Дегидрирование а-аминокислот

Производные антрахинона являются катализаторами дегидрирования аминокислот, моделируя тем самым действие ферментов в биологических объектах [2]. [c.43]

Ферментативное окисление аминов — важный биологический процесс. Так, например, при окислительном дезаминировании аминокислот первоначальное дегидрирование первичных аминокислот до иминокислот приводит к быстрому гидролизу с образованием соответствующего кетона (оксокислоты) и аммиака [c.105]

На первой стадии происходит дегидрирование аминокислоты, в котором коферменты ФМН, ФАД или НАД выполняют роль акцептора водорода, а в качестве продукта реакции образуется иминокислота. [c.372]

Дегидрирование аминокислот в присутствии производных изатина. [c.176]

В той же работе теоретически доказано, что дегидрирование аминокислот метиленовым голубым термодинамически возможно. Несколькими годами раньше это было экспериментально доказано Лангенбеком. [c.45]

Дегидрирование аминокислот ароматическими альдегидами. [c.179]

Таким образом, правило 2 имеет универсальное значение для всей области органического катализа, так как, кроме главновалентных и металлоорганических катализаторов, многоступенчато могут активироваться также кислые и основные катализаторы. Так, сила кислот увеличивается в следующем порядке фенол < 2 (4)-нитрофенол < 2,4-динитрофенол < пикриновая кислота. (См. также увеличивающееся действие основных вспомогательных катализаторов при дегидрировании аминокислот производными изатина (табл. 6, стр. 47) в ряду пиридин < а-пиколин <а, а-лутидин.) [c.106]

Это правило несколько осложняется, когда при образовании промежуточного вещества вклиниваются побочные реакции (см., например, гидратацию кротонового альдегида, конденсацию по Кновенагелю, дегидрирование аминокислот изатином). Обычно это имеет место, когда в реакцию вступают последовательно несколько молекул катализатора. Однако принцип отсутствия тройных реакций в этом случае также всегда сохраняется. [c.107]

Своеобразие кинетики дегидраз хорошо согласуется с гипотезой, согласно которой эти ферменты действуют так же, как изатин при дегидрировании аминокислот. Г. Виланд и сотрудники [40] показали на нескольких примерах, что при одновременном использовании двух акцепторов водорода, а именно кислорода и хинона, расход кислорода по отношению к опыту [c.131]

Анет и Марион [7] описали образование кислоты ароматического ряда при дегидрировании аминокислоты СЫН. Валента, Визнер и сотр. [286] показали, что эта кислота имеет структуру СЫУ и что при этом также образуется продукт декарбоксилирования СЬУ. [c.212]

Оксидазы аминокислот. Ферменты, участвующие в окислении (дегидрировании) аминокислот, обнаружены у многих микроорганизмов, у низших животных, а также в тканях позвоночных животных. Эти ферменты называют дегидрогеназами или оксидазами аминокислот. [c.331]

Большое значение в разнообразных процессах обмена в-в имеет ферментативное Д. Существует два типа подобных р-ций простое Д. (обратимая р-ция) и окислительное Д., в к-ром происходит сначала Д., а затем дегидрирование субстрата. По последнему типу в организме животных и растений осуществляется ферментативное Д. пировиноградной и а-кетоглутаровой к-т-промежуточных продуктов распада углеводов, жиров и белков (см. Трикарбоновых кислот цикл). Широко распространено также ферментативное Д. аминокислот у бактерий и животных. [c.19]

Энергетическим топливом , перерабатываемым в ЦТК, служат не только углеводы, но и жирные кислоты (после предварительной деградации до ацетил-КоА), а также многие аминокислоты (после удаления аминогруппы в реакциях дезаминирования или переаминирования). В результате одного оборота цикла происходят 2 декарбоксилирования, 4 дегидрирования и 1 фосфорилирование. Итогом 2 декарбоксилирований является выведение из цикла 2 атомов углерода (2 молекулы СОз), т.е. ровно столько, сколько его поступило в виде ацетильной группы. В результате [c.359]

Очень удобным примером служит дегидрирование а-аминокислот производными изатина (стр. 43). Приведенные в табл. 6 (стр. 47) данные по дегидрированию в присутствии производных изатина в 71%-ном растворе пиридина в уксусной кислоте показывают, что при замещении б 4 и 6 положении изатина [c.102]

Автор в свое время пришел к изучению органических катализаторов довольно интересным окольным путем. Первоначально (1926 г.) он намеревался заняться химией белковых веществ и разложить дегидрированием с помощью изатина смесь природных аминокислот до альдегидов, которые предполагалось разделить затем перегонкой. В это время благодаря работам Вильштеттера получила большое распространение теория ферментов, рассматривавшая фермент как коллоидный носитель и активную группу. Эта теория позволяла надеяться, что можно создать искусственный фермент, имея в распоряжении одну лишь активную группу. Можно было предположить, что в результате соединения с каким-либо подходящим коллоидным носителем только благодаря коллоидному состоянию вследствие адсорбции субстрата может возникнуть высокая активность, подобная ферментативной. [c.158]

Механизм расщепления аминокислот до спиртов пе вполне выяснсп. Прежние представления, согласно которым сначала происходит дегидрирование аминокислоты в иминокислоту, не могут считаться правильными, так как было показано, что валин, меченный тритием в положениях а и 3, превращается в альдегид (СНз)2СНСНО без потери трития. Поэтому было высказано предположение (Спенсер, Кроухолл и Смит), что сначала происходит электрофильная атака окислителя (условно [c.355]

Но есть также и неспецифичные органические катализаторы. К ним принадлежат о-хиноны, которые, помимо дегидрирования аминокислот (стр. 49), ускоряют еще совсем другую реакцию, а именно расщепление 1,3-бцс-(диалкиламино)-бутенов до 1-диалкиламинобутадиенов и диалкиламинов (стр. 60). Однако эта неспецифичность может быть превращена подходящим замещением в относительную специфичность, как это видно из рис. 6 [2]. [c.110]

Органические катализаторы XXX. Искусственные дегидразы V. Дегидрирование аминокислот в присутствии 5,6-бензоизатина. [c.176]

Органические катализаторы XXVII. Каталитическое действие о-хинонов II. Дегидрирование аминокислот и расщепление бас-(диалкиламино)бутенов в присутствии о-хинонов. [c.177]

III. Дегидрирование аминокислот в присутствии производных 1,2-нафто-хинона и 1,2-антраценхинона. [c.177]

Органические катализаторы XXXVII. Искусственные дегидразы VII. Дегидрирование аминокислот в присутствии кумароноизатинов и индоло-изатинов. [c.177]

Органические катализаторы XL. Искусственные дегидразы VIII. Дегидрирование аминокислот в присутствии 4-производных изатина. [c.177]

С а S s е Ь а U m H., Z. Elektro hem., 58, 515 (1954). Окислительно-восстановительный потенциал и дегидрирование аминокислот в присутствии производных изатина. [c.186]

Асимметрическое дегидрирование аминокислот в присутствии атропизо-мерных производных изатина. [c.187]

Органические катализаторы XLI. Каталитическое действие о-хинонов IV. Асимметрическое дегидрирование аминокислот в присутствии атропизомер-ных о-хинонов. [c.187]

Известен ряд других типов биологических окислительных и воостановительных реакций, например обратимое энзиматическое дегидрирование -аминокислот и /(- -)-глутаминовой кислоты до соответствующих иминокислот, подвергающихся затем гидролизу с образованием кетокислот [5], Окисление в животных организмах производных бензола [6] и пиридина [7] до соответствующих гидроксильных соединений [8] , восстановление нитро- и нитрозосоединений и производных гидроксиламвна до амин0 В [9] и наконец, гидрирование тиоальдегидов [10] и дисульфидов [И] до меркаптанов также осуществляются с помощью дрожжей. [c.273]

Область применения. а-Аминокислоты дают положительную пробу, обусловленную протеканием следующих двух реакций 1) дегидрирования аминокислоты с образованием альдегида, аммиака и двуокиси углерода и 2) конденсации продукта реакции с нингидрином с образованием окрашенных комплексов, подобных но структуре мурексиду. Все а-аминокис-лоты дают положительную реакцию, за исключением пролина и оксипро-лина. Пролин обычно дает с нингидрином желтое окрашивание. а-Амино-замещенные кислоты и (5- и у-аминокнс,лоты не дают реакции. [c.395]

Витамин Вг (рибофлавин) входит в состав ряда с зерментных систем, регулирующих окислительные процессы в клетках. Рибос злавиновые кос зер-менты катализируют дегидрирование в животном организме а-аминокислот, альдегидов, моносахаров и др. [c.107]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

М-метилирование, дегидрирование, окисление, N-гцдpoк илиpoвaниe, N-oк-сидирование и даже галоидирование. Кроме того, в ряде случаев отмечено участие аминокислот О- конфигурации. [c.89]

Префеновая кислота также обладает большим разнообразием биосинтетических превраш,ений. Она является предшественником ароматических аминокислот, фенилаланина и тирозина- при декарбоксилировании префе-новой кислоты совместно с дегидратацией формируется бензольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент фенилаланина), при ее декарбоксилировании совместно с дегидрированием формируется фенольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент тирозина). Полученные таким образом арилзамещенные пиро-виноградные кислоты далее аминируют-ся одним из доноров аминогруппы обычным образом, как это описано для алифатических а-кетокислот в биосинтезе аминокислот (схема 8.4.8). [c.218]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Начиная со 2-й пол. 20 в. бурно развиваются кинетич. методы исследования, происходит становление теории цепных реакций (Н. Н. Семенов), основ теории кислотно-основного (Бренстед — Лоури) и гетерог. катализа, на базе к-рых разрабатываются пром. методы дегидрирования углеводородов, в т. ч. нефтяных, с получением олефинов, бензола и его гомологов, алкилирования парафивов олефинами и др. Большое значение приобрели синтез Фишера — Тропша (восстановление окиси углерода водородом) с получением метанола и тедельных углеводородов, р-ция Дильса — Альдера, карбодиимидный синтез пептидов, методы определения последовательности аминокислот в белках. В связи с возникшей проблемой дефицита жидкого топлива огромное значение приобрела р-ция Бергиуса (гидрирование угля в жидкие углеводороды, 1912—13). [c.413]

В 1958 г. Иоода с сотр. [4] обнаружил протекание асимметрического дегидрирования диэтнл-а-оксиглутарата и гидрирования диэтил-а-кетоглутарата на скелетном N1, модифицированном оптически активными аминокислотой, камфорой, борнеолом. [c.71]

Основные научные работы посвящены химии природных соединений. В начале своей научной деятельности исследовал производные индола. Синтезировал аминокислоту триптофан и продукты ее метаболизма (а-окситриптофан, N-формклкинуренин и др.). Разрабатывал методы расщепления рацематов. Исследовал алкалоиды, в частности изучал химическую структуру стрихнина и нуфариди-на (алкалоид водяной ли.пии). Синтезировал (1962) оптически активный нуфаридин. Исследовал сапонины, выяснил химический состав дущистых веществ хризантемы, японского перца. Изучал токсины, в том числе токсин жабы. В области синтетической органической химии объектами его исследований были производные ацетилена, реакции гидрирования и дегидрирования. [c.259]

Дегидрирование а-аминокислот. Согласно Штреккеру [98], а-аминокислоты разлагаются аллоксаном характерным образом. При этом образуется двуокись углерода и альдегид, имеющий на один углеродный атом меньше, чем исходная аминокислота, в то время как азот выделяется в виде аммиака и образует му-рексид [c.43]

Таким образом, вполне доказано, что в этом случае катализа изатид выступает как промежуточное вещество. Изатин присоединяет два атома водорода от аминокислоты. Водород, связанный в изатиде, становится более реакционноспособным, чем до этого был в аминокислоте, так как он легко реагирует с кислородом и метиленовым голубым. Водород аминокислоты к этим реакциям не был способен. Речь идет здесь об активировании водорода согласно теории дегидрирования Виланда, а именно изатин является первым примером органических катализаторов с дегидразным действием, т. е. примером класса катализаторов, которые действуют по следующей схеме [c.44]

Изатин можно рассматривать как о-хинон индола, и поэтому представляется целесообразным испытать, не действуют ли как катализаторы дегидрирования также и другие о-хиноны. В 1928 г., через год после открытия катализа изатином, Эдль-бахер и Краус [И 1] нашли, что гликоколь дегидрируется кислородом воздуха в слабошелочной среде в присутствии адреналина. При этом, как и при дегидрировании изатином, в качестве продуктов распада выделяется формальдегид, аммиак и двуокись углерода. Киш [112] в многочисленных работах исследовал эту реакцию подробнее.. Он нашел, что, подобно адреналину, в качестве катализаторов дегидрирования гликоколя может быть использован также пирокатехин и некоторые из его производных. Киш предположил, что производные пирокатехина сперва дегидрируются кислородом воздуха до о-хинонов, которые потом уже в свою очередь разрушают аминокислоты. Если бы этот механизм был подтвержден, то катализ о-хинонами был бы сходен с катализом изатином. Однако этому противоречит тот факт, что резорцин также катализирует дегидрирование, хотя он не может образовать о-хинон. [c.49]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология