Флавиновые ферменты и витамин

Подобно этому в обмене веществ участвуют витамины (стр. 392). Большинство витаминов входит в состав двухкомпонентных ферментов. Витамин Вх включается в простетическую группу фермента декарбоксилазы пировиноградной кислоты. Витамин Ва составляет небелковую часть флавиновых ферментов. Витамин Вб входит в состав декарбоксилаз аминокислот. Таким образом, витамины участвуют в белковом, углеводном и жировом обмене. Обеспеченность растений витаминами зависит от внешних факторов, климатических условий, азотного, фосфорного и калийного питания. [c.404]

Витамин Вз или рибофлавин широко распространен в природе в растительном и животном мире. В виде высокомолекулярного соединения с фосфорной кислотой и протеинами он находится в различных органах и тканях почти во всех аэробных клетках. В свободном виде он найден в молоке (лактофлавин), моче и в пигментном слое сетчатки глаз в связанном виде встречается во многих растительных продуктах. Значение витамина Вз Для животного организма заключается в том, что он в составе флавиновых ферментов [c.674]

Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин Ва участвует в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении витамин Ва (желтый цвет) переходит в лейкоформу (бесцветный). Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы — желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин Ва разрушается, в кислой среде он устойчив. [c.141]

Как мы уже указывали, водород, присоединенный к анаэробной дегидрогеназе, не может быть передан непосредственно на кислород воздуха. Восстановленные дегидрогеназы могут передавать свой водород только другим переносчикам водорода. Такими промежуточными переносчиками являются ф л а в и н о-Б ы е ферменты. Флавиновые ферменты — двухкомпонентные ферменты, и такое название они получили потому, что их активная группа представляет производное витамина Вг, рибофлавина (стр. 90). [c.57]

Изучение витамина Вг с самого начала велось в тесной связи с изучением важной группы флавиновых ферментов, осуществляющих реакции дегидрогенизации и окисления. Первые не вполне очищенные препараты вещества, затем получившего название витамина Вз (рибофлавина), были получены при расщеплении одного из ферментов этой группы Вскоре было обнаружено, что полученное соединение широко распространено в природе и имеет очень большое значение для жизнедеятельности разнообразных организмов — бактерий, дрожжей, растений, животных и человека. Его отсутствие или недостача приводит к серьезным расстройствам и да- [c.63]

Витамин В , известный также под названием рибофлавин, по своей биологической роли похож на тиамин, поскольку самостоятельно в биохимических процессах не участвует (так как это делает, например, витамин А), а в качестве предшественника формирует флавиновые коферменты и ферменты [c.275]

Его характерной особенностью является легкое о атимое восстановление в восстановленную форму 2 с этим превращением связана спо-со15ность легко передавать водород. В состав большинства флавиновых ферментов витамин Вг (рибофлавин) входит обычно не как таковой, а в форме своих производных — фосфорнокислого эфира (флавинмононукле-отида) и сложного соединения г аденином (флавинадениндинуклеотида), [c.65]

В простетическую группу некоторых ферментов построенных по типу сложных белков, входят витамины. Так, например, в состав простетической группы флавиновых ферментов входит рибофлавин, в состав простетической группы некоторых декарбоксилаз и декарбоксилирующих дегидрогеназ входит тиамин и т. д. [c.99]

Известно около 30 различных флавиновых ферментов. Некоторые из них в качестве активной группы имеют флавинмоно-нуклеотид (сокращенно ФМН)—фосфорный эфир витамина Вг, т. е. соединение азотистого основания диметилизоаллоксази-на с остатком пятиуглеродного спирта рибита и фосфорной кислоты. Однако в большинстве флавиновых ферментов активной группой служит флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФАД — соединение диметилизоаллоксазина, рибита, двух остатков фосфорной кислоты, рибозы и аденина. Строение ФМН и ФАД следующее [c.57]

Рибофлавин в соединении с фосфорной кислотой входит в состав окислительно-восстановительных, так называемых флавиновых ферментов (стр. 57). За счет рибофлавина образуются, в частности, флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). С участием флавиновых ферментов происходит окисление аминокислот, органических кислот и других соединений, а также перенос водорода от восстановленных НАД Нг и НАДФ На на цитохромную систему. Поэтому очевидно, что при недостатке витамина Вг нарушения в обмене веществ объясняются прежде всего недостаточной скоростью протекания окислительно-восстановительных процессов в организмах. [c.90]

Названием флавиновые ферменты обозначают группу окислительно восстановительных ферментов, отнимающих водород обычно (хотя и не всегда, см. петит на стр. 231) от дигидрокодегидрогеназ и передающих его далее кислороду либо непосредственно, либо через систему других промежуточных переносчиков. Флавиновые ферменты окрашены в желтый цвет вследствие того, что содержат в простетической группе желтый рибофлавин или витамин Вз (стр. 158) свое название они получили от латинского слова flavus — желтый. [c.229]

В настоящее время известно уже более 40 различных ферментов, выделенных из самых различных источников (бактерии, дрожжи, растения, змеиный яд, сердечная мышца, печень и почки животшых), активность которых обусловлена наличием в них витамина Вг. К Щ1м относятся ферменты, регулирующие окисление сахаров (глюкозоксидаза), кислот (щавелевой, янтарной, пировиноградной и др.), аминокислот, а также соединений, содержащих гидроксиламино-, нитрозо-н нитрогруппы, и многих других. Интересно отметить, что многие из флавиновых ферментов требуют для проявления своей активности одновременного присутствия ионов металлов (железа, молибдена и др.). [c.64]

Большое число работ было посвящено изучению влияния различных добавок к питательной среде на ход микробиологического гидроксилирования стероидов. Интересные данные было получены при добавлении кислот и витаминов. При микробиологическом гидроксилировании прогестерона urvularia lunata было показано, что янтарная и особенно яблочная кислоты, которые способны непосредственно дегидрироваться, благоприятствуют гидроксилированию, тогда как фумаровая кислота, являющаяся акцептором водорода, действует подавляюще [142]. Эти результаты указывают на большую роль процессов переноса водорода при гидроксилировании. К тому же выводу привело изучение влияния витаминов на протекание гидроксилирования. В то время как витамины Bj и В(, имеют слабое ускоряющее воздействие на процесс гидроксилирования и никотинамид вообще на него не влияет, витамин Bj (рибо--флавин) более чем вдвое увеличивает выход продуктов гидроксилирования [142]. Поскольку витамин Bj является составной частью переносящего водород флавинового фермента, подобные процессы должны играть существенную роль при гидроксилировании стероидов. [c.87]

Важное биологическое значение витамина В2 выявилось после того, как была установлена (1932—1934 гг.) его взаимосвязь с желтым окислительным ферментом [(XXIX, стр. 411], а позднее и с другими ферментными системами, регулирующими окислительные процессы в клетках. Витамин В2 в виде фосфорного эфира (кофермента) входит в состав простетической группы ряда так называемых флавиновых ферментов , участвующих в механизме клеточного дыхания и играющих, таким образом, жизненно важную роль в организме81> 82. [c.399]

Витамин Ва входит в состав простетической группы флавиновых ферментов (желтый дыхательный фермент, цитохромредуктаза, оксидаза аминокислот, диафоразы), имеющихся во всех тканях животного и участвующих в важнейших процессах биологического окисления. Синтезируется растениями и бактериями рубца жвачных. Большая потребность в нем у птицы и свиней. [c.477]

Окислительная система растений содержит многочисленную и разнообразную группу промежуточных переносчиков, которые по своей химической природе относятся к флавиновым производным. Это двухкомпонентные системы, в которых специфический белок (апоэнзим) соединен с растворимым коэнзимом, представляющим собой нуклеотидные производные витамина Вг (лактофлавин или рибофлавин). Детальное изучение группы флавиновых ферментов показало, что она состоит из разнородных компонентов, различающихся, прежде всего, по источнику, от которого они получают водород. Так, некоторые флавопротеиды способны акцептировать водород непосредственно от окисляемого субстрата, тогда как другие — только от восстановленного НАД. В качестве представителя флавопротеидов первого типа заслуживает большого внимания сукциндегидрогеназа. Она строго специфична по отношению к янтарной кислоте, электроны которой она передает затем через систему промежуточных переносчиков. [c.231]

Все флавиновые коферменты содержат рибофлавин (витамин Вг). Химическим признаком этих ферментов является присутствие изоалоксазиновой группировки, которая и определяет основные химические и физико-химические свойства флавинов. Все они окращены в желто-оранжевый цвет, легко разлагаются под действием света. К настоящему времени известно около 30 флаво-протеидов, обладающих многообразным значением в промежуточном обмене веществ. Главная функция их состоит в переносе электронов (и водорода) от восстановленных никотинамидных коферментов (НАДНг и НАДФНг) и от янтарной кислоты к цито-хромам. Поэтому они состоят в дыхательной цепи между НАД (НАДФ) и цитохромами. Часть флавиновых ферментов содержит металлы, значение которых еще недостаточно изучено. [c.144]

Витамин Вг является коферментом ряда флавиновых ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы при тканевом дыхании (дыхательные ферменты, флавинаденин-мононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). Сюда же относятся оксидазы аминокислот, принимающие участие в окислительном дезаминировании аминокислот. Из приведенной формулы л<елтого дыхательного фермента видно, что он состоит из белка и фосфорного эфира — рибофлавина. Эти ферменты называются также флавопротеинами. [c.173]

Витамин В2 — рибофлавин, желтый пигмент С 7Н2оН40б. Входит в состав большой группы флавиновых ферментов. Недостаток в пище витамина Вг вызывает нарушение обмена веществ. Много рибофлавина содерл<ится в дрожжах, печени, [c.371]

Кофакторы флавиновых ферментов являются производными витамина Вг, рибофлавина — молекулы, сочетающей свойства четырех классов органических соединений сахаров, представленных рибитильной цепью, пиримидинов, азиновых красителей и ароматических соединений. [c.144]

Часто К. прочно связаны с апоферментом - образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие К. наз. простетич. группой). В этом случае К. обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких К.-флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5 -фосфат (см. Витамин fi ). Легко диссоциирующие К.-обычно К.-переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Нек-рые К., напр. НАД (никотинамидадениидинуклеотид см. Ниацин), в зависимости от каталитич. р-ций, в к-рых они участвуют, могут функционировать как простетич. группа или покидать активный центр фермента. [c.488]

Флавиновые К.-коферментная форма витамина рибофлавина. Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеи-ды-ферменты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН Па) и флавинадениндину-клеотид (ФАД 116). В нек-рых ферментах (напр., в сукци-натдегидрогеиазе) ковалентная связь ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой К. и атомом N имада-зольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых К. осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих образование радикалов. [c.488]

Микробиологическое гидроксилирование протекает с поглощением молекулярного кислорода и катализируется, но-видимому, флавопротеи-дом, связанным с атомом Fe. Для регенерации активного фермента необходимо участие НАДФ (см. стр. 90). Подобный же характер, возможно, имеет расщепляющая кольцо D стероид-13,17-лиаза, которая также вводит в стероиды атом кислорода из воздуха и нуждается для своей активности в наличии НАДФ. Стероид-1,2-дегидрогеназа, но-видимому, имеет флавиновую простетическую группу и нуждается для своего действия в акцепторе электронов. Природным акцептором электронов для этого фермента, вероятно, является витамин К он может быть заменен в бес-клеточных препаратах искусственными акцепторами — различными хи-нонами и красителями. Роль коферментов для оксистероид-дегидрогеназ [c.27]

Никотинамидные коферменты (НАД и НАДФ) в своем составе содержат витамин РР (никотинамид), флавиновые (ФМН и ФАД) — витамин (рибофлавин). Это кофакторы ферментов дегидрогеназ, катализирующих процессы биологического окисления питательных веществ. Они играют роль акцепторов и переносчиков водорода [c.93]

Дополнительно к сведениям, приведенным в главе Клетка , уместно подчеркнуть, что в последние годы в хлоропластах обнаружены карбоксилаза и НАД, связанных с циклом процессов восстановления СО2 — фотосинтетическая редуктаза. В хлоропластах содержатся также катализаторы фотосинтетического фосфорилирования, ферменты, осуществляющие окислительно-восста-новнтельные превращения пиридиновых и флавиновых нуклеотидов, цитохромов, витамина К и других хинонов. [c.162]

Ко второй группе окислительных ферментов относятся ферменты, требующие в качестве кофактора одно из двух производных витамина рибофлавина (гл. 50) флавинмононуклеотид (FMN) или флавинадениндинуклеотид (FAD). В противоположность легко отщепляющимся от ферментного белка пиридиннуклеотидам оба флавиновых нуклеотида всегда прочно связаны с белком, в некоторых случаях ковалентно это соединение называется флавопро-теидом. Флавопротеиды переносят электроны, как правило, в составе атомов водорода, от органического субстрата к рибофлави-новому компоненту кофермента. С точки зрения значимости катализируемых реакций особенно интересны два флавопротеида сукцинатокисляющий (сукцинатдегидрогеназа) и катализирующий восстановление своего флавинового кофермента восстановленным пиридиннуклеотидом NADH-дегидрогеназа). Превращения, которые претерпевает восстановленный флавопротеид, рассмотрены далее в этой главе. [c.397]

В отличие от основных питательных веществ витамины требуются в значительно меньших количествах. Они являются во многих случаях составными частями биокатализаторов - ферментов. Так, можно привести в качестве примера никотинамидные коферменты, образующиеся из никотиновой кислоты, флавиновые нуклеотиды, являющиеся кофакторами целого семейства ферментов- оксидоредуктаз, которые синтезируются из рибофлавина (витамин В2). Кроме каталитических витаминам присущи и друхт е не менее важные биологические функции. Так, известна антиоксидантная роль таких соединений, как аскорбиновая кислота, витаминов А, Е в защите клеток от молекулярных повреждений. [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология