Энергия конформационная биополимеров

Вышеупомянутый остов — это не что иное, как полиамидная цепь с боковыми цепями аминокислот. Почему именно полиамидная цепь Потому что она обладает способностью сохранять определенную трехмерную структуру биополимера в сочетании с некоторой подвижностью цепи последнее имеет существенное значение в тех случаях, когда происходят конформационные изменения (молекула дышит ). Поэтому молекула субстрата может меняться в пределах, предопределяемых конформацией белка. Кроме того, таким образом создается возможность передачи механической энергии. [c.16]

Рассмотрение ЭКВ только начато в этой книге. Дальнейшее развитие таких представлений, теоретическое и экспериментальное исследование ЭКВ — одна из наиболее актуальных задач молекулярной биофизики. Здесь особенно перспективным представляется изучение ферментов, содержащих в качестве кофакторов атомы переходных металлов. О металлоферментах коротко рассказано в 6.8. Электронные оболочки переходных металлов являются мягкими в том смысле, что для их перестройки требуются сравнительно малые энергии — речь идет о -электронах. Соответственно координационные связи, образуемые атомом переходного металла, зависят от окружающей среды. Известно явление так называемо й дисторсионной изомерии— существования комплексов переходных металлов в изомерных формах, разнящихся длинами связей и углами между связями. Конформационная перестройка белковой структуры, образующей координационную систему переходного металла, может сильно воздействовать на строение такой системы. Тем самым, в этих случаях непосредственно реализуются электронно-конформационные взаимодействия. Их Изучение требует развития соответствующих разделов квантовой химии. Научная идеология этой области та же, что в современной неорганической химии, и поэтому законно считать исследования металлоферментов, а также любых комплексов биополимеров с металлами, относящимися к бионеорганической химии. [c.609]

Можно ожидать, что рассматриваемое свойство слизистого вещества определяется конформационным состоянием его макромолекул в растворе. Поскольку гидродинамические свойства белковых молекул являются функцией электростатической энергии взаимодействия ионогенных групп, находящихся на внешней поверхности спиралеобразного клубка [7], то их конформационное состояние зависит от числа и природы заряженных групп в них. В связи с этим необходимо изучение электрохимических свойств биополимеров, обладающих способностью к снижению гидродинамического сопротивления. [c.69]

Конформационная энергия и пространственная организация биополимеров [c.167]

Основу структурной организации живого составляют макромолекулы, прежде всего важнейшие биополимеры — белки и нуклеиновые кислоты. Специфика полимерных молекул в отличие от малых молекул определяется большим числом однотипных звеньев (мономеры), связанных в линейную цепь. Тепловое движение входяш их в полимерную цепь атомов и атомных групп, повороты и враш ение их вокруг единичных связей обусловливают большое число внутренних степеней свободы макромолекулы. Это заставляет рассматривать макромолекулы как макроскопическую систему, статистический характер поведения которой проявляется в наличии средних значений таких параметров, как размеры, форма, степень, свернутости макромолекулы. Вместе с тем суш ествуюш ие между атомами химические связи и взаимодействии ближнего и дальнего порядка накладывают определенные ограничения на число возможных конформаций макромолекул. Изменение конформации биополимеров, происходяш ие в процессах клеточного метаболизма и трансформации энергии, также носят вполне определенный характер и отражают внутримолекулярную динамическую организацию биополимеров. Таким образом, своеобразие биологической макромолекулы как физического объекта заключается в тесном сочетании статистических и детерминистских (механических) особенностей ее поведения с одной стороны, большое число взаимодействуюш их атомов и внутримолекулярных степеней свободы и, как следствие, возможность осуш ествления огромного числа разных конформаций, с другой — определенный химический характер и конформационные изменения при функционировании биополимеров. [c.168]

Рассмотренные выше конформационные превращения в белках, установленные методом рентгеноструктурного анализа, относятся к области относительно крупномасштабных макромолекулярных сдвигов, которые отражают суммарный результат более мелких локальных конформационных изменении. Очевидно, в белковой молекуле существует ряд различных конформационных подсостояний, которые быстро возникают в результате короткоживущих возмущений и флуктуаций основной структуры и между которыми быстро устанавливается равновесие. Напомним, что энергия тепловых колебаний 2 к Дж/моль при 300 К сравнима по величине с высотами барьеров на конформационных энергетических картах биополимеров (см. гл. IX). Это является причиной флуктуаций с изменением взаимного расположения атомов, не связанных валентными связями в основной цепи. Так, флуктуации молекулярного объема у молекул с молекулярной массой до 14000 могут при 300 К составить 0,03-0,04 нм , а флуктуации поверхности — до 0,01 нм , т.е. [c.263]

Поверхность конформационной энергии. В основе конформационной подвижности биополимеров лежат диффузионные процессы в структурированной среде. Однако реальная ситуация в белках оказывается значительно сложнее, чем это следует из моделей, описанных выше. Появление степеней свободы, связанных с вра-ш ением вокруг одинарных связей, потенциальная энергия которых имеет несколько минимумов и максимумов, резко усложняет форму гиперповерхности потенциальной энергии и д), (где д — набор N разных конформационных координат). Это справедливо даже для простейших олигопептидов. В результате появляется множество локальных минимумов и невысоких энергетических барьеров, резко расширяется объем фазового пространства, доступного системе при обычных температурах. В свою очередь это ведет к множеству топологически неэквивалентных путей, ведуш их в одно и то же конформационное подсостояние на гиперповерхности потенциальной энергии. [c.339]

Внутримолекулярная подвижность биополимеров (белков), рассмотренная в предыдущих главах, в обычных условиях носит самопроизвольный характер и обусловлена тепловым движением. Однако изменение электронного состояния белка вызывает в нем определенные конформационные переходы. Они происходят в направлении достижения нового равновесия и минимума энергии, которое соответствует измененному электронному состоянию макромолекул. Ниже будут рассмотрены основные электронные свойства биополимеров. Особое внимание уделяется механизмам миграции энергии возбуждения и переноса электрона в связи с функциональной активностью белков. [c.352]

Итак, процесс окисления Сн является конформационно контролируемым. Это значит, что он может происходить, например, за счет образования л-мостика при движении одного из ароматических аминокислотных остатков (тирозина). Если положение этого мостика зависит от значения обобщенной конформационной координаты, то существует наиболее благоприятная ситуация для его порогового образования и, следовательно, для переноса электрона на Р+. Анализ уравнений типа Фоккера—Планка (ХП1, 11) показал, что это происходит при нерегулярном, случайном характере зависимостей коэффициентов диффузии от конформации системы или при достаточно широком распределении высот потенциальных барьеров, преодолеваемых конкретной белковой группой при конформационной релаксации. Причина этой нерегулярности в конечном счете заключается в очень сложном характере гиперповерхности конформационной энергии биополимеров. [c.373]

Люминесцентные характеристики объекта необычайно чувствительны к изменению самой структуры и окружения люминесцирующих центров. Это обстоятельство делает флуоресцентный анализ удобным методом изучения структуры различных молекул, в том числе биополимеров. В подобных исследованиях анализируют все характеристики люминесцентного излучения квантовый выход, спектр люминесценции, поляризацию люминесценции, время жизни возбужденного состояния, миграцию энергии возбуждения и получают важные данные о структуре сложных биополимеров — белков, ДНК, РНК, ДНП и т. д. Кроме того, по изменению люминесценции в ходе опыта можно судить о конформационных изменениях люминесцирующих молекул и о ходе биохимических реакций, происходящих как in vivo, так и in vitro, причем если иззгчаемый объект обладает люминесценцией, то эти исследования можно проводить без нарушения целостности объекта. [c.288]

Книга цосвящена конформационному анализу органических соединений — важному разделу современной стереохи-М1ИИ. В ней изложены основы теории конформационного равновесия и дано краткое описание физико-химических методов У исследования конформаций. Особое внимание уделено обоснованию и критическому анализу моделей, позволяющих предсказывать геометрию молекул и такие зависящие от нее свойства, как конформационные энергии, барьеры внутреннего вращения, энергии образования, частоты колебательных спектров. Обсуждена роль пространственного фактора в органических реакциях. В последних главах (7—9) описаны приложения методов теоретического расчета к исследованию пространственного строения макромолекул (в том числе биополимеров). [c.4]

Как известно, малые колебания атомов в молекулах и кристаллах с амплитудой Ха 0,001-0,01 нм достаточно хорошо могут быть описаны в рамках гармонического приближения. Соответствующие упругие постоянные для валентных колебаний лежат в диапазоне К = 10 -10 дин/см, а характерные частоты со 10 с . Эффекты ангармонизма обусловливают межмодовое взаимодействие, приводящее к колебательной релаксации с характерными временами т 10 с. Однако гармоническое приближение совершенно не годится для описания конформационных движений в биомакромолекулах с амплитудой > 0,01 нм. Плотность белковой глобулы сравнима с плотностью жидкостей и органических кристаллов. Поэтому смещения здесь на величину, превышаюшую 0,01 нм, как и в случае жидкостей, требует образования флуктуационной плотности или дырки , характеризуемой свободной энергией активации А(5 . Иными словами, конформационные движения в биополимерах ограничены по амплитуде, как и в твердых телах, но требуют энергии активации, как и в случае диффузии в жидкости (рис. XI.22). [c.334]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология