Кератины волос и шерсти

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

Полипептидные цепочки в некоторых других белках (р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спиралей не образуют, а расположены в основном параллельно, в виде лент, которые могут иметь складчатость (рис. 72). Белки с такой микроструктурой относят к р-типу. [c.177]

Полипептидные цепочки в некоторых других белках (Р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спира- [c.229]

Кератины — белковые вещества, являющиеся главной составной частью тканей, выполняющих в животных организмах покровные и защитные функции (кожа, рог, волос, шерсть). Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.37]

Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидны-ми цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 11—12% Цис, т. е. 3% серы. [c.128]

Кератин - основной компонент волос, шерсти, ногтей, перьев, рогов и копыт. Одна из форм кератина содержит только спиральные структуры (а-кератин), другая - только складчатые слои (Р-кератин). Возможен переход а-формы в (3-форму. Поскольку первая форма более растяжима и в ней легко разрываются водородные связи, полипептидные цепи приобретают более устойчивую (3-конформацию. Эти особенности кератинов позволяют изменять форму волос и шерсти при тепловой и механической обработке. [c.26]

В заключение этой главы остановимся на строении и свойствах фибриллярных белков — структурных и сократительных. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также кожи, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые [c.126]

Число белков очень велико, различны их функции в организме. Например, в волокнах мышц имеется белок миозин, участвующ,ий в превращении химической энергии в механическую. Волосы, шерсть, ногти, роговой слой эпителия состоят в основном из белка кератина. Ферменты и гормоны (катализаторы и координаторы протекающих в живо.м организме реакций) также принадлежат к белкам или полипептидам. [c.626]

К кератину относятся белки волос, шерсти, рогов и когтей животных. При недостатке этих протеинов у человека может наступить атрофия клеток кожи и луковиц волос, а также другие дегенеративные их изменения. [c.150]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Входит в состав природного угля, нефти и белковых тел (особенно мног< серы содержится в кератине волос, перьев и шерсти). [c.367]

Существуют четыре типа фибриллярных белков, вьшолняющих в животных организмах защитную или структурную роль а-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении бьши получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеют [c.183]

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

В молекулах некоторых фибриллярных белков (Р-кератины волос и шерсти, фиброин шелка и др.) полипептидные цепи почти полностью растянуты и расположены в виде слоев. В молекуле таких белков полипептидные цепи, образующие слой, определенным образом изгибаются, создавая складчатую конфигурацию слоя. При этом не возникает пространственных затруднений для размещения боковых цепей. [c.46]

Цистин содержится во многих белках, из которых получается гидролизом. Однако только кератины дают высокий выход цистина, поэтому сырьем для его получения служат волосы, шерсть, перья, рог и др. [c.232]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Кератины образуются в клетках, расположенных на поверхности кожи. Они входят в состав волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин получается из всех этих тканей после [c.204]

Серасодержащие аминокислоты цистенн, цистин и метионин. Эти аминокислоты содержатся почти во всех белках. Особенно большое количество цистина содержится в кератинах — волосах, шерсти и т. д. [c.471]

Кератины - белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

Рентгенограммы фибриллярных белков содержат меньшее число рефлексов, и, следовательно, они прош,е поэтому их попытались интерпретировать в первую очередь (Астбери, начиная с 1933 г.). Первым исследованным белком является кератин волоса, шерсти, игл колючей свиньи и т.д. Он дает различные спектры в зависимости от длины, а именно различают две формы кератина — а и — с разными характерными спектрами волокон и аморфную сверхсжатую форму. [c.435]

Как видно из этого перечисления, белки представляют собой совершенно разнородные по физическим свойствам вещества. В соответствии с этими свойствами и с растворимостью была осуществлена их первичная классификация нерастворимые белки — склеропротеины (кератин волос, шерсти, пера, коллаген кожи, сухожилий, фиброин шелка) растворимые в воде белки альбумины (крови, яичного белка, молока) растворимые в разбавленных водных растворах солей, в кислотах и щелочах глобулины (у-глобулин крови, белковые ферменты, гормоны и т.д.) близкие к ним глутелины (белки семян злаков), растворимые в кислотах и щелочах, но не в солевых растворах находящиеся вместе с глутелинами в семенах злаков глиадины (относящиеся к пролами-нам), отличающиеся растворимостью в 70%-ном спирте сильно основные гистоны и протамины, растворимые в воде с щелочной реакцией (находятся в животных объектах). [c.653]

Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

Боковые группы большого размера лучше всего могут быть размещены в структуре совсем иного рода. Каждая цепь закручена так, что образуется спираль (как винтовая лестница). Между различными участками одной и той же цепи возникают водородные связи, фиксирующие структуру спирали. Для а-кератина (нерастянутая шерсть, волосы, рога, ногти) Полинг предложил спираль, в которой на один виток (шаг спирали) приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 37.4). Согласно моделям, подобная спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на виток, образует пространство, достаточное для размещения боковых цепочек, и позволяет образоваться всевоз- [c.1058]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Существуют некоторые виды насекомых, например термиты, чешуйницы и сверчки, способные прогрызать насквозь даже защищенные от моли шерстяные ткани, синтетические и стеклянные волокна однако переваривать кератин, являющийся составной частью волос, шерсти, роговых материалов, перьев и т. д., способны только питающиеся тканями насекомые. В кератиновой группе белков имеется цистин, серусодержащая аминокислота, в количестве от 7 до 16% [3]. Чем выше содержание цистина, тем больше сопротивление кератина биологическому разрушению. Примером этого является шерсть, содержащая цистин в количестве от 10 до 137о- [c.102]

Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Переваривав мость казеина и кератина, р-Казеин (мол. масса 23 600) крупного рогатого скота-один из белков коровьего молока-не содержит остатков цистеина и цистина. Кроме того, четвертичная структура этого белка слабо выражена его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок. В отличие от этого а-кератины (белки, содержащиеся в волосах, шерсти, ногтях и т.д.) очень богаты остатками цистеина й цистина. К тому же эти белки обладают высокоупорядоченной вторичной и третичной структурами. Объясните, каким образом свойства этих двух групп белков отражаются на их пере-вариваемости. Почему, в частности, молоко, выпиваемое котенком, служит для него прекрасным источником аминокислот, тогда как его собственный мех не переваривается ( волосяные пробки могут даже закупорить кишечник). [c.776]

Лисильфидная связь в белке (кератине) волос и шерсти [c.317]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология