Инактивация в процессе реакции

В общих чертах картину участия ацетилхолина в осуществлении передачи нервного импульса возбуждения можно представить следующим образом. В синаптических нервных окончаниях имеются пузырьки (везикулы) диаметром 30—80 нм, которые содержат нейромедиаторы. Эти пузырьки покрыты оболочкой, которая образована белком клатрином (мол. масса 180000). В холинергических синапсах каждый пузырек диаметром 80 нм содержит 40000 молекул ацетилхолина. При возбуждении высвобождение медиатора происходит квантами , т.е. путем полного опорожнения каждого отдельного пузырька. В нормальных условиях под влиянием сильного импульса выделяется примерно 100—200 квантов медиатора—количество, достаточное для инициирования потенциала действия в постсинаптическом нейроне. Происходит это, по-видимому, следующим образом. Деполяризация мембраны синаптических окончаний вызывает быстрый ток ионов Са в клетку. Временное увеличение внутриклеточной концентрации ионов Са стимулирует слияние мембраны синаптических пузырьков с плазматической мембраной и таким образом запускает процесс высвобождения их содержимого. Для выброса содержимого одного пузырька требуется примерно 4 иона Са . Выделенный в синаптическую щель ацетилхолин вступает во взаимодействие с белком-хеморецептором, входящим в состав постсинаптической мембраны. В результате изменяется проницаемость мембраны —резко увеличивается ее пропускная способность для ионов Ка. Взаимодействие между рецептором и медиатором запускает ряд реакций, заставляющих постсинаптическую нервную клетку или эффекторную клетку выполнять свою специфическую функцию. После выделения медиатора должна наступить фаза его быстрой инактивации, или удаления, чтобы подготовить синапс к восприятию нового импульса. [c.638]

Инактивация. В процессе протекания реакции, активируемой данным ферментом, каталитическая способность последнего теряется. При этом установлена такая закономерность чем активнее фермент как катализатор, тем он быстрее инактивируется в процессе реакции. [c.142]

ИНАКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТА В ПРОЦЕССЕ РЕАКЦИИ Кинетическое описание и дискриминация механизмов [c.105]

Исследование закономерностей инактивации фермента в процессе реакции представляет специальный интерес, поскольку инактивация фермента может составлять один из механизмов регуля- [c.105]

Критерии трансформации кинетических уравнений, описывающих динамику реакции с инактивацией фермента в процессе реакции в форму уравнения Михаэлиса [c.121]

Причину инактивации фермента следует искать не в обратимой потере энзимом меди, а скорее всего в структурных изменениях белка фермента в ходе каталитического процесса. Наблюдения позволили предположить, что медь фермента, находясь в нем изначально в виде Си +, в процессе реакции восстанавливается до Си+. [c.159]

Инактивация фермента в процессе реакции. [c.244]

Исследование закономерностей инактивации фермента в процессе реакции представляет специальный интерес, поскольку инактивация фермента может составлять один из механизмов регуляции ферментативной активности. Изучение кинетики и механизма инактивации ферментов составляет одну из задач биокинетики. Выше были рассмотрены закономерности инактивации ферментов, в которых концентрация субстрата постоянна, не является переменной величиной. Однако в большинстве случаев в процессе протекания ферментативной реакции в закры- [c.244]

Можно показать, что величина АР(/)/Р всегда отрицательна. На рис. 2.1306 схематично приведено изменение уровней общей относительной концентрации фермента и продукта после скачка концентрации ингибитора для открытой системы с инактивацией фермента в процессе реакции. Видны принципиальные отличия обсуждаемой системы от системы с линейным оттоком фермента. [c.329]

Во-вторых, в процессе протекания каталитической реакции происходит постепенное разрушение фермента, т. е. его инактивация. [c.86]

Инактивация. В процессе протекания каталитической реакции фермент постепенно разрушается и утрачивает свою активность. Это явление получило название инактивации. Опыт показывает чем большей активностью обладает фермент, тем он сильнее разрушается в процессе катализа. Этим свойством ферменты существенно отличаются от неорганических катализаторов, которые, как уже отмечалось, остаются без изменения в продуктах реакции. [c.168]

Инактивация. В процессе реакции, активируемой данным ферментом, каталитическая способность последнего теряется. При этом установлена такая закономерность чем активнее фермент как катализатор, тем он быстрее инактивируется в процессе реакции. Этим ферментативный катализ существен1ю отличается от неорганического (в последнем, как уже отмечалось, катализатор содержится в продуктах реакции в неизменном виде). [c.191]

В течение ряда последних лер мы проводили исследования по изучению роли свободных радикалов в процессах, моделирующих биологическое действие радиации. Изучали радиационный распад ДНК, инактивацию ферментов, реакцию свободных радикалов облученных белков, радиолитическое окисление ляпидов и действие фенольных соедийенщ ИЗ модельные реакции фенолог [22—26], [c.318]

Критерием инактивации фермента в процессе реакции является зависимость выхода продукта (степени конверсии субстрата) от концентрации фермента. При этом нужно быть уверенным, что реакция проводится в условиях 5о> Ео и запределива-ние реакции не связано с сильным обратимым ингибированием процесса продуктом реакции. Последнее условие может быть проверено с обычными тестами иа обратимость. [c.118]

Связь степени конверсии субстрата со степенью инактиви-рованности фермента. Для реакций, протекающих с инактивацией фермента в процессе реакции, степень конверсии субстрата связана со степенью инактивированности фермента р (табл. 14) [c.118]

ИНАКТИВАЦИЯ ЛИМИТИРУЮЩЕГО ФЕРМЕНТА В ПРОЦЕССЕ РЕАКЦИИ — РЕГУЛЯТОРНАЯ РОЛЬ [c.138]

В ферментных системах в большинстве случаев первой фермент цепи является скоростьопределяющим (Ньюсхолм, Старт, 1977). Очевидно, что инактивация (или активация) лимитирующего фермента может играть ключевую роль с точки зрения регуляции системы в целом. В некоторых случаях инактивационный процесс имеет ярко выраженный регуляторный характер. Рассмотрим кинетические закономерности в такого рода системах на примере ферментной системы синтеза простагландинов. Выще обсуждались эффекты инактивации эндопероксидпростагландинсинтета-зы в процессе реакции. Интересно выяснить, как процесс инактивации сказывается на динамике накопления и расхода простагландинов — сильных физиологически активных соединений, регуляторов многих процессов в животных клетках. [c.138]

Одним из возможных путей инактивации является окисление фенольного кольца, подобное окислению тирозина и других одноатомных фенолов под действием энзима тирозиназы В этих случаях в процессе реакции происходит введение второй гидроксильной группы в орто-положение.к первой, затем окисление до ортохинона и последующее его разложение, характер которого неизвестен. Установлено, что тирозиназа инактивирует эстрон и эстрадиол . Исследовано также влияние других известных оксидаз на фенолы . Тирозиназа грибов не оказывает никакого действия, тогда как тирозиназа картофеля и лакказа грибов очень активны. При взаимодействии с первым энзимом расходуется три или четыре атома кислорода при взаимодействии со вторым энзимом поглощается только один атом кислорода. Фенолазы подобным же образом инактивируют стильбэстрол. [c.464]

Известны ферментативные реакции, для которых наблюдается потеря активности ферментом в процессе ферментативного превращения. Так, арилсульфатаза полностью инактивируется в течение ферментативной реакции. Аналогичные эффекты наблюдались при исследовании кинетиьш катализа бактериальными гидрогеназами. Интерес к изучению кинетики ферментативных реакций с истощением системы по субстрату и с инактивацией фермента в процессе реакции в значительной степени стимулировало исследование про-стагландинсинтетазы — полиферментного комплекса, осуществляющего превращение арахидоновой кислоты в простагландины. [c.244]

Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции [c.269]

Напишите кинетические схемы и уравнения мономолекулярной инактивации ферментов, инактивации с учетом равновесия конформеров белка. 2. Напишите кинетическую схему и уравнения для рН-зависимостей инактивации. Как будет выглядеть зависимость наблюдаемой константы скорости инактивации, если наиболее стабильна нейтральная форма фермента 3. Опишите диссоциативный механизм инактивации олигомерных ферментов. 4. Какие механизмы инактивации ферментов в процессе реакции вы знаете Как можно дискриминировать эти механизмы 5. Каков механизм сусбтрат-индуцированной инактивации фермента Какова его регуляторная роль [c.280]

Кинетические закономерности регуляции фермента в открытой системе с субстратзависимой инактивацией в процессе реакции [c.323]

Представляет интерес анализ динамических закономерностей в поведении системы в условиях ингибирования фермента с учетом эффекта инактивации фермента в процессе реакции (см. 2.8). Проанализируем кинетику процесса для системы, открытой и по субстрату, и по ферменту. Для выяснения свойств системы рассмотрим в сравнении два случая 1) субстратнезависимый отток фермента, характеризуемый линейной зависимостью скорости оттока от концентрации в системе фермента 2) субстратзависимый отток, для которого константа скорости инактивации фермента гиперболически зависит от концентрации субстрата. [c.323]

Представим, что в систему, находящуюся в стационарном состоянии, быстро был введен обратимый ингибитор. Для случая РОН-синтетазы это может быть бруфен, анальгин или напроксен — быстрые и обратимые ингибиторы фермента. Введение ингибитора должно уменьшить скорость ферментативной реакции, вызвать соответствующий динамический отклик. Анализ показывает, что природа ответа для случая инактивации фермента в процессе реакции и для случая без инактивации будет совершенно отличной. [c.325]

Дайте описание колоночного реактора с идеальным вытеснением в стационарном режиме. 4. Дайте описание реактора с идеальным перемешиванием при импульсном и при непрерывном введении субстрата. 5. Дайте сравнение эффективности идеальных реакторов с вытеснением и перемешиванием, 6, Напишите уравнения, связывающие относительные изменения скорости и концентраций субстрата и продукта для открытой по субстрату полиферментной реакции. Как изменяются эти функции в случае введения конкурентного и неконкурентного ингибитора первого фермента цепи 7, Напишите кинетическую схему и уравнения, описывающие ингибирование продуктом для биферментной системы с обратной связью, 8, Дайте описание кинетических закономерностей регуляции фермента в открытой системе с субстрат-индуцируемой инактивацией фермента в процессе реакции. [c.331]

Ограничение роста клеточной популяции может иметь специфический характер запрограммированного отказа. Биохимические механизмы, останавливающие пролиферацию клеток, имеют, по-видимому, различную природу. В настоящее время ясно, что в ряде случаев остановка роста связана с потерей чувствительности клеток к ростовым факторам среды. В качестве примера рассмотрим особенности роста популяции лимфоцитов, индуцированного действием ростовых факторов. Например, динамика появления и исчезновения на клеточной мембране Т-лимфоцитов рецептора к фактору роста характеризуется тем, что быстрая экспрессия рецептора сменяется стадией его потери. Возможно, что десенситизация рецептора к ростовому фактору связана с механизмом его инактивации в процессе реакции. [c.615]

Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (230). рН-зависимость инактивации (234). Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент (237). Диссоциативный механизм инактивации ферментов (241). Инактивация фермента в процессе реакции. Кинетическое описание и дискриминация механизмов (244). Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента (246). Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс (251). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом (256). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции (257). Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции (259). Кинетика и механизм инактивации эндопероксидпростагландинсинтетазы — лимитирующего фермента синтеза простагландинов (265). Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции (269). Инактивация ферментных систем (272). [c.711]

Суспензию сефарозы с иммобилизованной дегидрогеназой промывают 10-кратным объемом раствора мочевины, смешивают с 4-кратным объемом раствора мочевины той же концентрации и инкубируют суспензию при перемешивании. За ходом инактивации следят, измеряя активность фермента на носителе. Через каждые 10 мин из инкуба-ционной смеси отбирают аликвоты препарата дегидрогеназы и без отмывания геля от мочевины вносят их в стандартную систему для определения активности. Реакцию начинают добавлением субстрата через 10 с после внесения суспензии сефарозы. Исследуют влияние концентрации мочевины на процесс инактивации фермента. Оптимальной концентрацией мочевины является такая, которая позволяет провести денатурацию 3 из 4 субъединиц дегидрогеназы и перевести эти субъединицы в раствор. Подбирая концентрацию мочевины, следует получить такую зависимость инактивации фермента от времени, на которой будет выраженное плато на уровне 25% от исходной активности. При определении белка и активности на разных стадиях денатурации можно показать, что в начале плато в связанном с матрицей состояний находится димер дегидрогеназы, сохраняющий 50% от исходной удельной активности. При сохранении в процессе инкубации активности такого димера происходит постепенное отщепление неактивной субъ- [c.302]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]