Михаэлиса константа уравнение

Рис. 43. Определение кинетических и равновесных параметров ингибирования к-бутанолом гидролиза гиппурового эфира Ь-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В, с помощью обработки значений каталитических констант (а) и констант Михаэлиса (б) в координатах уравнения (5.14)

Из этих вторичных графиков можно определить значение и одной из констант Михаэлиса (рис. 6-5,Б и В). Два набора вторичных графиков позволяют найти все константы уравнения (6-356) (однако при этом произведение Кеа Кмв рассматривается как одна константа Кав). Кинетические параметры можно определить и с помощью численных методов, которые дают возможность обрабатывать сразу все данные и получить оптимальные значения параметров. Преимущество этого подхода состоит в том, что он позволяет надежно оценить стандартные отклонения для найденных значений параметров [1]. [c.21]

Было найдено значительное число реакций, подчиняющихся закону Михаэлиса — Ментен [уравнение (142)], и определено большое число констант Михаэлиса, иногда даже в некотором температурном интервале. Однако на основании этого эмпирического закона нельзя установить механизм процесса, так как возможно, что в более сложных случаях можно прийти к тому же уравнению для скорости реакции, например при механизме [c.286]

Константа (к + к,)/к = получила имя Михаэлиса, а уравнение (В-8) — уравнения Михаэлиса—Ментен. [c.174]

Откладывая значения констант Михаэлиса, найденные экспериментально, в координатах уравнения (6.29), т. е. [c.223]

В случае кинетического исследования двухсубстратных реакций при выборе некоторых специальных условий экспериментов можно получить приближенное решение задачи определения кинетических констант. Во всех рассмотренных здесь случаях удается получить уравнения для начальной стационарной скорости реакции, аналогичные уравнению Михаэлиса [ср. уравнение (VII.5), (VII.6), (VII. 10)]. При этом, однако, необходимо иметь в виду, что физический смысл постоянных членов этих уравнений зависит от конкретной схемы реакции и выбранных условий эксперимента. [c.71]

Таким образом, располагая экспериментальной кривой вида, показанного на рис. 92, можно легко найти все константы уравнения (12.30), характеризующие каталитический процесс в данных условиях. Следует отметить, что уравнение Михаэлиса [c.317]

Полученные значения констант Михаэлиса и максимальных скоростей реакций для исходного и промежуточных олигомеров ввели в математическую модель действия глюкоамилазы и с помощью ЭВМ получили кинетические кривые накопления глюкозы прн гидролизе мальтодекстринов (рис. 2). Теоретические кривые близки по характеру к экспериментальным. Отличие заключается в том, что в них не отражается ингибирование продуктами реакции (поскольку ингибирование не вводилось в математическую модель). Тем не менее обработка теоретических кривых в рамках интегральной формы уравнения скорости (рис. 3), которая обычно проводится при анализе кинетических кривых простых ферментативных реакций [21], свидетельствует о наличии сильного ингибирования продуктами реакции в данной системе. На это указывают положительные угловые коэффициенты соответствующих прямых в известных координатах [Р]/ 1//1п ([5]о/[8]а — [Р]) для различных начальных концентраций исходного субстрата (рис. 3) >. [c.32]

Если а =7 1 и 1, то эффективная предельная скорость эфф и константа Михаэлиса определяются уравнениями (48) и (49). Процесс ингибирования фермента при этих условиях называется смешанным ингибированием. Смешанным ингибированием называется и процесс, в котором = О, а а > 1. В ходе такого процесса возникает неактивный комплекс EIS и, кроме того, ингибитор понижает сродство катализатора к субстрату. Для этого случая выражения (48) и (49) приобретают вид [c.519]

Для определения кинетических и равновесных параметров уравнения (6.27) выражение для кажущейся константы Михаэлиса [c.223]

Подобным образом можно анализировать температурные зависимости констант ингибирования или констант диссоциации ионогенных групп активного центра фермента. Однако при анализе зависимостей констант равновесия ферментативной реакции от температуры следует принимать во внимание, что они могут быть эффективными величинами. Так, например, константы Михаэлиса в обш,ем случае не являются истинными константами равновесия даже при наличии двухстадийного механизма ферментативной реакции [см. уравнение (6.7)]. Более того, даже если изучаемый процесс равновесный, его константа равновесия может оказаться эффективной величиной, зависящ,ей, например от pH среды [см. уравнение (6.182)]. В этом случае при корректном анализе температурной зависимости реакции необходимо учитывать теплоты ионизации ионогенных групп субстрата или активного центра фермента. [c.264]

Наиболее полную информацию о кинетике ферментативных реакций дает изучение их протекания в нестационарном режиме (см. гл. V). Исследование стационарной кинетики ферментативных процессов имеет ограниченное значение для понимания многостадийного механизма действия ферментов. Это связано прежде всего с тем,что в общем случае невозможно однозначно приписать экспериментально определяемые значения констант скоростей индивидуальным химическим стадиям (см. 1 гл. V и VI). Тем не менее кинетические параметры типа = = У/(Е](,и Кт.каж, которые, следуют из основного уравнения стационарной кинетики — из уравнения Михаэлиса (6.8), как показал Альберти с сотр. [1], позволяют оценить нижний предел константы скорости любой индивидуальной стадии ферментативной реакции [типа (6.9) или даже более сложного обратимого процесса (5.16)]. [c.268]

Уравнение (5.6) описывает зависимость скорости ферментативной реакции, протекающей по схеме (5.1), от начальной концентрации субстрата и позволяет определять на опыте значения констант йг и Кз, являющихся важнейшими характеристиками ферментативной реакции. В том случае, когда определяемые из эксперимента константы 2 и К являются эффективными величинами (зависящими от pH среды, присутствия в системе ингибиторов или активаторов, наличия дополнительных стадий в схеме (5.1) и т. д.), их называют соответственно каталитической константой ( кат) и кажущейся константой Михаэлиса (/(т(каш)) данной ферментативной реакции. Тогда уравнение (5.6) выглядит следующим образом [c.78]

Уравнение (V) известно как уравнение Холдейна — Бриггса. Константа Михаэлиса соответствуе 1 той концентрации субстрата (в молях на литр), при которой скорость реакции равна половине максимальной. [c.189]

Очевидно, что уравнение (5.10) является частным случаем уравнения (5.7) при кат — 2 И /Ст яаж) = к- + к2)1кх. Таким образом, константа Михаэлиса даже в двухстадийных ферментативных реакциях в общем случае является кинетической, а не равновесной [c.78]

Предложить аналитический метод определения константы Михаэлиса, исходя из уравнения касательной к кинетической кривой в начальный момент времени и интегральной формы уравнения кинетической кривой ферментативной реакции. [c.175]

В качестве приближения наиболее широко используют частный случай, когда концентрация исходного субстрата и всех промежуточных метаболитов значительно меньше соответствующих констант Михаэлиса [5]осистему уравнений (118—121), которая превращается в систему линейных дифференциальных уравнений с постоянными коэффициентами [c.126]

Величина /Сд = ( 2+ 3)/ называется константой Михаэлиса для субстрата. Как видно из уравнения (10.149), она равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. Значения Уд и /Сд можно найти из графика зависимости ( [Р]/й г )- от [8] , который для данного кинетического уравнения должен представлять собой прямую, как показано на рис. 10.10,6. [c.322]

Эти величины являются сложными, включающими Км, кз и ряд других констант уравнения Михаэлиса, и не могут быть использованы для получения индивидуальных констант. В тех случаях, в которых были получены индивидуальные константы [109], величины Ез оказались низкими и по порядку величины равными 5 —15 ккал/молъ. Интересно отметить, что хотя ферменты, выделенные из разных биологических объектов, могут отличаться по своей активности, однако температурная зависимость констант скоростей дает одинаковую для всех случаев энергию активации [110]. [c.564]

Михаэлиса константа, или Km о собъединенная константа (см. Михаэлиса-Ментен уравнение). В частности, когда v = Уравнение Михаэлиса — Ментен [c.113]

Г рафик зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата имеет гиперболический вид — это так называемая кривая Михаэлиса (рис. 2.5, а). При высокой концентрации субстрата, когда все молекулы фермента находятся в составе фермент-субстратного комплекса (полное насыщение), скорость реакции будет максимальной (г ,ах)- При полунасыщении, т. е. когда половина молекул фермента войдет в состав Е8-комплекса, скорость реакции станет равной половине максимальной скорости (0,5гтах)- Концентрация субстрата, при которой достигается данная скорость, и дает значение константы Михаэлиса (поэтому константу Михаэлиса называют также концентрацией Михаэлиса). Решая уравнение Михаэлиса — Ментен относительно Ky получаем следующее выражение [c.106]

Михаэлиса, константы скоростей распада отдельных фермент-субстратных комплексов и положение рН-оптимума. В области низких температур, когда структура активного центра достаточно стабильна, константа скорости распада фермент-субстратного комплекса описывается уравнением типа Аррениуса. Срёднее значение эффективной энергии активации для ферментативных процессов обычно близко к 40 кДж/моль. Как правило, зависимость скорости ферментативных реакций имеет температурный оптимум, обусловленный тепловой денатурацией фермента. [c.59]

Зависимость констант Михаэлиса кз и Км от pH мон ет быть весьма сло кной. Поэтому для исследования зависимости от pH србды требуется использование буферных растворов. При этом нередко оказывается, что между компонентами буферного раствора (особенно НРО ") и ферментом имеется определенное взаимодействие. Кроме того, влияние на активность белка и активность субстрата также оказывает ионная сила раствора, что еще в большей стенени усложняет интерпретацию процесса в буферном растворе. Этот факт не всегда принимался во внимание. Во всех уравнениях, применявшихся в этом разделе, концентрации должны быть заменены на активности. Когда концентрация субстрата меняется в широком диапазоне, то поправка на активность может быть весьма существенной. Например, изучение скорости реакции уреаза — мочевина в диапазоне концентрации мочевины от 0,0003 до 2,0 М показало, что при высоких концентрациях мочевины скорость реакции надает [112]. Это может быть связано с изменением активности, а не механизма реакции. [c.564]

В целом функциональный характер рН-зависимых кинетических пара метров уравнения Михаэлиса обнаруживает глубокое сходство с закономерностями рассмотренного обратимого влияния э( к )екторов (см. 2 этой главы). Так, например, если при связывании субстрата ( )ерментом константы диссоциации ионогенных групп не претерпевают изменений (т. е. Ка = К в., Кв = К или, что то же самое, ионогенный процесс не оказывает влияния на сорбцию субстрата и, следовательно, К = К/ = К ), то величина наблюдаемой константы Михаэлиса ферментативной реакции не зависит от pH (/Ст(каж) = KsУ [c.260]

Наряду с изоэлектрической то ч к о й, определяемой по электрокинетическим эффектам, часто рассматривают изоионную точку, т. е. то значение pH, при котором число ионизированных кислотных и основных групп макромолекулы (или частицы амфотерного гидроксида) од,И1наковО. На ее положенме в ооновиом вл ияют самые сильные кислотные и основные группы с константами диссоциации /Скисл и Кося соответственно. Тогда для одно-одновалентного электролита приближенно справедливо уравнение Михаэлиса [c.210]

Параметры уравнения Михаэлиса—Ментен связаны со стерической Е и индукционной (gr) константами гидропероксидов ROOH следующими корреляционными уравнениями [c.33]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология