D-изотопомеров воды, метилового спирта, карбамида и их смесей при 278 К-318 К Дис.. .. канд. хим. наук. Иваново, 1998. 208 с. [c.181]

Отметим все же, что интенсивности сигналов ЯМР — И можно использовать для количественных анализов соединений близкой структуры (изомеров, конформеров, изотопомеров). [c.220]

Рис. 63. 2М обменный спектр МСВ изотопомеров бис-хелата П е D lj (f = 100 МГц) (содержание изотопа d 66 масс. %) в области резонанса протонов -N= H- (с - 1,5 10 моль/ л ) [c.131]

Сравнительный анализ ИК-спектров поглощения молекул мочевины и дейтеромочевины [14] свидетельствует о том, что такое сокращение межъядерного расстояния гд (Н-Н) может быть обусловлено уменьшением частот основных колебаний (в х, -торсионных колебательных модах) аминогрупп на фактор ,32 1,39 (табл. 3.2). Это соотношение является свойственным для большинства жидких Н/О-изотопомеров и соответствует представлениям об увеличении энергии разрыва связей при дейтерозамещении [15]. [c.115]

Дейтерирование молекул мочевины изменяет их донорно-акцеп-торные свойства, усиливая по аналогии с водой [27] электроноакцепторную способность амидных атомов водорода. Влияние Н/О-изотоп-ного замещения на электронодонорную способность карбонильного атома кислорода весьма незначительно, поскольку, в соответствии с данными табл. 3.2, практически не затрагивает колебательные характеристики группы С=0, т.е. 1. По этой причине, например, появление в среде более структурированного изотопомера воды -ОзО-молекул дейтеромочевины сопровождается более существенными, чем в протонированной системе, структурными изменениями растворителя у амидных КВ-групп (при температурах ниже стандартной [28]). [c.118]

Исходя из этого, можно сделать вывод, что молекулярная структура дейтеромочевины образована связями более прочными, чем в протонированном изотопомере. Однако имеет меньший объем, занимаемый молекулами (N02)206 в случае наиболее плотной упаковки. [c.122]

В скобках указаны стандартные отклонения Содержание дейтерия в В-изотопомерах дейтерокарбамид-99 0,1 ат.%. [c.129]

Как было показано в [91], использование шкалы сольвомоляль-ности имеет принципиально важное значение для интерпретации термодинамических функций переноса, поскольку при переходе от одного растворителя к другому сохраняется постоянным отношение числа частиц растворителя и растворенного вещества. Применительно к задачам нашего исследования это существенно упрощает интерпретацию данных по объемным свойствам изотопомеров и делает их более достоверными. [c.129]

Наличие корреляции между различными термодинамическими свойствами предельно разбавленного раствора в области температур, близких к стандартной, подтверждает предположение о том, что специфические межмолекуля рные контакты (вызванные перераспределением электронной плотности в гидратном комплексе, в отличие от таковых в кристалле, существенно зависят от параметров состояния системы. При изучении этого вопроса необходимо учитывать не только строение и исходное структурное состояние изотопомеров растворителя и растворенного вещества, но и донорно-акцепторную способность их молекул. [c.134]

В соответствии с этим увеличение Ц случае замены Н-изо-топомермер —) В-изотопомер при Т > 298 К (см. рис. 3.4) обусловлено превалирующей ролью эффектов стабилизации (упорядочивания) структуры воды в области карбонильной и, вероятно, групп ЫН<- . [c.137]

Полученные нами значения Vj дополнены вычисленными из [86] данными для интервала температур 3184-373 К. Природа объемного эффекта уплотнения структуры в случае переноса моля молекул мочевины из кристаллического состояния в бесконечно разбавленный водный раствор, по всей видимости, объясняется ослаблением Н-свя-зей, образуемых атомами водорода аминогрупп. По мнению авторов работы [12], это выражается в сокращении межатомных расстояний N-H(D) в молекулах изотопомеров мочевины на 3 10 нм, что, вероятно, является также одной из главных причин появления отрицательного изотопного эффекта 1 2°° (Н2О — D2O, 278-f298 К). Об ослаблении межмолекулярного взаимодействия при образовании разбавленного водного раствора мочевины свидетельствует и (упомянутое в разделе 3.1.3) соотношение объемов свободного пространства в молекулярных упаковках мочевины воды (in bulk) и гидратного комплекса, которое в последнем случае составляет наименьшую величину 2 /V.,2=1,36. [c.140]

С использованием уравнения (3.20) и данных ультразвукового и денсиметрического исследований системы вода-мочевина различного H/D-изотопного состава при сопоставимых значениях сольвомоляль-ности j ,,2 растворенного вещества были рассчитаны молярные изоэнтропийные сжимаемости K j . Результаты вычислений представлены в табл. 3.11, из которой видно, что в случае замены Н-изотопоме-ра D-изотопомером значения АГ 5 возрастают во всем исследуемом диапазоне температур и концентраций. Такая тенденция в изменении сжимаемости жидкостей при их дейтерировании в соответствии с развитыми в [15] представлениями носит общий характер и обусловлена ослаблением межмолекулярного ван-дер-ваальсового взаимодействия. При этом знак изотопного эффекта -> Lq), где н(0) обозначает смесь изотопомера, не зависит от природы функциональной группы и способности замещаемого атома протия к образованию водородной связи. [c.148]

T min(H20) = 337 К . (ОгО) = 338К [15]) находятся в температурных областях, в которых вода как растворитель обладает достаточно отличающимися структурными свойствами. По указанной причине сольватация молекул Н(0)-связанного неэлектролита в H20(D20), как видно из рис. 3,10, индуцирует не только различающиеся по величине, но и (при Т > 308 К) даже противоположные по знаку изотопные эффекты в К 2 и s.2 Обращает на себя внимание и то, что в области температур выше 318 К величина К 2 > по существу остается неизменной. Это наряду с очевидной корреляцией максимума на зависимости А,Д 2 (рис. 3.10) с минимумами изотермической сжимаемости изотопомеров воды onst [116]), позволяет предположить, что при Т 320 К структура гидратного комплекса дейтеромочевина-тяжелая вода образована D-связями не менее (а может, даже и более) прочными, чем в объемной сетке D2O. Аналогичное предположение сделано нами выше на основе обнаруженной перемены знака (с положительного на отрицательный) у величины 1/22(020) (рис. 3.8). [c.155]

Как видно из табл. 3.17, замещение протия дейтерием в молекулах мочевины, с учетом аналогичных изменений в растворителе, подтверждает высказанное выше (в разделах 3.1.1 и 3.2.2) предположение о наличии выраженной тенденции к уменьшению размеров (сжатию) молекул в случае замены Н-изотопомер — В-изотопомер. Для ассоциированных посредством Н-связей веществ указанная тенденция, очевидно, носит общий характер и должна проявляться в структурах не только жидких изотопомеров, но и кристаллической мочевины. [c.170]

Это предположение подтверждают данные табл. 3.18, из которых видно, что при Т 288 К структура гидратного комплекса (ND2)2 O--D2O становится более "рыхлой", чем у протонированного аналога. Такое поведение объемных эффектов гидратации изотопомеров мочевины полностью соответствует характеру изменения представленных на рис. 3.6 зависимостей ViiiT). В то же время корреляции отрицательных значений A V 2 (табл. 3.17), A,rVZid,i и А,ХотрЛ (табл. 3.18) при 278 К с данными рис. 3.4, 3.5 и 3.10 подтверждают высказанные выше предположения о наличии в области низких температур в системе вода-мочевина структурного эффекта, который можно отождествить с отрицательной гидратацией ионов. [c.171]

Последн51я из перечисленных температурных областей гидратации мочевины, наряду с упомянутыми выше структурными особенностями растворителя, интересна тем, что она отвечает протеканию метаболис-тических и ферментативных процессов в БАВС подавляющего большинства живых (теплокровных) организмов. Поэтому имеющиеся в главе данные о термодинамических свойствах разбавленных водных растворов изотопомеров мочевины при Г 300 К, надеемся, окажутся полезными не только для дальнейшего развития структурной химии растворов, но и будут способствовать решению многих биологически важных проблем. [c.178]

Рнс.2.13. Изотопный обмен кислорода в фрагменте миозина. 1. Изотопный обмен О, который, благодаря образованию комплекса М .АДФ с фрагментом миозина , выступает в качестве катализатора [2.4]. Рабочая частота для наблюдения спектра Р равна 146 МГц (это соответствует рабочей частоте для Н 360 МГ . (а) Изменение концентраций отдель1шх изото-померов неорганического Фосфата P . Н3Р О4 (V), НзР °Оз О (+), Н3Р О2 О2 (х), НзР 0 °0з (А и НзР °04 ( ). (Ь) Спектр ЯМР Р изотопомера Р,- спустя 23,5 ч после начала реакции (вверху приведен экспериментальный спектр, внизу - теоретический спектр, моделирующий экспериментальный). [c.87]

Как следует из анализа изотопомеров этилвинилсульфида полученного реакцией -2-этилтиоэтанола-В (85 0,5% aHgS Ha HaOD) с дейтероацетиленом (с учетом обменного процесса), образование винилсульфида идет главным образом за счет расщепления связи С—S в ходе реакции [303, 318] [c.109]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология