Медь-энзимы

Валентность атома меди в его энзимах обычно 2+, иногда 1+. [c.357]

Энзимы типа оксидазы, ультрафиолетовый свет и, прежде всего, ионы тяжелых металлов (например, меди) в следовых количествах каталитически ускоряют разложение аскорбиновой кислоты в растворах [4]. [c.237]

Своеобразный весьма интересный класс каталитических реакций представляют собой реакции с участием энзимов. Некоторые авторы выделяют эту группу реакций в особый раздел — энзиматический метод анализа Эти реакции представляют особый интерес для биохимии, так как по их скорости можно определить концентрации энзимов, коэнзимов, субстрата и ингибиторов. В качестве ингибиторов могут иногда выступать ионы некоторых металлов (например, ионы меди при реакции гидролитического расщепления крахмала диастазой). На основе использования этого явления предложен довольно чувствительный метод определения меди. [c.88]

Исследование структур комплексных соединений протеинов позволяет сделать вывод о склонности Си (I) координировать серосодержащие группы, в то время как для Си (II) более характерно взаимодействие с атомами N и О. Дисульфидные комплексы Си (I) представляют собой модельные соединения для изучения активности энзимов, содержащих медь. [c.206]

Медь относится к сильным цитоплазматическим ядам, но небольшие ее количества организму необходимы для образования гемоглобина (медь в его состав не входит), превращения железа в доступную для синтеза гема форму, способствует переносу в костный мозг железа, повышает его всасывание в кишечнике и использование в тканях. Медь нужна также для образования ферментов, в которых она содержится. К таким ферментам принадлежат энзимы, катализирующие превращения тирозина, аскорбиновой кислоты и др. [c.157]

Цвет фермента и редокс-потенциал также говорят о малой вероятности включения в реакцию пары С х +/Сп+. Так, очищенный энзим в окисленном состоянии желтый, а комплексы двувалентной меди почти всегда зеленые или синие. Потенциал пары u2+/ u+-f0,167 о, потенциал же катехол/о-хинон-t-0,292 v. Этот последний потенциал меняется с изменением pH. Однако при pH, оптимальных для энзима, ион u2+ катехол не окисляет. [c.150]

Причину инактивации фермента следует искать не в обратимой потере энзимом меди, а скорее всего в структурных изменениях белка фермента в ходе каталитического процесса. Наблюдения позволили предположить, что медь фермента, находясь в нем изначально в виде Си +, в процессе реакции восстанавливается до Си+. [c.159]

Функционирование энзима предполагает обратимое превращение меди из двухвалентного состояния в одновалентное, а так-л<е то, что обмен имеет место, когда медь фермента пребывает в одновалентном состоянии. В основу последнего предположения положены данные по структуре и прочности двух- и моновалентных комплексов меди. Тот факт, что для функционирования энзима необходимы как аскорбиновая кислота, так и кислород, говорит в пользу образования промежуточного тройного комплекса из кислорода, аскорбиновой кислоты и фермента. [c.159]

Американский биохимик, почетный чл. Национальной АН США (с 1934). Р. в Йонкерсе (штат Нью-Йорк). Окончил Колумбийский ун-т (1912). В 1912—1915 работал там же. С 1915 в Рокфеллеровском ин-те мед. исследований в Нью-Йорке (с 1962 почетный проф.), одновременно в 1949—1959 проф. Калифорнийского ун-та в Беркли. Работы посвящены изучению кинетики и механизма ферментативных р-ций и св-в ферментов. Впервые выделил в чистом кристаллическом виде энзимы пепсин (1930), трипсин (1932) и др., а также один из вирусов и дифтерийный антитоксин (1941). Наряду с Дж. Б. Самнером доказал (1937) белковую природу ферментов, [c.324]

КОМПЛЕКСНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ — соединения, кристаллическая решетка которых состоит из комплексных ионов, способных существовать самостоятельно в растворах. Комплексным называется ион, состоящий из атома металла или неметалла в определенном валентном состоянии, связанного с одним или несколькими способными к самостоятельному существованию мoлeкyлa ш или ионами. К- с. образуются в результате присоединения к данному иону (или атому) нейтральных молекул или ионов. К- с., в отличие от двойных солей, в растворах диссоциируют слабо. К- с. могут содержать комплексный анион (напр., Fe ( N)e) ), комплексный катион Ag (NH3)2]+ или вообще К- с. могут не диссоциировать на ионы (напр., [Со (N0 )3 (ЫНз)з]). к. с. широко используются в аналитической химии, при получении золота, серебра, меди, металлов платиновой группы и др., для разделения лантаноидов и актиноидов. К К- с. относятся вещества, играющие важную роль в жизнедеятельности животных и. растений — гемоглобин, хлорофилл, энзимы и др. [c.132]

Клеточные белки, способные катализировать различные биохимические реакции, называют ферментами или энзимами. Ферменты по химическому строению, могут быть трех видов состоящие только из сложных белковых соединений содержащие, кроме белковых молекул, ионы одного из металлов (меди, железа, цинка и др.) содержащие активные группы, без которых белковая часть молекулы становится инертной. В образовании ферментов могут участвовать витамины. Молекулярная масса ферментов колеблется от нескольких тысяч до 500 000 (изомеразы). Клетки микроорганизмов имеют большой набор ферментов, например грибы рода Aspergillus содержат до 20 различных ферментов. [c.14]

Сразу отметим, что сравнительно небольшое количество металлов используется биосистемами при переходе от человека к другим организмам варьируется только доля их участия, но не список. А этот список можно достаточно однозначно разделить на три группы энзим-необразующих элементов, которые определяют осмотический гомеостаз, нейро-мускулаторную трансмиссию и биоминерализацию группу трех основных элементов (железо, цинк, медь) — наиболее значимую в биохимии энзимов и группу редких металлов (в некоторых организмах часть из них может переходить в разряд ключевых энзимо-образователей). [c.354]

Так же, как и в случае цинк-энзимов, основными лигандами иона меди при формировании активного сайта являются имидазольные фрагменты гис-тидиновых остатков белков их может быть до четырех на один атом металла. В качестве дополнительных лигандов выступают фрагменты тирозина, аргинина и цистеина белковой цепи, молекулы воды. Более слабые координационные связи ион меди образует [c.357]

Характерным для Си-энзимов (типично для тетракоординированной меди в купредоксинах) является лабильность конфигурации координационного центра при постоянном координационном [c.357]

Третья категория иэ числа наиболее важных включает тяжелые, Металлы, появляющиеся в качестве отходов гальванических производств (электроосаждения металлов, покрытия металлами и т.п.) тре -и шестивалентный хром, медь, кадмий, никель, цинк. Эти отходы могут также содержать значительные количества цианида и вследствие чрезвычайно высокой их токсичности по отношению к биофло — ре представляют серьезную опасность. Тяжелые металлы приобретают токсичность в результате практически неофатимых реакций с жизненно важными сульфгидрильными группами, содержащимися в энзимах и других протеинах. Токсичность металлов обычно пропорциональна степени нерастворимости соответствующих сульфидов. [c.273]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

Поскольку имеется много данных, указывающих на образование свободных тиольных радикалов К — 5 при диссоциации дисульфидов или при одноэлектронном окислении тиолов закис-ными солями железа и меди, вполне вероятно, что эти энзимы катализируют цепные реакции путем окисления и восстановления тиольных групп в свободные тиольные радикалы, подобно тому, как тиофенол может быть передатчиком цепи при автоокислении 2, а амилдисульфид является катализатором автоокисления (стр. 280). Протеины, содержащие серу, могут быть активными катализаторами в том случае, если хотя бы ничтожная часть их дисульфидных связей может мгновенно диссоциировать на радикалы и затем дегидрировать соседний (т. е. адсорбированный) метаболит и начать реакционную цепь в биологических системах, подобно тому, как алкилдисульфиды могут инициировать дегидрирование тетралина [c.308]

Комплексные соединения имеют большое значение в /кпзне-деятельности организмов. Так, гемоглобин и хлорофилл, важнейшие в биологическом отношении вещества, относятся к категории внутренних комплексных солей. Известный противодиабетный препарат инсулин, видимо — комплексное производное цинка. Витамин В12 (циапокобаламин), применяемый против анемии, оказался комплексным производным кобальта. Комплексно-связанные металлы — важнейшие составные части некоторых ферментов и, в частности, окислительных ферментов. Так, фенолоксидазы или энзимы, способные окислять фенолы или амины в хиноны, являются производными меди, а каталазы и нероксидазы — производными железа. [c.16]

Пенициллины неустойчивы как в щелочной, так и в силь-нокисло среде. Они быстро теряют активность также в присутствии энзима пенпииллиназы, ионов тяжелых металлов (медь, свинец) и др. Во всех этих случаях в первую очередь размыкается Р-лак-тамное кольцо и образуются пенициллоинсвые кислоты (или их производные) [c.691]

В заключение необходимо остановиться еще на одном вопросе, а именно на механизме антибиотического действия аллицина. Хотя в этом направлении проведен ряд исследоЕаний, этот вопрос следует считать далеко не решенным. Некоторые исследователикладут в основу объяснения механизма действия этого антибиотика, а также его синтетических аналогов приведенную выше реакцию аллицина с цистеином. Как известно, ряд энзимов теряет свою активность (обратимо или необратимо) при обработке веществами, реагирующими с сульфгидрильной группой (окислители, соли меди, иодуксусная кислота и др.). К таким энзимам относятся, например, папаин уреаза , дегидрогеназа янтарной кислоты 27-2 р,,д энзимов, участвующих в обмене жиров и протеинов (трансаминаза, -амино-оксидаза и др.), а также углеводов (карбоксилаза, миозин), и другие энзимы Было показано, что активность подобного рода энзимов тесно связана с наличием в их молекулах свободных сульфги-дрильных групп, уничтожение которых и ведет к инактивации энзимов. [c.21]

При гидролизе тростникового сахара разбавленными кислотами или энзимами (сахаразой) направление вращения плоскости поляризации меняется на обратное [(-+-) на (—)]. Образуются -глюкоза и /-фруктоза, причем последняя обладает более сильным левым вращением, так что инвертный сахар вращает плоскость поляризации влево. В промышленности инверсия применяется для изготовления искусственного меда и сахаристых веществ. Инвертный сахар значительно менее склонен к кристаллизации, чем с-ахароза. [c.358]

Аппаратура (выполняется из меди) состоит из заторного чана, заторного котла, моечного чана или заторного фильтра и сусловарочного котла. Когда в результате неоднократной обработки части содержимого заторного чана в заторном котле и действия диастазы осахаривание закончится, затор фильтруют через заторный фильтр (фильтрационный чан или фильтрпресс). Здесь отделяются и промываются горячей водой нерастворимые компоненты, называемые в виноделии дробиной . Отфильтрованный затор поступает в сусловарочный котел здесь к нему добавляют хмель (около 0,5 кг на 100 л затора) и кипятят 0,5—2 часа. Через смот[свое стекло можно наблюдать за выпадением белков. Сусло осветляется и расслаивается, одновременно происходит стерилизация и разрушение энзимов, которые могли бы вызвать не поддающееся регулированию брожение. Сусло проходит через хмелецедильник и охлаждается далее на холодильных лотках до 60° при этом оседает муть. Затем сусло пропускают через поверхностный оросительный холодильник для возможно более быстрого охлаждения ниже опасного температурного интервала 20—50 , так как при этой температуре интенсивно развиваются вредные грибки, вызывающие разложение сусла. В оросительном холодильнике также происходит обогащение сусла кислородом, необходимым для нормального роста дрожжей. Верхняя часть холодильника охлаждается водой, нижняя—ледяной водой или рассолом. [c.383]

Особенно важные функции выполняют в биологических системах ионы железа, меди, цинка, магния, кобальта, кальция, молибдена, марганца среди микроэлементов можно обнаружить также олово, барий, золото и другие, роль которых исследована в меньшей степени. Около двух сотен ферментов для проявления своей активности так или иначе нуждаются в металлах и относятся к группе так называемых металлоэнзимов. В. 3. Горкин, несколько модифицировав классификацию Брея и Харрапа, делит металлоэнзимы на три группы истинные металло-энзимы, для которых характерна прочная связь с металлом металлоферментные комплексы, в которых апофер-мент и металл соединены лабильно и такие металлоэнзимы, которые нельзя с уверенностью отнести к одной из названных групп. [c.181]

Дальнейшие общие черты в поведении растворимых энзимов и поверхностей бактерий были обнаружены Маррэем установившим, что липаза обратимо отравляется кетонами совершенно аналогично тому, как активные центры бактерий, активирующие молочную кислоту, отравляются оксималоновой кислотой. Это действие, повидимому, обусловлено главным образом карбонильной группой, хотя углеводородная цепь умеренной длины, повидимому, усиливает отравляющее действие образование оксима с разрушением карбонильной группы приводит к потере отравляющей способности соединения. Как показал Мирбек инвертаза теряет свою активность под действием солей серебра, но восстанавливает её при обработке сероводородом подобно тому, как бактерии восстанавливают под действием сероводорода свою активность, нарушенную солями меди. [c.385]

В особых случаях при очистке белков могут быть полезны такие энергичные осадители, как метафосфорная кислота, соли некоторых тяжелых металлов, трихлоруксусная кислота и ряд других. Очевидно, что использование осадителей такого типа, известных как денатурирующие агенты, возможно лишь при очистке белков, особо устойчивых к денатурации, или требует отработки весьма строгих условий, позволяющих защитить белки от денатурации. В то же время возможности использования относительно малых концентраций таких реагентов и большая полнота осаждения привлекают к ним внимание при разработке промышленных схем получения некоторых белков. Так, весьма эффективным и практичным оказался метод первичной очистки бактериальных анатоксинов осаждением мета-фосфорной кислотой в малых концентрациях. Один из вариантов метода выделения богатых лизином гистонов предусматривает их осаждение трихлоруксусной кислотой, причем в этом случае заведомо денатурируется ряд сопутствующих белков. Чрезвычайно высокая устойчивость к денатурации таких энзимов, как, например, аргиназа и гиалуронидаза, позволяет использовать для избирательного осаждения их сульфаты марганца и меди. Наконец, в условиях строгого контроля температуры, pH, а также при быстром и полном удалении осадителя специальными реагентами возможно использование солей свинца, кадмия, меди и ртути даже для фракционирования белков сыворотки. Естественно, однако, что методы этого типа не получили сколько-нибудь широкого распространения применительно к очистке сывороточных белков в силу существования более щадящих и лучше воспроизводимых методов. [c.20]

Перехожу теперь к габер-вильштеттеровскому объяснению механизма действия биологических окислительно-восстановительных катализаторов. Применение схемы цепной реакции, основанной на промежуточном образовании радикала, к окислению сульфита в водном растворе в присутствии окиси меди, привело Габера к необходимости считать, что катализатор участвует только в самой начальной фазе реакции, создавая из субстрата радикал путем одновалентного окисления его, сама н е цепная реакция проходит без содействия катализатора. Этим устанавливается полная аналогия между действием двувалентного иона меди и действием светового кванта. По отношению к данному случаю эта концепция не стоит в противоречии с фактами. Но применение ее к объяснению механизма разложения перекиси водорода под действием энзимов пероксидазы и каталазы неизбежно влечет за собой — в силу строгой специфичности этих катализаторов — выводы, которые совершенно расходятся с экспериментальными данными. [c.128]

Представлены доказательства существования одного фермента, участвующего одновременно в превращении как монофенолов, так и о-дифенолов. Авторы рассматривают потерю моно-фенолокисляющей активности во время очистки как результат расщепления белка. В их опытах отношение монофенолазной и 0-дифенолазной активностей зависело от процедуры очистки. Результатами исследований последних лет установлено также, что центры, ответственные за осуществление этих реакций, в энзиме белка различны. Оба требуют присутствия в них меди. Соотношение двух активностей легко изменяется. При этом обе активности связаны с компонентами, обладающими одинаковыми электрофоретическими свойствами, поведением при ультрацентрифугировании, и сходно ведут себя в отношении связывающих металл веществ. [c.156]

Результаты опытов Дреслера и Даусона по изучению обмена между радиоактивными Си2+-ионами (в Си ), с одной стороны, и медью недеятельного (в отсутствие субстрата) или каталитически активного, функционирующего фермента (из гриба Psa-lliota ampestris), с другой — показали, что медь прочно связана с белком полифенолоксидазы (тирозиназы). Она по существу не обменивается с радиоактивными ( Си +) ионами в недеятельном энзиме, кроме тех случаев, когда фермент слабо очищен или частично инактивирован, т. е. часть меди фермента связана с каталитически неактивными местами белка фермента. Если же энзим активно катализирует окисление полифенолов, обмен между медью фермента и ионной (s u2+) имеет место и его уровень зависит от количества используемого субстрата и препарата полифенолоксидазы. [c.156]

О механизме действия фермента и металла фермента известно мало. Полагают, что окисление аскорбиновой кислоты сопровождается обратимым изменением валентности меди аскорбатоксидазы u +I u+. До настоящего времени эта гипотеза не имеет прямых экспериментальных подтверждений. Даусон и др. (Dawson, 1950 Joselow а. Dawson, 1951), используя радиоактивную медь и ионнообменную технику, смогли показать обмен между медью аскорбатоксидазы и ионной формой только в том случае, если фермент активен в окислении аскорбиновой кислоты. Обмен не происходил в отдыхающем энзиме, ферменте, инактивированном в ходе реакции или в отсутствие кислорода, даже при наличии субстрата. [c.159]

Найдено, что нефункционирующая Си+-фракция фермента ответственна за образование Н2О2, что выражается в характерной инактивации энзима в процессе аэробного действия. При этом малые количества Н2О2 не инактивируют недеятельный фермент, но эффективны при его функционировании. В последнем случае фермент теряет синий хроматофор, но сохраняет медь. Этот эффект Н2О2 может непосредственно влиять на функциональные Си+-участки или необратимое окисление некоторых специфических функциональных групп, экспонируемых (доступных) при изменении структуры белковой части в ходе катализа. [c.161]

Дофамин-р-гцяроксилаза (КФ 1.14.17.1), необходимая для его превращения в норадреналин, также присутствует в мозге. Показана необходимость молекулярного кислорода и аскорбиновой кислоты для его действия. Энзим содержит ионы меди и стимулируется фумаровой кислотой. Он неспецифичен и катализирует гидроксилирование боковых цепей большого количества Р фенилэтиламинпроизводных в частности, тирамин является лучшим субстратом для энзима, чем дофамин. [c.65]

Функциональный метод состоит в определении элементов, необходимых для функции определенных энзимов. Исследуется способность этих элементов образовывать комплексы с энзиматическими белками, например, прн использовании метода парамагнитной электронно-резонансной спектроскопии (Ni holas et al., 1962) изучалось образование белковых комплексов у бактерий с железом, марганцем, молибденом и медью. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология