Субъединицы белков

Рис. 2.3. Модель вируса мозаичной болезни табака, а-спираль РНК б - субъединицы белка.

Молекулярный вес глобул белка колеблется от 30 ООО до 1 ООО ООО и более, что соответствует пептидным цепям из сотен или даже тысяч аминокислот. Длина такой полипептидной цепочки должна была составить 800 ммк и больше. Однако длина глобул белка составляет 3—10 ммк, так как субъединицы белка образованы одной или несколькими полипептидными сильно извитыми спиралями. В водных растворах белки легко дезагрегируются (распадаются) на микроглобулы. [c.203]

В этом случае одновременное распределение обоих лигандов А и В по субъединицам белка можно представить в том виде, как это показано на рис. 46 для связывания НАД с комплексом ЕА [c.347]

В начальной стадии титрования процесс образования тройного комплекса субъединиц белка с аурамином О и НАД опережает диссоциацию аурамина О из комплекса из-за разведения при добавках НАД. В дальнейшем диссоциация аурамина О из комплекса с белком становится явной, что и приводит к описанному снижению концентрации этого типа субъединиц в области больших добавок НАД. [c.349]

Вирус табачной мозаики может быть расщеплен на неактивный белок и рибоиукленновую иислоту, которая обладает одной сотой от активности нерасщепленного вируса. Активность вируса зависит от нуклеиновой кислоты, белковый компонент играет вспомогательную роль. Вирусная РНК содержит четыре обычных основания, но мало цитозина и много аденина. Его цепь неразветвлена и состоит из 6500 нуклеотидных звеньев. Субъединица белка вируса табачной мозаики содержит 158 аминокислотных остатков. [c.743]

Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

С точки зрения питательности некоторые фракции или субъединицы белков представляют собой перспективные сочетания аминокислот. В долгосрочной перспективе и на основе аналитических данных можно предвидеть экспериментальные работы по улучшению сортов с помощью современных методов генетики. [c.168]

ГИИ и действует согласно весьма сложному механизму контроля. Фермент существует в виде двух различных форм, фосфорилаз (а) и (Ь). Фосфорилаза (Ь) неактивна (по крайней мере в отсутствие АМР — см. ниже) и существует в виде димера. Посредством фосфорилирования определенного остатка серина в каждой из субъединиц белка, катализируемого ферментом киназой фосфорилазы, фосфорилаза превращается в (а)-форму. Обратная реакция катализируется отдельным ферментом — фосфатазой фосфорилазы. [c.537]

При использовании диск-электрофореза в полиакриламидном геле для определения молекулярной массы белков также строят график зависимости между логарифмом молекулярной массы калибровочных белков и подвижностью белковых частиц в полиакриламидном геле, а затем, определив подвижность исследуемого белка, по графику находят его массу (рис. 1.11). Электрофорез проводят в присутствии детергента додецилсульфата натрия, так как только в этом случае наблюдается прямая пропорциональная зависимость между молекулярной массой и подвижностью белков. Белки с четвертичной структурой при этих условиях распадаются на субъединицы, поэтому метод находит широкое применение для определения молекулярной массы субъединиц белка. [c.46]

Рис. 76. Реконструкция частиц ВТМ из субъединиц белка оболочки и молекулы вирусной РНК.

Фнг. 51. Последовательность 158 аминокислотных остатков в субъединице белка вируса табачной мозаики [4, 72,74]. [c.116]

Крупные белки плазмы крови могут быть либо олигомерами, либо мономерами. Однако олигомеры способны к диссоциации, а субъединицы могут фильтроваться тем же путем, что и мелкие мономеры. Это видно на примере (3 2-микроглобулина (рис. 4.2, б), небольшой растворимой субъединицы белков НЬ-А (которые [c.63]

Макроструктура белка. Получающиеся объединения полипептидных цепочек, удерживаемых вместе различными связями (главным образом водородными и дисульфидными), а также силами Ван-дер-Ваальса, называют микромолекулами, микроструктурами или субъединицами белка. В результате объединения субъединиц возникает четвертичная структура белка. [c.230]

Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

Таким образом, аллели А ж В доминируют над своими мутантными аллелями а ж Ь. Функционально активная генетическая единица в даннохМ случае состоит из двух сегментов, или цистронов,— А ж В,— которые располагаются рядом на генетической карте. Каждый цистрон в отдельности контролирует синтез специфической молекулы, которая, однако, сама по себе неактивна даже будучи абсолютно неповрежденной. Продукты цистронов А ж В должны объединиться для того, чтобы возникла активная структура. Мутации в каком-либо из двух цистронов приводят к синтезу дефектной молекулы, не способной к образованию активного продукта нри взаимодействии с нормальным продуктом второго цистрона. Естественно предположить, что генетическая единица функции — ген или цистрон — кодирует субъединицу белка — индивидуальную полипептидную цепь. Допустим, что функционально активный белок состоит из п полипептидных цепей (субъединиц), связанных друг с другом ковалентными или другими связями. Для кодирования такого белка необходимо п цистронов. Поэтому мы и предполагаем существование двух полипептидных цепей, соответствующих двум цистронам области гП. Если активный белок состоит из одной полипептидной цени, то ген, кодирующий этот белок, эквивалентен цистрону. Если даже мутация Л ->- а или В Ъ приводит к полному отсутствию соответствующего полипептида или к образованию совершенно искагкенного полипептида, несомненно, что до тех пор, пока в клетке имеются нормальные аллели, детерминирующие полипептидные субъединицы А и В, внутриклеточный фонд будет содержать некоторое количество этих субъединиц. [c.494]

Участок молекулы Ф., где происходит превращ. субстрата, наз. активным центром. Его иногда подразделяют на участок, связывающий субстрат, и каталитич. участок. Последний содержит каталитически активные группы белка или кофакторы. Для многих Ф., состоящих из субъединиц, характерно наличие регуляторного участка (взаимодействующего с в-вами, регулирующими активность фермента), к-рый м. б. расположен не на той субъединице белка, где находится активный центр. [c.618]

Все содержащие молибден ферменты имеют мол. вес 100 000 или выше и часто содержат по два атома молибдена. Однако никаких данных об образовании димера атомами молибдена нет димер образуют скорее субъединицы белка, с которыми связан металл. Ннтратредуктаза Е. oli, насколько известно, содержит крупную субъединицу с мол. весом 150 000, меньший пептид с мол. весом 55 000, один атом Мо, 12 атомов негемового железа и 12 сульфидов , не устойчивых к кислотам. Она образует также димеры и тетрамеры. Имеются данные, согласно которым молибден во всех этих ферментах присутствует в составе низкомолекулярного кофак-тора . [c.86]

Хорошим примером полицистронной мРНК является РНК малого РНК-содержащего бактериального вируса (фага) MS2. Фаг MS2 — сферический он имеет диаметр 2,5 нм и молекулярную массу 3,6 10 дальтон. Фаг построен из 180 субъединиц белка оболочки с молекулярной массой 14700 дальтон каждая, одной молекулы так называемого А-белка с молекулярной массой 38000 дальтон и одной молекулы РНК с молекулярной массой 10 дальтон. После попадания фага в клетку Е. соИ (а также в бесклеточной системе трансляции) эта РНК служит матрицей для белка оболочки, А-белка и субъединицы РНК-репликазы с молекулярной массой 62000 дальтон, которая в состав фага не входит. Схема расположения соответствующих цистронов вдоль цепи этой мРНК дана на рис. 6. Цепь начинается с G, имеющего трифосфат на своем 5 -гидроксиле. Далее следует длинная некодирующая нуклеотидная последовательность. Общая длина 5 -концевой некодирующей последовательности 129 остатков в ней встречаются триплеты AUG и GUG, которые, однако, не являются инициаторными. Первый инициаторный кодон, GUG, начинает кодирующую последовательность А-белка (А-цистрон). А-цистрон имеет длину 1179 остатков и заканчивается терминаторным кодоном UAG. Затем идет некодирующая вставка длиной 26 остатков. Следующая кодирующая последовательность начинается с AUG и имеет длину 390 остатков это —цистрон белка оболочки (С-цистрон). Он оканчивается терминаторным кодоном UAA, и за ним непосредственно следует второй терминаторный кодон UAG. Последовательность длиной 36 остатков отделяет С-цистрон от S-цистрона, кодирующего субъединицу РНК-синте-тазы. S-цистрон начинается с AUG, имеет длину 1635 остатков и заканчивается UAG. За ним через один остаток (т. е. не в фазе) имеется еще один терминаторный триплет UGA. З -концевая некодирующая последовательность имеет общую длину 174 остатка и заканчивается аденозином со свободной г/мс-гликольной группиров- [c.20]

Рядом особенностей отличается кислый белок L7/L12. Уже указывалось, что в рибосоме он образует тетрамер. В растворе стабильной является его димерная форма. Димер белка L7/L12 —это жесткая вытянутая палочкообразная молекула с радиусом инерции около 4 нм (длина около 10 нм при молекулярной массе 25000 дальтон). В тетрамере они уложены, по-видимому, параллельно, формируя палочкообразный стержень 50S субчастицы (см. гл. Б.1). Мономерная субъединица белка L7/L12 оказалась построенной из двух доменов.—глобулярного С-концевого (около 70—80 аминокислотных остатков) и неглобулярного (вытянутого) N-концевого (приблизительно 40 амино-96 [c.96]

КИСЛОТНЫХ остатков), соединенных легко расщепляемым шарниром . Похоже, что две N-концевые аланин-богатые последовательности образуют жесткий биспиральный комплекс (две параллельные а -спирали), и две такие пары формируют в рибосоме основную часть палочкообразного стержня 50S субчастицы. Согласно одной модели, спирали в димере антипараллельны (рис. 57, а), и тогда в тетрамере два глобулярных домена образуют проксимальную часть L7 /Ы2 стержня, а два других — дистальную (гантелеобразная структура). По другой модели субъединицы белка L7/L12 уложены параллельно (рис. 57,6), так что в тетрамере четыре глобулы образуют или основание, или конец L7/L12 стержня. [c.98]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

Кажущаяся плотность белков в воде выше, чем их сухая плотность в органических растворителях. Это возрастание плотности вызывается электрострикцией связанной воды. Молекулы воды связываются на поверхности глобулы, а также внутри нее — между доменами химотрипс на, например, или между субъединицами белка, обладающего четвертичной структурой. Количество связанной воды, в которую не могут проникать электролиты, составляет около 0,3 г на 1 г белка, т. е. примерно 100 молекул НгО на белок с м. м. 6000. Непроникновение электролитов в свя-ванную воду определяется электростатическими эффектами. Рассмотрим заряд е, погруженный в растворитель с высокой диэлект- [c.116]

Подобно рассмотренной з предыдущем разделе самосборке капсидов вирусов, жгутиковые нити бактерий также обладак)т свойством самосборки [4]. Диаметр нитей 135 А, длина - несколько десятков микрометров. Нити имеют спиральный характер, состоят из субъединиц белка флагеллина, расположенного так, что нить имеет вид полой спирали (рис. 5.9, а), в которой на один виток приходится 8-10 белковь,х субъединиц. При нагревании [c.100]

В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического взаимодействия разноименно заряженных групп молекул, ван-дер-ваальсова взаимодействия и др. образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков (рис. 4). [c.14]

Высокая способность к самоорганизации присуща таким надмолекулярным системам, как вирус табачной мозаики (ВТМ) и рибосома (см. с. 403). Частица ВТМ построена из 2130 идентичных белковых субъединиц (каждая из которых содержит 158 аминокислотных остатков) и одной цепи РНК длиной около 6400 нуклеотидов. X. Френкель-Конрат в 1962 г. получил активные вирусные частицы, способные заражать растения тг1бака, при смещении очищенных субъединиц белка оболочки и молекулы вирусной РНК. [c.123]

Полученная для l-penpe opa модель представлена на рисунках 221 и 222. Согласно компьютерному анализу рентгеиоструктурных данных, существует единственное удовлетворительное сочетание репрессора с оператором. Две субъединицы белка симметрично расположены с одной стороны двойной спирали ДНК, и лишь два контакта наблюдаются с противоположной стороны. N-Концевые гибкие участки репрессора как бы обнимают спираль ДНК, а две а-спирали (2 и 3) оказываются в большой бороздке и взаимодействуют с ДНК своими боковыми группами (рис. 222). [c.399]

Безусловно, конкретные пути транспорта и комплектования тех или иных компонентов мембран требуют детального изучения. У митохондрий, например, часть мембранных структур (субъединиц белков и т. п.) синтезируется внутри митохондриального матрикса н затем переносится к внутренней мембране, в то время как другая часть синтезируется в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме, вие митохондрии, и транспортируется к ней через всю цитоплазму. Б настоящее время биосинтез ряда мембранных систем изучен достаточно хорошо (Г. Шатц и др.). [c.589]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Описанный метод был вначале испытан при расщеплении глюкагона, причем с хорошим выходом был получен концевой тетрапептид, образующийся из цепи Три-Лей-Мет-Асп-Тре [69]. В дальнейшей работе [70] было установлено, что количество N-БС, необходимое для того, чтобы свести до возможного минимума поглощение при 280 ммк, зависит от природы белка и характера реакционной среды. Сывороточный альбумин человека (Hg-димер) требует 20 моль N-БС на 1 моль триптофана при проведении реакции в 8 /И мочевине сывороточный альбумин быка — 10 моль в 10 М мочевине лизоцим — 2,3 моль в водном ацетат-фор 1иатном буфере pH 4,15, 3 моль — в ацетате лития, 2,7 моль — в 66%-ной уксусной кислоте. Добавление 6 моль N-БС в расчете на субъединицу белка вируса табачной мозаики приводит к освобождению новых N-концевых групп — аланина и лизина (по 0,2—0,3 моль каждой аминокислоты). [c.132]

Вслед за рибонуклеазой была расшифрована последовательность аминокислотных остатков субъединицы белка вируса табачной мозаики [72] с молекулярным весом 17 ООО, в состав которого входят 158 аминокислотных остатков, миогло-бина, гемоглобина, лизоцима и др. [c.138]

Р- и Ь-колец (у грамотрицательных бактерий), крючка и шапочки , которая прикрывает полый цилиндр начавшего строиться филамента с верхнего конца. Если бы этой структуры не существовало, то синтезируемые на рибосоме субъединицы белка-фла-геллина, подающиеся к вершине филамента через полое внутреннее пространство базального тела и самоорганизующиеся по спирали, пропадали бы в окружающей среде. Таким образом, при синтезе и удлинении филамента белки шапочки , действуя наподобие своеобразных шаперонов, помогают собираться флагел- [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология