Стандартная свободная энергия гидролиза

Почему стандартная свободная энергия гидролиза АТР относительно велика [c.417]

Какими структурными особенностями молекулы АТР следует объяснить тот факт, что при гидролитическом отщеплении его концевой фосфатной группы выделяется гораздо больше свободной энергии, чем, например, при гидролизе глюкозо-6-фосфата Для того чтобы ответить на этот вопрос, требуется учесть свойства не только субстрата, но и продуктов реакции, потому что изменение стандартной свободной энергии есть разность между свободной энергией исходных веществ и свободной энергией продуктов реакции. Величина стандартной свободной энергии гидролиза АТР определяется тремя главными структурными факторами. Первый из них-это степень диссоциации самого АТР и продуктов его гидролиза. При pH 7,0 АТР почти полностью ионизован, т.е. существует в виде аниона АТР" . В результате гидролиза АТР образуются не один, а три продукта АВР НРО и Н . Суммарное уравнение гидролиза АТР имеет следующий вид [c.417]

Стандартная свободная энергия гидролиза АТР равна [c.418]

Низкоэнергетическое фосфатное соединение. Фосфорилированное соединение со сравнительно низкой стандартной свободной энергией гидролиза. [c.1014]

Стандартная свободная энергия гидролиза некоторых биологически важных [c.28]

И аминоациладенилаты. Стандартные свободные энергии гидролиза этих соединений при pH 7 равны соответственно —10,5 и —13,3 ккал (см. табл. 5). Факторы, обусловливающие такую величину свободной энергии гидролиза, аналогичны тем, которые были рассмотрены выше на примере ангидрида уксусной кислоты. Этих факторов два 1) дестабилизирующее влияние электроноакцепторной фосфатной группы, меняющее свойства карбонильной группировки, и 2) меньшая энергия резонанса исходного вещества по сравнению с энергией резонанса продуктов гидролиза. [c.37]

Стандартная свободная энергия гидролиза АТФ равна —7 ккал/моль это является промежуточной величиной для биологических соединений, имеющих отрицательные свободные энергии гидролиза. Существует несколько таких соединений (среди них главное место занимает АТФ), которые, взаимодействуя в биохимических системах, заставляют протекать энергетически невыгодные реакции. Например, фосфорилирование глюкозы [c.398]

Стандартная свободная энергия гидролиза фосфатных производных [5] [c.625]

Изменения стандартной свободной энергии химических реакций обладают свойством аддитивности, что очень важно для реакций, АС которых имеет большую величину, измерение которой трудно произвести с достаточной точностью. Так, пользуясь аддитивностью величин А0° для последовательных реакций, можно рассчитать изменение стандартной свободной энергии гидролиза АТФ, равное —30,5 кДж/моль (—7,3 ккал/моль) (pH 7,0 37 °С в присутствии избытка ионо представив реакцию гидролиза в две стадии. Сначала рассчитывают изменение стандартной свободной энергии реакции АТФ с глюкозой, определив предварительно ее константу равновесия (Кр = 661) [c.412]

Используя принцип аддитивности, получаем значение изменения стандартной свободной энергии гидролиза 1-фосфатной группы 1,3-ди-фосфоглицерата [c.416]

К высокоэнергетическим соединениям относят и другие вещества, запасающие энергию в форме химической связи не фосфатных, а других функциональных групп, например тиоэфиры. Важным представителем этой группы является ацетил-КоА ( активный ацетат ). Стандартная свободная энергия гидролиза тиоэфиров [c.417]

Среднее положение АТР в таблице величин стандартной свободной энергии гидролиза (табл. 11.1) позволяет этому соединению служить донором высокоэнергетического фосфата для тех соединений, которые в таблице находятся ниже АТР. При наличии соответствующих ферментных систем ADP может акцептировать высокоэнергетический фосфат (с образованием АТР) от тех соединений, которые находятся в таблице выше АТР. Таким образом, цикл ATP/ADP связывает процессы, генерирующие 0, с процессами, потребляющими 0 (рис. 11.8). [c.114]

Стандартная свободная энергия гидролиза АТР до ADP и Рг (разд. 2.4, 2.11) в какой-то степени зависит от присутствия Mg +, и обычно ее считают равной примерно —7 ккал. Это относится к случаю, когда АТР, ADP и Рг находятся в эквимоляр-ных концентрациях на самом деле потенциал фосфорилирования (свободная энергия образования АТР) зависит от концентрации компонентов реакции следующим образом [c.106]

Стандартная свободная энергия гидролиза сложноэфирной связи между тРНК и карбонилом аминоацильного или пептидильного остатка ДС° составляет около -30 кДж/моль (-7 —-8 ккал/моль). Стандартная свободная энергия гидролиза пептидной связи в полипептиде бесконечной длины оценивается около -2 кДж/моль (-0,5 ккал/моль). Таким образом, если бы субстраты реакции черпались бы непосредственно из раствора, а продукты реакции освобождались бы в раствор, то свободная энергия, освобождающаяся в результате транспептидации в стандартных условиях, составила бы около —30 кДж/моль (-6,5 —-7,5 ккал/моль) [c.187]

Аденозинтрифосфат играет ключевую роль во внутреннем метаболизме. В 1941 г. Липманн предложил концепцию энергетиче-ски-богатых фосфатных связей для того, чтобы объяснить, почему кажется, что стандартная свободная энергия гидролиза АТР и других родственных фосфатов, например креатинфосфата, является существенно более высокой, чем стандартная свободная энергия гидролиза других фосфатов, таких как АМР [36]. Эту концепцию часто применяли при обсуждении реакций АТР [37]. В ряде случаев было заявлено, что АТР может запасать энергию, освобождающуюся в результате деградационных процессов метаболизма и может использовать запасенную энергию по мере необходимости для осуществления синтетических реакций. Недавно концепция энергетически-богатых фосфатных связей была подвергнута критической переоценке [38] и сделан вывод, что концепция Липманна применима лишь для замкнутых систем, с энер-гетически-связанными реакциями. Поскольку реальные организмы являются открытыми системами, то к ним, строго говоря, не может быть применена концепция энергетически-богатых связей и, несмотря на то, что эфиры фосфатов могут быть расположены в порядке уменьшения стандартной свободной энергии их гидролиза, это может служить лишь указанием на направление трансфосфо-рилирования в замкнутой системе. [c.147]

В прямой зависимости от пирофосфатпой связи, то следовало бы ожидать, что расщепление АТФ с образованием орто- и пирофосфатов будет сопровождаться одинаковым изменением свободной энергии и что неорганический пирофосфат представляет собой макроэргическое соединение. Но стандартная свободная энергия гидролиза пирофосфата составляет только —3,8 ккал. Последствия термодинамических различий между отщеплением от АТФ орто- и пирофосфата особенно четко вырисовываются при сравнении синтеза синтетических полирибонуклеотидов и дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Образование синтетических полирибонуклеотидов сопровождается отщеплением ортофосфата от нуклеозиддифос-фата эта реакция легко обратима. Синтез же ДНК сопровождается отщеплением пирофосфата от дезоксинуклеозидтрифосфата, и эта реакция обратима с трудом. [c.94]

Рис. 15-7. А. Схема, поясняющая механизм действия глицеральдегид-З-фосфатдегадрогена-зы. Между субстратом и 8Н-группой в активном центре фермента возникает ковалентная связь - образуется тиополуацеталь. Этот промежуточный продукт, представляющий собой фермент-субстратный комплекс, окисляется за счет NAD , который также связан с активным центром фермента в результате образуется тиоэфир-ковалентный промежуточный продукт, называемый ацилферментом. Связь между ацильной группой и тиоловой группой фермента характеризуется очень высокой стандартной свободной энергией гидролиза, последнем этапе тиоэфирная связь претерпевает фосфоролиз, в результате чего происходит регенерация свободного фермента и образуется ацилфосфат, сохраняющий в себе значительную часть энергии, высвободившейся при окислении альдегидной группы. Б. Иодацетат является мощным ингибитором глицеральдегид-фосфатдегидрогеназы, потому что он образует ковалентную связь с важной функциональной 5Н-группой фермента и таким образом инактивирует фермент.

Равновесие этой реакции в клетке по больщей части сильно сдвинуто вправо, о чем свидетельствует характеризующая ее большая отрицательная величина стандартной свободной энергии гидролиза. Высвободившийся СоА-8Н может теперь принять участие в окислительном декарбоксилировании новой молекулы пирувата и образовать новую молекулу ацетил-СоА, способную вступить в цикл. Полагают, что промежуточным продуктом в цитрат-синтазной реакции является цитрил-СоА. Он образуется в активном центре фермента и быстро гидролизуется, после чего свободный СоА-8Н и цитрат отделяются от активного центра. [c.486]

Тиоловые эфиры. Тиоловые эфиры, особенно кофермент А (см. гл. VIII), играют очень важную роль в метаболизме, в частности при реакциях переноса ацильной группы. Из табл. 5 видно, что стандартная свободная энергия гидролиза таких соединений при физиологических условиях составляет приблизительно —8 ккал1молъ. Таким образом, тно.ловые эфиры относятся, без сомнения, к категории высокоэнергетических соединений. Уменьшение взаимодействия мея ду я-электронамн атома серы и карбонильной группы в тиоловых эфирах по сравнению с обычными эфирами (содержащими вместо атома серы атом кислорода) или с карбоксилатными анионами служит движущей силой реакции гидролиза им же следует объяснить и более высокую стандартную энергию гидролиза тиоловых эфиров по сравнению с кислородсодержащими эфирами (см. стр 28). Некоторые исследования действительно заставляют считать, что атом серы не только не является эффективным донором электронов для карбонильной группы, но может даже быть акцептором электронов [c.38]

Эфиры аминокислот. Стандартные свободные энергии гидролиза эфиров аминокислот, являющихся важными промежуточными продуктами при биосинтезе белков, сравнимы с энергией гидролиза АТФ. Следует отметить, что, нанример, свободная энергия гидролиза этилового эфира глицина до свободной аминокислоты составляет почти такую же величину, как и АС реакции гидролиза этилацетата. Однако из-за высокой кислотности глицина (р,ЛГ(1 — 2,3) по сравнению с уксусной кислотой (piia = 4,76) стандартная свободная энергия гидролиза эфира аминокислоты при pH 7 и 25° больше соответствующей величины для этилацетата на 298-1,98-2,3-Ар Сд = —3300 кал моль. Хотя такое деление реакции гидролиза эфира ири pH 7 на реакцию гидролиза до свободной аминокислоты и ионизацию кислоты удобно при расчете изменений свободной энергии, было бы неверным считать, что большие изменения свободной энергии, сопровождающие гидролиз сильных кислот, обусловливаются высоким значением АС ионизации. Свободная энергия является функцией состояния, т. е. не зависит от произволь- [c.38]

Тиоловые эфиры также относятся к высокоэнергетическим соединениям. Ацетил-КоА, стандартная свободная энергия которого при физиологических pH составляет около —32,6 кДж/моль,— представитель этих эфиров. Стандартная свободная энергия гидролиза 4юсфоенолпирувата составляет —51,9 кДж, 1,3-дифосфоглнцерата — (—49,4), креатинфосфата — (—43,1), ацетилфосфата — (—42,4), аргининфосфата— (—32,2), АТФ — (—30,6), глюкозо-1-фосфата — (—20,9), фруктозо-6-фосфата — (—15,9), глюкозо-6-фосфата — (—13,8), глицерол-1-фосфата — (—8,2) кДж. [c.171]

Соединения, у которых изменение стандартной свободной энергии гидролиза (АС° ) ниже, чем у АТФ (Д0° =—30,5 кДж/моль), часто относят к высокоэнергетическим соединениям. Соединения с более высоким значением АО реакции их гидролиза, чем для АТФ, называют низкоэнер-гетическйми . [c.413]

Все фосфаты, имеющие большее отрицательное значение стандартной свободной энергии гидролиза, чем АТФ, подразделяют на два класса первые играют роль аккумуляторов энергии, сохраняя ее в форме энергии фосфатных связей, вторые образуются в процессе ферментативных реакций катаболизма. К первому классу относят нуклеозидполифос- [c.413]

На приведенной схеме показано, что в ходе Г. на 1 моль расщепляемого углевода синтезируется 4 моля АТФ, в связи с чем энергия системы увеличивается на энергию 4 макроэргич. связей. Из этих 4 связей в случае распада глюкозы 2 связи, а в случае распада гликогена 1 связь затрачиваются на фосфорилирование углевода [реакции (3) и (5) . Следовательно, в результате расщепления 1 г-моля углевода имеет место чистый выход в первом случае 2 молекул, а во втором случае 3 молекул АТФ, используемых затем в качестве носителя энергии для жизнедеятельности клетки, различных биохимич, синтезов и др. Общее количество свободной энергии, к-рое теоретически освобождается в клетке при распаде 1 г-моля гликогена, составляет 52 ккал, а при распаде глюкозы соответственно 47 ккал. Стандартная свободная энергия гидролиза связи АТФ равна 8,4 ккал. Отсюда может быть вычислена энергетич. эффективность Г. Если субстратом Г. служит гликоген, она равняется 3x8400/52000 = 48% если же Г. идет на глюкозе, эффективность процесса равняется 2x8400/47000 = = 36%. Хотя эти величины эффективности достаточно велики, тем не менее выход свободной энергии при т-ликолитич. распаде углевода составляет лишь 7,5% от выхода энергии при распаде такого же количества углевода в результате дыхания клетки. [c.483]

Стандартная свободная энергия гидролиза АТР до ADP зависит от pH и от присутствия двухвалентных катионов. Недавно получены следующие значения для этой величины от—7700 до —9000 кал моль- при pH от 7,0 до 8,0 и те.мпературе от 25 до 38 °С в присутствии солей магния в концентрации стандартная свободная энергия гидролиза приблизительно на 1200 кал-моль-1 менее отрицательна [1726, 3991]. Свободная энергия гидроля-связи ацетил-СоА колеблется от -8200 до -8500 кал-моль- [c.80]

Стандартная свободная энергия гидролиза ряда биохимически важных органических фосфатов приведена в табл. 11.1. Сравнительную способность каждой из фосфатных групп к переходу на подходящий акцептор можно оценить по величине Л G° гидролиза (измеряемой при 37 С). Как видно из таблицы, значение Л G для гидролиза концевого фосфата АТР, равное -30,5 кДж/моль, разделяет приведенные соединения на две группы. Одна группа — низкоэнергетические фосфаты она представлена фосфорными эфирами, образующимися на промежуточных стадиях гликолиза,— их Л G меньше, чем у АТР. Другая группа соединений — богатые энергией фосфаты — имеет AG больше, чем у АТР. Соединения этой группы, включая также АТР и ADP,— это обычно ангидриды (например, фосфатная группа в положении 1 1,3-бисфосфоглицерата), енолфосфаты (например, фосфоенолпируват) и фо-сфогуанидины (креатинфосфат, аргининфосфат). Другими биологически важными соединениями, ко- [c.114]

Фосфор играет особо важную роль в энергетике клетки, поскольку именно в форме высокоэнергетических эфирных связей фосфора (С—О Р) или пирофосфатных связей в нуклеозидди-, нуклеозидтрифосфатах и в полифосфатах запасается энергия в живой клетке. Эти связи обладают высокой стандартной свободной энергией гидролиза (например, 14 кДж/моль у глюкозо-6-фосфата и АМР, 30,5 — у ADP и АТР и 62 кДж/моль — у фосфоенолпирувата). Это настолько универсальный способ запасания и использования энергии, что почти во всех метаболических путях участвуют те или иные фосфорные эфиры и (или) нуклеотиды, а состояние адениннуклеотидной системы (энергетический заряд) — важный механизм контроля дыхания (см. 4.4.3). [c.237]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология