Нейраминидаза свойства

Антигенные свойства бактериальных нейраминидаз [c.351]

Бактериальные нейраминидазы, их антигенные свойства и биологическое действие. [c.396]

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

Вопрос о свойствах ГТХ как ингибитора реакции гемагглютинации и о его отношении к нейраминидазе будет подробно рассмотрен в части IX. Способность ГТХ в значительной степени снижать инфекционность вируса гриппа свиньи и эпидемического паротита для куриных эмбрионов [2] объясняется, очевидно, тем, что эти вирусы не способны инактивировать ГТХ. На инфекционность вируса Ли ГТХ почти не действует [2J. Как уже было сказано выше [19, 20], электрофоретическая подвижность ГТХ из мочи здорового человека варьирует от препарата к препарату, несмотря на то что в опытах используют препараты, гомогенные при ультрацентрифугировании. Содержание сиаловой кислоты также изменяется от препарата к препарату [44]. Возможно, что причиной этого является бактериальная нейраминидаза, присутствующая в различных количествах в таких препаратах. [c.163]

ГТХ представляет собой очень большую нитевидную молекулу с молекулярным весом около 7 -10 . Молекула ГТХ, вероятно, построена из ряда глобулярных гликопротеиновых субъединиц с молекулярным весом около 28 ООО. Она представляет собой компактную жестко связанную молекулу, устойчивую к влиянию внешней среды, нагреванию, изменению pH и ионной силы, к действию неводных растворителей и протеолитических ферментов. Весьма возможно, что молекулы ГТХ составляют значительную часть наружного гликопротеинового слоя клеточных мембран и определяют их свойства. Показано изменение свойств ГТХ при различных заболеваниях, включая кистозный фиброз и болезни почек. Хорошо известно, что ГТХ угнетает реакцию гемагглютинации под влиянием вируса гриппа и даже является ингибитором действия вирусов при эпидемическом паротите и гриппе свиньи. Его способность тормозить гемагглютинацию под действием вирусов связана с тем, что он сам является субстратом для нейраминидазы. Однако действие нейраминидазы на ГТХ выражено слабее, чем ее действие на многие другие субстраты. [c.164]

Г. Сегмент 6 РНК структура и свойства нейраминидазы [c.49]

Объединение в одну главу данных о структуре и репликации орто- и парамиксовирусов в значительной мере произвольно. По многим своим свойствам парамиксовирусы гораздо ближе к рабдовирусам, репликация которых обсуждалась в гл. 23. Однако уже из их названия (от греч. глуха — слизь) становится ясно, что и орто-, и парамиксовирусы обладают особым сродством к мукополисахаридам и гликопротеинам (в частности, к клеточным рецепторам, содержащим сиаловую кислоту). Кроме того, вирусы обеих групп имеют сходные биологические свойства, а именно способность агглютинировать эритроциты, наличие у некоторых представителей нейраминидазы, легкость культивирования в куриных эмбрионах и патогенность для органов дыхания (табл. 24.1). Все эти свойства указывают на эволюционное родство между орто- и парамиксовирусами. [c.446]

Взаимодействие вирусных частиц с поверхностными антигенами эритроцитов имеет значение на первых стадиях вирусной инфекции в организме животных и человека. Так, в опытах in vitro показано, что вирус гриппа прикрепляется к поверхности эритроцитов, вызывая их агглютинацию. Затем под действием нейраминидазы вируса происходит освобождение вирусных частиц и изменение антигенных свойств поверхности эритроцитов. Об углеводсодержащем биополимере—рецепторе вируса см. Иммунохимическими методами показано присутствие и ряда других антигенов на поверхности эритроцитов. [c.603]

Действие полисахаридаз не обязательно связано с необходимостью использовать мономерные единицы полисахаридов в энергетическом обмене организма. Расщепление полисахаридов может вызываться необходимостью изменения свойств полисахаридов, выполняющих другие биологические функции. Примерами могут служить расщепление клеточных оболочек семян под действием целлюлаз и близких ферментов при прорастании, расщепление клеточной стенки бактерий под действием лизо-цима, содержащегося, например, в слюне и выполняющего защитную функцию, или изменение свойств углеводсодержащего биополимера поверхности эритроцитов под действием нейраминидазы вируса гриппа. [c.615]

N1—N8) у вирусов A Поэтому система обозначения вируса гриппа включает название штамма, номера субтипов гемагглютинина и нейраминидазы Например, вирус гриппа А(свиной) Тайвань /1/70(H3N2) Это значит, что вирус изолирован от свиней на острове Тайвань в 1970 году, содержит гемагглютинин 3(НЗ) и нейраминидазу 2 (N2) Оба антигена (Н и N) формируются и контролируются генами (РНК-фрагментами) независимо друг от друга Вследствие сегментарности генома вирус проявляет рекомбинацию с высокой частотой и, как следствие, происходят изменения в антигенных свойствах вирусов (прежде всего — по гемагглютинину и нейраминидазе) [c.181]

Каковы же возможные механизмы действия нейраминидазы на биологические системы Ферментативное десиалирование таких субстратов, где сиаловые кислоты занимают терминальное положение в полимере, приводит к изменению их свойств, сопровождается нарушением основных функций. Нейраминидаза, воздействуя на эритроциты, отщепляет от поверхностно расположенных гликопротеинов от 20 до 60% сиаловых кислот, меняется при этом скорость миграция эритроцитов. При действии нейраминидазы тканей и тканевых культур нарушается межклеточное взаимодействие. [c.352]

Итак, нейраминидазы патогенных микроорганизмов объединяет единство субстратной специфичности, характер каталитического действия, сходное отношение к одним и тем же активирующим или ингибирующим агентам. Особенности ферментативных свойств нейраминидазы определяют и характер ее действия на системы макроорганизма. Ферментативное десиалирование, осуществляемое нейраминидазой, является основой биологического эффекта, который вызывает этот фермент как фактор патогенности возбудителей инфекционных заболеваний. [c.353]

Нейраминидаза — это фермент, катализирующий высвобождение N-aцeтилнeйpaминoвoй (сиаловой) кислоты (фиг. 31) из мукопротеидов [167]. Ее роль в вирусной инфекции пока еще не изучена. Не вызывает лишь сомнений, что с нею как-то связан процесс проникновения вируса в клетку и (или) выхода из нее [85, 86]. Изучению этого фермента было уделено много внимания. Иолучеппые результаты вкратце можно свести к следующему. Нейраминидаза, ио-видимому, вирусоспецифичный фермент, так как в различных штаммах вируса гриппа, так же как и вируса ньюкаслской болезни, обнаружены различные по своим антигенным свойствам нейраминидазы, несмотря даже на то что все эти вирусы культивировались на одинаковых клетках куриного эмбриона [97, 284, 434, 542]. Однако нейраминидаза мон ет присутствовать или синтезироваться и в пеинфицированных клетках хозяина и вообще в большинстве клеток животного происхождения. [c.136]

С помощью электрофореза на крахмальном геле было показано, что 15 из известных 16 генетических вариантов трансферрина человека (см. ниже) разлагаются под действием нейраминидазы на четыре дополнительных медленно движущихся компонента, которые образуются ступенчато. Присутствие и относительная интенсивность окрашивания этих компонентов зависят от концентрации фермента (рис. 1 [25, 56]). Опыты по электрофорезу очищенного трансферрина в крахмальном блоке показывают (рис. 2), что происходит постепенное отщепление сиаловой кислоты от молекулы трансферрина. Каждый из четырех остатков сиаловой кислоты в молекуле трансферрина обусловливает определенное повышение электрофоретической подвижности цельной молекулы белка. По мере гидролиза кетозидных связей ферментом увеличивается количество отщепленной сиаловой кислоты. Этот процесс происходит до тех пор, пока все четыре остатка не будут удалены. После этого дальнейшее увеличение электрофоретической подвижности уже не обнаруживается. Полоса 4 (рис. 1) представляет собой необработанный трансферрин, в молекуле которого содержится полный комплект из четырех остатков сиаловой кислоты. Полосу О дают молекулы, из которых полностью удалены остатки сиаловой кислоты, полосы 1—3 — молекулы, содержащие соответственно от 1 до 3 остатков сиаловой кислоты. Обработка ферментом не влияет на способность трансферрина связывать железо, на его иммунологические свойства, а также на поведение при ультрацентрифугировании. Огупенчатое расщепление трансферрина, сходное с наблюдающимся при расщеплении нейраминидазой, обнаружил Поулик [57, 58] при обработке трансферрина дифтерийным токсином. Блюмберг и Уоррен [59] сообщили, что после обработки нейраминидазой одна полоса, соответствующая трансферрину, разделяется на две полосы равной интенсивности. Это явление наблюдается в том случае, если из молекулы трансферрина удаляется около 90% сиаловой кислоты. [c.123]

В 1955 г. Гаврилеско и сотр. [66]. Авторы обнаружили в СМЖ белок со свойствами Рг-глобулина, образующий линию преципитации в виде двойной дуги, расположенной между зонами р и у. В 1959 г. Буртин [67] показал, что этот белок обладает антигенными свойствами сывороточного трансферрина, а в 1961 г. Клаузен и Мункнер [68] установили, что обе полосы двойной дуги связывают радиоактивное железо. После обработки СМЖ нейраминидазой [c.126]

Вероятно, изучение диссоциации ГТХ под действием мочевины [14], рассмотренное выше, необходимо проводить параллельно с измерением отношения осей по вязкости. Такой подход позволил прийти к важному выводу о том, что угнетающее действие на гемагглютинацию, вызываемое вирусами, оказывают в равной степени основные молекулы ГТХ, половина и четверть молекулы (ГТХ 2 , ГТХ 2" и ГТХ 2" ). Более мелкие фрагменты не оказывают угнетающего действия на гемагглютинацию. Другими словами, существует определенный минимальный размер субъединиц ГТХ, необходимый для эффекта угнетения гемагглютинации под действием вирусов. Мягкая обработка, приводящая к диссоциации молекул ГТХ, не затрагивает углеводную часть молекулы и не оказывает влияния на активность той ее части, которая является субстратом для нейраминидазы. Действительно, все фрагменты ГТХ, обладающие ингибирующей активностью, дают положительную реакцию Шиффа (йодная кислота реактив Шиффа). Влияние размера молекулы гликопротеипа па его ингибирующие свойства было ранее подчеркнуто Готтшалком [32]. В дальнейшем этот вопрос специально изучали Фазекас де Санта Грос и Готтшалк [33]. [c.157]

Атропинэстераза сыворотки кролика — неснецифический В-тип эсте-разы, является гликопротеином, содержащим сиаловую кислоту. Обработка нейраминидазой приводит к уменьшению общего отрицательного заряда молекулы белка фермента, что было показано с помощью электрофореза на крахмальном геле при pH 4,5. После отщепления сиаловой кислоты каталитические и антигенные свойства молекулы фермента в основном сохранялись [83]. [c.246]

Общим свойством всех растворимых в воде ингибиторов гемагглютининов вируса гриппа является наличие в простетической группе только сиаловой кислоты и N-ацетилгалактозамина или также и других сахаров, таких, как галактоза, манноза, фукоза и N-ацетилглюкозамин. Сиаловая кислота занимает концевое положение в гетеросахариде. Электрофоретическая подвижность ингибиторов высока, и при нейтральном pH граница ингибитора движется к аноду. Нри обработке ингибитора нейраминидазой концевой остаток сиаловой кислоты отщепляется, приводя к потере ингибирующей способности и уменьшению электрофоретической подвижности. Гликопротеин, выделенный из эритроцитов человека и принимаемый за клеточный рецептор для вирусов гриппа, обладает вышеупомянутыми свойствами (табл. 3). [c.248]

В Zn-a - и Ва-аг-гликопротеинах содержался глюкозамин, галактоза и манноза. Концевые остатки сиаловой кислоты в этих гликопротеинах можно отш,епить нейраминидазой. аз-Гликопротеины чувствительны к действию протеолитических ферментов. Физико-химические свойства Zn-аг-гликопротеина и Ва-аг-гликопротеинов (приведены в скобках) были следующими s u, = 3,2S (3,3 8) молекулярный вес равен 41 ООО (49 000), электрофоретическая подвижность при pH 8,6 равна —4,2-10" (—4,2-10" ) см в сек . [c.263]

B. Сегмент 5 РНК структура белка нуклеокапсида Г. Сегмент 6 РНК структура и свойства нейраминидазы. [c.6]

В. Сегмент 5 РНК структура белка нуклеокапсида Г. Сегмент 6 РНК структура и свойства нейраминидазы Д. Сегмент 7 РНК структура и синтез мембранного белк (Ml) и неструктурного белка (М2) [c.6]

Иногда инактивированные вакцины вместо того чтобы предотвращать заболевание, усиливают его [50, 73]. Впервые это было отмечено для инактивированной формалином вакцины против вируса кори [50]. Первоначально эта вакцина предотвращала корь, но через несколько лет вакцинированные теряли устойчивость к этому заболеванию. При заражении вирусом кори у вакцинированных развивалась атипичная картина заболевания с выраженными системными симптомами и пневмонией [50, 125, 154]. Ретроспективный анализ показал, что формалин, использованный для инактивации, разрушал антигенные свойства коревого белка Р, но не изменял белка Н (гемагглютинирующий белок, обеспечивающий прикрепление к клеткам) [131, 132]. Таким образом, у вакцинированных возникала несбалансированная иммунная реакция, при которой развивался иммунный ответ на белок Н, но не на белок Р. Позднее было показано, что вакцинированные отвечали на парентеральное введение живого аттенуированного вакцинного вируса развитием в месте его введения реакции Артюса [17]. Это позволило предположить, что у вакцинированных в ответ на заражение диким типом вируса кори развивался ускоренный иммунный ответ на белок Н, что создавало условия для реакции Н-антиген — антитело с присущими ей иммунопатологическими последствиями. Формалин по-разному действовал также на поверхностные гликопротеины вирусов паротита и парагриппа антиген Р разрушался, в то время как антигенные свойства гемагглютинина — нейраминидазы (НЫ) сохранялись [133, 140]. [c.158]

Факторы патогенности. Холерный вибрион образует эндотоксин. Кроме того, он выделяет экзотоксин, состоящий из нескольких фракций, наиболее важной из которых является холероген. Холероген вызывает гиперсекрецию воды и хлоридов в просвет кишечника, нарушение обратного всасывания натрия, в результате возникает диарея, приводящая к обезвоживанию организма. Экзотоксин обладает также цитотоксическим действием и вызывает гибель клеток эпителия тонкой кишки. У возбудителя холеры имеются ферменты агрессии — фибринолизин, гиалуронидаза, лецитиназа, нейраминидаза. Патогенность связана также с адгезивными свойствами (белки наружной мембраны), подвижностью вибриона. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология