Белки структурные изменения

В дезоксигемоглобине Ре(П) находится в высокоспиновом состоянии и расположен вне плоскости порфиринового кольца. Однако при связывании О2 Ре(П) переходит в низкоспиновое состояние и возвращается в плоскость. Это, очевидно, приводит к смещению проксимального имидазольного кольца на 0,06 нм, что вызывает конформационные изменения в структуре белка в результате сродство тетрамерной формы молекулы белка к кислороду О2 становится выще. Это структурное изменение ле- [c.360]

Получены в чистом ввде а- и 3-адренергические рецепторы из плазматических мембран клеток печени, мышц и жировой ткани. Показано, что связывание гормона с 3-адренергическим рецептором приводит к структурным изменениям внутриклеточного домена рецептора, что в свою очередь обеспечивает взаимодействие рецептора со вторым белком сигнального пути — ГТФ-связывающим. [c.290]

На V, последней, стадии синтеза белка происходят формирование третичной структуры и процессинг молекулы полипептида. Синтезированная на рибосоме в строгом соответствии с генетической программой линейная одномерная полипептидная молекула уже содержит определенную информацию. Такая молекула называется конформационной, т.е. она претерпевает не хаотичные структурные изменения, а подвергается превращению (процессингу) в строго определенное трехмерное тело, которое само наделено информацией, но уже функциональной. Указанное положение справедливо для молекул белков, выполняющих в основном структурные функции, но не для биологически неактивных молекул предшественников белков, функциональная активность которых проявляется позже в [c.531]

С этой целью на примере ряда широко употребляемых в фармации ГНР, а также некоторых природных полимеров изучены вопросы локализации вспомогательных веществ в тех или иных областях биомембран, механизмы взаимодействия вспомогательных веществ с биообъектами, а также вопросы структурных изменений в белках и мембранах под действием вспомогательных веществ, включая изменение текучести липидов биомембран, проницаемости, дегидратации клеток и изменения их целостности. [c.559]

Гидрофобный характер механизма солюбилизации, вытекающий из оценок термодинамических параметров, взаимосвязь структурных изменений белка с изменением величины солюбилизации, а также мягкое воздействие связанного углеводорода на структуру белка, отмеченные в предыдущих разделах, по-видимому, означают, что исследование солюбилизации углеводородов может стать методом характеристики гидрофобной структуры белка. [c.38]

Помимо исследования пространственных структур в растворах и студнях желатины (трехмерные структуры) мы изучали образование и структурно-механические свойства поверхностных (двухмерных) слоев желатины, самопроизвольно образующихся на границе раздела фаз. Двухмерное состояние белков имеет важное биологическое значение. Был разработан удобный и достаточно точный статический метод измерения поверхностного натяжения белковых растворов по определению размеров большой лежачей капли или пузырька 103, 104]. С помощью этого метода изучена кинетика понижения поверхностного натяжения водных растворов желатины в зависимости от концентрации и pH среды. Весьма специфичной оказалась зависимость поверхностного натяжения от pH (максимум при рН = 3 и минимум при рН = 4,9) в кислой области и изоэлектрической точке наблюдается значительно большие снижения поверхностного натяжения, чем в щелочной среде. Изучена кинетика образования и дальнейших структурных изменений адсорбционного слоя желатины — весьма медленных процессов. В ходе этих исследований был разработан новый метод и аппаратура для изучения процессов адсорбции и десорбции поверхностно-активных веществ на жидкофазных границах (Р. А. Кульман) [103]. [c.400]

Структурные изменения и различные реакции белков. [c.387]

Метод заключается в измерении интенсивности флуоресценции хромофорных группировок триптофана и тирозина в области 340—350 нм под действием УФ-облучения (280—290 нм). Наибольший вклад вносит флуоресценция индольного хромофора триптофана, наиболее чувствительная к структурным изменениям исследуемого белка. Наименьший вклад вносит флуоресценция остатка фенилаланина. По чувствительности флуоресцентный метод на три порядка превосходит спектрофотометрию при 280 нм, однако здесь предъявляются более высокие требования к природе и чистоте элюента. К другим факторам, ограничивающим применение метода, относится различная зависимость интенсивности флуоресценции от pH среды у разных типов белков. [c.459]

Структурные изменения в активном центре (вблизи гема) приводят также к значительным изменениям пространственной структуры всего белка. После присоединения кислорода (Т -> К-переход), некоторые аминокислотные остатки сдвигаются на 7 А. Эти структурные изменения инициируются присоединением одной молекулы кислорода, а затем распространяются на всю белковую глобулу. Поэтому в равновесной смеси присутствуют только Т и К формы. [c.76]

Важнейший вопрос, на который мы ищем ответ, звучит так Как строение белка может определять его функцию Один из способов поиска решения заключается в следующем путем строго определенных структурных изменений, обусловленных контролируемым изменением аминокислотной последовательности белка, получают множество его модификаций. После чего определяют трехмерную пространственную структуру каждой модификации, что позволяет провести логический анализ соотношений структура — свойство. [c.179]

Тонкие различия в первичной структуре родственных белков часто удается выявить методом отпечатков пальцев . Метод этот состоит в том, что белок подвергают частичному перевариванию с помощью одного или нескольких протеолитических ферментов, а затем разделяют продукты гидролиза и идентифицируют их, пользуясь для этого либо электрофорезом, либо хроматографией на бумаге. На фиг. 32 приведены полученные таким способом отпечатки пальцев , или пептидные карты , нормального и аномального гемоглобинов. Детальное изучение этих пептидных карт показывает, что все пептидные пятна, за исключением одного, идентичны. Таким способом генетически измененный структурный элемент выявляется очень легко, и для установления природы структурного изменения нет надобности устанавливать полную аминокислотную последовательность всей молекулы. Действительно, в ряде случаев весьма определенные указания относительно природы имеющегося замещения можно получить просто исходя из результатов анализа аминокислотного состава соответствующих пептидов, выделенных из двух белков. Но, конечно, однозначные доказательства замены одной аминокислоты на другую получают только после установления аминокислотной последовательности анализируемых пептидов. [c.96]

Влияние органических растворителей на денатурацию белковых веществ. При взаимодействии с органическими растворителями (бензином, гексаном) белковые вещества масличных семян претерпевают структурные изменения — белки денатурируются. При этом степень денатурации белка гораздо меньше, чем теп- [c.232]

В предыдущих разделах были кратко рассмотрены причины значительно более поверхностного описания деталей стереохимии при рентгеноструктурном анализе белков по сравнению с описанием малых низкомолекулярных соединений. Однако для успешного исследования зависимости между структурой и активностью требуется более высокая точность структурных данных. Поскольку мы стремимся к более глубокому пониманию поведения активного центра или функциональных областей этих биологических макромолекул, необходимо повысить разрешающую способность дифракционных методов. Малые изменения конфигурации аминокислотных остатков в области центра связывания металла и изменения стереохимии комплексов металла в ходе каталитического процесса должны быть тщательно изучены, в особенности при исследовании ферментов, требующих участия иона металла. Как указывалось в разд. 1.2.1, описание этих структурных изменений позволяет определить стереохимическую природу электронных перестроек, происходящих при взаимодействии молекул субстрата и фермента и ответственных за каталитическое действие. [c.24]

Изменения ориентации порфирина, наблюдаемые [133—136] при восстановлении иона Fe(III) в метгемоглобине, модифицированном БМЭ, должны соответствовать отщеплению молекулы кислорода в координированной конформации белка. Тот факт, что аналогичные структурные изменения, вызванные изменениями ориентации порфирина, могут происходить при связывании кислорода дезоксигемоглобином, подтверждается недавними исследованиями Андерсона [139]. При разрешении 350 пм он наблюдал, что в кристаллах дезоксигемоглобина, в которых изменения структуры решетки затруднены вследствие обработки полиакриламидным гелем, окисление ферро-гемов сопровождается структурными изменениями белка и порфирина в направлении, противо- [c.56]

Теперь мы обратимся к краткому рассмотрению того, как описанные фотохимические изменения превраш,аются в электрический импульс, который стимулирует мозг. Существуют доказательства, что одиночный квант света может вызвать раздражение палочки сетчатки. Однако поглощение одного кванта еще не создает эффекта зрения. Для этого требуется попадание нескольких квантов (согласно разумной оценке, от двух до шести квантов) в одну и ту же палочку в течение относительно короткого временного промежутка. Но даже в этом случае процесс весьма эффективен, а энергия конечной реакции существенно превосходит энергию, поглощенную зрительным пигментом. Поглощение света инициирует цепь реакций, черпающих энергию из метаболизма. Тем самым зрительное возбуждение является результатом усиления светового сигнала, попадающего в сетчатку. Фоторецептор служит биологическим эквивалентом фотоумножителя, который преобразует кванты света в электрический сигнал с большим усилением и низким шумом (см. гл. 7). И фоторецептор, и фотоумножитель достигают большого коэффициента усиления с помощью каскада стадий усиления. Зрительные пигменты представляют собой интегральные мембранные белки, которые находятся в плазме и мембранах дисков внешнего сегмента фоторецептора. Фотоизомеризация ретиналя вызывает серию конформационных изменений в связанном с ним белке и тем самым образует или раскрывает ферментативный активный центр. Следует каскад ферментативных реакций, которые в конце концов дают нервный импульс. Электрический ответ начинается с кратковременной гиперполяризации, вызванной закрытием нескольких сотен натриевых каналов в плазматической мембране. Таким способом молекулы-посредники (мессенджеры) передают информацию от диска рецептора к мембране плазмы. Вероятным кандидатом на роль мессенджера является богатый энергией циклический фосфат цГМФ (гуанозин-3, 5 -цикломонофосфат), возможно, в сочетании с ионами Са +. Было показано, что катионная проводимость плазматических мембран палочек и колбочек прямо контролируется цГМФ. Таким образом светоиндуцированные структурные изменения диска активируют механизм преобразования, который сам генерирует потенциал, распространяющийся по плазматической мембране. В настоящее время детали механизмов преобразования и усиления продолжают исследоваться. Была предложена схема, основной упор в которой делается на центральную роль фосфодиэстеразы в процессе контроля за кон- [c.241]

К. э, крайне редко наблюдается для газофазных р-ций, ио широко распространен среди ионных и ионно-мол. р-ций в полярных р-рителях, р-ций в полимерах, ферментативных р-ций, процессов денатурации белков и т. п. он характерен также для коэф. поступат. и вращат. диффузии (см. Диффузионно-контролируемые реакции), вязкости и др. св-в. Типичный термодинамич. К.э. наблюдается при испарении полярных жидкостей. Теоретич. объяснения К.э. основаны на учете коллективных явлений в среде, сопровождающих элементарный акт р-ции, напр, быстрых и обратимых переориентаций молекул в сольватной оболочке или звеньев в полимерной цепи. Вследствие своей кооператнвностн эти явления весьма чувствительны к сравнительно слабы.м структурным изменениям в-ва. г и. Ли.кнк шпийн [c.438]

Особо следует подчеркнуть роль Т. в структурных исследованиях индивидуальных в-в в конденсир. состоянии и р-ров. Величины, являющиеся второй производной потенциалов Гиббса илн Гельмгольца по параметрам состояния (а Т. относится к таковым), весьма чувствительны к структурным изменениям системы. В твердых телах и сплавах при фазовьгх переходах 2-го рода типа порядок-беспорядок наблюдаются Х-образные скачки Т. В жидкостях такие скачкн имеют место вблизи критич, точек равновесия жидкость-газ и жидкость-жидкость (см. Критические явления). В жидкости, напр., при нагр. часть энергии может идти не на возбуждение новьгх степеней свободы молекул, а яа изменение потенц. энергии взаимодействующих молекул. Этот вклад наз. конфигурационной Т. она связана с характером мол. упорядочения в жидкостях и р-рах. В биохимии политермич. измерения Т. дают информацию о структурных переходах в белках. [c.524]

Эта реакция, аналогично параллельно протекающей реакции, описанной 1В гл. 4 [уравнение (4-31)], которая приводит к образованию желтой нестабильной формы тиамин-аниона, является примером практически полностью кооперативного отщепления двух протонов, сопровождающегося структурными изменениями. В ходе титрования не обнаружено сколько-нибудь значительных концентраций промежуточного соединения. Это свойство необычно для небольших молекул, и оио помогло Вильямсу и др. правильно установить строение витамина. Имеют ли эти реакции какое-либо биологическое значение Тиольиая форма, представленная выше, или желтая форма [уравнение (4-31)], могла бы присоединяться к активным центрам белков с помощью дисульфидных связей. Одиако если такие реакции ферментов с тиамином и происходят, то пока они еще ие обнаружены. [c.208]

Необходимо подчеркнуть, что теория Кощланда не обязательно предполагает значительные изменения конформации белка. Эти изменения могут быть и малыми, если структура глобулы такова, что ее соответствие с субстратом уже предопределено. Вместе с. тем структурное соответствие может обеспечиваться и изменением конформации субстрата. [c.391]

Относительные значения МКД различных органических соединений характеризуются следующими величинами порфирины 100, аннулены 3, пурин 0,2, циклогексанон 0,00002 [48]. Порфирины занимают особое положение вследствие высокой молекулярной симметрии. Это делает эффект Фарадея сильным средством для изучения гемсодержащих белков, кобамидных ферментов, хлорофилла и его производных. Из изложенного в предыдущем разделе следует, что АДМВ и МКД имеют особенности, позволяющие получать информацию, недостижимую для других спектральных методов. Переходы, которым отвечают очень слабые полосы поглощения, могут давать ярко выраженные АДМВ и МКД. Эти эффекты характеризуются большим разрешением полос и оказываются весьма чувствительными к малым структурным изменениям. [c.446]

Методьт заключаются во введении в биологический объект парамагнитных или флуоресцирующих молекул (зондов), спектры электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) или флуоресценции которых дают информацию о свойствах микроокружения зонда - полярности, вязкости, присутствия зарядов и т. д. При этом структурные изменения в белках или мембранах клеток, сопровождающиеся изменением вязкости, полярности или подвижности тех или иных фрагментов биообъекта, где находится зонд, приводят к изменениям параметров спектров ЭПР спиновых или флуоресцентных зондов. Оптические свойства (прозрачность) изучаемого биообъекта при этом не имеет значения. [c.560]

Связывание ФВВ с мембранами клеток может сопровождаться структурными изменениями в липидах и белках мембран, приводящими к изменению проницаемости мембран, в частности, ФВВ. Важную роль при этом играют изменения текучести липидов, что может сказаться на изменеии биодоступности Л В. [c.565]

Известно, что вещества флавоноидной природы обладают ангио-протекторными свойствами, что предполагает их повыщенное сродство к тканям различных сосудов. В этом смысле ткани различных сосудов можно рассматривать в качестве тканей "мищеней", что позволяет объяснить двухфазный характер фармакокинетики лекарственных веществ флавоноидной структуры — фазу быстрого распределения по тканям и фазу более медленной элиминации из организма [20]. Однако в литературе нет экспериментальных данных о взаимодействии и влиянии флавоноидов на белки или липиды мембран клеток тканей сосудов, исходя из которых можно было бы охарактеризовать ангиопротекторное действие флавоноидов с точки зрения структурных изменений в ткани сосудов. [c.577]

Г. Мулвдер пользовался структурными формулами н для обозначения ряда физио/1огнческих процессов. В своем учебнике физиологической химии (1844) он рассматривал дыхание как окиспение протеина, пищеварение — как перестройку белка с изменением содержания 5, Р. Са и т. п. [c.25]

Основная причина во.эникновения гидрофобных взаимодействий, приводящих к компактному свертыванию полипептидной цепи, т, е. глобулизации белка, а также к образованию ассоциированных коллоидов типа мицеллярного мыла, связана со структурными изменениями, происходящими в воде при растворении в ней углеводородов [35, 37—40]. Эти структурные изменения воды обусловливают низкую растворимость в ней углеводородов. Малая растворимость углеводородов в воде связана не с увеличением энергии, а с уменьшением энтропии при растворении. Понятно поэтому, что нельзя говорить о природе гидрофобных взаимодействий без обсуждения структуры жидкой воды. [c.8]

Спектры всех белков имеют большое сходство, но различаются в деталях, что обусловлено, в частности, связыванием малых молекул, свертыванием и развертыванием цепи и другими структурными изменениями. Общее отнесение резонансных сигналов протонов в спектрах белков подобно тому, которое используется для аналогичных малых молекул — аминокислот и пептидов, описанных в гл. 13 (см. табл. 13.1). Отнесение частот для 20 обычно встречающихся в белках аминокислот приведено на рис. 14.2. Эти данные взяты в основном из тщательно выполненной большой работы Мак-Дональда и Филиппса [11] сделаны лишь некоторые уточнения, учитывающие отклонения химических сдвигов для аминокислот в длинных полипептидных цепях по сравнению со свободными аминокислотами или короткими пептидами. Следует учитывать, что приведенные значения относятся к белковым цепям в полностью развернутом неупорядоченном состоянии в предположении (оно почти всегда соблюдается), что отсутствуют взаимодействия между соседними остатками. Для групп, состояние которых в значительной мере определяется протонированием, указан ожидаемый интервал изменений химических сдвигов в области,pH = 1 13. Это относится к протонам кольца гистидина и метиленовым группам, соседним с амино-группами или карбоксильными группами боковых цепей. Химические сдвиги концевых групп, а также про-стетических групп, таких, как гем-группы, не указаны. Не приводятся также сдвиги протонов групп ЫНг, ОН, СООН и МН-групп имидазола, поскольку их сигналы обычно сливаются с сигналом от растворителя вследствие быстрого обмена (см. разд. 13.3.4). Химические сдвиги специфических остатков (кроме тех, которые зави- [c.349]

А от гема, и эти различия не меняют существенно конформацию полипептидной цепи вблизи гема или в любой другой области молекулы. Кроме того, было обнаружено, что алкилирование бром-ацетатом остатков гистидина, способных вступать в эту реакцию (7 из 12 в миоглобине кашалота), оказывает очень малое влияние на спектр. Следовательно, все эти остатки также удалены от гема более чем на 10 А. Остатки гистидина (Гис-64, Гис-93 и Гис-97), связанные с гемом ван-дер-ваальсовым взаимодействием, не алки-лируется. Все это показывает, что изменения в участках молекулы белка, удаленных от порфиринового кольца на расстояния, на которых уже не проявляются ван-дер-ваальсовы взаимодействия, не оказывают влияния на распределение спиновой плотности в гем-группе. В процессе эволюции структурные изменения не затрагивали ту часть молекулы, где расположен гем, так что оставалась неизменной и биологическая функция молекулы. [c.374]

Ряд алкилагароз со структурой СНз(СН2)пМН—сефароза (где п принимает значения от О до 7), и-аминоалкилагароз со структурой ЫН2(СН2)п ЫН—сефароза (где п — от 2 до 8) характеризуется близким содержанием алкильных боковых цепей на гранулу геля [15, 49]. В одинаковых условиях (pH, ионная сила, состав буферного раствора и температура) способность СНз(СН2)пЫН—сефарозы удерживать фосфорилазу Ь зависит от длины углеводородных цепей. При хроматографии на производных сефарозы (я = 0 или 1) фосфорилаза Ь выходила из колонки с фронтом растворителя при п = 2 происходила задержка фермента, а при п = 3 фермент адсорбировался. Элюирование фосфорилазы Ь с модифицированной сефарозы (п = 3) возможно с помощью деформирующих буферных растворов, которые, как было показано, приводят к обратимым структурным изменениям фермента. На производном сефарозы с л = 5 связывание фосфорилазы было настолько сильным, что фермент не элюировался с колонки, даже когда pH деформирующего буферного раствора понижался до 5,8, хотя деформирующая способность такого буфера намного выше. Освободить фосфорилазу Ь из комплекса с этим производным можно только в неактивной форме после промывки колонки 0,2 М уксусной кислотой. Сама агароза содержит отрицательные заряды, а связывание алкил- или ариламинов на активированной бромцианом агарозе вводит в гель положительные заряды (разд. 8.2.4). В связи с этим йост и др. [28] обращали внимание на то, что на сефарозе с алкиламинами, прикрепленными после предварительной активации носителя бромцианом, связывание белков происходит большей частью при pH выше изоэлектрической точки выделяемых белков. Поэтому допускалось, что в этих случаях электростатические взаимодействия с положительно заряженной Ы-замещенной изомочевиной более существенны для связывания, чем гидрофобные взаимодействия с гидрофобной боковой цепью. Тем не менее гранулы агарозы не связывают фосфорилазу Ь, пока к ним не будут прикреплены алкильные боковые цепи некоторой минимальной длины. Кроме того, отмеченные выше заряды в равной мере присутствуют во всех членах гомологического ряда, и, следовательно, они не могут быть причиной различий в степени [c.152]

Белки претерпевают структурные изменения, назьшаемые денатурацией [c.158]

Белки претерпевают структурные изменения, называемые джагура-цией. ..... ..... [c.362]

Химические исследования, осуществленные в последнее десятилетие, показали также, что молекулы белков являются высокодинамическими системами. При осуществлении биологической функции они меняют форму. Например, свет вызывает изменение конформации родопсина — белка сетчатки глаза, что и является первым событием в процессе зрительного восприятия. Причем для этого структурного изменения требуется менее одной миллиардной доли секунды. Такие быстрые изменения в молекулах белков теперь можно обнаружить с по- [c.173]

Серия блестящих работ, опубликованных недавно Мак-Коннеллом с сотр., открыла новый многообещающий аспект применения таких реакций в молекулярной биологии. Пара.магнитные вещества, получаемые в результате реакций радикалов с биополимерами, по предложению хМак-Коннелла получили название сиин-меченых соединений. Спектры ЭПР спин-меченых белков могут дать ценную информацию о молекулярных осях симметрии, об аллостерических структурных изменениях, о природе и порядке связи аминокислотных фрагментов, о фор.ме и хпАП(ческом строении активных центров и их относительном пространственно.м расположении, о над.молекулярной структуре биополимеров. [c.164]

Четкого соответствия меледу аминокислотным составом и числом групп, титруемых в каждом интервале pH, вообще говоря, ожидать не следовало бы, особенно в тех случаях, когда избегают пользоваться концентрированными кислотами и основаниями. Тем не менее обычно наблюдается удовлетворительное соответствие, так как большинство ионизирующихся групп расположено, по-видимому, вблизи поверхности белковой молекулы. Заметим, что во всех случаях для доказательства отсутствия (или наличия) необратимых структурных изменений в белке, приводящих к освобождению групп, экранированных в нативных молекулах, необходимо проводить обратное титрование. [c.72]

Многим ферментам, катализирующим широкий спектр биохимических реакций, необходимо для эффективного осуществления каталитической функции присутствие небольшой небелковой простетической группы, более пли меиее прочно связанной с белком. Если эта небелковая группа обслуживает два (или более) фермента, благодаря чему между ними может происходить перенос групп, то ее обычно называют коферментом. В ферментативной реакции различия между субстратом и коферментом не всегда ясны, так как кофермент, подобно субстрату, может в ходе реакции претерпевать структурные изменения. Однако при последующих реакциях первоначальная структура кофермента обычно восстанавливается, тогда как субстрат подвергается дальнейшим химическим превращениям. В тех случаях, когда кофермент на определенной стадии реакции оказывается структурно измененным, различие мегкду коферментом и субстратом выявляется именно иа основании этой конечной регенерации структуры. Кроме того, при многих кофермент-зависимых реакциях субстрат-ферментному взаимодействию обя- зательно предшествует связывание кофермента с ферментом (см. гл. VI). [c.208]

Препарат этого фермента, полученный из природных источников, представляет собой цинк-протеид, содержаш ий один атом металла на молекулу белка. Связь между ионом металла и белком осуш ествляется частично через посредство специфической сульфгидрильной группы. Цинк-карбоксипепти-даза А обладает как пептидазной, так и эстеразной активностью, причем эта двойственная специфичность чувствительна к малейшим структурным изменениям молекулы фермента. Если ион цинка заменить на ион кальция [c.429]

Успешное применение разностного метода Фурье при изучении больших белковых молекул впервые было продемонстрировано в работе Страйера с сотр. [70], в которой на примере метмио-глобнна было изучено расположение азид-аниона относительно железопорфириновой группы и ближайших аминокислотных остатков (разд. 2.1.6, /), Проведенный недавно анализ [71] происхождения ошибок разностного метода Фурье показывает, что уровень ошибок разностной карты Фурье, как правило, гораздо меньше, чем соответствующей карты Фурье исходной структуры, и что с помощью разностной карты Фурье можно выявить более тонкие особенности электронной плотности, чем те, которые обнаруж иваются с помощью обычной карты Фурье с теми же фазами. Это объясняет широкую распространенность метода и успешное применение его при исследовании кристаллических белков. В благоприятных условиях при использовании разностного метода Фурье предел разре- шения структурных изменений может достигать 10 пм. [c.25]

Передачу изменений стереохимии железопорфирина более отдаленным областям белка через изменение ориентации порфирина с точки зрения структуры можно легко представить, учитывая данные рентгеноструктурного анализа [16, 99], касающиеся окружения гемовых групп. В области гемовой группы имеется около 60 атомов соседних аминокислотных остатков, которые связаны силами Ван-дер-Ваальса с атомами углерода каркаса порфирина. Вращательное изменение ориентации порфирина на 4° соответствует сдвигу положения ядер углеродов на периферии порфиринового кольца приблизительно на 30 пм. Такое структурное изменение легко может привести к конформационным изменениям третичной структуры ближайшего белкового окружения. Эти данные, следовательно, предполагают, что изменение ориентации порфирина на величину, наблюдаемую в спектроскопических исследованиях [133, 136], должно сопровождаться изменениями третичной структуры белка. Такие структурные изменения, происходящие, например, при отщеплении или связывании кислорода, могут затем передаваться к более отдаленным областям белковых субъединиц, таких, как контактные области Oi — Рг (рис. 2), посредством несвязывающих взаимодействий между каркасом порфирина и боковыми цепями аминокислот в ближайшем окружении гема. [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология