Белки перенос в митохондрии и хлоропласты

Сходство систем переноса электронов в митохондриях и хлоропластах стало еще более очевидным, когда оказалось, что для синтеза АТР необходим сопрягающий фактор хлоропластов F , сходный по свойствам с митохондриальным белком Fi (гл. 10, разд. Д, 8). Как и сопрягающий фактор митохондрий, фактор F, состоит из субъединиц пяти разных типов [107, 108]. Подобно митохондриям, хлоропласты (на свету) также перекачивают протоны через мембраны. Однако при этом протоны накапливаются внутри тилакоидов, тогда как в митохондриях они выводятся наружу. Сопрягающий фактор Fi находится на наружной поверхности тилакоидов, обращенной в сторону стромального ма [c.49]

Рассмотрим теперь, каким образом специфические цитоплазматические белки переносятся в митохондрии и хлоропласты более детально этот вопрос обсуждается в гл. 8. [c.497]

Перенос белков в митохондрии и хлоропласты требует затраты энергии [59] [c.498]

Идеи относительно конформационного сопряжения синтеза АТР и переноса электронов становятся еще более привлекательными, если мы вспомним, что АТР используется в мышцах для совершения механической работы. В этом случае гидролиз АТР сопряжен с относительным движением белковых компонентов мышцы (дополнение 10-Е). Не правомерно ли предположить, что образование АТР в свою очередь происходит в результате движения белковых компонентов, индуцированного в митохондриальной мембране Весьма резкое изменение формы митохондрии, сопровождающее переход между состоянием 4 (недостаток ADP) и состоянием 3 (активное дыхание), навело некоторых исследователей на мысль о том, что фосфорилирование неразделимо связано с конформационными изменениями в мембранных белках [94]. Аналогичные рассуждения применимы к фосфорилированию В хлоропластах [95]. [c.414]

Наличие ядра является главной, но не единственной структурной особенностью эукариотических клеток. В цитоплазме существует ряд других внутриклеточных органелл, окруженных своими собственными мембранами. Окислительное фосфорилирование и ряд предшествующих стадий окисления органических соединений протекают в митохондриях. Эти органеллы окружены двумя фосфо-липидными мембранами. Внутренняя мембрана, построенная из специфических белков, участвует в сопряжении переноса электронов от органических соединений к кислороду с фосфорилированием АДФ. Еще более сложными органеллами являются хлоропласты, в которых проходят все стадии фотосинтеза. Уникальной особенностью этих двух типов органелл является то, что они содержат ДНК, которая реплицируется перед их делением и несет информацию о некоторых белках и РНК, необходимых для формирования и функционирования этих органелл. Тем не менее большая часть информации, необходимой для производства всего набора как митохондриальных, так и хлоропластных белков, находится в хромосомной ДНК. [c.25]

Перенос энергии. При фотосинтезе и дыхании в мембранах соответственно хлоропластов и митохондрий действуют системы переноса энергии, в которых также участвуют белки. [c.186]

По мере роста и деления клеток в их цитоплазме должны образовываться новые органеллы. В неделящихся клетках тоже происходит непрерывное обновление органелл - вместо распадающихся образуются новые. Для этого требуется регулируемый синтез необходимых белков и липидов с последующей доставкой каждого компонента в надлежащий участок органеллы. В гл. 8 уже рассматривался перенос определенных белков и липидов, синтезированных вне органелл, в митохондрии и хлоропласты, а здесь речь пойдет о вкладе этих органелл в их собственный биосинтез. [c.485]

Сигнальные пептиды для переноса белков в хлоропласты напоминают раннее описанные пептиды для импорта в митохондрии. По в растительных клетках имеются и митохондрии, и хлоропласты, и соответственно, белки должны выбирать между ними Папример, в растительных клетках бактериальный фермент, присоединенный (методами генной инженерии) к N-концевой последовательности митохондриального белка, направляется в митохондрии. Тот же белок, связанный [c.33]

Рис. 8-34. Модель сборки пероксисом. Мембрана пероксисом содержит специфические белки-рецепторы для импорта. Все белки пероксисомы, включая новые копии этих рецепторов, синтезируются рибосомами в цитозоле и затем переносятся из цитозоля в пероксисому. Следовательно, пероксисомы образуются только из предсуществовавших пероксисом в процессе их роста и деления подобно митохондриям и хлоропластам, они

О. Перенос белков через мембраны митохондрий и хлоропластов [c.95]

Выше шла речь о гом, что перенос белков в митохондрии, хлоропласти и пероксисомы происходит после трансляции (посттрансляционно), когда белок синтезирован и поступил в цитозоль, между тем перенос через мембрану ЭР протекает одновременно с трансляцией (котрансляционно). Именно поэтому рибосомы связываются с мембраной ЭР, а не с цитоплазматической поверхностью других органелл. В течение многих лет считалось, что рибосомы шероховатого ЭР могут использовать энергию, освобождающуюся при синтезе белка, для протаскивания растущих полипептидных цепей сквозь мембрану ЭР. Однако последние исследования in vitro показали, что предшественники некоторых белков могут поступать в ЭР уже после того, как их синтез закончен. Этот перенос требует гидролиза АТР, но не продолжения синтеза белка (рис. 8-44). Считается, что, как и при переносе в митохондрии, гидролиз АТР необходим для разворачивания белка при прохождении его через мембрану. Об этом свидетельствуют как генетические, так и биохимические эксперименты на дрожжах. [c.46]

Так как большинство генов, кодирующих белки современных митохондрий и хлоропластов, находится в ядерном геноме, можно думать, что в ходе эволюции эукариот значительная часть генов органелл была перенесена в ядерную ДНК. Это позволило бы объяснить, почему некоторые из ядерных генов, кодирующих митохондриальные белки, сходны с генами бактерий. Так, например, у курицы М-концевая аминокислотная последовательность митохондриального фермента супероксиддисмутазы гораздо больше похожа на соответствуюший сегмент супероксиддисмутазы бактерий, чем на К-концевой участок того же фермента, выделенного из цитозоля тех же эукариотических клеток. Еще одним указанием на то, что подобные переносы участков происходили в ходе эволюции, служат обнаруженные в ядерном геноме некодирующие последовательности ДНК, имеющие, вероятно, недавнее митохондриальное происхождение очевидно, что эти последовательности были интегрированы в ядерный геном как балластная ДНК. [c.500]

В клетках млекопитающих импорт белков в ЭР начинается еще до того, как полипептидная цепь полностью синтезирована, т. е. он происходит одновременно с трансляцией (котрансляционно). Этим он отличается от импорта в митохондрии, хлоропласты, ядра и пероксисомы, который является посттрансляционным и требует различных сигнальных пептидов. Так как белок переносится внутрь ЭР сразу после образования полипептидной цепи, рибосомы, на которых происходит его синтез, должны быть прикреплены к мембране ЭР. Области ЭР, покрытые связанными с мембраной рибосомами, называют гранулярным (шероховатым) эндонлазматнческнм ретнкулумом (рис. 8-37). [c.39]

В изучении биогенеза митохондрий оказалось чрезвычайно полезным использование в качестве обьекта дрожжей. В ик клетки можно эффективно вводить гибридные гены, кодирующие смешанные белки (полученные с помощью методов рекомбинантных ДНК) О меканизмак переноса веществ в митохондрии известно гораздо больше, чем о механизмах переноса в хлоропласты. Скорее всего, эти механизмы идентичны, котя клор опласты и содержат еще о дин, самый внутренний мембранный компартмент - тилакоид. [c.29]

Исследований, посвященных развитию хлоропластов у водорослей, известно немного. Чрезвычайно удобным объектом оказалась Euglena gra ilis, поскольку она образует нормальные хлоропласты только на свету. В клетках же, растущих в темноте, содержатся пропластиды (структуры, сходные с этиопласта-ми растений), которые на свету превращаются в функционирующие хлоропласты. Первые 12 ч освещения представляют собой индукционный период, в ходе которого происходит перенос энергии, небольших молекул, восстановительных эквивалентов и, наконец, закодированных в ядре белков в развивающуюся пластиду, в частности из митохондрий, где происходит индуцируемый светом распад запасного углевода парамилона. Между 12 п 96 ч сама пластида обладает высокой активностью, и в это время в ней образуется большинство хлоропластных ком- [c.361]

Хотя хемиосмотическая гипотеза получила широкое признание в той своей части, которая касается главного организующего принципа передачи энергии от процесса переноса электронов к синтезу АТР в митохондриях, бактериальных клетках и хлоропластах (гл. 23), тем не менее она оставляет пока без ответа многие важные вопросы. Пожалуй, больше всего споров порождает вопрос о механизме, при помощи которого перенос электронов, происходящий во внутренней мембране, вызывает откачивание ионов Н из матрикса митохондрии наружу. Митчелл предложил остроумное решение этого вопроса (рис. 1). Основой его решения послужил тот факт, что восстановительные эквиваленты переносятся некоторыми переносчиками (например, убихино-ном) в виде атомов Н, а другими (например, железо-серными центрами или цитохромами)-в виде электронов. Митчелл предположил, что во-дородпереносящие и электронпереносящие белки чередуются в дыхательной цепи, образуя в ней три петли . В каждой такой петле два атома Н выносятся через мембрану наружу и отдают два иона Н в окружающую среду соответствующая пара электронов переносится затем обратно, с наружной поверхности мембраны на внутреннюю (рис. 1). Каждая пара восстановительных эквивалентов, проходя через такую петлю, переносит два иона Н из матрикса в окружающую среду. Предполагается, что каждая петля поставляет осмотическую энергию для образования одной молекулы АТР. [c.532]

Сопрягающий фактор АТФазы (фактор Fi для митохондрий или Fi для хлоропластов) представляет собой полифункциональный белок, имеющий сложную четвертичную структуру. Он построен из трех типов крупных субъединиц (а, Р, у с молекулярной массой 30000-60000) и двух типов минорных субъединиц 8, s с молекулярной массой 11000-20000). Стехиометрия комплекса (азРзу8е- Разложение его на отдельные субъединицы ведет к потере ферментативной активности. Шляпка высотой 80 А и шириной 100 А (Walker J., 1994) грибовидного выроста Н+-АТФазы соответствует фактору F, частично погруженному в мембрану, а основание — гидрофобным белкам комплекса Fq, который включает три типа полипептидов (а, Ь, с) с молекулярными массами от 6500 до 30 ООО и обеспечивает связывание фактора Fi с мембраной и перенос протонов при работе фермента. На каждую пару а-р-субъединиц приходится по одному полипептиду а, по два белка и по 9-12 копий с-белка водорастворимого комплекса. Субъединицы а и р гомологичны, они уложены в белковые глобулы, которые образуют единый ансамбль, в котором а- и р-субъединицы расположены поочередно вокруг у-субъединицы, имеющей вид слегка изогнутого стержня длиной 90 А. Существуют кинетические и структурные доказательства наличия 3-х взаимодействующих гидролитических мест, по одному на каждой р-субъединице, отделенных друг от друга на 120 градусов, у-субъединица как бы выступает из глобулы Fi, играя роль связующего звена между мембранами Fi и водорастворимыми Fg фрагментами АТФазы. [c.222]

В отличие от белков-переносчиков белковые каналы (или каналообразующпе белкп) формируют в мембранах поры, заполненные водой. При этом каналообразующие белки внешних мембран бактерий (а также митохондрий и хлоропластов) образуют большие, относительно неспецифичпые поры, а в плазматических мембранах животных и растительных клеток эти поры малы по размеру и высоко специфичны Почти все белковые каналы служат для специфического транспорта ионов и обсуждаются здесь под названием ионных каналов. Ионные каналы обеспечивают перенос приблизительно 10 ионов в секунду, что более чем в 100 раз больше скорости транспорта, осуществляемого любым из известных белков-переносчиков. Ионные каналы никогда не работают совместно [c.394]

В биосинтезе белков митохондрий и хлоропластов участвуют две различные генетические системы Хотя больщая часть этих белков кодируется ядерной ДПК и переходш в органеллу после того, как они были синтезированы на рибосомах цитозоля, некоторые белки кодируются собственной ДПК органеллы и синтезируются на рибосомах внутри самой органеллы. Видимо, перенос белков осуществляется только в одном направлении - из цитозоля в органеллы во всяком случае такие белки, которые переходили бы в цитозоль из митохондрий или хлоропластов, не известны. [c.485]

Большинство белков проникает в митохондрии и хлоропласты из цитозоля сходным образом. Этот механизм был наиболее хорошо изучен для митохондрий, особенно у дрожжей. Белок переносится в матрикс митохондрии через зоны слипания внешней и внутренней мембран. Для этого переноса требуется гидролиз АТР, а также электрохимический градиент на внутренней мембране. Транспортируемый белок разворачивается, когда пересекает мито хондриальные мембраны. В митохондрии или хлоропласты переносятся только те белки, которые содержат специфический сигнальный пептид. Этот сигнальный пептид обычно расположен на N-конце молекулы белка и отрезается после переноса ее внутрь органеллы. На втором этапе транспорта белок может переноситься во внутреннюю мембрану. Для этого он должен иметь еш,е гидрофобный сигнальный пептид этот пептид открывается после удаления первого сигнала. В случае хлоропластов для переноса белков из стромы в тилакоид также требуется второй сигнальный пептид. [c.34]

Перенос белков через мембраны митохондрий и хлоропластов в принципе аналогичен переносу их через мембраны эндоплазматического ретикулума, описанному в главе 7. Однако здесь есть несколько важных отличий. Во-первых, при транспорте в матрикс или строму белок проходит как через наружную, так и через внутреннюю мембрану органеллы, тогда как при переносе в просвет эндоплазматического ретикулума молекулы проходят только через одну мембрану (см. разд. 7.3.5). Кроме того, перенос белков в ретику-лум осуществляется с помощью механизма направленного выведения (ve torial dis harge)-он начинается тогда, когда белок еще не полностью сошел с рибосомы (котрансляционный импорт, см. разд. 7.3.9), а перенос в митохондрии [c.65]

Несмотря на эти различия, и в том и в другом случае клетка синтезирует белки-предшественники, содержащие сигнальную последовательность, которая определяет, к какой мембране направится данный белок. По-видимому, во многих случаях эта последовательность отщепляется от молекулы-предшественника после завершения транспортного процесса. Однако некоторые белки сразу синтезируются в окончательном виде. Полагают, что в таких случаях сигнальная последовательность заключена в полипептидной цепи готового белка. Сигнальные последовате.иьности еще плохо изучены, но, вероятно, должно быть несколько типов таких последовательностей, каждый из которых определяет перенос белковой молекулы в определенную область клетки. Например, в растительной клетке некоторые из белков, синтез которых начинается в цитозоле, транспортируются затем в митохондрии, другие-в хлоропласты, третьи-в пероксисомы, четвертые-в эндоплазматиче-ский ретикулум. Сложные процессы, приводящие к правильному внутриклеточному распределению белков, только сейчас становятся понятными (подробности см. в гл. 7). [c.66]

Рост и деление митохондрий и хлоропластов контролируются двумя отдельными генетическими системами геномом самой органеллы и ядерным геномом. Большая часть белков этих органелл закодирована в ядерной ДНК, синтезируется в цитозоле и затем переносится в органеллу. Однако сравнительно немногие белки этих органелл и все их РНК кодируются в ДНК органеллы и синтезируются самой органеллой. Определение полной последовательности более чем 16000 нуклеотидов в митохондриальном геноме человека показало, что в нем содержатся структурные гены двух рибосомных РНК, 22 транспортных РНК и 13 различных полипептидных цепей. Геномы хлоропластов примерно в 10 раз больше генома митохондрий человека и, как полагают, содержат гораздо больше генов. Однако преобладающая роль в биогенезе органелл обоих типов принадлежит ядерному геному это видно из того факта, что проорганеллы образуются даже у таких мутантов, у которых полностью отсутствует функционирующий геном органелл. [c.70]

Свойства белковых систем, катализирующих транспорт через сопрягающие мембраны, обычно сильно отличаются от свойств бислойных участков как в присутствии, так и в отсутствие ионофоров. Транспортные белки обладают многими свойствами, присущими ферментам они проявляют стереоспецифичность, часто их можно специфически ингибировать, они генетически детерминированы. Последнее обстоятельство делает невозможной ту степень обобщения, которая применима к транспорту через бислой. Например, если РССР (рис. 2.5) индуцирует протонную проводимость в митохондриях, то можно смело полагать, что его эффект будет тем же в случае хлоропластов, бактерий или искусственного бислоя. В отличие от РССР транспортный белок может быть специфическим не только для данной органеллы, но и для органеллы из определенной ткани. Например, переносчик цитрата существует в митохондриях из печени, где он участвует в переносе промежуточных соединений синтеза жирных кислот (разд. 8.3), но отсутствует в митохондриях из сердца. Иногда утверждают, что для белковых транспортных систем характерна кинетика насыщения. Хотя в некоторых случаях это может быть верным, в целом кинетика транспортных процессов настолько сложна (особенно если они зависят от мембранного потенциала), что интерпретация ее требует большой осторожности. [c.40]

Среднее содержание меди в растениях 0,0002%, или 0,2 мг на 1 кг массы, и зависит от видовых особенностей и почвенных условий. В растительную клетку медь поступает в форме Си ". В клетке 2/3 меди может находиться в нерастворимом, связанном состоянии. Относительно богаты этим элементом семена и растущие части. Около 70% всей меди, находящейся в листьях, сконцентрировано в хлоропластах и почти половина — в составе пластоцианина, осуществляющего перенос электронов между ФС П и ФС I. Она входит в состав медьсодержащих белков и ферментов, катализирующих окисление аскорбиновой кислоты, дифенолов и гидрокси-лирование монофенолов — аскорбатоксидазы, полифенолоксидазы, ортодифенолоксидазы и тирозиназы. Два атома меди функционируют в цитохромоксидазном комплексе дыхательной цепи митохондрий. [c.255]

Мембраны, в которых энергия внешних ресурсов превращается в энергию АТФ, получили название сопрягающих. К ним относятся внутренние мембраны митохондрий, тилакоидные мембраны хлоропластов, а также мембраны и хроматофоры некоторых бактерий. Сопрягающие мембраны содержат компоненты цепей переноса электронов и фос-форилирования, а также фосфолипиды. Соотношение белков и фосфолипидов, как правило, составляет 2 1, причем среди белков свыше 30 % составляют различные компоненты редокс-цепеи, а среди фосфолипидов присутствует кардиолипин и почти отсутствует холестерин. Толщина сопрягающих мембран в разных биологических объектах варьирует незначительно и обычно достигает 7,0—9,0 нм. [c.54]

В настоящее время нет достаточно убедительных данных в пользу участия лизосом в распаде нуклеиновых кислот. Однако известно, что лизосомы могут скапливаться вокруг ядер, проходить через ядерную мембрану и переносить в ядро гормоны и таким образом инициировать процесс транскрипции. Однако этих данных мало для изучения распада белков и предполагается, что распад ДНК связан с распадом клеток после их гибели. Это имеет отношение и к ядерной, и к цитоплазматической ДНК. ДНК митохондрий и хлоропластов (большая часть которых циклические) распадается в основном при разрушении митохондриальных мембран путем аутофагии (образование аутофагосом). [c.77]

Транспортные РНК (тРНК) отличаются сравнительно невысокими значениями молекулярных масс (17000—35000), локализованы в гиалоплазме клетки, ядерном соке, бесструктурной части хлоропластов и митохондрий. Они осуществляют кодирование аминокислот и перенос их в рибосомальный аппарат клетки в процессе биосинтеза белков. [c.195]

Мембраны, несущие ферменты переноса электронов и сопряженного с ним фосфорилирования, называются сопрягающими. К ним относятся внутренняя мембрана митохондрий, мембрана тилакоидов хлоропластов зеленых растений, мембрана хроматофоров фотосинтезирующих бактерий и клеточные мембраны аэробных бактерий, обладающих дыхательным типом энергетики. Они характеризуются толщиной в 7,0—9,0 нм, преобладанием белков над липидами (2 1), низким содержанием холестерола и наличием кардиолипина примерно третья часть входящих в их состав белков принадлежит ферментам дыхательной цепи, собранным в ансамбли (рис. 129),— в каждой митохондрии клеток печени крысы, например, их содержится несколько тысяч. [c.424]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология