Глутамин структура

Хотя никель может находиться в разных состояниях окисления, самым распространенным является Ni(II). Этот ион содержит восемь 3(1-электронов, и поэтому координационное число равно четырем, прпчем лиганды располагаются в одной плоскости в вершинах квадрата. Однако ион Ni + амбивалентен он способен образовывать комплекс с шестью лигандами, обладающий октаэдрической структурой. Предполагается, что амбивалентность иона Ni + имеет биохимическое значение. Какую роль играет ион Ni + в функционировании уреазы, точно не установлено, однако не исключено, что он принимает участие в каталитическом процессе подобно иону Zn + в карбоксипептидазе (рис. 7-3). Возможно также, что ион Ni + образует координационное соединение с NHs — продуктом расщепления субстрата. Высказывалось предположение, что ионы никеля или некоторых других переходных металлов содержат и ряд других ферментов, катализирующих гидролиз глутамина с образованием аммиака (гл. 14, разд. В, 2) . [c.42]

Это показывает, как и у зеина [4], что основная часть структуры, видимо, образуется повторением одного и того же звена из 4—5 аминокислот (в случае с ш-глиадинами пролин — тирозин — пролин — глутамин — глутамин). Впрочем, ограниченное число N-концевых последовательностей глиадинов противопоставлено их очень большому полиморфизму. [c.193]

Кристаллическая структура /-глутамина. [c.356]

Еще один белок с установленной четвертичной структурой представляет собой фермент глутаминсинтетазу из Е. соН, катализирующий образование глутамина из глутамата и аммиака за счет энергии АТР (гл. 19). По сравнению с гемоглобином или гексокиназой это намного более сложный олигомерный белок. На рис. 8-14 показано взаимное расположение 12 субъединиц глутамин-синтетазы. [c.204]

Таблица 30 Координаты базисных атомов в структуре Ь-глутамина

Рис. 48. Схематическое изображение структуры Ь-глутамина

Описываемый фермент имеет молекулярную массу около 5000 и состоит из большого числа блоков со сложной структурой. Он катализирует очень многие реакции, однако его основная роль сводится к катализу обменных реакций глутамата и глутамина и катализу образования амида а-кетоглутаровой кислоты [c.106]

Поскольку в гемэритрине отсутствует гемовая группировка,, часть координационных мест у атома железа должны занимать боковые группы полипептидной матрицы белка. Первичная структура гемэритрина известна [14]. Она показана на рис. 11.2. Только небольшая часть из указанных на рисунке 113 остатков аминокислот может рассматриваться в качестве потенциальных лигандов, способных связывать железо. Из рассмотрения можно сразу исключить все неполярные боковые цепи (такие, как Phe, Ile, Val и т. п.), а также остатки треонина, серина, аспарагина, глутамина [c.382]

Биосинтез цитозина происходит путем модернизации молекулярной структуры нуклеотидов урацил превращается в цитозин под действием ЦТФ-синтетазы аминированием УТФ (в качестве донора аминогруппы в организмах птиц и млекопитающих выступает ННз, а в бактериальных клетках — аминогруппа глутамина) [c.345]

В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 из них играют важную роль в живых системах. Названия этих кислот (и их сокращения, которые также часто используются) вместе со структурными формулами приведены в табл. 25-1. Все аминокислоты, за исключением пролина и окси-пролина (см. табл. 25-1), имеют структуру К— И(NИ2) 02И различия между аминокислотами определяются природой радикала. В некоторых случаях отличия между радикалами незначительны так, а-аминокислоты глутамин и аспарагин являются моноамидами соответственно глутаминовой и аспарагиновой кислот. [c.382]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Гуаниновая структура в виде гуанинмонофосфата [GMP (6.39)] образуется из IMP в результате двухстадийного процесса. Сначала в положение С-2 пуринового ядра лод действием ЫАО+-дегидрогеназы вводится кислород и образуется ксантиловая кислота (6.38). Затем введенный кислород замещается аминогруппой, происходящей из глутамина. Собственно гуанин освобождается путем расщепления нуклеотида GMP. [c.235]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Рис. 9.7.6. Изображение пространствениого строения центральной части участка 3-структуры ОПИТ. Десять остатков аминокислоты обозначены следующими буквами С — цистеин, F — фенилаланин, I — изолейцнн, Q — глутамин, R — аргинин, Т — треонин, V — валин, Y — тирозин. Водородные связи между группами NH и СО обозначены щтриховкой. Отметим, что протоны NH л-го остатка и протоны С"Н (п - 1)-го остатка, обозначенные стрелками, расположены очень близко. Наблюдаемые NOE позволяют провести последовательную идентификацию резонансных сигналов. (Из работы [9.31].)

Было также обнаружено [67], что разновидность гемоглобина человека, известная как гемоглобин J apetown, в котором одна аминокислота ia-iueinn, аргинин-ю 92 (FG4), замещена на глутамин, дает тот же спектр, что и нормальный гемоглобин А человека. Этот гемоглобин, как известно, имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А. Очевидно, что это отличие не связано с изменениями в электронной структуре гемов. [c.378]

Аминокислоты, рассматриваемые ниже, многократно выделялись из белковых гидролизатов, и их структура окончательно установлена. В этот список вошли все аминокислоты, перечисленные в 1931 г. Виккери и Шмидтом, за исключением -окси-глутаминовой кислоты и йодсодержащих аминокислот, и, кроме того, аспарагин, глутамин, цистеин и треонин. Следует отметить, что использованное в тексте выражение обычно обнаруживаемые в гидролизатах аминокислоты до известной степени произвольно и допускает некоторое расхождение в толковании. Так, например, известно, что 3,5-дийодтирозин и тироксин присутствуют в тиреоглобулине точно установлено наличие в некоторых белках 8-оксилизина. Эти аминокислоты и некоторые другие, реже встречающиеся в белковых гидролизатах, будут рассмотрены в соответствующем разделе (стр. 62). [c.11]

Причем центр положительного заряда находится на атоме углерода. Таким образом, положительный заряд и в лизине и в аргинине находится примерно на одном и том же расстоянии от асимметрического атома углерода. Гистидин содержит имид-азольный остаток, протонизация которого приводит к возможности возникновения резонансных структур в кольце. Отметим, что в состав белков наряду с остатками аспарагиновой и глутаминовой кислот могут входить и такие остатки этих кислот, у которых кислотные группы боковых цепей амидированы (аспарагин и глутамин). Для триптофана характерно наличие ин-дольного остатка. [c.13]

В табл. 1 приведены данные об отвечаемости морских свинок разных линий на некоторые детерминанты используемых в экспериментах разными авторами конъюгатов и гаптенов. Следует заметить, что для развития иммунного ответа достаточно, чтобы конъюгат имел хотя бы одну детерминанту, не запрещенную генетическим контролем. При этом не имеет значения, будет ли эта детерминанта входить в структуру гаптена или носителя. Так, например, на конъюгат динитрофенила с сополимером 1-глутамина и 1-лизина (ДНФ-1-Глу-1-Лиз) отвечают животные как линии 13 (ответ на ДНФ), так и линии 2 (ответ на Лиз). Этот факт интересен также тем, что подтверждает относительность роли носителя в распознавании Т-лимфоцитами комплексного антигена. Для животных линии 13 безответность на детерминанту носителя обусловлена генетическим контролем, вследствие чего какой-либо внутримолекулярной конкуренции не происходит и распознается гаптенная детерминанта. [c.18]

Отличительным свойством глутамина является высокая лабильность его амидной группы, в результате чего он легко подвергается цпк.11изации [18—20]. Для объяснения причин такого поведения глутамина в 1952 г. Кокран и Пенфолд провели исследование его кристаллической структуры [78]. [c.77]

Никаких стереохимических особенностей, которые могли бы объяснить тепденцпю глутамина к циклизации, в структуре не обнаружешо. [c.80]

Однако, прежде чем говорить о законченной структуре, оставалось выяснить еще одну деталь, а именно строение двух аминокислот. Некоторые аминокислоты встречаются в двух формах. Таковы глутаминовая кислота и глутамин. В глутаминовой кислоте имеется две карбоксильные группы, тогда как в глутамине место одного из карбоксилов занимает амидная группа. Это различие придает им и различные свойства в молекуле белка. Точно так же существуют аспарагиновая кислота и аспарагин. При кислотном гидролизе глутамин превращается в глутаминовую кислоту, а аспарагин в аспарагиновую кислоту. Поэтому после кислотного гидролиза белка нельзя сказать, в какой форме присутствовали аминокислоты в исходной цепи. Вопрос был разрешен косвенными путями один из них — это сравнение продуктов, полученных при расщеплении одного и того же пептида путем кислотного гидролиза и воздействием ферментов, которые не разрушают амидных групп. [c.98]

Внутренняя часть молекулы образована неполярными остатками. Боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот, лизина, аргинина, серина, треонина, глутамина и аспарагина лежат на поверхности молекулы, как и у многих других белков с известной структурой. [c.156]

ЭТОГО процесса а-аминогруппа аспарагиновой кислоты конденсируется с СОз и с у-амидной группой глутамина, образуя незамкнутую структуру, содержащую все атомы будущего пиримидинового кольца. Затем кольцо замыкается и окисляется, образуя оротовую кислоту. Это соединение конденсируется затем с рибозо-5-фосфатом, образуя нуклеотид оротидин-5-фосфат. Наконец, в результате декарбоксилирования оротидин-5-фосфа-та образуется УМФ. Образование рибозо-5-фосфата показано в нижней части фиг. 36. Как можно видеть, его синтез начинается с глюкозо-6-фос-фата — самого первого промежуточного соединения гликолитического пути. [c.76]

ТОГО фермента, который этим ингибитором регулируется. Один из этих способов заключается в том, что ингибитор нарушает образование фермент-субстратного комплекса, т. е. понижает сродство активного центра фермента к его субстрату. Другой способ состоит в том, что ингибитор нарушает превращение связанного с ферментом субстрата в продукт, т. е. снижает число оборотов. Как бы то ни было, но в обоих случаях ингибитор образует комплекс с ферментом, связываясь со специфическим участком на его поверхности. Этот специ( )ический участок имеет высокое сродство к ингибитору и полностью отличен от активного центра. (Неиден-тичность активного центра и участка связывания ингибитора почти вытекает уже из того, что структура субстратов, к которым приспособлен активный центр антранилат-синтетазы, —хоризмовой кислоты и глутамина — совершенно не похожа на структуру ингибитора этого фермента — триптофана.) Соединение ингибитора с участком его связывания вызывает изменение третичной и(или) четвертичной структуры фермента. [c.110]

Ретикулин, волокнистый белок, был найден в большинстве эмбриональных тканей и в некоторых тканях взрослых особей (селезенке, почках, лимфатических узлах) он состоит из сетки волокон, покрытых аморфным веществом, частично состоящим из углеводов [48]. При обработке ретикулина селезенки пепсином был получен гликопентид [41], который, по-видимо-му, гомогенен по данным электрофореза на колонке. Результаты анализа табл. 2) показали, что в гликопептиде содержится глюкозамин, галактоза и манноза в молярном соотношении 6 1 1 в пептидной части идентифицировано семь аминокислот (аспарагин, глутамин, треонин, лизин, валин, фенилаланин, лейцин). Структура гликопептида, изображенная на рисунке, была предложена Спеллманом [41]. [c.267]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология