Белки сложные Гемоглобин

Гемин и хлорофилл. Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений. Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком. При гидролизе он распадается на протеин—глобин и небелковое вещество—гемин. В мо- [c.588]

ХРОМОПРОТЕИДЫ (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы, обусловливающей окраску соединения. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, а также некоторые важнейшие окислительно-восстановительные ферменты цитохромы, каталаза, пер-оксидазы. [c.280]

Металлопротеиды — сложные белки, содержащие комплексно-связанный металл. К белкам такого типа относятся гемоглобин — дыхательный пигмент крови, содержащий железо, гемоцианины — дыхательные пигменты крови моллюсков, улиток, крабов и др., содержащие комплексно-связанную медь. [c.347]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Гистоны—белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами они растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. Представитель глобин — белок, входящий в состав сложного белка крови — гемоглобина. [c.297]

Биохимические сведения. Железо — это элемент, абсолютно необходимый для жизни. Все клетки животных и растений содержат железо как в связанном виде с органическими веществами, так и в виде ионов железа. Гемоглобин, красящее вещество крови, состоит из белка с очень большим молекулярным весом, названного глобином, который связан с собственно красящим веществом крови гемом. Сложная органическая молекула гема содержит один атом комплексно связанного двухвалентного железа. Этот атом слабой перекисной связью может присоединить одну молекулу кислорода, причем железо остается двухвалентным. Физиологическая роль этого соединения (оксигемоглобина) состоит, как было отмечено выше (см. стр. 321, 481), в транспортировке кислорода от легких к тканям. В клетках содержатся и другие соединения железа, также связанные с белками, родственные гемоглобину, но вьшолняющие функции окислительно-восстановительных ферментов. Эти соединения, цито-хромы и дыхательный фермент, содержат в восстановленном состоянии двухвалентное, а в окисленном — трехвалентное железо. На переходе от одной степени окисления к другой и основана каталитическая функция этих веществ в процессе окисления составных частей пищи в организме. [c.668]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

К какой группе сложных белков относится гемоглобин и из каких компонентов он состоит Напишите простетическую группу гемоглобина и расскажите, как она построена (кольца, связи, боковые группировки и т, п.). [c.57]

Хромопротеиды (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл. [c.214]

Порядок чередования отдельных остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно метятся превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные, например в производные динитроанилина. Этим путем было установлено строение нескольких наиболее простых белков (инсулина, гемоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков (в некоторых случаях больше сотни) различных и одинаковых молекул а-аминокислот и имеют молекулярную массу 5000—15000. Эти химические данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы. [c.298]

Не представляется возможным также дать достаточно обоснованную классификацию белковых веществ и по их функциям в организме. Действительно, некоторые сложные белки, например гемоглобин, являются переносчиками газов крови от легких к тканям и отчасти обратно. В то же время белки, близкие по построению к гемоглобину, например ферменты каталаза и цитохромы, обладают совершенно другими функциями, чем гемоглобин. Разнообразие функций белков в организме не может поэтому служить основой для их классификации. [c.49]

Гемоглобин крови — сложное белковое вещество из группы хромопротеидов (стр. 298). Он состоит из растворимого в воде простого белка глобина (стр. 297) и красящего вещества гема, в котором содержится двухвалентное железо, комплексно связанное с порфири-новой группировкой. По современным представлениям, строение [c.420]

Установить строение природных белков — очень сложная задача надо выделить белок из природного материала, например крови, в чистом виде, установить последовательность аминокислот, а затем вторичную и третичную структуры. Первичную структуру определяют на основании данных кислотного гидролиза белка до аминокислот, а затем ферментативного гидролиза до пептидов с небольшим молекулярным весом. Вторичную и третичную структуру находят, изучая рассеивание лучей Рентгена кристаллом белка. Таким образом, например, было установлено строение белка крови — гемоглобина, содержащего 574 аминокислотных остатка. [c.173]

Хромопротеиды расщепляются на белковую часть и какое-либо красящее вещество. Представителем этой группы белков является гемоглобин, играющий важную роль как переносчик кислорода в организме. Гемоглобин состоит из белка глобина (относящегося к глобулинам) и окрашенного вещества — гема. Гем имеет сложное строение и содержит азот и железо. [c.311]

Белки — сложные органические соединения (биополимеры), состоящие из остатков 20 аминокислот основной материал клеток и тканей (до 80% сухой массы), ферментов, гормонов, дыхательных пигментов (гемоглобины), защитных веществ (иммуноглобулины) и др. В организме человека более 5 млн белков. [c.186]

Трансферрины (сидерофилины) — группа сложных белков, полученных из разных источников и характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы железа Fe (III) и других переходных металлов. Наиболее подробно из этой группы белков изучен трансферрин сыворотки крови. Функция трансферрина заключается в транспорте ионов железа в ретикулоциты, в которых осуществляется биосинтез гемоглобина. Система трансферрин—ретикулоцит считается весьма перспективной для изучения взаимодействия металла с белком и белковой молекулы с клеткой. [c.85]

Предполагают, что в некоторых белках несколько а-спиралей соединяются, образуя более толстый пучок полипептидных цепей Некоторое количество таких пучков может образовывать еще более объемистый пучок цепочек, напоминающий многожильный кабель (рис. 73). В других белках (гемоглобин, миоглобин) одна а-спираль свернута в сложный клубок (рис. 74). [c.177]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

У высших организмов Д.-сложный комплекс физиол. и биохим. процессов, в к-ром можно выделить ряд осн. стадий. I) внеш. Д. поступление Oj из среды в организм, осуществляемое с помощью спец. органов Д. (легких, жабр, трахей и т.д.) или через пов-сть тела (напр., у кишечнополостных) 2) транспорт О2 от органов Д. ко всем др. органам, тканям и клеткам у большинства животных эта ф-ция обеспечивается кровеносной системой при участии спец. белков переносчиков кислорода (гемоглобин, миоглобин, гемоцианин и др.) 3) тканевое, или клеточное, Д. собственно биохим. процесс восстановления О2 в клетках при участии большого числа разных ферментов. Д. многих, в первую очередь одноклеточных, организмов сводится к клеточному Д., а стадии 1 и 2 обеспечиваются диффузией Ог- [c.124]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Примерами таких белков служат альбумин, основная составная часть белка куриного яйца глобин, белковый компонент гемоглобина, а также важный в процессах свертывания крови фибриноген. --Структура белков крайне сложна. В принципе, как и для других макромолекул, строение белков может быть описано в терминах конституции, конфигурации, конформации, суммарной брутто-конформации и ассоциации. Однако в химии белков более целесообразно применять другую номенклатуру. Различают при этом четыре типа структурных признаков [3.3.6]. [c.656]

Хромопротеиды (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл. Хромофоры (от греч. hromos — цвет и foreo — несу)—ненасыщенные группы атомов, вызывающие появление окраски. Хромофорная теория возникновения окраски была предложена в 1878 г. немецким ученым Виттом. К X. относят азогруппу —N = N—, нитрогруппу—NO2, нитрозогруппу—N0. карбонильную группу >С0 и др. Введение других групп, называемых ауксохромами (от греч. аихо — увеличиваю) (—ОН, —NHa и др.), способствует углублению окраски. [c.152]

В тетрамерном гемоглобине сродство гема к Оа контролируется концентрациями О2, СО2, и 2,3-дифосфоглицерата. Что же было достигнуто в результате эволюции мономерного гемоглобина типа миоглобина в сложный гемоглобин млекопитающих Основное преимущество заключается в возросшей физиологической приспособляемости тетрамерного белка, которая достигнута за счет постепенного перевода сродства к кислороду, свойственного центру связывания, под контроль внеии1их влияний [276, 549, 667] (рис. 10.4). [c.257]

Олигомерные белки превосходят одноцепочечные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. К самым известным олигомерным белкам относится гемоглобин. Он содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода, причем выполнение им этой функции, как мы увидим, зависит от значения pH крови и концентрации Oj. К числу еще более крупных и сложных олигомерных белков принадлежит фермент РНК-поли-мераза из Е. соИ (пять субъединичных цепей), ответственный за инициацию и синтез цепей РНК фермент аспартат-кар-бамоилтрансфераза (двенадцать цепей), играющий важную роль в синтезе нуклеотидов и как крайний случай, огромный митохондриальный пирувст-дегидрогеназный кол плекс-ансамбль из трех ферментов, включающий в общей сложности 72 цепи (табл. 8-3). [c.199]

Гомопротеиды — сложные белки, представители хромопротеидов, простетической группой у которых является железопорфирин. Сюда относятся такие биологически важные белки, как гемоглобин, миоглоби , каталаза, пероксидаза, цитохромы и др. Гиаломукопротеиды — см. Гликопротеиды. [c.18]

В обмене белков участвуют чрезвычайно сложные молекулы их сложность заключается не только в том, что они построены приблизительно из двадцати разных аминокислот, но также и в том, что содержание этих аминокислот, а также последовательность их расположения в молекулах различны. Это приводит к образованию самых разнообразных белков. Все тканевые белки животных, принадлежащих к разным видам, а также белки разных органов и желез имеют специфическое строение и состав. Белки иного типа — это белки ферментов и гормонов, плазменные белки, белок гемоглобина, а также белки различных нуклеонротеидов. Проблема анаболизма, т. е. синтеза белков, необходимых для роста и развития организма, еще далека от разрешения. Процесс катаболизма, или расщепления белков, при котором осво- [c.378]

Молекулу гемоглобина изучать легче, чем молекулу любого другого белка человека. Гемоглобин-основной белок эритроцитов, и для его выделения не требуется сложных биохимических методов. Неудивительно поэтому, что именно об этом белке мы знаем больше, чем обо всех остальных. Исследования по генетике гемоглобина человека, изучение аминокислотной последовательности и структуры его молекулы продвигались очень быстро. В молекулярной генетике человека они сыграли такую же роль, как изучение дрозофилы и бактериофагов в общей генетике. Большинство концепций, разработанных для этой системы, являются общими для других белков. Действительно, многие концептуальные принцихш генетики человека можно иллюстрировать примерами из генетики гемоглобина. [c.70]

Изучение дифференцировки у высших эукариот представляет собой чрезвычайно сложную проблему, однако мы уже располагаем несколькими системами, способными к дифференцировке in vitro. Некоторые из этих систем будут рассмотрены в гл. 15. Преимущество систем in vitro заключается в том, что после воздействия дифференцировочного стимула популяция клеток претерпевает определенные изменения, которые можно легко выявить и количественно проследить. Такими изменениями могут быть образование белка (например, гемоглобина в случае клеток эритролейкоза Френд — разд. 15.1) или более сложные изменения структуры и характера роста клеток, как это имеет место при дифференцировке и слиянии миобластов (разд. 15.5) или дифференцировке эпидермальных кератиноцитов, образующих систему, напоминающую ороговевающий слой кожи (разд. 15.2). [c.10]

БольшуЕО роль играют хелатные соединения и в природе. Так, гемоглобин состоит из комплекса — гема, связанного с белком — глобином, В геме центральным ионом является ион Fe +, вокруг которого координированы четыре атома азота, принадлежащие к сложному лиганду с циклическими группировками. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и доставляет его из легких по кровеносной системе ко всем тканям. Хлорофилл, участвующий п процессах фотосинтеза в растениях, построен аналогично, но в качестве центрального иона содержит Mg +. [c.588]

ХРОМОПРОТЕИДЫ (хромопротеины), сложные белки, содержащие небелковые хромофорные компоненты, напр, порфирины в гемоглобине и цитохроме с, ретиналь в родопсине. Взаимод. хромофорного компонента с белком м. б. как ковалентным, так и нековалентным. ХРОМОФОРЫ, ненасыщенные группы (напр., К = N02, N = 0, СН = СН, С = 0), к-рые, согласно хромофорной теории О. Витта (1Я76), ответственны за окраску орг. соединений. По этой же теории интенсивность окраски красителя повышается цри наличии в молекуле электроно-донорных групп (т. н. ауксохромов), напр. ОН, ЗН, КН2, [c.670]

ГЕМОГЛОБИН (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов крови человека и животных. Г. представляет собой сложные белки группы хромопротендов они переносят молекулярный кислород от легких к тканям. В крови человека содержится около 750 г Г., т. е. н среднем 14,5% всей массы крови. Г.— кристаллы, хорошо растворимые в воде и нерастворимые в спирте, эфире и хлороформе. В состав Г. входит железо. [c.68]

Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

При осторожном гидролизе соляной кислотой гемоглобин расщепляется на два фрагмента— гемин (4%) и глобин (96%). Следователь-, но, гемоглобин является сложным белком, состоящим из белка — глобина, связанного с простетической irpyininofi (греч. prosthetos—связанный), содержащей железо. [c.671]

В состав молекул некоторых белков входят только полипептидные цепи. Такие белки называют простыми. Однако у многих белков молекулы состоят из полипептидных цепей и других групп или молекул. Молекула гемоглобина человека, например, состоит из четырех полипептидных цепей и четырех гемов (ееж —органическое ионное соединение). Такие белки называют сложными белками, а небелковую часть — про-стетической группой. [c.396]

Гематит — широко распространенный минерал железа РегОз, одна из главнейших железных руд. Цвет Г. черный до темно-стального и вишнево-красного. В природе встречается несколько разновидностей Г железный блеск, железная слюда, красный железняк. Г. может быть получен искусственно. Из Г. руд выплавляют чугун. Г. применяется в лакокрасочной промышленности как минеральный пигмент (железный сурик), в производстве клеенки, линолеума, красных карандашей, художественных шрифтов, стойких окрашенных эмалей, как поделочный камень и т. д. Гемоглобины (от греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов человека и животных. Г.— сложные белки, осуществляют перенос молекулярного кислорода от органов дыхания к тканям. [c.37]

Особенно велика роль экранированных (закрытых) РЦ в химии сложных молекул — макроциклов, комплексных соединений, белков, нуклеиновых кислот, ферментов, в которых имеется много неэквивалентных реакционных центров, которые в различной степени экранированы близколежащими цепями полимеров, а иногда полностью закрыты для большинства реагентов и доступны лишь для немногих таких, как О2, СО, H N, Н2О. Такой случай наблюдается в биологической системе гемоглобина, в котором гем — дыхательный пигмент находится в глубокой полости белка ( кармане ) и реакционный центр (электроноакцепторный РЦ) в виде закомплексованного Fe сильно экранирован. Многие болезни крови обусловлены изменением структуры белка (глобина) и частичным раскрытием реакционного центра (Fe " ). [c.191]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология