Медь в дыхательной цепи

Структура цитохромоксидазы — сложного и важного в функциональном отнощении концевого комплекса дыхательной цепи — окончательно не установлена. В очищенном препарате цитохромоксидазы обнаружены атомы меди. Показано, что при переносе электронов на кислород происходит окисление Си+ до Сц2+. Предполагают, что в цитохромоксидазе атомы меди также участвуют в ферментативных процессах, связанных с переносом электронов на кислород. [c.404]

Медь способствует росту организма, усиливает процессы кроветворения, влияет на скорость окисления глюкозы и распад гликогена. Она входит в состав ферментов дыхательной цепи, повышает активность липазы, пепсина и других ферментов. Для взрослых людей недостаточность меди не характерна. [c.71]

Цитохромоксидаза (Мг = 200 000) состоит из семи белковых субъединиц и четырех связанных с ними активных центров двух молекул гема, связывающих ионы железа, и двух ионов меди, непосредственно связанных с белковыми субъединицами. Такая структура цитохромоксидазы обеспечивает передачу четырех электронов из дыхательной цепи и осуществление реакции [c.289]

Рис. 9.7. Упрощенная схема дыхательной цепи. Водород переходит от восстановленного НАД к ФАД. Далее атомы водорода расщепляются на ионы водорода (Н ) и электроны. Электроны передаются от восстановленного ФАД железу (Ре), меди (Си) и, наконец, кислороду, где они соединяются с ионами водорода, образуя воду. (Присоединение электрона есть восстановление, а его утрата — окисление разд. 9.3.2.) Железо входит в состав гемо-группы белка, называемого цитохромом. Подобно гемоглобину, другому железосодержащему белку, цитохром окрашен (врозовый цвет). Медь входит в состав группы белков, носящих собирательное название цитохромоксидазы. Цитохромы переносят не водород, а электроны.

Неправильно. Хотя в большинстве белков дыхательной цепи роль переносчиков электронов выполняют атомы железа, однако в одном белке в этом качестве выступает молекула флавина, а в двух белках-атомы меди. [c.340]

Ионы тяжелых металлов часто нарушают функции цитоплазматической мембраны. Угнетение функций мембраны - один из механизмов токсического действия ртути, серебра и меди, который основан на взаимодействии металлов с компонентами дыхательной цепи, с сульфгидрильными группами мембранных белков. У фототрофов тяжелые металлы нарушают фотосинтез. Этот процесс более чувствителен к тяжелым металлам, чем дыха- [c.477]

И диафораз используется феррицианид, способный принимать на себя электроны с дыхательной цепи, восстанавливаясь до ферроцианида. В присутствии ферроцианид образует электроноплотный мелкозернистый ферроцианид меди. [c.211]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Сукцинат-дегидрогеназа (через флавопротеин, переносящий электрон), непосредственно реагирует с дыхательной цепью на уровне дитохрома Ь Возможная роль негемового железа и меди в дыхательной цепи не указана. ЗН-, — субстрат, т. е. промежуточные соединения цикла трикар- [c.376]

Часто в состав ферментативного центра входит простетиче-ская группа, т. е. небелковая молекула, присоединившаяся к белку ковалентными или ионными силами. В окислительных ферментах так называемой дыхательной цепи простетическими группами служат молекулы гема (цитохромы), или флавина (флавопротеины), или дифосфопиридиннуклеотида (пиридинпротеиды). Во многих ферментах в состав активного центра входит атом многовалентного металла цинк в карбангидразе, кобальт и марганец в пептидазах, молибден в ксантиноксидазе, медь в лактикодегидразе ИТ. п. В очень многих ферментах в состав активного центра входит сульфгидрильная группа. [c.148]

Можно полагать, что скопление больших количеств нитратов в тканях в отсутствие молибдена при одновременно слабом потреблении кислорода должно повлечь за собой переключение нормальной дыхательной цепи на путь с использованием ферментных систем с большим сродством к кислороду. Это предусматривает возможность включения в дыхательную цепь ферментов типа цитохромоксидазы. Согласно данным Ленгоффа (Lenhoff et al., 1956), этот фермент эффективен при низких парциальных давлениях кислорода. Напротив, при сильно аэробных условиях потребность в железосодержащих катализаторах заметно уменьшается. Нитратное дыхание при этом полностью исключается. Другая возможность состоит в преимущественном использовании растениями в отсутствие молибдена нитратов в качестве конечных акцепторов электронов. Тогда, очевидно, могут уже функционировать ферментные системы с меньшим сродством к кислороду (различные цитохромы, медь- и флавопротеины, но не ЦХО). [c.121]

Грин и сотрудники (1962) обнаружили высокое содержание меди в митохондриях сердца быка. Основываясь на этих данных, исследователи предположили участие меди в дыхательной цепи. В дальнейшем доказательства этому были получены в экспериментах с использованием электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) и липоидорастворимых комплексообразователей. Удалось установить, что медь сконцентрирована в фрагментах дыхательной цепи, содержащих цитохромоксидазу. Увеличение концентрации меди сопровождалось повышением концентрации цитохрома а и активности цитохромоксидазы. [c.172]

Помимо шести различных гемов в молекулах цитохромов, более чем шести железо-серных центров и убихинона, имеются еще два атома меди и флавин, служащие переносчиками электронов и прочно связанные с белками дыхательной цепи на всем пути от NADH до кислорода. Путь переноса электронов включает всего около 40 различных белков. Порядок расположения различных переносчиков в дыхательной цепи был определен с помощью сложных спектроскопических измерений (рис. 7-31), и вначале многие белки были выделены и описаны как отдельные полипептиды. Однако истинное понимание функции дыхательной цепи пришло позднее, когда выяснилось, что белки организованы в три больших ферментных комплекса. [c.452]

Цитохромоксидазный комплекс принимает от цитохрома с четыре электрона (по одному) и передает их на одну молекулу связанного кислорода при этом образуются две молекулы воды. Как и в других ферментных комплексах дыхательной цепи, в каждой единице цитохромоксидазы имеется несколько переносчиков электронов. В цитохромоксидазе два электрона, перед тем как перейти к участку связывания кислорода, попадают в центры с низким окислительно-восстановительным потенциалом (гем цитохрома а и связанный с белком атом меди). Кислород связан с другим атомом меди и с гемом цитохрома а . Механизм взаимодействия связанного кислорода с четырьмя электронами и четырьмя протонами, приводящего к образованию двух молекул воды, пока не известен. [c.29]

Часто в эксперименте, изучая роль ионов в той или иной ферментативной реакции, исследователи пытаются подменить одни ионы другими. Ферменты замечают подмену, но характер изменения их свойств, которые регистрируются экспериментатором, может дать важную информацию. Так, ионы Mg, которые необходимы для всех ферментативных реакций, включающих перенос фосфатной группы (фосфатазы, киназы, полимеразы), можно заменить ионами Мп2+ более эффективно, чем ионами N1 +, хотя у последнего ионный радиус ближе к радиусу Mg . В ряде случаев лантан может заменять кальций, несмотря на разницу в их зарядах. Таллий обладает даже большим сродством к Ка,К-АТФазе, чем калий. Железо в дыхательной цепи частично можно заменить на гадолиний. Такой подход перспективен для исследования взаимодействия межбелковых комплексов, поскольку марганец является парамагнитным ионом-тушителем спинового сигнала, гадолиний эффективно тушит белковую флуоресценцию. Связывание Mg2+ с заряженными группами нуклеиновых кислот хорошо имитирует Си +, но с отличным от Mg + результатом медь дестабилизирует двойную спираль, способствуя ее раскручиванию, так как связывается не только с фосфатными группами, но и с азотистыми основаниями. [c.109]

Среднее содержание меди в растениях 0,0002%, или 0,2 мг на 1 кг массы, и зависит от видовых особенностей и почвенных условий. В растительную клетку медь поступает в форме Си ". В клетке 2/3 меди может находиться в нерастворимом, связанном состоянии. Относительно богаты этим элементом семена и растущие части. Около 70% всей меди, находящейся в листьях, сконцентрировано в хлоропластах и почти половина — в составе пластоцианина, осуществляющего перенос электронов между ФС П и ФС I. Она входит в состав медьсодержащих белков и ферментов, катализирующих окисление аскорбиновой кислоты, дифенолов и гидрокси-лирование монофенолов — аскорбатоксидазы, полифенолоксидазы, ортодифенолоксидазы и тирозиназы. Два атома меди функционируют в цитохромоксидазном комплексе дыхательной цепи митохондрий. [c.255]

Другой водорастворимый переносчик электронов играет роль восстановителя фотоокисленного Хлуоо. Это медь-содержащий белок пластоцианин. В первичной структуре пластоцианина обнаружена гомология с субъединицей II цитохромоксидазы — конечного фермента дыхательной цепи, содержащего медь и железо (см. разд. 3.4.5). [c.69]

Согласно современным представлениям цитохром с ок-оидаза является типичным интегральным мембраносвязанным белком, который, подобно другим компонентам дыхательной цепи и митохонд]жальному АТФазному комплексу, локализован на внутренней мембране митохондрий [ 106, 160, 210, 212, 213, 363, 598]. Функциональная единица фермента состоит из четырех одноэлектронных центров двух гемов (цитохромы а и аз) и двух атомов меди. У одного из атомов меди ( видимая медь )—низкий потенциал (.Ем=0,245 В), у второго ( невидимая медь ) — высокий ( м=0,34 В). Находится он в тесной функциональной и структурной связи с цитохромом аз [210, 363, 598, 599). Сильные гем—гем-взаимодействия делают возможным рассматривать весь комплекс как единое целое. Однако (согласно классическим представлениям) цитохром а и цитохром аз не только функционально, яо и структурно различаются [327]. Первый не является аутооксидабель-ным и взаимодействует с восстановленной формой цитохрома с. Цитохром с локализован на внешней стороне митохондриальной мембраны и является исключительно донором электронов при физиологических pH, когда он находится в связанной с митохондриальной мембраной форме [205,600]. [c.90]

Участие меди в общем обмене и ее влияние на многие процессы и функции растений в значительной степени определяется нахождением металла в составе дыхательного фермента цитохромоксидазы и медьсодержащего белка пластоцианина. Пластоцианин функционирует как переносчик электронов при фотосинтезе. Он включается в цепь реакций между I и П фотосистемами, участвуя в образовании сильного фотовосстановителя X. Вместе с тем соединение используется в системе в качестве окислителя в реакции Хилла. [c.182]

Таким образом, железо и медь, входя в состав электронтранс-портных цепей фотосинтеза и дыхания, обеспечивают потребности синтеза хлорофиллбелкового комплекса в энергии и ранних, а также непосредственных предшественниках. Доля участия этих двух элементов в каталитических реакциях клетки зависит от условий выращивания нормальные условия роста и зеленения предполагают преобладание в комплексе дыхательных ферментов Ре-протеидов. [c.235]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология