Щелочная амилаза

Влияние кислотности среды. Второй важнейший фактор, от которого зависит активность ферментов, — реакция среды. Каждый фермент наиболее активен в определенном интервале pH, известном под названием оптимума pH. Оптимумы pH отдельных ферментов резко различаются. Например, максимальная активность пепсина, катализирующего расщепление белка, наблюдается при pH 1,5—2,0, а аргиназы, которая вызывает расщепление аминокислоты аргинина, — при pH 9,5—9,9. С удалением от оптимального значения pH в кислую или щелочную сторону активность фермента ослабляется вначале медленно, а затем очень быстро, и часто такое инактивирование вскоре приобретает необратимый характер. На рисунке И схематически показано влияние pH среды на активность фермента амилазы, которая катализирует расщепление крахмала. [c.46]

Оптимум pH для действия амилазы слюны можно определить при взаимодействии ее с крахмалом при различных значениях pH среды. О степени расш,епления крахмала можно судить по реакции крахмала с раствором иода в течение времени. При оптимальном значении pH расш,епление крахмала произойдет полностью (окраска с иодом отсутствует). По мере удаления от точки оптимального pH в кислую или щелочную зону расш,епле- [c.63]

Механизм действия этих коферментов точно пока неизвестен Кофакторами в металлоактивированных ферментах часто выступают ионы магния, цинка, кальция, то есть металлы с постоянной валентностью Например цинк активирует алкогольдегидроге-назу, щелочную фосфатазу, кальций - а-амилазу, магний — АТФ-азу, гексокиназу и многие другие ферменты, марганец (или магний) [c.67]

Расщепление сложных углеводов пищи начинается в ротовой полости под действием ферментов амилазы и мальтазы слюны (рис. 60). Оптимальная активность этих ферментов проявляется в щелочной среде. Амилаза расщепляет крахмал и гликоген, а мальтаза — мальтозу. При этом образуются более низкомолекулярные углеводы — декстрины, частично — мальтоза и глюкоза. [c.164]

В двенадцатиперстной кишке переваривание углеводов вновь возобновляется под действием ферментов панкреатического сока — амилазы и а-глюкозидазы (мальтазы). Сок поджелудочной железы имеет щелочную реакцию и нейтрализует попадающую из желудка соляную кислоту, а образующийся при этом хлористый натрий активирует действие амилазы. Расщепление дисахаридов — мальтозы, сахарозы и лактозы происходит в тонком кишечнике при участии ферментов а-глюкозидазы (мальтазы), 3-фруктофуранозидазы (сахаразы) и р-галактозидазы(лактазы), выделяемых слизистой оболочкой кишечника. [c.157]

Рис. 5. Зависимость скорости ферментативной реакции от pH (1 - пепсин, 2 - амилаза, 3 - щелочная фосфатаза)

Извлечение крахмала из продукта одним из следующих способов растворение сначала в холодной, потом горячей воде растворение в солевом растворе растворение в щелочном растворе растворение в растворе хлорной кислоты гидролиз слабой кислотой частичное расщепление предварительно клейстеризованно-го крахмала амилазами растительного или животного происхождения [12]. [c.219]

Карбоксипептидаза Карбон ангидраза Щелочная фосфатаза Амилаза [c.363]

Через 10 мин в пробирки 1, 2 и 3 прибавьте 1-2 капли раствора иода и перемешайте смесь. Наблюдайте за изменением окраски. Еще через 15 мин прибавьте такую же порцию иода в пробирки 4, 5 и 6, а еще через 10 мин - в остальные пробирки. Крахмал и декстрины, как вы помните, дают различную окраску с иодом, и по мере разрушения крахмала амилазой цвет меняется. Так можно судить не только о распаде крахмала, но и о том, какая среда - кислая, нейтральная или щелочная - более благоприятна для этого процесса. [c.152]

Вообще говоря, логично было бы сделать предположение о том, что ферментативная деструкция промежуточных олигосахаридов вплоть до малых фрагментов 0(, Ог легче происходит при низких pH, в то время как при высоких pH легче атакуются длинные олигосахариды, чем короткие (см. пример 5). Если бы последую-щ lя экспериментальная проверка этого предположения показала, что р11-зависимость начальной скорости гидролиза исходной мальтозы смещена в щелочную сторону по сравнению с рН-зависи-мостью гидролиза, например, тетра- или пентамеров, то подтвердилась бы именно такая трактовка, нежели предположение о рН-зависпмости эффективности множественной атаки . Однако авторы работы [9] не предусмотрели этой достаточно вероятной возможности (см. пример 4) и вместо этого постулировали наличие множественной атаки при pH 6,9. Обработка экспериментальных данных [9] в рамках механизма множественной атаки показала, что субстрат проскальзывает вдоль активного центра а-амилазы на два глюкозных остатка и максимальная степень множественной атаки при pH 6,9 составляет 2,2—3,5. [c.84]

Кривая, выражающая зависимость диастатической силы ячменного солода от pH среды, изображена на рис. 76. Оптимум действия амилазы при pH 4,6. В сильно кислой среде при pH менее 2,3, как и в щелочной среде при pH больше 9,7, действие амилазы прекращается. Отклонение от оптимума в кис- [c.205]

Слюна обычно используется параллельно с другими биохимическими объектами. В слюне определяют электролиты (Ма и К), активность ферментов (амилазы), pH. Существует мнение, что слюна, обладая меньшей, чем кровь, буферной емкостью, лучше отражает изменения кислотно-щелочного равновесия организма человека. Однако как объект исследования слюна не получила широкого распространения, поскольку состав ее зависит не только от физических нагрузок и связанных с ними изменений внутритканевого обмена веществ, но и от состояния сытости ( голодная или сытая слюна). [c.466]

Эффективность низкотемпературной стирки повышается введением в С.м. с. ферментов-щелочной протеазы или протеазы в сочетании с амилазой. Ведутся поиски экономически доступных способов получения и введения в С. м. с. липаз, расщепляющих жировые загрязнения. Для порошкообразных С. м. с. разработаны стабилизир. непылящие товарные формы ферментов, к-рые вводят в порошки сухим смешением в виде гранул, агломератов или р-римых в воде капсул. Введение ферментов в жидкие С. м. с. встречает затруднения, обусловленные денатурацией и постепенной утратой их активности. [c.354]

Через 10 минут в пробирки 1 2 и 3 прибавьте одну две капли раствора иода и перемеп1айте смесь. Наблюдайте за [ьз.мененпем окраски. Еще через 15 минут прибавьте такую же порцию раствора пода в пробирки 4. 5 и В. а еги через 10 минут — в остальные пробирки. Крахмал и декстрины дают различную окраску с иодом ио мере разрушения крахмала амилазой цвет. меняется. Таким об[)азом можно судить не тол1,ко о ходе распада крахмала, но и о то.м, какая среда -- кислая, нейтральная илп щелочная — более благоприятна для этого процесса. [c.184]

Так, при инкубации бактериальной протеазы при повышенной температуре в присутствии ионов Са + наблюдается сдвиг оптимума pH [1]. Аналогичн >1е сдвиги обнаружены для бычьего трипсина, химотрипсина, амилазы, а также щелочной протеазы из Aspergillus flavus [2]. Эти трансформации, которые служат причиной полиморфизма некоторых ферментов, происходят в незначительной степени и при обычной температуре. Кроме того, всегда имеется опасность автолиза, протеолиза или загрязнения препаратов микроорганизмами. Поэтому, как правило, всю обработку ферментных препаратов следует проводить при температуре около 4°С и по возможности быстрее. [c.7]

Выделение и очистка высших полиоз и углеводсодержащих биополимеров представляет собой исключительно трудную задачу. В природных условиях эти соединения находятся в виде с 10жных смесей с низкомолекулярными веществами,молекулами неуглеводной природы, наконец, с другими высокополимерными углеводами. Трудности возрастают в связи с тем, что, будучи весьма лабильными веществами, полисахариды под влиянием даже слабых воздействий легко подвергаются различным изменениям часто происходят их деполимеризация, окисление и другие изменения. Факторами, вызывающими такие изменения, помимо применяемых реагентов (обычно щелочной или кислой природы) являются кислород воздуха (в связи с этим иногда выделение приходится вести в атмосфере азота), ферменты, находящиеся в клетке, часто связанные с самими полисахаридами (как, например, фосфорилаза и амилаза, связанные с гранулами крахмала). [c.52]

Поджелудочная железа выделяет свой секрет в двенадцатиперстную кишку в количестве от 0,5 до л з сутки. Сок поджелудочной железы, полученный по методу Павлова, представляет прозрачную жидкость щелочной реакции pH 7,3—8,7. Сок содержит ферменты, действующие на углеводы, амилазу и а-глюкозидазу, на жиры — липазу, на фосфатиды — фосфолипазы, на белки — трипсиноген, химотрипсиноген и панкреатоиептидазу, на полипептиды — карбоксипеп-тидазы и на нуклеиновые кислоты — дезоксирибонуклеазу и [c.190]

Содержание этих ферментов может резко изменяться (обычно увеличиваться) при ряде заболеваний амилазы при поражениях поджелудочной железы, щелочных фосфатаз — при рахите, кислых фосфатаз — при раке предстательной железы, аминофераз, дегидрогеназ, креатинкиназы и альдолазы — при инфаркте миокарда, различных мпопатиях, заболеваниях печени и т. д. Определение активности названных ферментов может представлять, таким образом, значительный клинический интерес. [c.478]

Ферменты, как уже было сказано, очень нестойки, и поэтому их хранят в особых условиях и с большой предосторожностью. Обычно их хранят в сухом темном и прохладном месте, лучше в холодильнике, при температуре от +5 до 0°С, а для некоторых ферментов, как алкогольдегидрогеназа, гиалуронидаза, липаза и других, требуется температура —10°С. Иногда для сохранения активности ферментов их хранят в запаянных ампулах в вакууме. Однако даже при соблюдении указанных мер у многих ферментов наблюдается падение активности при хранении. Поэтому для каждого фермента обусловлен максимальный срок хранения, при котором гарантируется его активность (указана на этикетке). Например, срок хранения сукциндегидрогеназы, ксантиноксидазы — 3 месяца альдолазы, карбоксипептидазы, щелочной фосфатазы — 6 месяцев алкогольдегидрогеназы, а-амилазы, НАД — 1 год цитохрома с — 2 года и т. д. [c.62]

Методы обнаружения в слюне амилазы и мальтазы, а также метод количественного определения амилазной активности слюны рассматривались при изучении свойств ферментов. Ферменты, выделяемые в слюну бактериями, например альдолаза и щелочная фосфатаза, могут быть обнаружены в слюне теми же методами, что и в тканях или сыворотке крови животных (см. стр. 177 и 234). [c.260]

Активность а-амилазы определяют, учитывая количество образовавшейся мальтозы из крахмала под действием фермента при температуре 40° (оптимальная температура для действия амилаз). Колбы нагревают в водяной бане при температуре 40° в течение 10 минут, после чего в колбы прибавляют по 10 мл 2%-ного растворимого крахмала, предварительно нагретого до 40°. Точно замечают время и выдерживают колбы при температуре 40° в водяной бане в течение 30—60 минут (в зависимости от предполагаемой активности фермента). После соответствующей экспозиции колбы вынимают из бани, сразу же добавляют по 10 мл щелочного раствора сегнетовой соли и 4%-ной uS04, в результате чего а-амилаза инактивируется, и в растворах определяют по методу Бертрана количество мальтозы, образовавшейся при действии фермента на крахмал. [c.150]

Так как осахаренная масса имеет довольно сильную буферную систему, то >в редких случаях появляется щелочная реакция, но титруемая кислотность массы значительно понижается. Практически можно отметить, что вода, употребляемая для разваривания зерна, при жесткости свыше 12 мг-экв/л должна подкисляться серной кислотой или фильтратом барды. Вода, употребляемая для приготовления солодового молока, должна подкисляться при жесткости свыше 8 мг-экв/л. Наличие в ней кальциевых солей желательно, так как ионы кальция предотвращают инактивацию а-амилазы при повышенной температуре. Жесткость воды при замачивании зерна для солодоращения не должна превышать 12 мг-экв/л. При рассиропке патоки жесткость воды не имеет значения, так как сусло подкисляют серной кислотой. [c.32]

Опыты показали, что у отдельных индивидов полученные для различных признаков количественные значения колебались вокруг некоторого нормального уровня. Однако так дело обстояло не всегда. У одного исследуемого, например, наблюдалось стойкое понижение содержания сахара в крови — в каждом из 6 определений были получены значения ниже общепринятых пределов нормы. У другого исследуемого было обнаружено по выш)енное содержание мочевой кислоты в крови — каждое определение давало значение выше принятой нормы. У третьего было понижено содержание амилазы в сыворотке, у четвертого —повышено содержание щелочной фосфатазы, у пятого — повышено содержание ацетилхолинэстеразы. [c.12]

В настоящее время ферментативные процессы широко используются в различных отраслях промышленности. В хлебопекарном производстве для ускорения гидролиза крахмала и улучшения качества теста используют амилазы. При приготовлении детской пищи с целью облегчения переваривания углеводов и белков исходные продукты обрабатывают амилазой и протеиназами. Протеиназы и пектиновые ферменты используются в виноделии и при приготовлении соков. Они способствуют ускорению сокоотделения и осветлению сока. В сыроварении используют ренин или химозин, образующийся в сычуге — четвертом отделе желудка телят и ягнят молочного возраста. Амилазы используются в текстильном производстве для расшлихтовки хлопчатобумажного волокна (удаление примесей крахмала) перед отбеливанием и крашением. Для придания любимым всеми джинсам благородного потертого вида деним (джинсовую ткань) подвергают биохимической обработке амилазой и целлюлазой. Механизм ферментативной обработки денима аналогичен тому, который имеет место при ферментативном гидролизе крахмала, ведь целлюлоза (основная составляющая хлопкового волокна), как и крахмал, относится к классу полисахаридов. Причем ферменты начинают действовать с поверхностных волокон, которые окрашены индиго, в результате связь этих волокон с поверхностью ткани ослабевает, и постепенно на ткани образуются белые участки. Специфические протеиназы применяются в кожевенной промышленности с целью мягкого удаления волос с кожи, в технике — при регенерации кинопленки. Щелочные протеазы наряду с липазами используют при производстве синтетических моющих средств. [c.122]

Некоторые амилазы, напротив, требуют для проявления активности резко щелочных условий. Например, амилаза Ba illus sp. проявляла максимум активности при pH 10,5. Известны бактерии, развивающиеся в щелочной среде (pH 9,0 и выше) и образующие ферменты с высоким оптимумом pH. [c.361]

Нефункциональные ферменты плазмы включают белковые секреты экзокринных желез и истинно внутриклеточные белки. Ферменты, выделяемые экзо-кринными железами,—панкреатическая амилаза, панкреатическая липаза, щелочная фосфатаза (из желчи) и кислая фосфатаза из простаты— поступают в плазму путем простой диффузии. Истинно внутриклеточные белки в норме в систему кровообращения не поступают. [c.73]

Активность амилазы определяют по величине зоны гидролиза крахмала, для этого делают пробы с раствором Люголя на третьи-четвертые сутки после посева культуры на крахмалоаммиачном агар-агаре. Активность целлюлазы устанавливают по степени распада целлюлозы на среде Гетчинсона активность р-фруктофуранозидазы (инверта-зы) - по гидролизу сахарозы при действии реактива Фелинга (щелочной раствор оксида меди), который окисляет альдегидные соединения, при этом оксид меди переходит в закись - появляется красный осадок. Активность уреазы определяют по накоплению аммиака, используя реактив Несслера нитратредуктазы по восстановлению нитрата на среде Гильтая до нитрита (нитрит устанавливают в кислой среде реактивом цинк-йод-крахмал). [c.61]

Смотреть страницы где упоминается термин Щелочная амилаза: [c.340] [c.1061] [c.227] [c.166] [c.225] [c.185] [c.52] [c.125] [c.217] [c.761] [c.762] [c.762] [c.206] [c.176] [c.72] [c.31] [c.543] [c.12] [c.54] [c.113] [c.320]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология