Белки, строение молекулы

Эмиль Фишер, который ранее установил детальное строение молекул сахаров (см. гл. 7), в начале нашего века обратил внимание на молекулу белка Он показал, что аминогруппа одной аминокислоты связана с остатком молекулы другой кислоты пептидной связью. В 1907 г. Фишер получил соединение, объединяющее восемнадцать аминокислот, и показал, что оно обладает рядом свойств, характерных для белков. [c.129]

В зависимости от строения основной цепи, наличия или отсутствия ионогенных функциональных групп, молекулы полимеров могут быть вытянутыми в нить , развернутыми в лист , иметь пространственное строение, быть свернутыми в клубки — глобулы и т. д. Например, молекулы каучуков обычно линейны, молекулы полиэтилена высокого давления имеют разветвленное строение, молекулы резины имеют вид пространственной сетки, а молекулы белка имеют глобулярное строение. [c.294]

При химическом взаимодействии атомов образуются молекулы. Молекулы бывают одноатомные (например, молекулы гелия Не), двухатомные (азота N2, оксида углерода СО), многоатомные (воды Н2О, бензола Се Не) и полимерные (содержащие до сотен тысяч и более атомов — молекулы металлов в компактном состоянии, белков, кварца). При этом атомы могут соединяться друг с другом не только в различных соотношениях, но и различным образом. Поэтому при сравнительно небольшом числе химических элементов число различных веществ очень велико. Состав и строение молекул определяют состояние вещества при выбранных условиях и его свойства. Например, диоксид углерода СО2 при обычных условиях — газ, взаимодействующий с водой, а диоксид кремния 8102 — твердое полимерное вещество, в воде не растворяющееся. При химических явлениях молекулы разрушаются, но атомы сохраняются. Во многих химических процессах атомы и молекулы могут переходить в заряженное состояние с образованием ионов — частиц, несущих избыточный положительный или отрицательный заряды. [c.18]

Белки — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул. [c.18]

В результате гидролиза белков чаще всего получают 20 различных аминокислот. Если в состав молекулы белка входит только по одной молекуле каждой из этих 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом, могут дать свыше 2,4-10 различных комбинаций. Вот почему так разнообразны и сложны по строению молекулы белков. [c.18]

Способностью к агрегированию в растворах и образованию термодинамически равновесных лиофильных коллоидных систем обладают не только асимметричные по строению молекулы низкомолекулярных ПАВ, но и высокомолекулярные соединения (ВМС), особенно те, в молекулах которых имеются резко различающиеся по полярности участки. Свойства возникающих при этом систем близки к свойствам мицеллярных систем, образованных низкомолекулярными ПАВ, несмотря на то что отдельные частицы могут здесь формироваться при агрегировании всего нескольких крупных молекул во многих случаях, например в растворах глобулярных белков, и одиночные макромолекулы ведут себя как частицы, очень близкие по свойствам мицеллам ПАВ. Полное рассмотрение свойств растворов ВМС, в том числе и лиофильных коллоидных систем, образуемых ими, составляет самостоятельные разделы физической химии растворов и физикохимии ВМС и обычно не включается в современные курсы коллоидной химии. Тем не менее, в рамках данного курса целесообразно привести краткое описание условий образования, строения и свойств подобных систем в их сопоставлении с коллоидными системами, образуемыми низкомолекулярными веществами. [c.236]

Объектами исследований, проведенных Ленгмюром и его последователями (Н. Адам, Е. Райдил и др.), служили многочисленные вещества, как низкомолекулярные—высшие гомологи кислот, спиртов, аминов, так и высокомолекулярные, в том числе белки и нуклеиновые кислоты. Результаты этих исследований подробно изложены в [4]. Показа]ао, что для широкого круга веществ при Г- 0 произведение ял площади, приходящейся на молекулу в адсорбционном слое, на двухмерное давление действительно стремится к к Г, независимо от строения молекул ПАВ. [c.69]

Полинг Лайнус Карл (1901-1997), американский ученый, крупнейший специалист в области квантовой механики и строения молекул, теории химической связи, иммунохимии, структуры белков и молекулярной генетики. Иностранный член Российской Академии н к, один из инициаторов Пагуошского движения ученых за мир. Часть его книг переведена на русский язык Природа химической связи (М., Госхимиздат, 1947), Общая химия (М., Мир 1974) и др. [c.275]

Ацильные производные аминокислот обладают кислыми свойствами и ведут себя как обычные органические кислоты. Значение различных ацильных и алкильных производных аминокислот определяется возможностью их использования при синтезе пептидов (см. стр. 488) и при определении строения молекулы белка (см. строение пептидов, стр. 510 и далее). [c.465]

Определение точного аминокислотного состава является первичным обязательным моментом при изучении строения молекулы белка. Без такого определения прежде всего оказалось бы невозможным установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Помимо этого изучение аминокислотного состава белков позволяет сделать некоторые заключения о реакционной способности белковой молекулы. В табл. 5 представлен аминокислотный состав ряда белков. В графе А указано содержание аминокислот в %, в графе В — в грамм-молях на 10 г белка. Такой подсчет позволяет сопоставлять аминокислотный состав различных белков. В зависимости от содержания в белках аминокислот с различными функциональными группа.ми (кроме а-СООН и г,-NH2), в них могут преобладать кислые или основные, полярные или липотропные группы. [c.482]

Частичный гидролиз белка является самым несовершенным звеном в определении строения молекулы белка. Как уже отмечалось выше, кислотный гидролиз может привести к образованию вторичных продуктов распада, а ферментативный — вызвать вторичный синтез пептидов. Более совершенными были бы методы, позволяющие устанавливать строение белка без предварительного гидролиза. К таким методам относятся упомянутое выше последовательное отщепление аминокислотных остатков. [c.516]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

На различии в растворимости и строении молекулы основано подразделение белков на глобулярные и фибриллярные. [c.344]

Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

На рубеже Х1Х-ХХ вв. к изучению белков подключаются физическая химия, а немного позднее - новейшая физика, что, однако, далеко не сразу стало способствовать решению задачи. И здесь обилие новых данных, на первых порах неправильно истолкованных, приводило к тому, что белки представлялись еще более загадочными как в физическом, так и в химическом и биологическом отношениях. Физические исследования белков начались с изучения их коллоидного состояния, выявления диффузионных, осмотических, седиментационных и электрохимических свойств. Впервые было получено представление о форме и размерах большого числа белков в активном состоянии, а также достаточно надежно определены их молекулярные массы. При существовавшем в первые десятилетия XX в. уровне знаний о строении молекул, тем более макромолекул, новые [c.65]

Интенсивное изучение пространственного строения синтетических полипептидов продолжалось в течение 1950-х и первой половины 1960-х годов. Были привлечены практически все известные физические и физикохимические методы, позволяющие получать информацию о строении молекул в твердом состоянии и в растворах. Наибольшее количество данных было получено с помощью рентгеноструктурного анализа, методов рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами, дисперсии оптического вращения, кругового дихроизма и дейтерообмена, с помощью обычных и поляризованных инфракрасных спектров. Из полученного при исследовании синтетических полипептидов огромного экспериментального материала, однако, не удалось сделать обобщающих заключений о причинах стабильности регулярных структур и сказать что-либо определенное на этой основе о принципах структурной организации белков. И тем не менее, результаты исследования повсеместно были восприняты как подтверждающие ставшее общепринятым представление о том, что пространственное строение белковой глобулы представляет собой ансамбль унифицированных регулярных блоков вторичных структур, прямую информацию о геометрии которых дают высокомолекулярные синтетические пептиды. а-Спиральная концепция Полинга не только не была поставлена под сомнение, но еще более утвердилась. В 1967 г. Г. Фасман писал "Общепризнано, что лишь несколько конформаций, благодаря своей внутренней термодинамической стабильности, будут встречаться наиболее часто и, по-видимому, именно они составляют общую основу белковой структуры" [5. С. 255]. Между тем, в то время уже были известны факты, настораживающие от безусловного принятия а-спиральной концепции Полинга. Но они выпадали из множества других фактов, согласующихся с традиционным представлением, казавшимся логичным и правдоподобным, к тому же не имевшим альтернативы. Поэтому на данные, противоречащие концепции Полинга, долгое время не обращали внимания. [c.72]

Проблема структурной организации пептидов и белков включает в себя две противоположные по постановке задачи. Первая из них (назову ее прямой структурной задачей) связана с установлением пространственного строения и конформационных, динамических свойств природных олиго- н полипептидов по известной аминокислотной последовательности. Анализу различных аспектов и оценке перспектив развития существующих подходов к решению этой задачи посвящены все предшествующие главы книги. Цель обсуждаемой в заключительной главе второй задачи, названной мной обратной, состоит в целенаправленном конструировании химического строения молекулы, обладающей наперед заданной пространственной структурой. [c.542]

Изучают третичную структуру специальными методами, в том числе рентгеноструктурным анализом. В этом случае получают белковую молекулу в виде кристалла и затем после рентгеновского облучения анализируют распределение электронных плотностей в молекуле. Такой анализ позволяет представить пространственное строение молекулы белка. [c.25]

Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека (153 аминокислотных остатка), а-цепи (141) и 3-цепи (146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека (104), лизоцима молока человека (130), химотрипсиногена быка (245) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов. На рис. 1.14 представлена последовательность аминокислотных остатков проинсулина. Видно, что молекула инсулина (выделена темными кружками), состоящая из двух цепей (А-21 и В-30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника-проинсулина (84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. Строение молекулы инсулина (51 аминокислотный остаток) схематически можно представить следующим образом [c.57]

Как уже указывалось (см. стр. 144), наличие линейной па-Л яти в полимерной цепи приводит к ее особым физическим свойствам [1] Поведение молекулы белка определяется свойствами цепи как целого, электронно-конформационными взаимодействиями (см стр. 146) и конкретными особенностями первичной структуры— информационными характеристиками, кодируемыми на генетическом уровне. Важная физическая задача состоит в установлении связи между пространственным строением молекулы белка и первичной структурой цепи или цепей, ее образующих. [c.178]

Установление связи первичной структуры белковых цепей и пространственного строения молекул белков. [c.178]

С органическими соединениями, молекулы которых отличались внушительными размерами, дело обстояло сложнее. Используя методы начала XIX в., было очень тяжело, вероятно и невозможно, установить точную эмпирическую формулу даже такого довольно простого по сравнению, например, с белками органического соединения, как морфин. В настоящее время известно, что в молекуле морфина содержатся 17 атомов углерода, 19 атомов водорода, 3 атома кислорода и 1 атом азота ( ijHisNOa). Эмпирическая формула уксусной кислоты (С2Н4О2) намного проще, чем формула морфина, но и относительно этой формулы в первой половине XIX в. не было единога мнения. Однако, поскольку химики собирались изучать строение молекул органических веществ, начинать им необходимо было с установления эмпирических формул. [c.74]

Авторы другой теории (Ламри и Эйринг [45, 461, Дженкс [29. 47]) полагают, что силы сорбции используются для создания напряжений (деформаций) в молекулах реагирующих компонентов, способствующих протеканию реакции. Если же активный центр фермента жесткий, то субстрат, чтобы он мог с ним связаться, должен претерпеть некоторую деформацию (см. рис. 17, III). При этом предполагается, что активный центр устроен так, что в результате деформации молекула субстрата активируется (т. е. приобретает некоторые свойства, важные для образования переходного состояния реакции). В противном случае, когда жесткой является молекула субстрата, а конформа-ционно лабилен фермент, схему катализа можно представить так же, как для механизма индуцированного соответствия (рис. 17, II). Легче всего представить индуцированное субстратом (или, в противном случае, белком) искажение конформации, которое включает сжатие (или растяжение) связей или изменение углов между связями. В общем случае, рассматривая строение молекулы субстрата или белка в более общем виде, под напряжением структуры можно понимать также и, например, десольватацию функциональных групп, принимающих участие в химической реакции. [c.60]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Строение. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена еще в 70-х годах XIX в. Это была так называемая уреидная теория строения белка. [c.258]

Рис. 88. Распределение иммуноглобу- Рис. 89. Схема строения молекулы имму-линов во фракциях белков сыворотки ноглобулина <3 (по Портеру)

По Ребиндеру, структурно-механический барьер возникает при адсорбции молекул ПАВ, которые могут быть не сильно поверхностно-активными для данной границы раздела фаз, но способны к образованию гелеобразного структурированного слоя на межфазной границе (ПАВ третьей и четвертой групп по классификации, приведенной в 3 гл. И). Этот слой подобен трехмерной структуре — гелю, который может возникать в растворах ряда веществ при достаточной их концентрации. К таким веществам относятся глюкозиды, белки, производные целлюлозы (карбоксиметилцеллюлоза) и другие так называемые защитные коллоиды — высокомолекулярные вещества со сложным строением молекул, которые имеют области меньшей и большей гидрофильности в пределах одной молекулы. По отноше-лию к дисперсиям гидрофильных порошков в неполярных жидкостях высокой стабилизирующей способностью обладают многие маслорастворимые ПАВ, способные прочно (химически) адсорбироваться на поверхности гидрофильных частиц. Стабилизированные таким путем лиофобные системы приобретают свойства дисперсий данного стабилизатора, т. е. становятся лиофилизованнымн. По Ребиндеру, следующие условия определяют высокую эффективность структурно-механического барьера. [c.261]

Полимеры, состояп],ие из большого (> 100) числа аминокислотных звеньев, называют белками. Белки весьма разнообразны по своей природе и строению. Фибриллярные белки имеют молекулы линейного строения, нерастворимы в воде и устойчивы к действию кислот и щелочей. [c.732]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

В настоящем изложении не ставится цель датъ исчерпывающее перечисление реакций, оно посвящено рассмотрению общего вопроса о подходе к установлению строения молекулы белка. [c.460]

Развитие наших шредставлений о строении молекулы белка прошло через ряд этапов. Первое высказывание о доминирующем значении ЫН—СО группы принадлежит А. Я. Данилевскому (1888 г.), который предположил, что аминокислоты соединены в белках с биуретовым остатком. [c.520]

В первой части приведены общие сведения о возникновении сладкого вкуса и зависимости интенсивности сладкого вкуса от строения молекул. Вторая часть посвящена основным типам природных сладких веществ. Подробно рассмотрены сахариды, белки, дигидрохалконгликознды и некоторые [c.5]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Положение о том, что понимание химических и физических свойств белков требует знания пространственного строения молекул, впервые, по-видимому, было высказано К. Мейером и Г. Марком в 1930 г. Более того, они предприняли попытку установить прямую связь между некоторыми физическими свойствами белков и пространственной структурой, подобно тому, как это уже делалось в химии при определении зависимости между химическими свойствами и строением молекул. В частности, они предположили наличие непосредственной связи механического состояния специально приготовленных белковых препаратов при растяжении и сжатии с изменением молекулярной формы полипептидных цепей. Первыми объектами исследования пространственного строения с помощью рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, содержащие наряду с аморфной также упорядоченную часть, представляющую собой нечто вроде одномерного линейного кристалла Г. Герцог и У. Янеке, а позднее Р. Брилл получили в самом начале 1920-х годов рентгенограммы фиброина Шелка. Их интерпретация основывалась на предположении дикетопи-перазинового строения белка, что многими химиками было воспринято как [c.67]

При поиске решения структурной проблемы белка особенно вдохновляющими примерами явились результаты теоретических исследований Л. Полинга и Р. Кори регулярных структур полипептидов [53] и Дж. Уотсона и Ф. Крика двойной спирали ДНК [54]. В этих работах с помощью простейшего варианта конформационного анализа - проволочных моделей, получивших позднее название моделей Кендрью-Уотсона, а также ряда экспериментальных данных, прежде всего результатов рентгеноструктурного анализа волокон (в случае ДНК еще и специфических соотношений оснований Э. Чаргаффа), удалось предсказать наиболее выгодные пространственные структуры полимеров. Собственно, предсказана была как в случае пептидов, так и нуклеиновых кислот, геометрия лишь одного звена, которое в силу регулярности обоих полимеров явилось трансляционным элементом. Белок же - гетерогенная аминокислотная последовательность, и поэтому таким путем предсказать его трехмерную структуру нельзя. Но то обстоятельство, что простейший, почти качественный, конформационный анализ привел к количественно правильным геометрическим параметрам низкоэнергетических форм звеньев, повторяющихся в гомополипептидах и ДНК, указывало на большие потенциальные возможности классического подхода и его механической модели в описании пространственного строения молекул. [c.108]

В процессах денатурации и ренатурации аминокислотной последовательности проявляется прямая связь между химическим и пространственным строением молекулы белка. Переход беспорядочно флуктуирующей белковой цепи в детерминированную трехмерную структуру и обратный процесс - переход нативной конформации белка в состояние статистического клубка есть не что иное, как формирование и разрушение тех самых внутриостаточных и межостаточных взаимодействий валентно-йесвязанных атомов, теоретическому рассмотрению и априорному расчету которых были посвящены предшествующие главы книги. Очевидно, изучение механизмов денатурации и ренатурации представляется совершенно необходимым для познания принципов структурной организации белковых макромолекул. С другой стороны, любая теоретическая разработка проблемы пространственного строения белков не может считаться завершенной без описания и аргументированной трактовки особенностей уникального процесса свертывания аминокислотной последовательности в высокоорганизованную структуру. [c.471]

Обонятельные рецепторы с биохимической точки зрения изучены меньше, чем зрительные. Известно, что находятся эти рецепторы в слизистой оболочке носа, где пахучие вещества взаимодействуют с липиднобелковыми структурами мембран, адсорбируются и десорбируются, приводя к возникновению пор в липидах. Это вызывает изменения в работе К -насоса, в результате возникают электрические импульсы, передающиеся далее в обонятельные луковицы ЦНС. Вид запаха и его сила зависят не только от строения молекулы пахучего вещества, но даже в большей мере от ее взаимодействия с белком рецептора. Например, цис-гексе-наль и трякс-гексеналь имеют очень сходное строение, но вызывают очень разные запахи. [c.112]

В соответствии с особенностями строения молекул эмульгаторы делятся на анионактивные (гидрофильная часть молекулы в растворе несет отрицательный заряд), катионактивные (гидрофильная часть несет положительный заряд), ам-фотерные (заряд изменяется с изменением pH раствора) и неионогенные (вообще не ионизируют в растворах). К числу анионактивных эмульгаторов относятся мыла, алкилсульфаты, в частности илхеющий широкое применение за рубежом натрия лаурилсульфат, алкилсульфонаты, альгинаты. К катионактивным эмульгаторам причисляют пнвертные мыла , например четвертичные аммониевые соли, применяемые для наружных эмульсий из дегтя и каменноугольной смолы. Примерами амфотерных эмульгаторов могут служить белки, неионогенных — холестерин, спены, твины, жирные спирты (см. главу Вспомогательные вещества ). [c.207]

Молекулярная биология исследует молекулярную природу основных явлений жизни, прежде всего наследственности и изменчивости. Эти явления определяются строением и свойствами нуклеиновых кислот — информационных макромолекул. Становление молекулярной биологии связано с открытием генетической роли нуклеиновых кислот и с ее расшифровкой. Гены, т. е. фрагменты молекул ДНК и РНК, программируют синтез белков. Эти молекулы являются законодательными , а белки — исполнительными . Молекулярная биология началась с открытия трансформации бактерий посредством ДНК (Эвери, Мак-Леод, Мак-Карти, 1944). Молекулярная биология ищет объяснение биологических явлений в химии и молекулярной физике. Она изучает широкую совокупность жизненных процессов, в том числе ферментативный катализ, мембранный транспорт, механохимические явления и т. д. В отличие от классической биохимии, молекулярная биология объединяется с физикой и ее специфика состоит именно в физических аспектах исследований и задач. [c.220]

Современное естествознание пользуется двумя главными методами для изучения строения вещества. Эти методы — химия и оптика в щироком смысле слова, т. е. изучение взаимбдействия вещества со светом во всем допустимом диапазоне длин электромагнитных волн — от рентгеновских до радиоволн. Химия рас-щифровывает первичную структуру белковых цепей, а также структуру функциональных центров белковых глобул, а частности активных центров ферментов (см. гл. 6). Однако химия (биохимия) как таковая не может установить пространственное строение молекулы белка или нуклеиновой кислоты. [c.265]