Тирозин окисление тирозиназой

Альбинизм характеризуется отсутствием пигментов в коже, волосах и сетчатке. Этот синдром наблюдается в различных формах альбинизм может быть полным (в таких случаях пигмента нет совсем) или неполным (пигмент отсутствует только в определенных областях). Меланин — пигмент волос, кожи и глаз — представляет собой полимер неизвестного строения, образующийся ири окислении тирозина. Единственный фермент, участвующий в образовании меланина из тирозина,— это тирозиназа, медьсодержащий белок, катализирующий превращение тирозина в диоксифенилаланин. [c.453]

II. Очищенная, вполне нейтральная пероксидаза всегда задерживает окисление тирозина очищенной тирозиназой как в присутствии, так и в отсутствии перекиси водорода. [c.436]

В две пробирки отмеривают по 1 мл полученного фильтрата содержимое одной пробирки кипятят в течение 1—2 мин и затем охлаждают под струей водопроводной воды. В обе пробирки добавляют по 0,5—1,0 мл 0,1 %-ного раствора тирозина, содержимое пробирок перемешивают и пробирки помещают в термостат при 37—40 Время от времени пробирки энергично встряхивают для лучшего соприкосновения с воздухом. Постепенно в одной пробирке под действием тирозиназы жидкость темнеет за счет образования окрашенных в черный цвет продуктов окисления тирозина типа меланинов. В контрольной пробирке, где фермент инактивирован нагреванием, цвет жидкости не изменяется. [c.173]

Загар начинается с окисления аминокислоты тирозина с помощью специального фермента тирозиназы. Дальнейшие превращения происходят уже без участия ферментов и приводят к образованию меланина. Связанный с молекулой белка, он образует в коже темные зернышки размером от 0,1 до 2 мкм. Меланоциты через свои отростки как бы впрыскивают эти зернышки в клетки верхних слоев кожи, и постепенно почти весь меланин оказывается в наружном роговом слое. Среди людей, как и среди животных и птиц, изредка встречаются альбиносы отличаются они только тем, что меланин у них вовсе не синтезируется из-за отсутствия активной формы тирозиназы. Кожа у альбиносов всегда белая, и даже радужная оболочка глаз не имеет окраски. [c.30]

К числу наиболее типичных оксидаз следует отнести тирозиназу. Окисление под действием этою фермента приводит к превращению тирозина в темно окрашенные вещества, родственные естественным пигментам (меланинам) кожи, волос и т. д. [c.62]

Для частичного окисления остатков тирозина в нативных белках использовали тирозиназу [51—54] и полифенолоксидазу [55]. Например, тирозиназа с более высокой скоростью окисляет один из четырех остатков, вероятно Туг В26, свободного от цинка [c.354]

Тирозиназа — фермент, окисляющий аминокислоту тирозин в темный пигмент. Окисление тирозина идет следующим образом [c.125]

Каталитическое действие ионов меди сильно меняется при их ассоциации с соответствующими ферментами. Например, ионы меди входят в состав активных центров различных оксигеназ, катализирующих с уникальной селективностью мягкое окисление различных субстратов. Так, в присутствии тирозиназы (Си-содержащей оксидазы) фенилаланин окисляется кислородом воздуха до тирозина. Таким образом, ионы Си в соответствующем окружении являются эффективным агентом переноса электронов между этими реагентами. [c.146]

В связи с этим он предположил, что, подобно фенолазе, тирозиназа состоит из оксигеназы, образующей перекись, и пероксидазы, причем специфичность тирозиназы должна обусловливаться особенностью ее пероксидазы. Но при дальнейшем исследовании этого вопроса Бах на основании точных количественных опытов пришел к заключению, что ускоряющее действие перекиси водорода не связано с непосредственным участием последней в окислении тирозина, а обусловливается разрушением редуцирующих примесей, задерживающих действие тирозиназы. На нормальную, в достаточной степени очищенную тирозиназу перекись водорода никакого ускоряющего действия не оказывает. [c.77]

Бертран нашел в некоторых растениях окислительный фермент, названный им тирозиназой, который отличается от обычной оксидазы (лакказы) тем, что он не окисляет ни фенолы, ни ароматические амины, но превращает тирозин в черный продукт окисления. С другой стороны, обычная оксидаза на тирозин не действует, так что здесь имеет место специфическое действие ферментов. [c.404]

Таким образом, в моей работе новым является не ход рассуждений, которые Р. Шода пытается приписать себе, а установленный экспериментально факт, что из тирозиназы можно приготовить пероксидазу, активирующую перекись водорода при окислении тирозина, чего не делает обычная пероксидаза. [c.408]

Изучая видимую специфичность тирозиназы, нужно прежде всего принять во внимание высказанную Гоннерманом гипотезу, что тирозиназа является не окислительным, а гидролитическим ферментом тирозин расщепляется тирозиназой гидролитически таким образом, что в нем появляются легкоокисляемые, самопроизвольно окисляющиеся на воздухе продукты расщепления. Если бы это предположение подтвердилось, то поставленная проблема о специфичности тирозиназы получила бы ясное и простое объяснение. Поэтому я подверг гипотезу Гоннермана проверке в различных направлениях. Сначала я пытался разделить во времени оба указанных процесса, т. е. гидролиз тирозина и окисление образующегося продукта расщепления. С этой целью был поставлен следующий опыт. [c.433]

Многие белки весьма устойчивы к окислению тирозиназой. Так, например, сывороточный альбумин устойчив, инсулин относительно устойчив, а яичный альбумин вообще не подвергается действию тирозиназы [60, 65а]. Пепсин, будучи весьма чув-ствитель ньпм к окислению тирозиназой, повидимому, легче реагирует в денатурираваиной форме, хотя при рН 5,6 он окисляется также и в нативном состоянии [64]. Было высказано предположение о том, что относительная устойчивость большинства белков к воздействию тирозиназы, возможно, обусловлена либо пространственной недоступностью фенольных групп на поверхности молекулы, либо образованием водородной связи между фенолом и боковыми цепями других аминокислот, либо, наконец, одновременным действием обеих причин [65а]. Окисление тирозиназой производных тирозина, в которых карбоксильная и аминная [c.289]

Действие как гемоцнанина, так и тирозиназы — фермента, активирующего молекулярный кислород при окислении тирозина, основано иа прямом ковалентном взаимодействии Си(1) и О2, в результате которого образуется аддукт молекулярного кислорода. Гриб Gijroporas i/anes ens, который при прикосновении тотчас синеет, также содержит медьсодержащий белок, или, как его еще называют, голубой , белок. [c.375]

Окислительные (дыхательные) ферменты. — Ферменты, осуществляющие окисление путем переноса водорода с субстрата непосредственно к кислороду, известны под названием оксидаз. Одним из ферментов этого типа является тирозиназа, которая катализирует окисление тирозина воздухом в пигмент меланин, коричневый пигмент сетчатки глаза, кожи и волос высших животных (исключая альбиносов). Рапер (1937) идентифицировал три промежуточных продукта окисления тирозина [c.718]

Меланины - это нерегулярные полимеры, состоящие из остатков индола, бензотиазола и аминокислот. Первый этап их биосинтеза катализируется медьсодержащим ферментом моно-оксигеназой тирозиназы и представляет собой окисление тирозина до дигидроксифенилала-нинхинона. Последние этапы полимеризации не являются каталитическими реакциями и в зависимости от химической природы нехинонных соединений, включающихся в полимерную структуру, дают конечные продукты разных цветов черного, коричневого, желтого, красного или фиолетового. [c.268]

При получении макаронных изделий, в том числе при сушке, происходит частичное окисление ненасыш,енных жирных кислот, входящих в состав липидов. Значительная роль в этих процессах принадлежит ферменту липоксигеназе. В ходе окислительных процессов, при участии образующихся при окислении липидов продуктов происходит разрушение содержащихся в муке каротиноидов, что приводит к потере макаронами желтого цвета. Наличие фермента тирозиназы приводит к окислению тирозина и фенилаланина с образованием темно-окрашенных меланинов. Потемнение макаронных изделий, которое происходит при сушке, является также результатом меланоидинообразования. Состав ботовых макаронных изделий приведен в приложениях 19—24. [c.111]

Альбинизм характеризуется врожденным отсутствием пигментов в коже, волосах и сетчатке. Метаболический дефект связан с нарущением способности синтезировать тирозиназу — фермент, катализирующий окисление тирозина в диоксифенилаланин и диоксифенилаланинхинон, которые являются предшественниками пигмента меланина. [c.410]

Окисление тирозина молекулярным кислородом в присутствии катехолоксидазы (тирозиназы) [c.116]

Работа N° 62. Окисление тирозина молекулярным кислородом в присутствии катехолоксидазы (тирозиназы) 116. Работа № 63. Окисление гваяковой кислоты кислородом [c.339]

Окисление тирозина под влиянием ферментов, близких по своим свойствам к тирозиназа, приводит к окрашенным соединениям хиноидного типа, дальнейшие превращения которых лежат в основе образования меланинов (пигментов кожи, волос и перьев). Весьма возможно, что дофа (продукт окисления тирозина) и является тем субстратом, превращения которого приводят к образованию пигментов кожи, так как свежий кусочек кожи, погруженный в раствор этой аминокислоты, весьма быстро приобретает коричневую окраску. [c.372]

Окисление тирозина в ДОФА катализируется тирозиназой 996—998], которая имеется как в растительных, так и в животных тканях. Декарбоксилирование ДОФА имеет место в тканях животного и растительного происхождения. Реакция гидрокси-лирования тирозина в деталях не изучена. Известно, что метильная группа вводится в адреналин путем трансметилирова-иия (стр. 370). [c.423]

Кроме названных выше, большое практическое значение имеют еще две оксидоредуктазы орто-дифенолоксидаза (полифеиол-оксидаза, тирозиназа) и оксидаза аскорбиновой кислоты. Оба фермента относятся к подклассу, включающему катализаторы, которые могут окислять монофенолы, в частности тирозин, о-ди-фенолы, полифенолы, дубильные вещества и иные родственные им соединения. Акцептором водорода здесь служит молекулярный кислород. Оба фермента — медьпротеиды и содержат меди 0,20—0,24%. Блокирование последней инактивирует катализатор полностью. Ферменты, окисляющие фенолы и аскорбиновую кислоту в растениях, значительно распространены в природе. Окисление витамина С хотя и нежелательно, так как снижает полезные свойства продуктов (их витаминную ценность), но оно не приводит к ухудшению вкуса, резкому изменению цвета и возникновению других дефектов, как действие фенолазы. Поэтому последний фермент все время привлекает внимание исследователей и технологов. [c.283]

Окислением тирозина при участии энзима тирозиназы получаются очень прочные коричневые красители разных оттенков, называемые меланинами. Цвет волос человека (а у негров и цвет кожи) определяется присутствием аналогичного продукта окисления диоксифенилаланнна ( допа ), который может быть получен синтетически, а также из продуктов гидролиза белкор Vi ia aba. [c.392]

За каталитическим действием тирозиназы можно наблюдать по реакции окисления тирозина кислородом воздуха в присутствии препарата тирозиназы. В процессе окисления из тирозина образуется красный пигмент гелохром, а затем темный пигмент меланин. [c.143]

Одним из возможных путей инактивации является окисление фенольного кольца, подобное окислению тирозина и других одноатомных фенолов под действием энзима тирозиназы В этих случаях в процессе реакции происходит введение второй гидроксильной группы в орто-положение.к первой, затем окисление до ортохинона и последующее его разложение, характер которого неизвестен. Установлено, что тирозиназа инактивирует эстрон и эстрадиол . Исследовано также влияние других известных оксидаз на фенолы . Тирозиназа грибов не оказывает никакого действия, тогда как тирозиназа картофеля и лакказа грибов очень активны. При взаимодействии с первым энзимом расходуется три или четыре атома кислорода при взаимодействии со вторым энзимом поглощается только один атом кислорода. Фенолазы подобным же образом инактивируют стильбэстрол. [c.464]

Этот факт, таким образом, можно считать твердо установленным, однако он не может служить доказательством сделанного выше предположения, ибо в последнее время Бахом было с полной достоверностью доказано количественными опытами, что ускоревие действия тирозиназы перекисью водорода зависит не от ускорения окисления тирозина, а от разрушения задерживающих реакцию веществ. [c.31]

Для объяснения разницы между лакказой и тирозиназой можно в первую очередь привести гипотезу Гоннермана , согласно которой тирозиназа является не окислительным, а гидролитическим ферментом, превращающим тирозин в гомогентизиновую кислоту. Известное почернение свекловичного сока он приписывает самопроизвольному окислению образовавшейся таким путем гомогентизиновой кислоты. [c.31]

Шульце не удалось, однако, доказать присутствия гомогентизиновой кислоты в свекловичном соке. К тому же тирозин имеется в нем только в ничтожном количестве. Гоннерман отказался тогда от своей первой гипотезы и предположил, что из тирозина образуется под действием тирозиназы пирокатехин, самопроизвольное окисление которого в присутствии воздуха вызывает появление черной окраски в свекловичном соке. [c.31]

Жессар различает также в превращении тирозина под действием тирозиназы два процесса окисление в красное вещество, что может быть произведено как оксидазой, так и химическими окислителями (реактив Милона), и конденсацию этого красного вещества в известный черных продукт. Последнее, согласно его гипотезе, вызывается действием минеральных со-с.тавных частей тиpoзиiIaзы. Согласно Баху , это предположение также оказалось не соответствующим фактом. Пероксидаза и перекись водорода не оказывают никакого действия на тирозин прибавление кипяченой тирозиназы ничего не меняет в этом отношении. Баху не удалось обнаружить ири исследовании многочисленных растительных соков и экстрактов никакого кофермента, который был бы в состоянии вызвать окисление тирозина обыкновенной оксидазой или пероксидазой и перекисью водорода. Пероксидаза даже задерн ивает действие тирозиназы. Перекись водорода [c.31]

В отношении животной тирозиназы вопрос более ясен. Тирозиназа окисляет не посторонние вещества, как гваяколовую кислоту или салициловый альдегид, а нормальный продукт распада белков —тирозин. Если принять во внимание, что окисление тирозина в известное черное вещество не может быть достигнуто химическим путем (Абдергальден и Гугенгейм ), то можно считать, что тирозиназа является первой бесспорной оксидазой, найденной в животном организме. [c.34]

Для уяснения действия тирозиназы, так же как и окислительных ферментов вообще, большое значение имеет установленный Жессаром - факт, что превращение красного вещества, образующегося при действии тирозиназы на тирозин, в меланип, чрезвычайно ускоряется де11ствием солей щелочноземельных и иных металлов. При окислении тирозина в красное вещество железо и марганец не играют никакой роли, так как Бах вместе с фенолазой выделил очисткой и тирозиназу, вполне свободную от этих элементов. [c.77]

Если вывод законов, управляющих действием окислительных ферментов, представляется преждевременным, то изучение кинетики их действия может дать довольно интересные результаты, особенно если к исследованию применяются более точные методы анализа. Так, Бах нашел, что окрашенные продукты окисления, которые образуются при действии тирозиназы па бесцветный раствор тирозина, легко обесцвечиваются марганцовокалиевой солью в кислом растворе, и основал и этом легкий и точный метод определения действия тирозиназы. Пользуясь этим методом, он показал, что тирозиназа разрушается в процессе окисления тирозина, и тем скорее, чем больше концентрация самого фермента и субстрата, т. е. чем скорее идет реакция. Сравнивая ход реакции в серии опытов с переменными концентрациями того и другого, он нашел, что в первых стадиях реакции, т. е. когда тирозиназа сохраняет еще всю свою активность, действие ее несомненно следует закону масс скорость реакции тут прямо пропорциональна концентрации фермента и концентрации субстрата. Но по мере того как де11ствие тирозиназы ослабляется, замечается все большее и большее отклонение от прямой линии. [c.92]

Это приводит нас к вопросу о влиянии солей на оксидазы. И тут мы имеем совершенно аналогичные явления. Ключ к их пониманию дал чрезвычайно интересный опыт Жессара , Мы уже видели, что при действии тирозиназы на тирозин образуется сначала красное растворимое вещество, которое затем темнеет и, наконец, выпадает в виде нерастворимого черного осадка (меланин). Жессар нашел, что превращение этого красного вещества в меланин чрезвычайно ускоряется солями металлов, особенно щелочноземельных. Иногда получаются такие препараты тирозиназы, действие которых не идет дальше образования красного продукта окисления, если не прибавить к жидкости каких-либо солей. Тут представлялось возможным выяснить вопрос о том, нуждаются ли оксидазы в солях для того, чтобы при их посредстве получать кислород из воздуха, или же соли действуют на первичные, перекисные продукты окисления, даваемые оксидазами, и ускоряют окислительные процессы, подобно тому как соли закиси н<елеза ускоряют действие перекиси водорода. Поставленные Бахом в этом направлении опыты дали следующий результат. [c.95]

Исходя из тех соображений, что все реакции окисления, которые производятся обычной оксидазо11, могут быть осуществлены также и пероксидазой вместе с перекисью водорода, мне казалось интересным выяснить поведение тирозина по отношению к последней окислительной системе. Поставленные мною опыты с пероксидазой из хрена и перекисью водорода показали, что ни при каких обстоятельствах тирозиназа не превращается этой окислительной системой в характерный черный продукт. Так как оксидазы представляют собою ие что иное, как смесь пероксидаз и окси-геназ , т. е. ферментов, активирующих перекиси и образующих перекиси, то отсутствие окисления тирозина может иметь два объяснения либо пероксидаза, содержащаяся в тирозиназе, отлична от обычной пероксидазы, либо перекись, образованная оксигеназой, действует на тирозин в другом направлении, чем перекись водорода. Другими словами, специфическое действие тирозиназы надо приписать либо специфической природе ее пероксидазы, либо специфической природе ее оксигеназы. [c.404]

Совершенно аналогичные результаты были получены со смесью обыкновенной оксидазы и тирозиназы, приготовленной из La tarius vellereus, и в этом случае окисление тирозина очень ускорялось перекисью водорода. Таким образом, в то время как перекись водорода с обыкновенной пероксидазой не оказывает никакого действия на тирозин, она энергично окисляет его, если она активируется пероксидазой, содержаще1Т ся в тирозиназе. Из этого вытекает, что специфическое действие тирозиназы основано иа специфической природе ее пероксидазы. То же самое имеет место и для обыкновенной оксидазы и обыкновенной пероксидазы. Поскольку позволяет заключить наш опыт, для специфического действия окислительных ферментов является, таким образом, решающей специфическая природа соответственных пероксидаз. [c.405]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология