Биологические функции белков

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ [c.26]

Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке резервные белки структурные белки транспортные белки мышечные белки антитела токсины гормоны и регуляторные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории (табл. 23.1.2)—резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [c.221]

Спектроскопические методы, в частности ЭПР, ЯМР и флуоресцентный все чаще применяются для изучения липид-белковых взаимодействии в мембранах. Внутренние мембранные белки могут быть экстрагированы из мембраны с помощью органических растворителей или (лучше) детергентов и очищены. Неоднократно было успешно продемонстрировано, что для восстановления биологической функции белка его необходимо ввести в мембрану определенного липидного состава. [c.124]

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов, с некоторыми из которых мы познакомимся более подробно при дальнейшем изучении курса. Ниже рассматриваются главные и в некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров. [c.20]

Изучение физических механизмов, лежащих в, основе раз -личных биологических функций белков, прежде всего ферментативной активности. [c.88]

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ 177 [c.177]

Конечная цель биофизических исследований заключается в физическом истолковании биологических функций белка, прежде всего его ферментативной функции. [c.178]

Исследование физических механизмов, лежащих в основе биологических функций белков. [c.178]

Генетически кодируется только первичная структура белка. Однако биологические функции определяются его пространственным строением. Первичная структура и пространственное строение однозначно связаны (см. 4.9). Тем самым, генетически закодированы пространственное строение и биологическая функция белка. В то же время естественный отбор идет не по первичной, а по пространственной структуре — по биологическому поведению. [c.589]

Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению. Важнейшие биологические функции белков перечислены в начале данной главы. [c.376]

В результате учебник построен, как и первое издание, из десяти глав. После гл. 1, представляющей собой биологическое введение к курсу, в гл. 2 излагаются данные об основных химических компонентах живой материи. Эта глава, как гл. 3, посвященная пространственной структуре биополимеров и роли ее в биологических функциях белков и нуклеиновых кислот, подверглись лишь незначительному редактированию. Изложение вопроса о ферментах в гл. 4—6 несколько перекомпоновано. В основном изменение состоит в том, что вопрос о механизме действия ферментов перенесен в конец изложения учения о ферментах, поскольку он в равной мере относится и к матричному биосинтезу и поэтому не должен ему предшествовать. Кроме того, в гл. 6, посвященной вопросу о механизме действия ферментов, введены параграфы о рибозимах и о динамических аспектах ферментативного катализа, поскольку именно эти аспекты становятся горячей точкой современного учения о ферментативном катализе. [c.7]

Биологические функции белков [c.45]

Схеме 1. Биологические функции белков. [c.20]

Принимая во внимание исключительную важность биологических функций белков, необходимо хотя бы кратко остановиться на превращениях пищевых белков в живом организме. [c.523]

Денатурация белков. Поскольку конформации белковых молекул чаще всего закрепляются относительно слабыми водородными связями, то под влиянием многих факторов пространственная структура способна разрушаться, что приводит к потере биологических функций белков. К таким факторам относятся повышенная температура (нагревание), изменение pH среды, УФ- и рентгеновское излучения н даже механическое воздействие (встряхивание растворов белков). [c.421]

Книга начинается с глав, посвященных структуре клеток и важнейшим принципам органической химии, относящимся к биомолекулам материал, изложенный в этих главах, может оказаться полезным для тех, кто недостаточно подготовлен по биологии и органической химии. После рассмотрения свойств воды подробно описываются структура и биологические функции белков. На примере гемоглобина детально показано, как аминокислотная последовательность определяет его конформацию и как конформация белковых макромолекул может влиять на структуру и функцию клеток. Далее подробно рассматриваются ферменты и способы регуляции их активности, причем постоянно подчеркивается значение трехмерной структуры белка и для иллюстрации приводится целая галерея структур ферментов. [c.8]

Белки обладают множеством раз личных биологических функций Белки можно классифицировать также по форме их молекул. . . [c.362]

В заключительной главе мы увидим, что хромосомы и гены-это не застывшие, инертные структуры. Они могут подвергаться мутациям, иногда вызывающим серьезные нарушения в биологической функции белка, а иногда приводящим к появлению лучшего по своим функциональным качествам белка. Гены или наборы генов часто претерпевают обмен и рекомбинацию, образуя у потомства новые сочетания свойств. Более того, обмениваются и рекомбинируют части генов, что позволило природе создать удивительно эффективную иммунную систему, которая защищает позвоночных от микробов и помогает сохранить специфические особенности видов. [c.851]

Биологические функции белков исключительно разнообразны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, регулирующих различные процессы обмена веществ (например, инсулин несет ответственность за поддержание уровня сахара в крови) другие [c.127]

Хотя замена нативно-связанного иона металла на тяжелый атом с большей рассеивающей способностью остается привлекательным методом получения производных, содержащих тяжелые металлы, по сравнению с методом проб и ошибок, требующим больших затрат времени [51], тем не менее для белков, активных в присутствии иона металла, желательно по-возможности избегать применения этого метода. Поскольку точное описание стереохимии металл-лигандного координационного центра, существенного для биологической функции белка, является основной целью структурного анализа, всегда предпочтительнее использовать тяжелые металлы, связанные с другими частями белка, или во время приготовления соответствующих производных, или при окончательном расчете соответствующей части карты Фурье. [c.24]

Следовательно, структура гена действительно предопределяет биологическую функцию белка, его работу в клетке. И искать смысл кода следует в пространственном строении белка. Иными словами, прежде всего нужно ответить на вопрос о том, как формируется белковая глобула. [c.286]

Биологические функции белков тесно связаны с их пространственной структурой. Действительно, ферментативная активность, например, белка лизоцима определяется тем, что внутри него имеется полость, необходимая для захвата субстрата — полисахаридных оболочек бактерий. Если изменить внешние условия, свойственные живым клеткам, а именно повысить температуру или изменить кислотность среды, то белок денатурирует. Денатурация означает сохранение первичной структуры белка, но изменение его пространственного строения, т. е. конформации, и именно благодаря изменению конформации белок утрачивает свои биологические свойства в случае лизоцима форма белковой глобулы станет более беспорядочной и размеры полости не будут соответствовать размеру субстрата. [c.359]

Сказанное здесь не следует понимать в том смысле, что ферментативная активность и другие свойства белков могут быть объяснены только на основании знания пространственной структуры на самом деле фермент-субстратные взаимодействия достаточно сложны, и вряд ли какая-либо одна теория сможет охватить все разнообразие явлений, связанных с биологическими функциями белков. Однако сохранение нативной конформации всегда необходимо для того, чтобы белок мог функционировать. [c.359]

Биологические функции белков исключительно разнообразны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, регулирующих различные процессы обмена веществ (например, инсулин несет ответственность за поддержание уровня сахара в крови) другие белки действуют как катализаторы (ферменты) биологических процессов и, наконец, ряд белков является биологическим строительным материалом (например, коллаген соединительных [c.81]

Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет слабых нековалентных связей, и поэтому четверичная структура неустойчива и легко диссоциирует на субъединицы. Образование и диссоциация четвертичной структуры является еще одним механизмом регуляции биологических функций белков. [c.8]

Соединенные пептидной связью аминокислоты образуют поли-пептидную цепь. Чередование аминокислот в этой цепи является важнейшим фактором, определяющим биологическую функцию белка и его специфичность для того или другого вида животных. Длина таких цепочек и, следовательно, число входящих в них аминокислот, по-видимому, постоянно для разных белков. Так, в инсулин входят две цепочки из 30 и 21 аминокислоты, в рибону-клеазу — одна цепочка из 124 аминокислот и т. п. [c.199]

Свою биологическую функцию белки выполняют, только если сохраняются вторичная и третичная структуры. Разрушение третичной и вторичной структур называется денатурацией белка. При денатурации сохраняется только первичная структура белка, т. е. пептидная цепь. Денатурация белков мох<ет произойти под действием химических веществ (кислот, щелочей, спиртов, ацетона), при нагревании, повышепии давления, радио-акгнвном облучении. [c.449]

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться вьщелить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспе-цифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность. [c.22]

Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-. булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. [c.9]

Биологические функции белков исключительно разнооб разны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, ре гулирующих различные процессы обмена веществ (например инсулин поддерживает уровень сахара в крови) другие белкв действуют как катализаторы (ферменты) биологических про цессов, и, наконец, ряд белков является биологическим стро ительным материалом (например, коллаген соединительны тканей и кератин волос). Выше уже были упомянуты свойств гемоглобина млекопитающих как переносчика кислорода Функция некоторых белков крови заключается в обраЕэваниЕ антител, обусловливающих сопротивляемость к заболеваниям а так называемые нуклеопротеиды входят в качестве важной составной части в гены, которые несут наследственную инфор мадию и передают ее в процессе деления клетки. Вирусы, на пример вирус табачной мозаики, состоят из нуклеопротеидов заключенных в белковую оболочку. Структура многих вирусо настолько регулярна, что они могут быть получены в виде хо рошо образованных кристаллов. [c.512]

При исследовании расплавов или растворов полимеров обычно имеют дело с макромолекулами разнообразных форм атомы, составляющие основную цепь полимера, могут принимать любую конформацию из большого числа конформаций, которые допускаются ковалентными связями и валентными углами их первичной структуры. Поэтому вторичная структура таких полимеров характеризуется динамической последовательностью быстрых изменений внутренних степеней свободы полимера при действии на полимер сдвиговых напряжений и теплового движения. Такая вторичная структура называется конформацией статистического клубка. Для молекул почти всех синтетических полимеров характерна конформация статистического клубка в растворе и расплаве. Известны, однако, определенные биологические макромолекулы, которые следует отнести к противоположному краю конформационного спектра. В белках и ферментах сочетание ковалентных и нековалентных сил приводит к вторичной и третичной структурам (трехмерная пространственная упорядоченность вторичной структуры), которые являются энергетически выгодными даже в растворе. Эти сложные, строго заданные трехмерные конформации обусловливают высоко-специфичесние биологические функции белков и ферментов. [c.182]

Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

Химические исследования, проведенные в последние 20 лет, показали, что пространственные структуры белков необычайно сложны, а формы их молекул имеют решающее значение для осуществления каждым белком его специфической биологической функции. Полипептидная цепь, состоящая из сотен связанных друг с другом аминокислот, принимает такую пространственную форму (называемую конформацией), которая определяется его аминокислотной последовательностью. Например, молекула коллагена — белка, придающего прочность коже и костям, — имеет форму стержня. Антитела представляют собой молекулы -образной формы с выемками, которые служат для распознавания чужеродных веществ и запуска реакций, обеспечивающих их эффективное обезвреживание. Ценная информация об их архитектуре была получена в рентгеноструктурных исследованиях. Молекулы ферментов имеют щели, называемые активными центрами , в которых связывание реагентов осуществляется таким образом, что становится возможным образование новых химических связей между ними. Таким образом, определенной биологической функции белка соответствует определенная конформация. Основные успехи в исследовании конформации белков были получены с помощью рентгеновских лучей, а также нейтронных и электронных пучков и других методов, которые позволяют нам как бы увидеть белок под увеличением в миллион раз и более. Выяснение конформаций белка показывает, как он выполняет свою биологргаескую функцию. [c.173]

Белки построены из линейных цепей ковалентно связанных остатков аминокислот. Каждая мономерная единица в такой цепи может быть представлена любой из примерно двадцати различных аминокислот. Поэтому общее число структурно неэквивалентных белков ноистине огромно например, для белков, содержащих всего 100 мономерных единиц, это число равно 20 . Именно колоссальной вариабельностью, свойственной этой группе полимеров, частично объясняется широкий спектр биологических функций белков. [c.45]

Белки, дающие при гидролизе исключительно аминокислоты, называют протеинами. В зависимости от их свойств и биологических функций белки подразделяют в биохимии на множество групп (например, альбумины, глобулины, протамины, глутелины). [c.428]

В свою очередь биологическая функция белка, в частности ферментативная, полностью зависит от его пространственного строения. Изменение пространсгвенной [c.290]