Тирозин структура

Важнейшими продуктами метаболизма в нейронах являются катехоламины, к которым относятся три близких по структуре производных тирозина дофамин, норадреналин и адреналин. Дофамин и норадреналин служат нейромедиаторами. У многих беспозвоночных важную роль играет также октопамин [61], синтезирующийся из тирамина (рис. 16-8). Обратите внимание на взаимосвязь предшественник — продукт в ряду дофамин, норадреналин, адреналин. Путь биосинтеза этих нейромедиаторов включает реакции декарбоксилирования и гидроксилирования— типы реакций, имеющих место при образовании других медиаторов. Наиболее важным процессом, завершающим действие выделившихся катехоламиновых медиаторов, является обратное поглощение их нейро- [c.335]

ПОЛОСЫ с достаточной степенью точности определяется формой полос поглощения указанных ароматических аминокислот с учетом содержания последних в белке. Спектры поглощения простых амидных производных фенилаланина, тирозина и триптофана в этой области представлены на рис. 13-7 и 13-9. Низкоэнергетическая полоса триптофана соответствует двум перекрывающимся переходам Ьа и [26]. Полоса, соответствующая Ьь-переходу, имеет четко выраженную колебательную структуру, тогда как полоса Ьа носит более диффузный характер. Максимум О—О-полос для обоих указанных переходов у производных трип- [c.21]

Общим фундаментальным механизмом, посредством которого реализуются биологические эффекты вторичных мессенджеров внутри клетки, является процесс фосфорилирования — дефосфорилирования белков при участии широкого разнообразия протеинкиназ, катализирующих транспорт концевой группы от АТФ на ОН-группы серина и треонина, а в ряде случаев—тирозина белков-мишеней. Процесс фосфорилирования представляет собой важнейшую посттрансляционную химическую модификацию белковых молекул, коренным образом изменяющую как их структуру, так и функции. В частности, он вызывает изменение структурных свойств (ассоциацию или диссоциацию составляющих субъединиц), активирование или ингибирование их каталитических свойств, в конечном итоге определяя скорость химических реакций и в целом функциональную активность клеток. [c.290]

В качестве примера рассмотрим спектр КД медьсодержащего белка (рис. 13-8). КД в области d—d-полос спектра поглощения меди отчасти обусловлен асимметрией окружения иона меди в структуре белка. Такова же причина и нередко наблюдаемого кругового дихроизма ароматических аминокислот белков. Для тирозина знак КД может быть как Положительным, так и отрицательным, но при этом он остается постоянным для всей полосы поглощения. Вследствие этого полосы КД по форме сходны с полосами поглощения [19, 46]. Фенилаланин ведет себя сложнее. Колебательные полосы, следующие за О—0-полосой с [c.25]

Образование меланина происходит в несколько стадий. Когда фотон ультрафиолета соответствующей энергии сталкивается с клеткой, производящей меланин, активируется фермент, управляющий окислением аминокислоты тирозина. Фотоны с меньшей энергией вызывают переход меланина в полимерное состояние. Окончательная структура меланина - разветвленная цепь модифицированного тирозина. Рис. УП.17 показывает некоторые этапы процесса образования меланина. Люди с черной или смуглой кожей более устойчивы к опасному действию солнечной радиации. Меланин в эпидермисе поглощает солнечное УФ-из сучение, рассеивая энергию и предохраняя от нее живые делящиеся клетки. [c.471]

Низкие величины п/ф (< 1) указывают на то, что нефти образовались из ОВ, фоссилизация которого протекала в восстановительной обстановке. В этих условиях сохранилось от окисления значительное количество полиненасыщенных кислот, давших затем арены, поэтому объяснима обратная связь п/ф с их общим содержанием. Дополнительным источником ароматических УВ в восстановительной обстановке, вероятно, мо гут служить аминокислоты, имеющие готовое ароматическое кольцо фенилаланин, тирозин и триптофан. Примечательно, что связи отношения п/ф с составом аренов, имеющих одно ароматическое кольцо (т,е. собственно с алкилбензолами), и соединений с одним и двумя нафтено выми кольцами отрицательные, а с соединениями, где два и более ароматических кольца, — положительные. Наличие подобных связей также очевидно, поскольку в восстановительной обстановке значительная часть ненасыщенных кислот гидрируется, что снижает вероятность образования полиароматических структур. Наоборот, в окислительных условиях остается немного непредельных кислот, но степень их ненасыщенности гораздо выше, что благоприятствует образованию полиароматических соединений. [c.50]

СМ ) колебательная структура спектра фенилаланина четко проявляется в спектрах многих белков (см., например, рис. 13-14). Аналогичный вид имеет и спектр поглощения тирозина (рис. 13-7), но при этом линия, отвечающая О—0-переходу, сдвинута в сторону более низких энергий (-- 35 300 СМ в воде). Четко видны последовательности линий с интервалами 1200 и 800 СМ [23]. [c.16]

Простейший способ маркирования белков заключается в прямом замещении в ароматическом кольце тирозина или гистидина. Однако распад радиоактивного нуклида передает молекуле энергию, которая превышает энергию химических связей, и, следовательно, существует опасность разрыва соседних связей и нарушения молекулярной структуры. Таким образом, хотя высокий уровень [c.581]

Она характеризует способность антигенов при их введении в организм животного вызывать образование антител. Иммуногенность очень неодинакова у разных белков. Похоже, что крупные размеры молекул благоприятствуют иммуногенности [108]. Слабая иммуногенность некоторых белков, как, например, желатины, может быть связана с отсутствием ригидности (прочности) структуры молекул. Если повысить ригидность этой структуры присоединением поли-Е-тирозина, то иммуногенность белка возрастает [101]. [c.90]

Это показывает, как и у зеина [4], что основная часть структуры, видимо, образуется повторением одного и того же звена из 4—5 аминокислот (в случае с ш-глиадинами пролин — тирозин — пролин — глутамин — глутамин). Впрочем, ограниченное число N-концевых последовательностей глиадинов противопоставлено их очень большому полиморфизму. [c.193]

Большинство Р.б. локализовано в плазматич. мембране и представляет собой пронизывающие мембрану гликопротеины. Они взаимод. с белковыми или пептидными гормонами, а также с низкомол. биорегуляторами, напр, с простагландинами, аминокислотами. Рецептор света— Эоиси -локализован в мембранных структурах сетчатки глаза. Внутриклеточные Р.б. обычно локализованы в ядре и взаимод. со стероидными гормонами и гормонами щитовидной железы (производнь ш тирозина). [c.262]

Сочетание рентгеноструктурных и химических данных позволило идентифицировать группы, связывающие 7п в активном центре. Среди них два имидазола, принадлежащие к остаткам гисти-днна-б9 и -196, и карбоксильная группа глутаминовой кислоты-72. Ион цинка можно обменивать на ионы других металлов, вновь полученные металлоферменты обладают собственными характерными реакционными способностями (или не обладают вовсе)- в отнощении амидных (и сложноэфирных) субстратов, но апофер-мент, не содержащий иона металла, полностью неактивен, как и следует полагать, если ион металла играет важную роль в катализе. Современные взгляды на механизм действия фермента частично опираются на химические данные, но особенно на кристаллографические работы, включающие трехмерные структуры не только нативного фермента, ио также его комплекса с глицил- -тирозином, полученным при диффузии дипептида в кристаллы фермента [78]. [c.502]

Рис. е.И. Структура комплекса карбоксипептидазы с глицил-Ь-тирозином, Арг 145. Тир 248 и Глу 270 показаны до связывания субстрата (пунктир) и после него [c.378]

Согласно представлениям, которые сложились в гомогенном катализе, к каталитически активным радикалам бёлка относятся нуклеофильные группы (такие как имидазол гистидина, оксигруппы серина или тирозина, тиоловые группы цистеина, е-аминогруппы лизина, ионизованные карбоксилы аспарагиновой и глутаминовой кислот и др.) и электрофилы (ион имидазолия, неионизованные карбоксильные группы, ионы металлов и т. п.). В первичной структуре молекулы фермента группы активного центра обычно удалены друг от друга (см. рис. 1). Однако в третичной структуре аминокислотные остатки, принимающие участие в катализе, некоторым образом фиксированы [c.17]

Физико-химические исследования показали, что одних водородных связей недостаточнр для существования упорядоченной структуры белка. Стабилизация структуры молекулы зависит от наличия третичной структуры молекулы, которая образуется за счет действия сил Ван-дер-Ваальса, аггломерации лиофобных боковых цепей при совместном отталкивании растворителя, специальных водородных связей (например, между карбоксилом и гидроксильной группой тирозина или (о-аминогруппой лизина), [c.100]

Соединение С12НиЫзОз при кислотном гидролизе дает ь-тирозин, ь-аланин и аммиак. Предложите возможные структуры этого соединения. Как можно их различить [c.303]

Так как дипептид III имеет структуру изл—глу, а в трипептиде VI в качестве N-концевой аминокислоты был идентифицирован тирозин, то структура трипептида VI будет тир— изл—глу. Структура дипептида II устанавливает дельнейшую последовательность HO3S—цис—тир— изл—глу. [c.694]

Различают Г. специфичные к НАД, НАД и НАДФ или только к НАДФ. Фермент имеет мол. м. 210-480 тыс. и обычно состоит из 4 или 6 одинаковых субъединиц. В активном центре содержатся остатки лизииа, тирозина и цистеина. Третичная структура характеризуется наличием доменов с мол. м. 20 тыс. Известна первичная структура нескольких Г. Оптим. каталитич. активность при аминировании в области pH 7,5-8,5, при дезаминировании 8,5-9,5. [c.587]

Г. первой группы (напр., адреналин, тироксин) по структуре близки к тирозину и триптофану (см. Аминокислоты). Стероидные Г., содержащие в своей основе структуру циклопентанпергидрофенантренового кольца, по числу углеродных атомов делят на три семейства Г. коры надпочечников и прогестерон (С21-стероиды)-про-изводные прегнана (ф-ла I), мужские половые Г. (С1д-стероиды)-производные андростана (П, К = СН3) и женские половые Г. (С, а-стероиды)-производные эстрона (II, К = Н). [c.598]

СТАФИЛОКбККОВЫЕ ЭНТЕРОТОКСЙНЫ (СЭТ), токсины, продуцируемые стафилококками. Выделены и изучены четыре типа С.э. со специфич. антигенными св-вами (А, В, С и Р). Наиб, подробно изучен С.э. типа В (ЗЕВ), к-рый выделен в высокоочищенном состоянии (мол. м. 35 380) изучена его первичная структура. Среди аминокислотных остатков в полипептидной цепи токсина больше других представлены остатки аспарагиновой к-ты (17,92% мол. м ), лизина (15,25%) и тирозина (11,2%). ЗЕВ-устойчивое соед., выдерживает кипячение в течение 30 мин. [c.420]

Название гастрин введено Эдвинсом, выдвинувшим уже в 1905 г. так называемую гастриновую гипотезу на основании того, что экстракт слизистой привратника стимулирует выделение соляной кислоты и тем самым включает в процесс пишева-рения пепсин. В 1964 г. Грегори и Трейс описали выделение двух гастринов из слизистой желудка свнньи. Установление первичной структуры показало, что гастрин I является амидом гептадекапептида с остатком пироглутаминовой кислоты на N-конце. Гастрин II обладает такой же аминокислотной последовательностью, но тирозин в положении 12 содержит О-сульфогруппу [c.275]

Основными составными частями жемчуга (и перламутра) являются кальциевые минералы — арагонит и кальцит (10—95%), органическое вещество конхиолит (4,5-85%) и вода (0,5-4,0%). Сочетание этих веществ в строго определенных структурах и наличие значительного количества органического вещества определяет легкую подверженность жемчуга различным загрязнениям и изменениям, связанным с процессами окисления и дегидратации органического компонента. Основу органического компонента составляют аминокислоты, далее следуют глицерин, тирозин, аломин, валин, серии и аспаргиновая кислота. Цвет органического вещества в жемчуге коричневый, желтоватый, розовый и т. д. Так [c.269]

Эффекты Коттона от хромофоров боковых радикалов (т. е. от группировок, поглощающих при большей длине волны, чем амидные хромофоры цепи) могут быть использованы для выяснения некоторых локальных конформационных особенностей. Увеличение КД рибонуклеазы при 240—320 нм было отнесено за счет влияния боковых радикалов остатков тирозина, расположенных тесно друг к другу и находящихся в глубине третичной структуры [40]. Введение хромофора в Л -концевую группу олигопептида иллюстрирует этот же подход. Имеющие концевую -тиобензоильную группу пептиды Ph (S)NH HR O. .... имеют в спектрах КД поглощение [c.438]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия иротеолитических (вызывающих распад белков) ферментов, расщепляющих пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В частности, пепсин ускоряет гидролиз связей, образованных остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты, трипсин-аргинина и лизина, хпмотрипсин-триптофана, тирозина и фенилаланина. Ряд других ферментов, например папаин, субтилизин, проназа и другие бактериальные протеиназы, также используется для неполного гидролиза белков. В результате полипептидная цепь расщепляется на мелкие пептиды, содержащие иногда всего несколько аминокислот, которые отделяют друг от друга сочетанными электрофоретическими и хроматографическими методами, получая своеобразные пептидные карты. Далее определяют чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Завершается работа воссозданием первичной структуры полной полипептидной цепи на основании определения последовательности аминокислот в отдельных пептидах. [c.56]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

Структура 8а-(5-цистеинил)-ФАД установлена на основании следующих исследований. Недиссоциирующий кофактор моноаминооксидазы с пептидной связью при ступенчатом гидролизе дал рибофлавин-олигопептид, содержащий цистеин, серин, тирозин и 2 мол. глицина, а затем 8а-(5-ци-стеинил) рибофлавин [354, 355]. Это соединение было синтезировано при взаимодействии 8а-бром-2, 3, 4, 5 -тетраацетилрибофлавина с гидрохлоридом цистеина с последующим деацилированием [356]. [c.553]

Рентгенографически исследованы структуры комплексов карбоксипептидазы с субстратом глицил-Ь-тирозином (рис. 6.11) и с ингибиторами, например с р-(п-иодофенол)-пропионатом [39]. У этого фермента кофактором служит атом 2п. Лиганды входят в полость молекулы белк и присоединяются в области, в которой [c.376]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология