Ферменты активные центры

У однокомпонентных ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в белок. Эти группировки получили название активных центров ферментов. Активный центр — часть молекулы ферментного белка, с помощью которой фермент соединяется с субстратом [c.43]

В большинстве ферментативных реакций участвуют субстраты, молекулы которых достаточно малы по сравнению с молекулами самих ферментов. Естественно поэтому, что при образовании фермент-субстратного комплекса лишь незначительная часть пептидных связей и боковых цепей аминокислот оказывается в непосредственном контакте с молекулой субстрата. Понимание этого обстоятельства породило представление об активном центре фермента. Активный центр фермента образуют те боковые цепи и те пептидные связи, которые находятся в прямом физическом контакте с молекулой субстрата (возмон но, при посредстве молекул воды), а также и те боковые цепи или пептидные связи, которые, не вступая в прямой контакт с субстратом, тем не менее принимают непосредственное участие в каталитическом акте. (На фиг. 66 схематически изображен активный центр фермента.) Функция остальной части полипептидной цепи состоит в том, что она служит структурной основой, обеспечивающей такое взаимное расположение отдельных компонентов активного центра в пространстве, какое требуется для [c.195]

Символы Е, ЕН, ЕНг и т. д. описывают состояния ионизации групп фермента, которые участвуют в ферментативной реакции. Ионизация остальных групп белковой глобулы здесь вообще не рассматривается. Будем полагать, что константы диссоциации ионогенных групп в свободном ферменте (/Са, /Св) и в фермент-субстратном комплексе (/ a. К ъ) различны [в принципе схема (6.177) может описывать и реакцию фермента, активный центр которого содержит четыре ионогенные группы, две из которых функционируют в свободной форме фермента, и две — в фермент-субстратном комплексе]. [c.259]

Здесь необходимо указать, что символы Е, ЕН, ЕНг и т. д. описывают только состояние ионизации определенных групп фермента, контролирующих ферментативную реакцию. Ионизация остальных групп белковой глобулы здесь вообще не рассматривается. Согласно схеме (10.1) активный центр фермента имеет две ионогенные группы, причем константы их диссоциации в свободном ферменте и в фермент-субстратном комплексе являются различными (в принципе, схема (10.1) может описывать и реакцию фермента, активный центр которого содержит четыре ионогенные группы, две функционируют в свободной форме фермента и две — в фермент-субстратном комплексе). [c.219]

Наличие предуготовленной для субстрата полости обнаружено рентгенографически и у других ферментов. Активный центр рибонуклеазы, расположенный в этой полости, содержит основные остатки Лиз и Арг, взаимодействующие с фосфатными группами РНК (рибонуклеаза катализирует гидролитическое расщепление РНК). Каталитический участок в той же полости образован двумя остатками Гис, осуществляющими основный катализ [89, 90]. Аналогичная полость обнаружена в папаине, активными остатками которого являются Цис 25 и Гис 159 [91]. [c.392]

У простых ферментов активные центры образуются за счет своеобразного расположения аминокислотных остатков в структуре белковой молекулы. К таким аминокислотным остаткам следует отнести 5Н-группы цистеина ОН-группы серина — МН-группы кольца имидазола в гистидине, а также некоторое значение придается карбоксильным группам аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, индольной группе триптофана и др. Хотя вопрос о природе и механизме действия активных центров представляет большой интерес, но, к сожалению, наши сведения об этом являются пока ограниченными. Выяснено, что количество активных центров в ферментах, как правило, очень ограничено так, например, большинство ферментов имеют от 1 (трипсин, химотрипсин, карбокси-полипептидаза и др.) до 3—4 (уреаза) активных центров, и только отдельные ферменты содержат их в больших количествах (от 20 до 100 содержится в холинэстеразе и др.). [c.106]

Гибкость активного центра фермента. Активные центры ферментов расположены в шарнирных сайтах между двумя доменами. Эти сайты более лабильны, чем другие участки белковой макромолекулы, поэтому активные центры обладают повышенной чувствительностью к денатурирующим агентам, физическим факторам и протеолитическим воздействиям. Гибкость структуры активного центра является фактором, увеличивающим эффективность каталитического акта. Мгновенные переходы от одного конформацион-ного состояния к другому, обусловленные гибкостью активного центра, являются обязательным условием реализации максимальной ферментативной активности. [c.69]

В простых ферментах активный центр зависит от определенных аминокислот, находящихся возле или в самом этом центре. Расстояние между субстратом и некоторыми аминокислотами имеет порядок длины химической связи (1,5—3,5 А). Кроме таких находящихся в контакте с субстратом амино- [c.212]

Кроме того, благодаря рентгеноструктурному анализу бьши идентифицированы активные центры многих ферментов. Активный центр часто представляет собой щель (или углубление) на поверхности молекулы фермента по своей форме эта щель оказывается комплементарной входящей в нее молекуле субстрата. У одних ферментов активные центры выстланы петлями полипептидных цепей, находящихся в р-конформации, а у других они имеют форму кармана , внутреннюю поверхность которого образуют аминокислотные остатки с заряженными полярными группами. В некоторых случаях рентгеноструктурный метод позволил определить структуру фермент-субстратного комплекса. Приме- [c.255]

Активные центры фермента Активные центры фермента [c.96]

Причины включения фосфолипидов в качестве одного из основных компонентов в подобные ферментные комплексы неизвестны. Полагают, что они могут способствовать определенной ориентации индивидуальных ферментов активными центрами друг к другу, благодаря чему создаются условия для проявления их максимальной активности. Кроме того, среди белков цепи переноса электронов могут присутствовать водорастворимые и водонерастворимые белки, которые при помощи фосфолипидов могут соединяться в единую функциональную систему. Фосфолипиды могут создавать неводную фазу в определенных участках клеточной среды. Считают [323], что процесс окислительного фосфорилирования в митохондриях протекает в безводном липидном матриксе и что фосфолипиды необходимы для создания среды с низкой диэлектрической постоянной. [c.381]

Функциональная организация ферментов активный центр ферментов, строение, роль в реакциях ферментативного катализа. Аллостерический центр. [c.83]

Особенности ферментативного катализа с точки зрения общей теории каталитических процессов заключаются в следующем. Каталитический процесс протекает в ограниченной области, называемой активным каталитическим центром фермента. Активный центр фермента содержит активные группы — доноры или акцепторы электронов (группы, содержащие пиридиновое кольцо или имидазольные кольца, хиноидные группы, комплексированные ионы металлов и др.). Необходимым условием каталитического действия ферментов является структурное соответствие активного центра и субстрата. [c.633]

Щель — это естественная форма адсорбционного центра в белковых молекулах. Данные рентгеноструктурного анализа, специально с этой целью приведенные в гл. П1, показывают, что для всех изученных ферментов активный центр располагается в складках полипептидных цепей, окружающих молекулу субстрата и простетическую группу (если она вообще имеется), а для а-химотрипсина эта щель имеет вид небольшой ямки. [c.272]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

Aj Требования, которым удовлетворяют активные центры ферментов. Активный центр фермента обычно представляет собой карман на поверхности фермента, выстланный боковыми цепями аминокислот, необходимыми для связьшания субстрата и катализа его химического превращения. Молекула карбоксипептидазы, последовательно отщепляющей С-концевые аминокислотные остатки от субстратов (пептидов), состоит из одной полипептидной цепи (307 аминокислотных остатков). Три главные каталитические группы в активном центре-это аргинин 145, тирозин 248 и глутаминовая кислота 270 (номер указывает положение аминокислоты в аминокислотной последовательности фермента). [c.269]

Комплементарное связывание субстрата с активным центром фермента. Активный центр фермента формирует- [c.102]

Сказанное можно пояснить на примере фермента, активный центр и механизм действия которого достаточно хорошо изучены и который будет ниже детально рассматриваться, — панкреатической рибонуклеазы. Этот фермент катализирует двустаДийный гидролиз фосфодиэфирных связей в РИК, сходный в общих чертах со щелочным гидролизом этих связей. На первой стадии происходит внутримолекулярная атака атома Р на 2 -011-группу примыкающего со стороиы 3 -кислородного атома остатка рибозы с образованием циклического 2, 3 -<1)осфата и разрывом межнуклеотидноП связи. Во второй стадии происходит гидролиз пятичленного фосфодиэфирного цикла. На примере одного из простейших субстратов рибонуклеазы — уридили.п(3 — 5 )аденозина — процесс можно записать в виде [c.200]

Основной вопрос, возникающий при исследовании взаимодействия между РНК-полимеразой и ее промотором, состоит в следующем каким образом белок узнает специфические последовательности в ДНК Имеется ли в молекуле фермента активный центр, способный различать химическую структуру, образованную определенными основаниями в двуспиральной молекуле ДНК Насколько фермент специфичен Промоторы различаются своим сродством к РНК-полимеразе, что, возможно, имеет большое значение для контроля частоты инициации, а следовательно, и уровня генной экспрессии. Каким образом изменения в последовательности ДНК сказываются на способности взаимодействовать с ферментом [c.139]

Зависимость скорости двухстадийной ферментативной реакции от pH. Рассмотрим реакцию фермента, активный центр которого содержит две ионогенные группы [c.259]

Эффект аггравации состоит в том,— говорит Кобозев,— что энергия реакции, выделяющаяся при превращении субстрата на активной группе фермента, не отдается сразу внешней среде, а благодаря тесному контакту между активной группой и сложным агграватором захватывается им в том или другом виде этот захват энергии реакции — основная особенность энергетики ферментативного катализа. Таким образом, балласт фермента выполняет роль энергетической ловушки [207, стр. 151], энергия от которой идет на возбуждение активной группы фермента. Активные центры неорганических катализаторов работают в основном за счет собственной энергии, связанной с их валентной ненасыщенностью. Активные же группы ферментов, хотя по [c.358]

У гидролитических ферментов активные центры находятся на поверхности самого белка. Рентгеноструктурным анализом установлено, что полипептидная цепь — СНК—СОНН — свернута в спираль, которая удерживается водородными связями между каждой СО-группой и NH-гpyппoй в той же цепи через че- [c.261]

После успешной расшифровки строения рибонуклеазы К. Хнр-сом, У. Штейном и С. Муром [76] и Р. Редфилдом и К. Анфин-сеном [77] в 1956 г. впервые появилась возможность создания полной модели фермента, активные центры которого образованы фрагментами нолипептидной цепи. [c.177]

И последнее, если на основании вышеизложенного рассмотреть некоторые примеры нуклеофильного замещения у тетраэдрического атома фосфора в биологических процессах, например замещения у атома фосфора одного из концевых остатков фосфорных кислот АТФ (см. схему на стр. 460), то в этих условиях р,, — -сопряже-ние играет, по-видимому, чрезвычайно важную роль. Дело в том, что при биологических значениях pH нуклеофильный реагент атакует остаток фосфорной кислоты, оксигруппы которой находятся в ионизированном состоянии. В этих случаях р — -сопряжение неподеленных пар электронов кислорода с Зй-орбитами фосфора в переходном состоянии будет выражено в значительно большей степени, чем в ранее рассмотренных случаях, когда в реакциях с нуклеофильными реагентами участвовали нейтральные молекулы фосфорсодержащих соединений. Как следует из изложенных в настоящем разделе представлений, более выраженное р — й -со-пряжение должно приводить к затруднению нуклеофильного замещения у тетраэдрического атома фосфора и к более неблагоприятным энергиям активации реакций. Это препятствие устраняется тем, что в подобных реакциях нуклеофильных реагентов с фосфорили-рующими агентами, такими, как АТФ, участвуют ферменты, активные центры которых способны образовывать такие переходные комплексы при нуклеофильном замещении у фосфора, когда, по-видимому, уменьшается р,, — ,с-сопряжение заместителей у фосфора с его З -орбитами. [c.546]

Эс, —эс неравный участок фермента, активным центром к-рого является гидроксил серина. Ан.-нппонпый участок фермента, активным центром к-рс 0 является карбоксил аспарагиновой илп глутаминовой к-т. [c.263]

В ферменте имеется один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта фермента с субстратом. Молекулярный вес субстрата обычно много меньше, чем молекулярный вес фермента. Активный центр состоит из немногочисленных реактивных групп — боковые цепи некоторых -аминокислот, амидные группы, остовы полипептидной цепи. В состав активных центров некоторых ферментов входят простетиче-ские группы — прочно связанные с белком группы неаминокислотной природы, принимающие непосредственное участие в акте каталитического превращения. Такие группы в целом ряде случаев не могут быть отделены от белка диализом. В состав белков — переносчиков кислорода (цитохрома С, миоглобина и [c.502]

В ферменте имеется один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта фермента с субстратом. Молекулярная масса субстрата обычно много меньше, чем у фермента. Активный центр состоит из немногочисленных реактивных групп — боковые цепи некоторых аминокислот, амидные группы, остовы полипептидной цепи. В состав активных центров некоторых ферментов входят простетические группы —и очпо связанные с [c.508]

Гемопротеины представляют собой ферменты, активным центром (простетической группой) которых является порфириновый комплекс железа. [c.148]

Ферментативный катализ идет на поверхности фермента. Превращаемые вещества называются Jб m Jfl/иiшм. Превращение субстрата происходит в области активного центра, который сформирован в третичной структуре больщинства ферментов. У простых белков-ферментов активный центр образован сближенными в пространстве радикалами аминокислот первичной структуры. У сложных белков-ферментов здесь находятся кофакторы. В активном центре вьщеляют [c.63]

В мембране ЭР образуются почти все липиды, необходимые для построения новых клеточных мембран, включая фосфолипиды и холестерол. Основной синтезируемый фосфолипид - это фосфатидилхолин (называемый еще лецитином), который может образовываться в три этапа из двух жирных кислот, глицерофосфата и холипа (рис. 8-56). Каждый этап катализируется в мембране ЭР ферментами, активные центры которых обращены в цитозоль (именно там находятся все необходимые метаболиты). Па первом этапе ацилтрапсфераза добавляет к глицерофосфату две жирных кислоты с образованием фосфатидиловой кислоты, соедипепия достаточно гидрофобного, чтобы остаться после синтеза в липидпом бислое. Именно на этом этапе липидный бислой увеличи- [c.53]

Рис. 6.11. Взаимодействие субстратов с ферментами согласно модели индуцированного соответстия. При связывании субстрата происходит изменение формы фермента. Активный центр фермента только после присоединения субстрата становится комплементарным ему по форме.

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.713 ]

Химия (2001) -- [ c.158 ]

Современная общая химия Том 3 (1975) -- [ c.3 , c.402 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.274 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.697 ]

Современная общая химия (1975) -- [ c.3 , c.402 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.422 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология