Глутаминовая к глутамат

Расщепление рацемата по этому методу происходит самопроизвольной кристаллизацией при затравливании оптически чистыми кристаллами, причем вьшавшая в осадок о-глутаминовая кислота после рацемизации снова вводится в процесс. В настоящее время в мире ежегодно производится - 250 ООО т глутамата натрия, причем большую часть составляет продукт, полученный синтетически. [c.43]

ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА И ГЛУТАМАТ НАТРИЯ [c.168]

Получены доказательства синтеза глюкозы из большинства аминокислот. Для некоторых аминокислот (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты) связь с глюконеогенезом является непосредственной, для других она осуществляется через побочные метаболические пути. Следует особо подчеркнуть, что три а-кетокислоты (пируват, оксалоацетат и кето-глутарат), образующиеся соответственно из аланина, аспартата и глутамата, не только служат исходным материалом для синтеза глюкозы, но являются своеобразными кофакторами при распаде ацетильных остатков всех классов пищевых веществ в цикле Кребса для получения энергии. [c.547]

Иного внимания уделялось в 80—90-х годах изучению возбуж-щих (стимулирующих) медиаторных аминокислот — аспара-эвой и особенно глутаминовой (глутамата). [c.171]

Глутаминовая кислота представляет собой один из основных компонентов всех животных тканей, но в мозге ее концентрация особенно высока, причем в нейронах выше, чем в глии. Введение глутамата в кору мозга методом микроинофореза вызывает очень сильную реакцию возбуждения. Следовательно, это вещество, как полагают, может оказаться основным медиатором возбуждения в центральной нервной системе. (Необходимо, однако, отметить, что введенные таким же образом аспарагиновая и цистеиновая кислоты также обладают мощным возбуждающим действием, но продукты их декарбоксилирования — -аланин и таурин — оказывают тормозящий эффект.) [c.340]

Все методы синтеза, описанные в атом разделе, приводят к получению рацемической смеси оптических изомеров а-аминокислот. Поскольку классические методы разделения таких рацемических смесей отнимают много времени и средств, в тех случаях, когда требуется получить большие количества ь-аминокислот, в качестве исходных продуктов используют природные соединения. Так, например, глутаминовую кислоту, полученную гидролизом клейковины пшеницы, применяют для изготовления ее мононатриевой соли. За год во всем мире производится несколько сотен тысяч тонн глутамата натрия. Для получения глутаминовой кислоты в промышленном масштабе применяют различные методы, что обусловлено экономическими факторами однако все их объединяет то, что сама природа заботится об энантиомерной гомогенности конечного продукта. [c.392]

Близкую по функцион. назначению группу составляют интенсификаторы вкуса и запаха и вкусовые в-ва соли L-глутаминовой к-ты (усиливают мясной вкус в овощных блюдах и супах), 5 -рибонуклеотиды-соли гуаниловой и инозиновой к-т, в неск. раз эффективнее глутаматов. При добавлении их в бульон в кол-ве 50-200 мг/кг создается иллюзия вязкости и сытости. Получают хим. и микробиол. путем. [c.549]

Поскольку при нейтральных pH —СООН-группы глутаминовой и аспарагиновой кислот полностью диссоциированы, в биохимической литературе их принято называть глутаматом и аспартатом независимо от природы присутствующих в среде катионов. Такое же окончание (—ат) применяется и в случае других кислот — например, малат, оксоалаце-тат, фосфат, аденилат, что находит отображение и в названии ферментов, например лактатдегидрогеназа. [c.84]

То обстоятельство, что Y-кapбoк иглyтaмaт ранее никогда в белках не находили, объясняется легкостью, с которой это производное малоновой кислоты подвергается декарбоксилированию в обычную глутаминовую кислоту. Функция витамина К заключается в том, что он содействует включению дополнительных карбоксильных групп в остатки глутамата в предобразованном протромбине. Почвидимому, аналогичной посттранскрипционной модификации подвергаются и другие факторы свертывания крови"". Вызванное такой модификацией повышение способности к связыванию ионов кальция легко объясняется введением дополнительных карбоксилатных анионных групп, поскольку тем самым увеличивается число имеющихся в белке хелатных центров связывания металла. [c.389]

Особое техническое значение приобрела ферментация глутаминовой кислоты так называемыми микроорганизмами дикого типа. Культивируют бактерии в стерилизованных ферментерах при 35° С, используя в качестве источника углерода глюкозу или патоку и вводя в систему воздух и аммиак. Через 40 ч из культуры можно изолировать глутаминовую кислоту. Выход составляет 50 кг аминокислоты на 100 кг введенной глюкозы. Глутаминовая кислота в форме моноглутамата натрия применяется в значительных количествах как вкусовое вещество н приправа в пищевой промышленности. При незначительной добавке глутамата заметно усиливается и улучшается естественный вкус мясных блюд. [c.41]

Для микробиологического получения глутаминовой кислоты и глутамата натрия культуру размножают в лаборатории сначала в пробирках, затем в колбах на качалке. Питательная среда содержит 5% сахарозы, 1% мочевины, 1,5% мелассы и по 0,1% сульфата магния, одно- и двухзамещенного фосфата калия pH 6,8—7,5, температура 30°С. Инкубация на каждой стадии длится 24 ч. Инокулят готовят в аэробных условиях на среде такого же состава в ферментаторах объемом 200 л и 5 м до получения 6—8 г/л сухой биомассы. Инокулят в количестве 5— 6°/о переносят в главный ферментатор объемом 50 м 70% об- [c.169]

Для получения глутамата натрия глутаминовую кислоту нейтрализуют до pH 6,8 45—50%-ным раствором NaOH и полученные кристаллы сушат при температуре 60—65°С. Содержание чистого вещества в этом случае составляет 98%. [c.170]

Первая стадия окисления глутаминовой кислоты аналогична реакции окислительного дезаминирования. Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы (см. главу 9) с образованием конечного продукта воды. Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но обязательно в присутствии восстановленного НАДФН может участвовать в синтезе глутамата из а-кетоглутаровой кислоты. Различают три разных типа глу- [c.433]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

А.Е. Браунштейном трансреаминированием. Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует БАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется Е-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. Роль реакций трансаминирования как в дезаминировании, так и в биосинтезе аминокислот может быть представлена в виде схемы [c.438]

С метаболизмом глутаминовой кислоты связаны также пути обмена пролина и аргинина (см. рис. 12.9), хотя следует напомнить, что аргинин относится к частично незаменимым аминокислотам организма, особенно в молодом возрасте, когда его синтез из глутамата не может обеспечить потребности быстрого роста организма. Основным путем метаболизма [c.463]

Аминокислоты щироко применяются в пищевой промышленности - в качестве усилителей вкуса и аромата, антиоксидантов и пищевых добавок в сельском хозяйстве - в качестве кормовых добавок в медицине - для терапии послеоперационных больных в химической промышленности -в качестве исходных веществ при синтезе полимеров и производстве косметических средств (табл. 12.1). По оценкам, ежегодно в мире производится более 800 ООО т аминокислот стоимостью более 5 млрд. долларов. При этом больше половины общего объема производства приходится на долю L-глутаминовой кислоты, которая используется для получения широко известного усилителя вкуса и аромата - глутамата натрия. [c.255]

Данные о функционировании глутаминовой и аспарагиновой аминокислот в качестве возбуждающих нейромедиаторов позвоночных и членистоногих довольно обстоятельны, хотя для глутамата они гораздо убедительнее. Известны мощные нефизиологические агонисты этих медиаторов, такие, как каиновая кислота — нейротоксин из японской водоросли, являющийся структурным аналогом глутамата (рис. 8.26). Отмечена также высокая концентрация глутамата во всей центральной нервной системе, и полагают, что он представляет собой наиболее распространенный возбуждающий медиатор. [c.232]

Аминокислот в растительных кормах содержится на 30— 40% меньше, чем требуется животным. Для ликвидации такого дефицита в ряде капиталистических стран производят комбикорма с применением синтетических аминокислот вместо природных белковых компонентов. Мировое производство аминокислот оценивается в 500 тыс. т/год, из них примерно 7з используют как добавку к кормам. Наибольшим спросом пользуются натриевая соль глутаминовой кислоты, метионин и лизин. Выработка глутамата натрия в мире составляет около 200 тыс. т/год, метионина — примерно 100 тыс., лизина — 40 тыс., ци-стеина — около 1 тыс. т/год. Производство большинства других аминокислот исчисляется несколькими сотнями тонн. В настоящее время в капиталистических странах насчитывается около 20 производителей аминокислот более 60% суммарной выработки приходится на японские фирмы. [c.287]

Путь углерода и азота при расщеплении глутамата. В печени крысы происходит окислительное расщепление глутаминовой кислоты, меченной С по 2-му углеродному атому и по аминогруппе. Ниже перечислен ряд метаболитов. В каких атомах названных метаболитов обнаружится каждая из меток [c.598]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

После скармливания М -аспарагиновой кислоты наивысшая концентрация изотопа обнаруживается в выделенной из тканевых белков глутаминовой кислоте. Высокая концентрация изотопа в дикарбоновых аминокислотах хорошо согласуется с большой скоростью переаминирования этих аминокислот и с данными о включении азота аммиака в глутаминовую кислоту под действием глутаматдегидрогеназы. Тот факт, что после скармливания животным Ы -аспарагиновой кислоты наибольшая концентрация изотопа обнаруживается в глутаминовой кислоте, находится в соответствии с широким распространением и высокой активностью глутамат-аспартат-трансаминазы. Исследования Шёнхаймера и его сотрудников показали также, что, хотя введенные per os К °-аминокислоты могут служить прямыми предшественниками соответствующих аминокислот белка, они разбавляются в организме одноименными присутствующими в нем аминокислотами. [c.177]

Ранее были сделаны попытки показать обратимость реакций декарбоксилирования аминокислот при этом заметного образования аминокислоты из амина и углекислоты не наблюдалось. Обратимость реакции была доказана позже при помощи изотопного метода [244, 245]. В частности, было показано, что при реакции декарбоксилирования глутаминовой кислоты константа [Y-Аминобутират] [НСОг равновесия -[Глутамат"]-Нравна 70 таким образом, в точке равновесия значительно преобладает декарбоксилирование глутамата. Константы равновесия других реакций [c.209]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая к глутамат : [c.567] [c.68] [c.89] [c.340] [c.43] [c.390] [c.162] [c.462] [c.474] [c.229] [c.324] [c.307] [c.61] [c.401] [c.105] [c.297] [c.334] [c.315] [c.149] [c.207] [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология